El documento proporciona una introducción a la inmunidad humoral y los anticuerpos. Explica que los anticuerpos son proteínas que se unen a epitopos específicos en antígenos. Los antígenos son moléculas extrañas al cuerpo que son reconocidas por el sistema inmunitario. Los anticuerpos se unen a varios epitopos en un antígeno. También describe las diferencias en cómo las células B y T reconocen epitopos.

1. Formato IFAC, 2006 1
Anexo II. 8. Formato IFAC para redacción de artículos científicos.
___________________________________________________________________________________________________
INMUNIDAD HUMORAL
Autor: Ana Carolina Montes Muñoz
Co- Autor: Dr. Jorge Cañarte Alcívar
Código:
Universidad Técnica de Manabí, Facultad de Ciencias de la Salud,
Escuela de Medicina, Programa de: Inmunología
Portoviejo, Manabí, Ecuador
Junio-2017
Palabras clave: Anticuerpo, , anfitrión, autoinmunidad, inmunoglobulina.
Introducción
Las moléculas del sistema inmunitario
adaptativo son el anticuerpo y los
receptores de las células T, mientras que
los componentes de la inmunidad innata
están destinados para el reconocimiento
de características de moléculas extrañas.
Los anticuerpos y los receptores de las
células T tienen un mayor grado de
especificidad al reconocer determinantes
antigénicos o epitopos específicos.
Los epitopos son las regiones con
actividad inmunitaria de un inmunogeno
que se unen a receptores de membrana
específicos de antígeno en los linfocitos o
anticuerpos secretados, los anticuerpos
son proteínas de unión a epitopos que
existen en dos formas, están los
anticuerpos que forman parte de la
membrana de los linfocitos B, y los
anticuerpos como moléculas secretadas
por células plasmáticas (LB en fase
secretora de anticuerpos).
Los antígenos son moléculas grandes,
generalmente proteínas, localizadas en la
superficie de la célula, virus, hongos,
bacterias y algunas sustancias muertas
como, por ejemplo: toxinas, sustancias
químicas y partículas extrañas, el sistema

2. Formato IFAC, 2006 2
inmunológico detecta los antígenos y
produce anticuerpos que destruyen
sustancias que los contienen, es decir,
este puede ser una molécula de
procedencia exógena o endógena que
resulta extraña al organismo.
Este anticuerpo producido en respuesta a
un estímulo es heterogéneo, la mayoría de
los antígenos es estructuralmente
compleja y contiene muchos epitopos
distintos y el sistema inmunitario
reacciona produciendo anticuerpos contra
varios de los epitopos presentes en el
antígeno.
Es decir, varios clones de células B son
estimuladas y proliferan, la producción de
una célula plasmática secreta anticuerpos
que se unen de manera específica a
mismo determinante antigénico.
Por lo tanto, a partir de ahora habremos
de acostumbrarnos a pensar en los
antígenos como estructuras complejas que
suelen constar de varios tipos de epitopos,
cada uno de ellos capaz de unirse con un
Ac o un TCR específico diferente. En este
sentido, las macromoléculas son
antígenos multivalentes, con muchos
tipos de determinantes antigénicos
distintos. Si hablamos de Ag proteicos,
esta unión suele implicar varios niveles
de la estructura del antígeno, desde la
primaria a la terciaria (y, en su caso) a la
cuaternaria.
Los productos secretados por todos los
clones de células B estimuladas, el grupo
de anticuerpos monoclonales constituyen
la respuesta a un antígeno inmunizante.
Los miembros de la familia de proteínas
de anticuerpo tienen características
estructurales en común y se conocen de
manera colectiva como
Inmunoglobulinas, estos miembros
realizan diversas funciones de unión y
también varias funciones efectoras bien
definidas después de su unión con el
antígeno.
Dado estas definiciones se puede decir
que los antígenos son moléculas que
interactúan con el receptor IG de células
B o con el receptor de la célula T, o
aquellas sustancias capaces de inducir un
repuesto inmune específica y la región
específica que estas células reconocen son
llamados epitopos.
Específicamente la secuencia específica a
la que se une los anticuerpos, receptores
de las células B o de células T.
Por lo general, un antígeno tiene varios
epítopos diferentes, cada uno de ellos
capaz de unirse con un Ac o un TCR
específico diferente. En este sentido, las

