Proteína como biomolécula estructural y funcional de los sistemas biológicos.

1. PROTEÍNAS
Universidad Nacional Experimental
Francisco de Miranda
Área de Tecnología
Programa Ingeniería Pesquera
Prof. Carmen Medina

2. PROTEÍNAS
El término fue utilizado por primera vez por el químico
alemán Gerardus Mulder en 1838. Pronosticó la
importancia de las proteínas, tomando este nombre del
vocablo griego proteios, que significa primordial o de
nivel primario. Son un grupo de biopolímeros construidos
por aminoácidos que exhiben una amplia gama de
estructuras y funciones.

3. PROPIEDADES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS
•Son de peso molecular muy elevado. Son macromoléculas.
•Presentan una forma determinada: globulares, alargadas y filiformes. Según
las condiciones del medio puede pasar de una forma a otra.
•Son solubles en agua y por su gran tamaño forman seudosoluciones
coloidales macromoleculares.
•Son hidrofílicas: se hinchan por imbibición y dan a la solución una
consistencia viscosa.
•Son anfóteras.
•Difunden con lentitud y no dializan.
•Son insolubles en alcohol.
•Coagulan por el calor a 50º o 70º C, pocas resisten la ebullición.
•Precipitan por los ácidos diluidos: Ácido acético, HCI y por las sales de
metales pesados (Fe, Cu).

4. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su constitución:
Proteínas Simples
son aquellas que al ser desdobladas se resuelven total o casi totalmente en
aminoácidos. Entre ellas se encuentran: Albúminas, Globulinas, Histonas,
Protaminas, Gliadinas, Gluteinas, Escleroproteínas.
Proteínas Conjugadas:
son aquellas que al hidrolizarse, aparte de aminoácidos, originan otros
compuestos orgánicos e inorgánicos, denominándose a esta porción no proteica:
grupo prostético. Entre ellas se encuentran: Fosfoproteínas, Glicoproteínas,
Lipoproteínas, Núcleoproteínas, Cromoproteínas, Flavoproteínas, Metaloproteínas.
Según su forma:
Proteínas Globulares o Fibrosas
Proteínas Globulares: son solubles en los sistemas acuosos, se
desnaturalizan por calor y son muy reaccionables.
Proteínas Fibrosas: Son insolubles en agua, duras y químicamente inertes y
resistentes.

5. PROTEINAS GLOBULARES Y FIBROSAS
Tipo de Proteína Función
Proteína Globular
Hemoglobina
Mioglobina
Ribonucleasa
Lisozima
Citocromo C
Inmunoglobulina
Actina
Transporte (transporte de oxigeno)
Almacenamiento (almacenamiento de oxigeno)
Enzima (hidrólisis de RNA)
Enzima (hidrólisis de pared bacteriana)
Transporte de electrones
Defensa (anticuerpo)
Movimiento (proteína muscular)
Proteína fibrosa
Colágena
Queratina
Miosina
Elastina
Proteína estructural
Proteína estructural
Movimiento (proteína muscular)
Elasticidad

6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su solubilidad:
Albuminas Solubles en agua y soluciones salinas
diluidas
α lactalbúmina de la leche.
Ovoalbúmina del huevo
Globulinas Poco solubles en agua, solubles en
soluciones salinas
Miosina del músculo, globulina del
plasma
Histonas Alto contenido de aminoácidos básicos. No
coagulan por calor
Proteínas unidas a ácidos nucleicos,
nucleoproteínas
Glutelinas Insolubles en agua y en alcohol. Solubles en
álcalis y ácidos débiles
Gluten del trigo
Prolaminas Solubles en 70% de alcohol Zeina del maíz, gliadina del trigo
Escleroproteínas Insolubles en la mayoría de los disolventes Todas las proteínas fibrosas

