Las proteínas son moléculas complejas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales y funcionales fundamentales en los seres vivos. Presentan diferentes niveles de estructura: primaria dada por la secuencia de aminoácidos, secundaria como hélices y hojas plegadas, terciaria por el enrollamiento de la cadena, y cuaternaria por la unión de cadenas múltiples. Las enzimas son proteínas globulares que catalizan reacciones químicas de vital import

2.  Son las moléculas más complejas y se encuentran en
los seres vivos pero a la vez desempeñan un papel
fundamental para la vida.
 El nombre proteína proviene de la palabra griega
"proteios", que significa "primario", por la cantidad
de formas que pueden tomar.
 Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas
por contener nitrógeno en su composición,
aproximadamente un 16%.
 Químicamente son polímetros de elevada masa
molecular cuyos monómeros son los aminoácidos.
Hay 20 aminoácidos diferentes las cuales las
constituyen.

3. Las proteínas se forman por medio de
reaccionan químicas de condensación de
los aminoácidos. En estas reacciones cada
par de aminoácidos se une, eliminando
una molécula de agua. El enlace que se
establece se denomina: enlace peptídico.

4. NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
TIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA
PRIMARIA
Está representada por la sucesión
lineal de aminoácidos que forman la
cadena peptídico y por lo tanto indica
qué aminoácidos componen la cadena y
el orden en que se encuentran.
SECUNDARIA
Es la dirección de los aminoácidos que
componen una proteína. Hay dos tipos
fundamentales: la hélice y la hoja
plegada.
TERCIARIA
Se origina cuando la atracción entre
los grupos que se encuentran en la
hélice obliga a que la molécula se
enrolle sobre si misma a manera de
ovillo .Existen dos tipos: globular y
fibrosa.
Se origina por la unión, mediante
enlaces débiles, de varias cadenas poli

5. Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son la
queratina de las uñas , colágeno y fibroína de seda.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esférica apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte,
son ejemplos de proteínas globulares, la albumina del huevo,
la caseína, la actina, la miosina,etc.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro
de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

6. Según su composición química:
Simples:
Su hidrólisis sólo produce aminoácidos.
Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno (globulares y fibrosas)
Conjugadas o heteroproteínas:
su hidrólisis produce aminoácidos y
otras sustancias no proteicas con
un grupo prostético.

7. “ENZIMAS”

8. Enzimas
Proteínas globulares que se
combinan con otras sustancias,
llamadas sustratos, para catalizar
las numerosas reacciones químicas
del organismo. Son responsables
del metabolismo y de su regulación

9. CARACTERISTICAS
 CATALIZADORES BIOLOGICOS DE NATURALEZA PROTEICA.
 Alto grado de especificidad
 Catalizan una sola reacción química.
 No se consumen.
 Aceleran la velocidad de reacción.
 Actúan sobre reacciones químicas que ya existen
(termodinámicamente posibles).

10.  Disminuyen la energía de activación.
 La mayoría de las enzimas están constituidas por mas de 100 aa, masa
mayor de 10k Dalton y un diámetro de mas de 25 A*.
 No modifican el equilibrio de la reacción.
 Se requieren en cantidades mínimas.
 Pueden ser regulables.
 Son susceptibles de ser inhibidas por diversas sustancias.
 Modifica la estructura química del sustrato.
 Sin enzimas la vida no es posible.

11. Cinética Enzimática:
Estudia la velocidad de las reacciones
químicas que son catalizadas por las
enzimas, así como, los factores que
afectan dichas velocidades.

13. LAS VITAMINAS
 Las vitaminas son sustancias orgánicas, de
naturaleza y composición variada No
aportan energía, ya que no se utilizan
como combustible, pero sin ellas el
organismo no es capaz de aprovechar los
elementos constructivos y energéticos
suministrados por la alimentación.

14. LAS VITAMINAS
 En general, el cuerpo no puede sintetizar las vitaminas (o no puede
hacerlo en suficiente cantidad), así que las debe obtener de la dieta.
 Las vitaminas deben ser aportadas a través de alimentación, puesto que
el cuerpo no puede sintetizarlas.

