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BIOQUÍMICA
CQU 310
Instituto de Ciencias Naturales
Enzimas II
Clase 8
MATERIAL PROPIEDAD DE UDLA.
AUTORIZADA SU UTILIZACIÓN SÓLO PARA FINES ACADÉMICOS.
Resultados de aprendizaje:
Identificar la clasificación, función y regulación de las enzimas
analizando factores físicos y químicos del medio.
Bioquímica/clase 08
2021
FACTORES QUE DETERMINAN LA VELOCIDAD
DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA
• Temperatura
• pH
• [ Sustrato ]
• [ Enzima ]
• Inhibidores
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm
Bioquímica/clase 08
2021
EFECTO DE LA TEMPERATURA
http://composi.info/tema-05-enzimas.html
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por calor.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.
Por sobre la temperatura óptima, el aumento de velocidad de la reacción debido a la
temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
Bioquímica/clase 08
2021
EFECTO DEL PH
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#ph
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá
un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es
el llamado pH óptimo.
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Bioquímica/clase 08
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o A bajas [S], la curva
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- Es la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la velocidad
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- Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad del enzima por sustrato.
- Se mide en unidades de Concentración.
Kcat (número de recambio)
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unidad de tiempo,(1seg) en condiciones de saturación de sustrato.
Vmax (velocidad máxima teórica)
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en la realidad)
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE
SUSTRATO
Bioquímica/clase 08
2021
De acuerdo a los datos de velocidad de una enzima
X, conteste:
a)¿Cuál es la Vmáx de la
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reacción sigue la cinética
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5 x 10 -7 0.071
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5 x 10 -2 0.25
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE
SUSTRATO
Bioquímica/clase 08
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”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE
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Bioquímica/clase 08
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Bioquímica/clase 08
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depende del tiempo que actúa el inhibidor.
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E
S
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Bioquímica/clase 08
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INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA
”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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Bioquímica/clase 08
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un sitio distinto al sitio activo, pero se puede unir
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”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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Bioquímica/clase 08
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”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL
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Bioquímica/clase 08
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Preguntas….
 ¿Qué ocurre con la velocidad máxima cuando la enzima se enfrenta al inhibidor?
 ¿Qué ocurre con el Km cuando la enzima se enfrenta al inhibidor?
 ¿Cómo clasificaría al inhibidor utilizado?
El siguiente gráfico representa la actividad de una enzima en ausencia y
presencia de un inhibidor.
Enzima sin inhibidor
Enzima con inhibidor
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Enzima
COX 1
(Constitutiva)
Enzima
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Fiebre Dolor Inflamación
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(meloxicam, celecoxib)
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AINEs:
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- Diclofenaco
- Naproxeno
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Bioquímica/clase 08
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Mecanismo de acción:
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Ibuprofeno: Inhibidor competitivo reversible de la COX-1
Mecanismo de acción:
Modificado de:
http://tmedweb.tulane.edu/pharmwiki/doku.php/aspirin Bioquímica/clase 08
2021
Fuentes Bibliográficas
Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C. y Yañez, E. Bioquímica conceptos
esenciales. Editorial Médica Panamericana. 2º Edición, 2015.
Nelson, Cox Lehninger: Principios de Bioquímica
5º Edición, Omega Ediciones S.A. 2009.
McKee, Trudy McKee, James R. Bioquímica, Las bases moleculares
de la vida. Editorial McGraw-Hill Interamericana. 2014.
Mathews, Christopher Bioquímica
Pearson Education Editorial McGraw-Hill Interamericana. 2002.
Voet, Voet, Pratt Fundamentos de Bioquímica
Editorial Panamericana. 2003.
Bioquímica/clase 08
2021

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  • 2. MATERIAL PROPIEDAD DE UDLA. AUTORIZADA SU UTILIZACIÓN SÓLO PARA FINES ACADÉMICOS.
