12. Lipopolisacárido
Espiroqueta G-, móvil, asacarolítica,
anaerobia, con una morfología en hélice
típica. Esto indica que la fluidez de la
membrana de T. denticola es similar a la de
las membranas que contienen ácido
lipoteicoico de las bacterias G+.
13.
14. Antígenos de Tanerella forsythia
Muy poco se sabe sobre los antígenos y los factores de
virulencia de T. forsythia, en comparación con los otros
patógenos periodontales importantes.
• Lipopolisacaridos.
• Enzimas proteoliticas.
• Proteinas proteoliticas de la membrana externa.
15. Lipopolisacárido:
Se conoce muy poco de la estructura y la composición química
del lipopolisacárido de T. forsythia, aunque un estudio realizado
por Vasel y cols. encontraron que el antigeno eran epítopos en
los carbohidratos del lípido A y del lipopolisacárido del núcleo.
16. Enzimas Proteolíticas Extracelulares:
Diversos estudios han mostrado que T. forsythia produce
enzimas proteolíticas en la superficie celular, como las
serinproteasas tipo tripsina con masas moleculares de 70 y 81
kDa y una cisteinproteasa hemolítica de 48 kDa llamada PrtH
17. Proteínas Antigenicas de la Membrana Externa:
El T. forsythia produce una proteína tipo GroEL, con una masa
molecular de 58 kDa, que puede tener implicaciones
importantes en la respuesta inmunitaria.
En un análisis por western blot que utilizó sueros de pacientes
con periodontitis se identificaron dos proteínas antigénicas con
una masa molecular de 200 Kda y 210 kDa.
18. Cascada de eventos en respuesta a la agresión microbiana
Prophyromona Gingivalis
19. Antígenos de la Porphyromona gingivalis
Proteinasas extracelulares:
Degradan los inhibidores de proteinasas, que tienen funciones de defensa y
regulación, en el plasma del huésped.
Las proteinasas RgpA y RgpB degradan el CD14 (receptor de reconocimiento de
pautas de los componentes bacterianos) en la superficie de los monocitos, lo que
inhibe la activación del lipopolisacárido, y en los fibroblastos gingivales humanos
produciendo la disminución de la producción de IL-8 inducida por liposacáridos
Las proteinasas pueden alterar la respuesta inmunitaria dado que degradan la IgA,
IgG, IgM, IgE, IgD.
Las proteinasa Rgp A, Kgp inducen la muerte celular por apoptosis en los fibroblastos
gingivales en las células epiteliales humanas
20. Antígenos de la Porphyromona gingivalis
Proteina de choque térmico GroEL
Es muy antígena y se ha detectado anticuerpos anti-GroEL de P.
Gingivalis en extractos de tejido gingival
Una respuesta anticuerpos anti-GroEL de P. Gingivalis puede llevar a
una reactividad cruzada de la Hsp60 humana y a una reacción
inmunitaria
21. Antígenos de la Porphyromona gingivalis
Hemaglutininas
La adhesina hemaglutinante de la superficie celular HA-Ag2 es un
antígeno común en todas las cepas de P. Gingivalis
Se han identificado 4 genes de P. gingivalis que codifican las proteínas
de la hemaglutinina HagE, B, C,D siendo la HagB un potencial
candidato a vacuna.
En un estudio en ratas inmunizadas vía subcutánea con HagB
recombinante quedaron protegidas contra la pérdida ósea periodontal
inducida por la cepa ATCC 33277 de P.gingivalis
22. Antígenos de la Porphyromona gingivalis
Proteínas antigénicas de la membrana externa (identificadas deacuerdo a su
masa molecular)
Proteínas antigénicas de la membrana externa llamada RagB y la
proteína RagA intervienen en el transporte activo de P. gingivalis
La proteína Pga30 ahora llamada IthB forma parte de un sistema de
transporte de hierro y tiene actividad quelante