15. CARACTERISTICAS DE LAS VITAMINAS

17. Vitaminas liposolubles
 Las vitaminas LIPOSOLUBLES “A” -“D” -“E” y “K” se consumen junto
con alimentos que contienen grasa.
 Son almacenados en el hígado y tejidos grasos, y por esto no es
necesario tomarlas todos los dias por lo que es posible, tras un consumo
suficiente subsistir una época sin su aporte.
 Si se consumen en exceso (mas de 10 veces las cantidades
recomendadas)pueden resultar toxicas.

18. FUNCION DE LAS VITAMINAS
VITAMINA
“D”
Metabolismo del
calcio y fosforo
Hígado, yema de
huevo, lácteos,
germen de trigo,
luz solar

19. Funciones de las vitaminas

20. VITAMINAS HIDROSOLUBLES
 Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas, necesarias para
muchas reacciones quimicas del metabolismo.
 No se almacenan en el organismo.
 Deben aportarse regularmente y solo puede prescindirse de ellas
durante algunos dias.
 El exceso de vitaminas hidrosolubles se excreta por la orina, por lo que
no tienen efecto toxico por elevada que sea su ingesta, aunque se
podria sufrir anormalidades en el riñon por no poder evacuar la
totalidad de liquido.

21.  Ácido Ascórbico o vitamina
Antiescorbútica Esta vitamina
es necesaria para producir
colágeno que es una proteína
necesaria para la cicatrización
de heridas. Es importante en el
crecimiento y reparación de las
encías, vasos, huesos y dientes
Tiamina, Aneurina O
Antiberibérica Actúa como
coenzima Desempeñan un
papel fundamental en el
metabolismo de los glúcidos
y lípidos.
Carnes, yema de huevo,
levaduras, legumbres
secas, cereales integrales,
frutas secas

22.  Riboflavina Actúa como
coenzima. Metabolismo de
protidos, glucidos, interviene
respiración celular, integridad
de piel, mucosas y la vista
Vitamina PP o nicotinamida. Interviene en
el metabolismo de los hidratos de
carbono, las grasas y las proteínas.
Metabolismo de protidos, glucidos y
lipidos, circulación sanguinea, crecimiento,
cadena respiratoria y SNC Carnes, hígado
y riñón.
Carnes, lacteos,
cereales, levaduras y
vegetales verdes
lácteos, huevos, en
cereales integrales,
levadura y legumbres

23.  Ácido Pantoténico o
vitamina W Se encuentra en
una gran cantidad y
variedad de alimentos.
Forma parte de la Coenzima
A .
Piridoxina. Actúa en la utilización de
grasas del cuerpo y en la formación de
glóbulos rojos. Es básica para la
formación de niacina (vitamina B 3 ),
ayuda a absorber la vitamina B 12, a
producir el ácido clorhídrico del
estómago e interviene en el metabolismo
del magnesio
Yema de huevos, las carnes, el
hígado, el riñón, los pescados, los
lácteos, granos integrales, levaduras
y frutas secas

24.  Vitamina H o Biotina Es una
coenzima que participa en
la transferencia de grupos
carboxilo (-COOH),
interviene en las reacciones
que producen energía y en
el metabolismo de los
ácidos grasos.
ACIDO FOLICO tiene como funcion
el crecimiento y división celular al
igual que la formación de glóbulos
rojos.
Carnes, hígado, verduras
verdes oscuras y cereales
integrales.

25. Vitamina “B12”
 Elaboración de células
Síntesis de la hemoglobina
Sistema nervioso
Sintetizada por el
organismo. No presente en
vegetales. Si aparece en
carnes y lácteos

27. ¿Cuales son?
Acido Ribonucleico: actúan
como transmisores de dicha
información (ARN mensajero),
como componentes de los
ribosomas (ARN ribosomal) o
como transferidores de
aminoácidos (ARN de
transferencia)
Acido desoxirribonucleicos : son
los almacenadores de la
información biológica
Los Ácidos nucleídos están representados por:
ADN ARN

28. Acido Dexosirribonucleico ADN
Todas las células vivas codifican el material genético en forma de
ADN, ácido nucleíco contenido en los cromosomas de las células y
portador de la información genética (gen).
La estructura de la doble hélice constituye la base para la
Transmisión inalterable de los genes a través de millones de
generaciones de células, ya que las cadenas de ADN tienen la
propiedad de autoduplicarse para formar moléculas hijas
idénticas (replicación).

