2. Compuesto nitrogenado natural de carácter
orgánico complejo, constituido por
aminoácidos, que contienen carbón,
hidrogeno, nitrógeno, oxigeno, a menudo
azufre y, algunas veces, fosforo, hierro, yodo u
otros componentes esenciales de las células
vivas.
•Diccionario de Medicina Oceano Mosby, Editorial Oceano 2012, Barcelona, España

3. a) Proteínas globulares (esferoproteinas)
•No forman agregados
•Tienen función metabólica:
catálisis, transporte, regulación,
protección.
•Requieren solubilidad en la
sangre y en otros medios acuosos
•Ejemplos: -Hemoglobina,
enzimas
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4. b) Proteínas fibrosas (escleroproteinas) :
•Son insolubles en agua y forman estructuras
alargadas.
•Se agregan fuertemente formando fibras o
laminas.
•La mayor parte desempeñan un papel
estructural y/o mecánico.
•Ricas en aminoácidos modificados
•Ejemplos: Colágeno, Queratina.
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5. a) Proteínas Simples: Formadas solamente por
aminoácidos que forman
cadenas peptidicas.
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6. b) Proteínas conjugadas:
Formadas por aminoácidos y
por un compuesto no
peptidico. En estas proteínas,
la porción polipeptidica se
denomina apoproteina y la
parte no proteica se
denomina grupo prostético.
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7. Se distinguen cinco niveles de estructuración en
las proteínas:
• La estructura primaria viene determinada por la
secuencia de AA en la cadena
proteica, es decir, el número de AA presentes y el
orden en que están enlazados.
Los AA se unen entre sí mediante enlaces
peptídicos.

8. •La estructura secundaria es el
plegamiento que adoptan determinadas
regiones de
la cadena polipeptídica gracias al
establecimiento de puentes de hidrógeno
entre
los átomos que forman el enlace
peptídico.

9. •La estructura terciaria viene determinada
por la estructura primaria y
es la responsable directa de sus
propiedades biológicas. Las interacciones
que
estabilizan la estructura terciaria pueden
ser tanto de tipo covalente (puentes
disulfuro, etc.) como de tipo no
covalente (fuerzas de van der Waals,
puentes de hidrógeno, etc.)

10. •Cuando se asocian varias
cadenas polipeptídicas
(iguales o distintas) para
formar
una unidad funcional, se
habla de estructura
cuaternaria. Las
interacciones que
estabilizan la estructura
cuaternaria son,
principalmente, de tipo no
covalente.

11. •Las proteínas tienen una función defensiva: ya que
crean los anticuerpos y regulan factores contra
agentes extraños o infecciones. Las mucinas protegen
las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno
y la trombina contribuyen a la formación coágulos
de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante
posibles antígenos.
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12. •Las proteínas tienen otras funciones reguladoras
puesto que de ellas están formados los siguientes
compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que
son causantes de las reacciones químicas que suceden
en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina
sirven para regular la división celular y otras regulan
la expresión de ciertos genes.
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13. •Las proteínas cuya función es enzimática son las
más especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas
del metabolismo.
•Las proteínas funcionan como amortiguadores,
manteniendo en diversos medios tanto el pH
interno como el equilibrio osmótico. Es la
conocida como función homeostática de las
proteínas.
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14. •La función contráctil de las proteínas: la contracción
de los músculos través de la miosina y actina es una
función de las proteínas contráctiles que facilitan el
movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de
los músculos, también está implicada la dineina que
está relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos.
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15. •Las proteínas realizan funciones de transporte:
ejemplos de ello son la hemoglobina y la
mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno
en la sangre en los organismos vertebrados y en los
músculos respectivamente. Otros ejemplos son
citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
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16. •La función de resistencia o función estructural de
las proteínas también es de gran importancia ya
que las proteínas forman tejidos de sostén y
relleno que confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos como el colágeno del tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina del
tejido conjuntivo elástico.
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17. •La función de reserva de las proteínas son la
lactoalbúmina o a ovoalbúmina, la hordeina y la
gliadina constituyendo estos últimos la reserva de
aminoácidos. Si fuera necesario, las proteínas
cumplen también una función energética para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de
energía por gramo
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18. Proteína hidrosoluble compuesta
por carbono, hidrogeno,
oxigeno, nitrógeno y azufre,
capaz de coagular por la acción
del calor. Tiene un pH de 8 y
normalmente tiene un valor de
3.5 a 5.0 g/dl, supone un 54.31%
de la proteína plasmática.
•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.
“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion 2009. pp
•Diccionario de Medicina Oceano Mosby, Editorial Oceano 2012, Barcelona, España

19. Proteína perteneciente a
un gran grupo de
proteínas simples que se
clasifican según su
solubilidad, su movilidad
electroforética y su
tamaño. Tiene un valor
normal de 1.9 a 2.7 g/dl y
un promedio normal de
2.5 g/dl.
•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.
“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion 2009. pp
•Diccionario de Medicina Oceano Mosby, Editorial Oceano 2012, Barcelona, España

20. Proteína plasmática esencial
para la coagulación de la
sangre, que es convertida en
fibrina por la trombina en
presencia de iones calcio. Tiene
una longitud de 46 nm, es
sintetizado en el higado, Tiene
un valor normal de 200 a 400
mg/dl, un promedio de 300
mg/dl.
•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.
“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion 2009. pp
•Diccionario de Medicina Oceano Mosby, Editorial Oceano 2012, Barcelona, España

21. Es un orgánulo propio de la célula
eucariota que participa en la síntesis y el
transporte de proteínas en general. En las
células nerviosas también se conoce como
cuerpos de Nissl
•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.
“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion 2009. pp

22. Las proteínas empiezan a sintetizarse en los
ribosomas. Si van a ir al retículo endoplásmico
rugoso, lo primero que se sintetiza es la señal. Las
(PRS) se unen y van tirando de esos ribosomas,
dirigiéndolos hacia el receptor de la partícula y
parando la síntesis de la proteína. La SRP es
reconocida por una proteína receptora de la SRP que
está en la membrana del retículo.
•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.
“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion 2009. pp

23. Se marcha la SRP y una vez ida continúa la síntesis
de la proteína anteriormente paralizada. Conforme
se va sintetizando va entrando al retículo a través de
una proteína translocadora, que es una proteína de
membrana.
Cuando entra la proteína, el péptido señal es
eliminado por una peptidasa que está en la cavidad
del retículo.
•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.
“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion 2009. pp

24. Conforme la proteína va entrando, se le van
uniendo unas chaperonas que ayudan a su correcto
plegamiento. En la luz del retículo hay
disulfuromerasa que rompe puentes disulfuro
erróneos. Cualquier proteína cuya primera parte
sea este péptido señal sufrirá este proceso.
•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.
“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion 2009. pp

25. •Diccionario de Medicina Oceano Mosby
Editorial Oceano 2012, Barcelona, España
•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.
“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion
2009. pp
•Curtis H. “Biología”
Editorial Medica Panamericana. 7ma Edición 2008
•http://proteinas.org.es/funciones-de-las-proteinas