7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
Según su función
Proteínas de defensa (del sistema inmunitario)
Anticuerpos
Interferones
Proteínas globulares producidas por el sistema inmunitario de animales superiores que
participan en la destrucción de invasores biológicos.
Proteínas, producidas por animales superiores que interfieren con la replicación viral
Proteínas de transporte y almacenamiento
Hemoglobina
Apolipoproteínas
Caseína
Ferritina
Mioglobina
Proteína globular que contiene hemo y acarrea oxigeno de los pulmones hacia otros tejidos de
los vertebrados.
Componentes de lipoproteínas como la lipoproteína de baja densidad (LDL) que participan en
el transporte de triacílglirerol y colesterol.
Proteína que se halla en la leche y almacena aminoácidos.
Proteína que une hierro y se encuentra ampliamente distribuida
Proteína que contiene hemo que une al oxigeno y se halla en los vertebrados
Proteínas reguladoras y receptoras
Represor Lac
Insulina
Glucagón
Interruptor genético que apaga los genes bacterianos implicados en el catabolismo de lactosa.
Proteína sintetizada en el páncreas que actúa como señal para el estado de saciedad en los
animales superiores
Proteína sintetizada en el pancreas que actúa como señal para el estado de hambruna en los
animales superiores.
Contracción muscular y motilidad
Actina
Miosina
Dinoína
Componente del músculo esquelético.
Componente del músculo esquelético.
Proteína que provoca el movimiento de espermas y protozoarios por medio de flagelos y cilios

8. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
PROPIEDADES FUNCIÓN
HIDRATACIÓN Solubilidad, dispersión, espesante, gelificante,
formación de masas
ESTRUCTURAL Y
REOLÓGICA
Elasticidad, cohesión, formación de fibras,
viscosidad
SENSORIAL Color, sabor, textura, turbidez
SUPERFICIE Emulsificación, espumante, formación de
complejos lipoproteínicos

9. AMINOÁCIDO
Es cualquier molécula orgánica que posee por lo menos un grupo carboxilo
(-COOH) y un grupo amino (NH3) unidas a un carbono alfa
Estructuras de un Aminoácido

10. AMINOACIDOS. CODIGOS.
Nombre Código de una letra Código de tres letras
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleusina
Metionina
Fenilalanina
Prolina
Serina
Treonina
Cisteína
Asparragina
Glutamina
Tirosina
Triptófano
Aspartato
Glutamato
Histidina
Lisina
arginina
G
A
V
L
I
M
F
P
S
T
C
N
Q
Y
W
D
E
H
K
R
Gly
Ala
Vel
Leu
Ile
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Cys
Asn
Gln
Tyr
Trp
Asp
Glu
His
Lys
Arg

11. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
REACTIVIDAD. pH 7
GRUPO I
HIDROFÓBICO
GRUPO II
POLAR NO
CARGADO
GRUPO III
ÁCIDO
GRUPO IV
BASICO
Ala
Val
Leu
Ile
Pro
Met
Phe
Trp
Gly
Ser
Thr
Cys
Tyr
Asn
Gln
Asp
Glu
Lys
Arg
His

16. ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE LOS AMINOÁCIDOS
❖ Varios alfa aminoácidos o sus derivados actúan como mensajeros
químicos (neurotransmisores):
glicina; ácido γ-aminobutírico; serotonina y ácido indoacético
❖ Son precursores de moléculas complejas que contienen nitrógeno:
Bases nitrogenadas de los nucleótidos, el grupo hemo y la clorifila
❖ Actúan como intermediarios metabólicos:
Arginina, Citrulina y la ornitina componentes del ciclo de la urea