29. ADN
La secuencia de bases el ADN (código genético) contiene la
Información genética para la síntesis de proteínas. A partir del
ADN se sintetizan moléculas complementarias de ARNm (ácido
ribonucleico mensajero) en el proceso denominado
transcripción.
Cada uno de estos nucleótido se halla unido covalentemente,
Por medio de su grupo fosfato, a la ribosa del nucleótido
Contiguo (puente fosfodiéster entre el grupo hidróxilo 5' de
un
nucleótido y el 3‘Del siguiente).

30. ADN
Se pueden distinguir 3 niveles estructurales:
 Estructura primaria: La secuencia de los nucleótidos.
 Estructura secundaria: La doble hélice.
 Estructura terciaria: Collar de perlas, estructura cristalina, ADN
superenrollado.

31. Estructura PRIMARIA DEL ADN:
 Es la secuencia de nucleótidos de una cadena o hebra. Es decir, la
estructura primaria del ADN viene determinada por el orden de los
nucleótidos en la hebra o cadena de la molécula.
 Para indicar la secuencia de una cadena de ADN es suficiente con los
nombres de las bases o su inicial (A, T, C, G) en su orden correcto y
los extremos 5' y 3' de la cadena nucleotídica.
Así, por ejemplo:
5'ACGTTTAACGACAAGGACAAGTATTAA3'

32. Estructura secundaria del adn:
La concentración de Adenina es igual a la de Timina, y la de Citosina a la
de Guanina.
Los grupos fosfato estarían hacia el exterior y de este modo sus cargas
negativas interaccionarían con los cationes presentes en el
nucleoplasma dando más estabilidad a la molécula.
Las dos primeras establecen dos puentes de hidrógeno entre ellas, y las
últimas tres puentes.
La cantidad de purinas es igual a la cantidad de pirimidinas.
Ambas cadenas serían antiparalelas, una iría en sentido 3‘-5' y la otra en
sentido inverso, 5' - 3'.

34. Estructura Terciaria
Se encuentra súper empaquetada , ocupando así menos espacio en el
núcleo celular , y además como mecanismo para facilitar su
transcripción; En las células eucariotas el ADN se encuentra en el
núcleo asociado a ciertas proteínas: formando la cromatina
(Constituye el Cromosoma).

35. Acido Ribonucleico ARN
 El ARN es un filamento de
una sola cadena, no forma
doble hélice. En el ARN hay
cuatro bases nitrogenadas:
adenina, guanina - citosina,
y uracilo. Los ácidos
ribonucleicos se encuentran
en el núcleo celular, en el
citoplasma y en los
ribosomas de todos los seres
vivos.
 Ciertos tipos de ARN tienen
una función diferente y
toman parte en la síntesis de
las proteínas que una célula
produce.

36. Clases de ARN
 ARNm: (Mensajero) Codifica la
secuencia de aminoácido de un
polipéptido. (5%)
 ARNt (Transcripción) Lleva los
aminoácidos a los ribosomas
durante la traducción. (80%)
 ARNr (Ribosomatico) Con
proteínas ribosomales y los
ribosomas actúan con el ARNm.
Forman los ribosomas (15%)
 ARNnp (nuclear pequeño): Con
proteínas, forma complejos que
son usados en el proceso de ARN
en las células eucarióticas (no se
encuentra en las células
procarióticas).

37. ARN Mensajero
 Su función es transportar la información de un gen a la maquinaria
(Ribosoma) que sintetiza proteínas donde actúan como molde
para formar una secuencia especifica de aminoácidos y así, formar
una molécula de proteína especifica, producto ultimo de un gen.
ARN TRANSCRIPCIÓN
 Transporta aminoácidos a los ribosomas para
incorporarlos a las proteínas y realizar así la
síntesis

38. Graciias!!
^^