3. Formato IFAC, 2006 3
macromoléculas son antígenos
multivalentes.
MARCO REFERENCIAL:
El Epitopo o determinante antigénico
es la unidad más pequeña de un antígeno
que puede unirse a un BCR o TCR
específico, o a los anticuerpos secretados.
Es decir, los epitopos son las regiones
inmunológicamente activas de un
antígeno. Pueden ser lineales (continuos)
o conformacionales (discontinuos). El
90% de los epitopos son discontinuos.
Los epítopes T son lineales y requieren de
un procesamiento molecular que los haga
accesibles (1)
Diferencias en el reconocimiento de los
epitopos por los LB y LT
• Los LB reconocen antígenos
solubles libres por unión a su
BCR. Los epitopos tienen que
estar muy accesibles en la
superficie de los antígenos. Muy
importante la conformación
tridimensional. Antígenos para
LB: proteínas, polisacáridos,
lípidos y ácidos nucleicos.
• Los LT reconocen sólo péptidos
procesados y combinados con
moléculas del HMC.
Normalmente son epitopos
internos a la estructura del
antígeno. Antígenos para LT: sólo
proteínas.
Propiedades de los epitopos de células
B
El tamaño de un epitopo depende del
tamaño del sitio de unión que posea la
inmunoglobulina específica respectiva
(2). Cada sitio de unión a un epitopo en
una inmunoglobulina se denomina
paratopo, el cual como ya conocemos, es
variable.
Los epitopos de células B de proteínas
nativas suelen consistir en varios
aminoácidos hidrófilos de la superficie de
la proteína (3) por lo tanto son los que
están más accesibles al Ac libre o al Ac
de membrana (del BCR).
También es importante conocer que los
epitopos de B tienden a situarse en
regiones flexibles de la molécula, capaces
de "moverse" molecularmente.
Propiedades de los epitopos
reconocidos por células T
El tamaño del epitopo de células T queda
determinado por el tamaño del surco de
unión al Ag de la molécula de MHC (4)
Los péptidos antigénicos reconocidos por
células T forman un complejo

4. Formato IFAC, 2006 4
trimolecular junto con el TCR del
linfocito T y el MHC de la célula
presentadora o diana (5), es decir, que el
antígeno reconocido por células T tiene
dos zonas de unión: una para ligarse al
TCR, denominada epitopo, y otra para
engarzar al MHC, denominada agretopo.
Los antígenos reconocidos por las células
T presentan péptidos antipáticos.
Precisamente, quizá la función del
procesamiento sea "desplegar" el Ag y
exponer estas regiones internas
antipáticas, de modo que la porción
hidrófoba suele actuar de agretopo,
mientras que la porción hidrófila actúa de
epitopo propiamente dicho.
Superantígenos
Los mitógenos son activadores
policlonales de linfocitos (6), es decir,
sustancias capaces de inducir en los
linfocitos B y T una proliferación celular
de tipo policlonal, en oposición a la
expansión clonal de LB y LT tras el
encuentro y reconocimiento específico
con un Ag. Un superantígeno es un Ag,
fundamentalmente de origen microbiano,
que actúa como mitógeno específico de
LT, estimulando la proliferación
desmesurada de estas células junto con la
síntesis de grandes cantidades de
citoquinas. Interacciona con las partes
exteriores del TCR y del MHC II (7).
Los epítopos de las células T presentados
por moléculas MHC clase I son
típicamente péptidos de entre 8 y 15
aminoácidos de longitud (8).
Los epitopos o determinantes antigénicos
son cada uno de los sitios discretos de una
macromolécula que son reconocidos
individualmente por un anticuerpo
específico o por un TCR específico (9).
Son las regiones inmunológicamente
activas de un inmunógeno (las que se
unen de hecho a un receptor de linfocitos
o a un Ac libre).
Los epítopos tienen a veces reactividad
cruzada (10).
Los epítopos se presentan sobre la
superficie de una célula presentadora de
antígeno, concretamente a través de
moléculas del MHC.
Mientras que las moléculas MHC clase II
presentan péptidos más largos y las
moléculas MHC no clásicas también
presentan epítopos no peptídicos como
los glucolípidos (11).
El epítopo, o determinante antigénico,
corresponde a la parte específica del