  • 3. Resultados de aprendizaje: Identificar la clasificación, función y regulación de las enzimas analizando factores físicos y químicos del medio. Bioquímica/clase 08 2021
  • 4. FACTORES QUE DETERMINAN LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA • Temperatura • pH • [ Sustrato ] • [ Enzima ] • Inhibidores http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm Bioquímica/clase 08 2021
  • 5. EFECTO DE LA TEMPERATURA http://composi.info/tema-05-enzimas.html En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por sobre la temperatura óptima, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. Bioquímica/clase 08 2021
  • 6. EFECTO DEL PH http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#ph Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Bioquímica/clase 08 2021
  • 7. EFECTO DEL PH http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#ph Ejemplo: Ureasa a pH 7 Ejemplo: Ureasa a pH ácido Cambio en el estado de ionización de los grupos funcionales de las cadenas laterales de los residuos aminoacídicos Bioquímica/clase 07 2021
  • 8. o A bajas [S], la curva tiende a una recta que asciende con mucha pendiente. En esta región la curva depende de la [S] o Para altas [S], la enzima esta casi saturada y la Vo de la reacción no cambia mucho cuando aumenta la [S] EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO Bioquímica/clase 08 2021
  • 9. EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO Bioquímica/clase 08 2021
  • 10. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN Y PARAMETROS CINÉTICOS. Km (constante de Michaelis-Menten) - Es la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la velocidad máxima. - Es una medida de la afinidad del Enzima por el Sustrato. - Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad del enzima por sustrato. - Se mide en unidades de Concentración. Kcat (número de recambio) - número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo,(1seg) en condiciones de saturación de sustrato. Vmax (velocidad máxima teórica) - la velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con sustrato (nunca alcanzada en la realidad) EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO Bioquímica/clase 08 2021
  • 11. De acuerdo a los datos de velocidad de una enzima X, conteste: a)¿Cuál es la Vmáx de la reacción? b) ¿Cuál es el Km de la enzima? c) Demuestre, si esta reacción sigue la cinética de Michaelis y Menten. [S] (M) V (mol /min) 5 x 10 -8 0.0096 5 x 10 -7 0.071 5 x 10 -6 0.125 5 x 10 -5 0.20 5 x 10 -4 0.25 5 x 10 -3 0.25 5 x 10 -2 0.25 EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO Bioquímica/clase 08 2021
  • 12. ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO Bioquímica/clase 08 2021
  • 13. EFECTO DE INHIBIDORES INHIBIDOR Molécula que hace disminuir la actividad enzimática, a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos • I. Competitiva • I. No Competitiva • I. Acompetitiva • Inhibidor Irreversible • Inhibidor Reversible Bioquímica/clase 08 2021
  • 14. EFECTO DE INHIBIDORES Inhibidor Irreversible Modifica químicamente a la enzima E + I E’ o Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente o A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los inhibidores irreversibles depende del tiempo que actúa el inhibidor. o Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos. E S I Bioquímica/clase 08 2021
  • 15. EFECTO DE INHIBIDORES Inhibidores Irreversibles Bioquímica/clase 08 2021
  • 16. INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) a) Inhibición Competitiva: El inhibidor se fija al sitio activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato Km Vmax = Bioquímica/clase 08 2021
  • 17. Inhibidor Competitivo: Inhibidores de proteasas. Fármacos antiretrovirales. Forma eficiente de tratar el VIH Estructura del Ritonavir INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA Bioquímica/clase 08 2021
  • 18. b) Inhibición NO Competitiva: el inhibidor se une a un sitio distinto al sitio activo, pero se puede unir tanto a E como a ES Km = Vmax ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA Bioquímica/clase 08 2021
  • 19. c) Inhibición Acompetitiva: el inhibidor se fija a un sitio distinto al sitio activo, sólo se une al complejo ES Km Vmax INHIBICIÓN REVERSIBLE ACOMPETITIVA ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) Bioquímica/clase 08 2021
  • 20. ¿A que inhibidor corresponde 1, 2 y 3, representados en la imagen? Resumen de inhibidores reversibles Bioquímica/clase 08 2021
  • 21. Preguntas….  ¿Qué ocurre con la velocidad máxima cuando la enzima se enfrenta al inhibidor?  ¿Qué ocurre con el Km cuando la enzima se enfrenta al inhibidor?  ¿Cómo clasificaría al inhibidor utilizado? El siguiente gráfico representa la actividad de una enzima en ausencia y presencia de un inhibidor. Enzima sin inhibidor Enzima con inhibidor
  • 22. Anti-Inflamatorios No Esteroideos (AINEs) Enzima COX 1 (Constitutiva) Enzima COX 2 (Inducible) Estímulos fisiológicos Lesiones / Infecciones Prostaglandinas protectoras Prostaglandinas inflamatorias Fiebre Dolor Inflamación Mucosa estomacal Adherencia de las plaquetas AINEs e inhibidores específicos de la COX-2 (meloxicam, celecoxib) AINEs AINEs: - Ácido acetilsalicílico - Diclofenaco - Naproxeno - Paracetamol - Ibuprofeno Bioquímica/clase 08 2021
  • 23. Mecanismo de acción: Aspirina: Inhibidor irreversible de COX-1 Modificado de: http://tmedweb.tulane.edu/pharmwiki/doku.php/aspirin Bioquímica/clase 08 2021
  • 24. Ibuprofeno: Inhibidor competitivo reversible de la COX-1 Mecanismo de acción: Modificado de: http://tmedweb.tulane.edu/pharmwiki/doku.php/aspirin Bioquímica/clase 08 2021
  • 25. Fuentes Bibliográficas Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C. y Yañez, E. Bioquímica conceptos esenciales. Editorial Médica Panamericana. 2º Edición, 2015. Nelson, Cox Lehninger: Principios de Bioquímica 5º Edición, Omega Ediciones S.A. 2009. McKee, Trudy McKee, James R. Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. Editorial McGraw-Hill Interamericana. 2014. Mathews, Christopher Bioquímica Pearson Education Editorial McGraw-Hill Interamericana. 2002. Voet, Voet, Pratt Fundamentos de Bioquímica Editorial Panamericana. 2003. Bioquímica/clase 08 2021