Este documento resume las propiedades y funciones de la hemoglobina en el transporte de oxígeno en la sangre. Explica cómo factores como la presión parcial de oxígeno, dióxido de carbono, pH, temperatura y compuestos fosforilados afectan la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno y facilitan la carga y descarga de oxígeno en los tejidos. También describe las curvas de disociación de oxígeno y la cooperatividad entre las unidades de hemoglobina.

1. Fisiología animal
M. en C. Raul Herrera Fragoso

2.  El grado en el que se combina el O2
con la hemoglobina varia con la
presión parcial del gas PO2.
 Si todos los lugares de la molécula
de hemoglobina esta ocupados por
O2. La sangre esta saturada al 100%
y el contenido de oxigeno de la
sangre es igual a su capacidad de
oxigeno.
 El oxigeno contenido en la sangre
incluye el O2 combinado con la
hemoglobina así como en
disolución, pero es una pequeña
fracción.
 El contenido de oxigeno se expresa
en porcentaje de saturación.
 Las curvas de disociación de
oxigeno describen la relación entre
el porcentaje de saturación y la
presión parcial de oxigeno.

3.  La forma sigmoidea de las curvas
de disociación que presentan las
hemoglobinas que poseen varios
grupos hemo se debe a la
cooperatividad entre unidades,
esto es, la oxigenación del primer
grupo facilita la oxigenación de los
subsiguientes.
 La oxigenación esta asociada con
cambios en la estructura terciaria
en las proximidades al grupo hemo.
 Estos cambios también producen
alteración en las cadenas de
manera que se liberan protones
(iones H+) cuando se oxigena la
hemoglobina

4.  A bajas PO2 solo una pequeña
cantidad de O2 se une al pigmento
respiratorio, a niveles altos se
combina una gran cantidad de O2
 De modo que puede actuar como
una molécula transportadora de
oxigeno, cargándolo a nivel de la
superficie respiratoria (elevada PO2)
y descargándolo en los tejidos
(baja PO2).
 En algunos animales el papel
predominante del pigmento
respiratorio puede ser el de servir
como reserva de O2, liderándolo en
el tejido solo cuando es
relativamente inasequible.
 En algunos animales la sangre que
llega a los órganos respiratorios
esta saturada de oxigeno en un
70%.

5.  Las hemoglobinas presentan
diferentes afinidades al oxigeno.
 La afinidad se expresa en términos
del P50, la presión parcial de
oxigeno a la que la hemoglobina se
encuentra saturada en un 50% de
oxigeno.
 Una hemoglobina con una elevada
afinidad por el oxigeno facilita el
movimiento de O2 del medio
ambiente hacia la sangre porque se
combina a bajas PO2. sin embargo,
no liberara oxigeno a los tejidos
hasta que la PO2 en ellos sea muy
baja.
 Que pasara con una hemoglobina
de baja afinidad?

6.  Es significativo que la
afinidad hemoglobina-O2
se vea afectada por
factores físicos y químicos
de la sangre que
favorecen la unión con el
oxigeno en el epitelio
respiratorio y su liberación
en el tejido.
 Las condiciones dentro del
eritrocito que mas afectan
esta afinidad son:
 La alta temperatura
 Unión de fosfatos orgánicos
(DFG, ATP, GTP)
 Descenso de pH
 Aumento de CO2

7.  El aumento en las concentraciones
de H+ (descenso de pH) causa la
reducción en la afinidad de la
hemoglobina por el oxigeno.
 El dióxido de carbono reacciona
con el agua para formar acido
carbónico y con los grupos –NH2 de
las proteínas de la hemoglobina
formando compuestos carbámicos.
 El aumento de PCO2 causa una
reducción de la afinidad de la
hemoglobina por el oxigeno de dos
maneras:
 Disminuye el pH sanguíneo y
 Facilitando la combinación directa
con el CO2 con la hemoglobina para
formar compuestos carbámicos.
 Sucede también lo contrario!

8.  Cuando el CO2 entra en la
sangre a nivel de los tejidos
facilita la descarga de O2 de
la hemoglobina, mientras que
cuando el CO2 deja la sangre
en los epitelios respiratorios,
facilita la captación de O2 en
la sangre.
 Las hemocianinas de algunos
gasterópodos y artrópodos
muestran una mayor afinidad
por el oxigeno al disminuir el
pH.
 Esto se denomina “Efecto
Bohr inverso”
 Cual será el significado
biológica de esto?

9.  La unión de fosfato orgánicos a la
hemoglobina reduce su afinidad por
el oxigeno.
 En eritrocitos de mamíferos, los
niveles de 2,3- difosfoglicerato
(DFG) y la hemoglobina se
encuentran en concentraciones casi
equimolares.
 El DFG se une a restos de
aminoácidos específicos en las
cadenas β de la
desoxihemoglobina, disminuyendo
su cantidad con el pH.
 Los compuestos fosforilados en el
eritrocito no solo afectan a la
afinidad de la hemoglobina por el
oxigeno, también incrementan la
magnitud del efecto Bohr y pueden
afectar la interacción entre las
subunidades

10.  En mamíferos, el significado
funcional del aumento en los
niveles de DFG es mantener
la afinidad hemoglobina-O2
en condiciones de hipoxia.
 En peces, se ha observado
que la hipoxia reduce los
niveles de fosfatos orgánicos.
 Se debe, principalmente, a
que en peces, la hipoxia esta
asociada a descenso de pH
sanguíneo (acidosis), en lugar
de incremento de pH
(alcalosis) que se observa en
mamíferos

11.  En algunos animales marinos,
el aumento de CO2 o un
descenso en el pH causa no
solo una reducción en la
afinidad de la hemoglobina
por el oxigeno, sino también
la disminución en la
capacidad de oxigeno.
 Un pH bajo reduce la unión
de oxigeno con la
hemoglobina, de modo que
incluso a altas PO2, solo
algunos de los lugares
posibles están oxigenados, es
decir, que nunca se alcanza
un 100% en saturación.

12.  El aumento de la
temperatura no
solo reduce la
solubilidad del
oxigeno en el
agua, sino que
también disminuye
la afinidad de la
hemoglobina hacia
el oxigeno.