LKÑ

1. Laura Johanna Velásquez 12022036
Yenifer Astrid Rey Martínez 12021057
Astrid Caicedo Rodríguez 12022020
Simón David Vargas Pérez 12112026

2. ACIDO GRASO
PALMITICO
FUNCIÓN
ESTRUCTURA
O Se utiliza en aceites
lubricantes, en materiales
impermeables, como secante de
OH pinturas y en la fabricación de
jabón.
PROPIEDADES ELABORACIÓN
Es soluble en alcohol y Es el segundo ácido graso que se
éter, pero no en agua. Tiene produce durante la lipogénesis
un punto de fusión de 63 °C y
un punto de ebullición de 271
°C a una presión de 100 mm
de mercurio.
LOCALIZACIÓN GRUPO FUNCIONALES
Se encuentra en la mayoría de -OH o grupo carboxilo.
las grasas y aceites, animales
y vegetales.

3. ACIDO GRASO
ESTEARICO
ESTRUCTURA FUNCIÓN
se emplea para combinar caucho
o hule con otras
sustancias, como pigmentos u
otros materiales que controlen
la flexibilidad de los productos
derivados del caucho
PROPIEDADES ELABORACIÓN
No es soluble en agua, pero sí en Se obtiene tratando la grasa
alcohol y éter. punto de fusión animal con agua a una alta
de 70 °C y un punto de presión y temperatura, y
ebullición de 383 °C mediante la hidrogenación de
los aceites vegetales.
LOCALIZACIÓN
Se encuentra en abundancia
en la mayoría de los aceites y
grasas, animales y vegetales

4. FOSFOLÍPIDOS
ESTRUCTURA FUNCIÓN
Es componente estructural de la
membrana, activa las
enzimas, sintetiza las sustancias
de señalización celular.
PROPIEDADES ELABORACIÓN
Son anfipáticos y pueden ser Se crean en el retículo
hidrofílicos o hidrofóbicos endoplasmático liso (REL)que
sintetiza todos los lípidos.
LOCALIZACIÓN GRUPO FUNCIONALES
Se encuentra en la membrana -OH o grupo carboxilo.
celular de todos los
organelos.

5. TRIACILGLICEROL
ESTRUCTURA LOCALIZACIÓN
Se encuentra en forma de
gotas oleosas en el
citoplasma de las células
vegetales y animales.
PROPIEDADES •Químicas:
Saponificación, hologenaci
• Físicas: ón, hidrogenación.
Entre mayor sea el grado de
insaturación menor será el
punto de fusión falta de afinidad
con el agua.
PROCEDENCIA
SINTETIZACIÓN Se extraen de los tejidos
vegetales y animales
Se sintetizan en el retículo mediante un sistema de
endoplasmatico liso. solventes como mezclas de
cloroformo-metanol y
hexano-isopropanol.

6. MONOACILGLICEROL
ESTRUCTURA FUNCIÓN
Actúan
como emulsionantes, ayudando
a mezclar los
ingredientes insolubles que de
otro modo no se mezclarían.
PROPIEDADES PROCEDENCIA
•Pueden ser sólidos Se obtienen mediante la
céreos, sólidos duros o reacción de la glicerina con
líquidos, todos ellos triglicéridos naturales, lo que se
insolubles en agua denomina transesterificación.
También se pueden sintetizar a
partir de metil alcanoatos
tratados con glicerina.
LOCALIZACIÓN
se encuentran en productos
de
panadería, bebidas, helado, c
hicles, margarina

7. COLESTEROL
ESTRUCTURA LOCALIZACIÓN
En la membrana
plasmática, en medio
de la capa fosfolípidica.
PROPIEDADES
• Físicas: • Químicas:
La falta de colesterol causa Se presenta la síntesis
la perdida de control en la de las vitaminas.
membrana.
FUNCIONES
SINTETIZACIÓN
• Formación de la
Se transporta en la membrana.
circulación en partículas • Síntesis de vitaminas.
de lipoproteínas se • Regulación de fluidez en
almacena en la célula. la membrana.
• Sintetización ácidos
biliares.

