1. ENZIMAS
LUCIA PAREDES
ENFERMERIA ‘’C’’

2. Las Enzimas
Sustancias que modifican la velocidad de las reacciones
catalizadas
por
enzimas
Activadores : Son iones que aceleran la velocidad de un
reacción, y a menudo son indispensables para que se
realice una función enzimática. Frecuentemente son
cationes: Mg+2, Ca+2, Mn+2, K+, Na+, etc.

4. Importancia biomédica de las enzimas
Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la
biocatálisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los
procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones
definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en
la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera
ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados
patológicos, esta última puede ser perturbada de manera profunda.
Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis
hepática pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las
células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos
claves como la síntesis de urea.

5. Características de las enzimas
Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de
carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S)
combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y
común propiedades católicas especificas. Su importancia es tal que
puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas
funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados
de algún modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el
trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un
exceso de actividad de enzima.

6. COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS
ENZIMAS
Los conocimientos sobre la composición química de las enzimas
constituyeron materia de numerosas controversias hasta 1926,
cuando J.B Sumner (1887-1955) consiguió cristalizar la ureasa,
enzima que transforma la urea en anhídrido carbónico y amoniaco, y
demostrar que era una sustancia proteica.
A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura,
cristalina, y el análisis demostraba siempre la presencia de una
proteína, simple o conjugada. Cuando los análisis químicos
demuestran que la enzima es una proteína conjugada, pueden
distinguirse en el dos partes bien diferenciadas:

7. TIPOS DE ENZIMAS
1.
Oxido- Reductasas
2.
Transfer asas
3.
Hidrolasas
4.
Liazas
5.
Isomerasas
6.
Ligasas

8. Oxido-Reductasas
:
Enzimas
relacionadas
con
las
oxidaciones y reducciones biológicas que intervienen de
modo fundamental en los procesos de respiración y
fermentación.
Tipos :
• Deshidrogenasas y Oxidasas
• Peroxidasas
• Hidroxilasas

9. Transferasas : Catalizan el traspaso de grupos químicos, a exclusión
de hidrógeno; entre dos sustratos. Forman parte de este grupo
numerosas
enzimas
que
reciben
nombres
especiales:
Transaminasas, Transacetilasas, Quinasas, etc.
Tipos :
 Metiltransferasas
 Aciltransferasas
 Glucosiltransferasas
 Enzimas que hacen la transferencia de grupos nitrogenados.
 Enzimas que transportan grupos fosfatos.

10. Hidrolasas : Es un grupo muy numeroso que comprende
cerca de 200 enzimas. Poseen en común la capacidad de
introducir los elementos del agua (H+ y OH-), en el
sustrato atacado produciendo así una hidrólisis.
Tipos :
 Lipasa
 Glucosa-6-fosfatasa
 a -amilasa
 Tripsina
 Ureasa
 ATPasa
 Carboxipeptiodasa A

11. Liasas : Grupo de enzimas que catalizan la participación
reversible de grupos químicos que son desprendidos de sus
sustratos por mecanismos en los que interviene la hidrolisis.
Tipos :
 Pivurato descarboxilasa
 Aldolasa
 Enzima condensante, sintetizada del citrato
 Fumarasa
 Citrato deshidratasa, aconitasa

12. Isomerasas : Son las enzimas que catalizan diversos tipos
de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de
posición, etc.
Tipos :
 Lactato racemasa
 Ribulosa fosfato epimerasa
 Maleato epimerasa
 Triosa fosfato isomerasa
 Glucosa fosfato isomerasa

13. Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces
entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y
nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas
que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco.
Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy
tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos
sustratos.

14. CLASIFICARSE A LAS COENZIMAS COMO SIGUE:
Para la transferencia de grupos distintos del hidrógeno:
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Fosfatos de azúcares
CoASH
Pirofosfato de tiamina.
Fosfato de piridoxal
Coenzimas del folato
Biotina
Coenzimas de cobamida (B12)
Ácido lipoico
Para la transferencia del hidrógeno:
NAD+, DADP+
FMN, FAD.
Ácido lipoico
Coenzima Q.