5. Formato IFAC, 2006 5
antígeno que es reconocida por el
parátopo (12).
Ante todo, la molécula ha de ser
reconocida como una molécula extraña,
ajena al individuo.
El parátopo designa la zona del
anticuerpo cuya función es reconocer el
antígeno. Cada antígeno viene
determinado por sus epítopos (13).
Los epítopos de un antígeno son
característicos como formando parte de
un no propio entonces el antígeno
también es asimilado como no propio y se
desencadenará una respuesta inmunitaria
del organismo (14).
Aunque el epitopo es una unidad muy
pequeña ha sido de vital para el desarrollo
de estrategias en el sistema inmunitario
frente a enfermedades y ha sido el blanco
de muchos estudios ya que constituyen
una herramienta muy útil en el diseño de
vacunas.
En el 2013 se realizó un estudio de la
proteína NS4b del virus dengue tipo 3,
por los doctores Fátima Reyes, Romel
Calero, Frank Camacho, Armando Acosta
que consistía en una posible estrategia
para reducir el riesgo asociado con una
vacuna de dengue en el diseño y
desarrollo de una vacuna compuesta por
epítopos inmunogénicos de cada serotipo
viral ya que el dengue es considerado una
de las enfermedades virales de mayor
importancia dentro de las enfermedades
transmitida por mosquitos. Alrededor de
100 millones de personas son infectadas
anualmente, de las cuales alrededor de
250.000 resultan en casos graves de la
enfermedad y 10.000 mueren.
’’ La NS4b, una de las más pequeñas
proteínas del virus del dengue induce
respuesta de anticuerpo y de
inmunomediadores en pacientes
infectados por este virus. Sin embargo,
poco es conocido sobre su estructura
antigénica.’’ (13) Por lo que los
profesionales mencionados anteriormente
desarrollaron técnicas en la búsqueda de
nuevos epitopos que resulten más eficaces
para el desarrollo de una vacuna contra
esta enfermedad.
’’En este trabajo fueron aplicados los
programas de predicción: BcePred,
ABCpred, HLApred, ProPred y Proped1,
para la búsqueda de nuevos epítopos de la
proteína NS4b del virus dengue tipo 3. Se
identificaron 27 epítopos de células B y
126 de la T.’’ (14)
Y llegaron a la conclusión de que del total
de epítopos T predichos, 13 resultaron
promiscuos, que pudieran ser potenciales
candidatos vacunales. Un candidato

6. Formato IFAC, 2006 6
vacunal debe inducir inmunidad
protectora de larga duración contra los
cuatro serotipos del virus de forma
simultánea (DEN-1, DEN-2, DEN-3 y
DEN-4).
Actualmente el 4 de octubre de 2016,
Sanofi Pasteur, la unidad de negocios
global de vacunas de Sanofi, anunció hoy
que Dengvaxia. A la fecha, la vacuna está
aprobada en México, Filipinas, Brasil, El
Salvador, Costa Rica, Paraguay,
Guatemala, Perú, Indonesia, Tailandia y
Singapur.
Conclusiones
Es importante saber que los epitopos son
las regiones con actividad inmunitaria de
un inmunogeno que se unen a receptores
de membrana específicos de antígeno en
los linfocitos o anticuerpos secretados.
La mayoría de los antígenos es
estructuralmente compleja y contiene
muchos epitopos distintos y el sistema
inmunitario reacciona produciendo
anticuerpos contra varios de los epitopos
presentes en el antígeno.
Los antígenos son moléculas que
interactúan con el receptor IG de células
B o con el receptor de la célula T.
Referencias
1. Abbas AK, Lichtman AH.
Inmunología celular y molécula. 5
th ed. Madrid, España: Elsevier
Science, Grafos SA; 2004.
2. JR. Regueiro, López L, González
S, Martínez E. Biología y
patología del sistema inmunitario.
4th edición. 2010.
3. Delves P, Martin S, Burton D.
Roitt inmunología Fundamentos.
12 ed. 2012.
4. Male D, Brotaff J, Roth D, Roitt I.
Inmunologia. 7ma ed. 2007.
5. Méndez M, Sánchez M.
Gastroenterología. 2da edición.
2010.
6. Fainboim, Geffner. Introducción a
la inmunología humana. 6ta
edición. 2011.
7. Carmona S. La inmunología en
salud y la enfermedad. 2da
edición. 2010.
8. Delves P, Martin S, Burton D.
Roitt inmunología Fundamentos.
11 ed. 2008.
9. Prats G. Microbiología y
Parasitología medica. 2013.
10. Mohan. Patología 6th edición.
2012.

7. Formato IFAC, 2006 7
11. Abul K. Abbas, Lichtman A,
Pillai S. Celular y molecular
Inmunology. 7ma edición. 2012.
12. Krawitt E. Carech “Autoinmune
Hepatitis”. N Engj J MEd.
Laboratorio de Biotecnología
Molecular. Austria.
13. José A. Arroyo K. Modulación de
la respuesta inmunitaria durante la
lactancia (2014)
14. Reyes F, Calero R, Camacho F,
Acosta A. Predicción de epítopos
T y B de la proteína NS4b del
virus dengue tipo 3. 2013 vol22.
15. Reyes F, Calero R, Camacho F,
Acosta A. Predicción de epítopos
T y B de la proteína NS4b del
virus dengue tipo 3. 2013 vol22.