8. AMINOACIDO APOLAR, POLAR
ESTRUCTURA
FUNCIÓN FUNCIÓN
El grupo OH tanto de S Participan de manera
como de T es susceptible de importante en la estructura
fosforilacion: importante tridimensional de
modificación las proteínas.
postraduccional que regula
la actividad de muchas PROPIEDADES
proteínas. Estos aminoácidos son
relativamente más solubles en
PROPIEDADES el agua que los aminoácidos
Son hidrófobos debido a su anteriores.
poca interacción con
el agua. GRUPO FUNCIONALES
GRUPO FUNCIONALES Sus grupos R contienen grupos
Contienen principalmente funcionales polares, neutros
grupos R formados por que pueden establecer enlaces
cadenas hidrocarbonadas que de hidrógeno con el agua.
no llevan carga ni positiva ni
negativa

9. Estructura primaria de Proteínas
es
Organización de Proteínas
Efectos de aminoácidos
Aminoácidos Aminoácidos
Hidrófobos Polares
dividen hallan
Superficie de
Aminoácidos Aminoácidos
proteica, forma
Alifáticos Aromáticos canales iónicos.
están están
es
Región interna
de proteínas y En regiones de Serina (Ser)
colas proteínas fuera
hidrofobicas en del contacto
la membrana. con el agua.
son son
Alanina (Ala) Fenilalanina (Fe)
Valina (Val)
Isoleucina (Ile)
Leucina (Leu)

10. Estructura primaria de Proteínas
El enlace que caracteriza a
la estructura primaria, es
un enlace peptidico, y es
de tipo carbamida.

11. Es el plegamiento regular local entre residuos
aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica.
Se adopta gracias a la formación de enlaces de
hidrogeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino
(-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones
peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena.
Los motivos más comunes son
Hélice alfa Lámina beta
En esta estructura la La forma en beta es una
cadena polipeptídica se conformación simple
desarrolla en espiral sobre formada por dos o más
sí misma debido a los cadenas polipeptídicas
giros producidos en torno paralelas (que corren en
al carbono beta de cada el mismo sentido) o
aminoácido. antiparalelas (que corren
en direcciones opuestas)

12. A la estructura terciaria de las proteínas es el modo en el
que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la
disposición de los dominios proteicos en el espacio.
Se estabiliza por enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes
de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas
entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre
cadenas laterales y el efecto hidrófobo
Enlaces propios
covalentes no covalentes
pueden deberse a (1) la pueden ser de cuatro tipos:
formación de un puente (1) fuerzas electrostáticas, (2)
disulfuro, la formación de puentes de
un enlace amida (-CO- hidrógeno, (3) interacciones
NH-) hidrofóbicas , fuerzas de
polaridad

13. OLIGOSACARIDOS
Los oligosacaridos son polímeros formados a base
de monosacáridos unidos por enlaces O-glicosídicos, con un
número de unidades monoméricas entre 2 y 10.
Tienen la capacidad para almacenar información, en el reconocimiento celular. En
la superficie exterior de la membrana celular, enlazados a moléculas de proteínas o
de lípidos, constituyendo las glicoproteínas y glicolípidos.
Los oligosacaridos más abundantes en la naturaleza son la:
Insulina
Oligofructosa (fructooligosacaridos)
Galactooligosacaridos
INULINA y OLIGOFRUCTOSA. GALACTOOLIGOSACÁRIDOS
Formados por cadenas de fructosa Formados por cadenas de galactosa y
que pueden terminar en glucosa o están presentes en la leche y en algunas
fructosa. Están presentes en muchos plantas.
vegetales.

14. ADN
El ADN es la sustancia química donde se almacenan las instrucciones que
dirigen el desarrollo de un para formar un organismo adulto, que mantienen su
funcionamiento y que permite la herencia.
Es una molécula de longitud gigantesca.
Que está formada por agregación de
Tres tipos de sustancias
AZUCARES EL ÁCIDO FOSFÓRICO BASES NITROGENADAS
(Desoxirribosas). (Adenina, Guanina, Timina, Ci
tosina)
Las bases nitrogenadas se
Los azúcares y los ácidos encuentran en el interior de
fosfóricos se unen lineal y esta doble hélice y forman
alternativamente, formando una estructura similar a los
dos largas cadenas que se peldaños de una escalera.
enrollan en hélice.

15. ARN
ARN significa ácido ribonucleico.
Es una molécula importante con largas cadenas de nucleótidos que contiene.
Base Nitrogenada Azúcar Ribosa Fosfato
Justo como el ADN, el ARN es vital para los seres vivos.
Las moléculas de ARN están implicadas en la síntesis de proteínas y a veces en
la transmisión de información genética y es monocatenario y contiene
desoxirribosa que carecen de átomos de oxigeno.
Función del ARN
Es transferir la necesidad del código genético para la creación de las
proteínas del núcleo al ribosoma.
Sin ARN, las proteínas nunca
podrían hacerse.

16. Bibliografía
• MONGE, Julián. GOMEZ, Patricia.
Biología General. 2002. EUNED. Pag.63.
• SANTOS, José. Predicción de la estructura
secundaria de proteínas mediante
• autómatas celulares. Investigación y
Desarrollo.
• Disponible en: http://www.dc.fi.udc.es/~
santos/proyectos/proyecto_proteinas_estr
uctura_secundaria.pdf
• CHOU, P.Y. and FASMA, G.D.
(1974), “Prediction of protein
conformation”, Biochemistry.