2. Propíedades de las proteinas
Solubilidad
● La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o
hidrófilos se hallan localizados sobre la superficie externa
de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno
con el agua; así, la proteína se rodea de una capa de
agua que impide su unión con otras proteínas y, por tanto,
su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son
insolubles en agua, mientras que las globulares son
hidrosolubles.
3. Desnaturalización
Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el
estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos
permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura
primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La
conformación nativa es la conformación más estable de una
proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de
los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier
grupo prostético, y entre la proteína y su entorno.
4. Especificidad
Es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a diversos niveles,
siendo los más importantes la especificidad de función y la especificidad de especie.
+ Especificidad de función: Reside en la posición que ocupan determinados
aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la
estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su
función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede
provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
+ Especificidad de especie: Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo
más común, sin embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en
diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se
llaman proteínas homólogas. Es el caso de la insulina, que se encuentra exclusivamente
en vertebrados. La cadena A de la insulina es idéntica en la especie humana, el cerdo, el
perro, el conejo y el cachalote.