17. NIVELES ESTRUCTURALES DE UNA PROTEINA

18. NIVELES ESTRUCTURALES DE UNA PROTEINA

19. ENLACE PEPTÍDICO.

20. ENLACE PEPTÍDICO.

21. ENLACE PEPTÍDICO.
-serinil -glicinil -tirosinil -alanil –leucinil-

22. ALFA HÉLICE PROTEICA

23. TRIPLE HÉLICE DE COLAGENO

24. BETA LÁMINA ANTIPARALELA

25. INTERACCIONES NO COVALENTES DE UNA
PROTEÍNA

26. ENLACE DISULFUR0

27. INSULINA

28. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

29. PROPIEDADES MOLECULARES DE ALGUNAS PROTEÍNAS
Proteína Peso
molecular
Nº de
residuos de
aminoácidos
Nº de
subunidad
es
Insulina (bovina)
Citocromo C (humano)
Ribonucleasa A (páncreas de
bovino)
Lisozima (clara de huevo)
Mioglobina (corazón de equino)
Quimitripsina (páncreas de bovino)
Hemoglobina (humana)
Albúmina sérica (humana)
Inmunoglobulina G (humana)
RNA polimerasa (E. coli)
Ferritina (bazo equino)
Glutamato deshidrogenasa
(higado de bovino)
5.733
13.000
13.700
13.930
16.890
21.600
64.500
68.500
145.000
450.000
450.000
1.000.000
51
104
124
129
153
241
574
550
1.320
4.100
4.100
8.300
2
1
1
1
1
3
4
1
4
5
24
40

30. SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS
Factores intrínsecos:
PM, ionización, estructura secundaria y terciaria.
Factores extrínsecos:
pH, temperatura, fuerza iónica, constante dieléctrica
Efecto de las sales (fuerza iónica):
Concentración salina menor a 1M presentan solubilidad
Concentración salina mayor a 1M las proteínas precipitan
Efecto de pH.
Efecto de los disolventes: (etanol, acetona)
Solventes con baja constante dieléctrica: precipitan
Solventes con alta constante dieléctrica: solubilizan
Efecto de la temperatura:
A temperatua mayor de 35ºC empiezan a desnaturalizarse
Tudare(2006)

31. PROTEINAS EN EL PESCADO
Musculatura separada por membranas delgadas de tejido conjuntivo
denominada “Miocomata”.
Musculatura empaquetada en segmentos llamados: “Miotomos”.
Cada miotomo está compuesta por numerosas “Fibras Musculares” de
0.02 – 1 mm
Cada fibra esta rodeada por una membrana llamada “Sarcolema”
Una fibra muscular esta constituida por “Miofibrillas” de 5 µm

32. PROTEINAS EN EL PESCADO
•Sarcoplasmáticas: (30%)
Cumplen las funciones bioquímicas en las células.
Hemoglobina, mioglobina, citocromo C, enzimas.
•Miofibrilares: (40% al 60%)
Cumplen función contráctil.
miosina, paramiosina, actina.
•Estroma (3% al 10%)
Proteínas del tejido conectivo.
Colágeno, elastina.

33. COMPOSICIÓN EN AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEINAS MUSCULARES DEL
PESCADO ((*) a.a. esenciales)
AMINOACIDO Media (%N x 6.25) Variación (% N x 6.25)
Alanina 7.91 7.7-8.8
Arginina 5.95 5.7-6.3
Acido aspártico 10.34 9.9-10.9
Cisteina (*) 1.04 0.9-1.1
Acido glutámico 14.91 14.3-15.4
Glicocola 4.60 4.2-5.4
Histidina (*) 2.01 1.8-2.2
Isoleucina (*) 6.03 5.5-6.3
Leucina (*) 8.41 7.8-9.1
Lisina (*) 8.81 7.9-9.5
Metionina (*) 2.97 2.8-3.2
Fenilalanina (*) 3.92 3.7-4.1
Prolina 3.52 3.3-3.7
Serina 5.14 4.6-6.0
Treonina (*) 4.62 4.4-5.0
Triptófano (*) 0.96 0.9-1.0
Tirosina 3.27 3.1-3.4
Valina (*) 5.95 5.6-6.2
Tudare(2006)