Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se diferencian por el grupo radical unido al carbono alfa. La polaridad del grupo radical determina si un aminoácido es polar, apolar o polar con carga. La carga de los aminoácidos depende del pH de la solución debido a que pueden aceptar o ceder protones. La electroforesis es un método que separa aminoácidos usando un campo eléctrico según su carga en diferentes pHs.

1. AMINOACIDOS
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AMINOÁCIDOS
Las proteínas de bacterias, hongos, plantas y animales están constituidas a partir de las mismas 20
unidades o monómeros: los aminoácidos.
Los aminoácidos tienen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono
Los aminoácidos se denominan así por tener un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
Además tienen un átomo de hidrógeno y un grupo distintivo, el radical (–R), unidos al mismo átomo de
carbono: el carbono α.
El carbono α corresponde al C2, y - R representa al radical, diferente para cada aminoácido. En todos los
aminoácidos excepto la glicina, el C α tiene cuatro grupos sustituyentes diferentes; es un centro quiral.
Los 20 aminoácidos se diferencian en: tamaño, forma, carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno
o reactividad química del - R. Para la denominación de los aminoácidos se usan las tres primeras letras
de su nombre común, por ejemplo glicina, Gli, alanina Ala, etc.
Los animales no pueden sintetizar todos los aminoácidos de manera que muchos deben ser ingeridos.
Esos aminoácidos son los esenciales y difieren según la especie, edad y estado fisiológico.
Los aminoácidos pueden agruparse de acuerdo a la polaridad del – R
Según la característica del –R los aminoácidos se pueden agrupar en polares, polares sin carga, polares
con carga positiva y polares con carga negativa.
AMINOACIDOS APOLARES: que se caracterizan porque su –R es una cadena alifática. Debido la
naturaleza alifática en el –R no se generan zonas electronegativas o electropositivas. Cuando forman
parte de las proteínas esos – R tienden a alejarse del medio acuoso e interaccionar entre sí en zonas
internas de la molécula. En el cuadro se representa la fórmula de algunos aminoácidos apolares:
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)
Prolina (Pro) Fenilalanina (Phe) Tirosina (Tyr) Triptófano (Trp)

2. 2
AMINOACIDOS
AMINOACIDOS POLARES SIN CARGA: son aquellos que tienen posibilidades de tener asimetría en la
distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N. Como consecuencia el –R presenta
regiones polares que permiten que se formen puentes de hidrógeno con otros – R polares.
Glicina (Gly) Asparragina (Asn) Glutamina (Gln)
Cisterna (Cys) Serina (Ser) Treonina (Thr) Metionina (Met)
AMINOACIDOS POLARES CON CARGA: presentan un grupo adicional ácido o base en el - R.
Los aminoácidos ácidos, (aspartato y el glutamato) tienen grupos - R cargados negativamente a pH 7.0
por la presencia del grupo -COOH en el radical. A su vez los aminoácidos básicos, que contienen uno o
más –NH2 en el radical, tienen - R cargados positivamente a pH 7.0.
Lisina
(Lys)
Arginina
(Arg)
Histidina
(His)
Ácido aspártico
(Asp)
Ácido glutámico
(Glu)
Aminoácidos con carga positiva Aminoácidos con carga negativa
De las distintas propiedades de los – R, la polaridad o la apolaridad de los mismos, o sea la tendencia a
interactuar o no con el medio acuoso, es una característica clave para el ordenamiento en el espacio de
las proteínas.

3. A pH fisiológico los aminoácidos se encuentran ionizados
Los aminoácidos en solución, a pH neutro, están predominantemente bajo la forma de dipolo. Esto se
debe a que los grupos carboxilo y amino se ionizan, según se observa abajo.
Cuando el aminoácido está en solución el grupo carboxilo se comporta como un ácido, cede un protón
mientras que el grupo amino se comporta como una base captando un protón, la consecuencia de esto es
que se forma un dipolo.
La carga de los aminoácidos varía con el pH
Los compuestos como los aminoácidos, que son capaces de aceptar o ceder protones, se denominan
anfóteros o anfolitos. Por esto, cuando se agrega a una solución de aminoácido un ácido o una base, el
pH no varía bruscamente: son amortiguadores.
Observe el comportamiento del aminoácido a distinto pH:
Los aminoácidos tienen curvas de titulación características
La representación gráfica de la variación del pH de una solución debida al agregando de una base o un
ácido se denomina curva de titulación. La curva de titulación surge entonces de la relación entre la
cantidad de ácido o base agregada a una solución y la variación del pH de la misma.
A pH ácido, por ej. pH 1, podemos considerar que el 100% de las moléculas aminoacídicas se encuentran
como ión positivo porque están como ácido diprótico (tienen protonizado el grupo carboxilo y el amino).
Si el pH aumenta, habrá un valor para el cual el 50% de estará como ión positivo y el 50% como dipolo,
ese valor corresponde al pKa.
El valor de pH en el cual el 100% del aminoácido se encuentra como dipolo, se denomina punto
isoeléctrico: la molécula es eléctricamente neutra, no es un ión.
Por encima del PI la forma predominante del aminoácido será la de ión negativo, hasta legar a un pH en
el que el 50% se encontrará como dipolo y el 50% como ión negativo, ese valor corresponde al pKb.
A pH próximo a 14 el 100% del aminoácido estará como ión negativo.

4. Electroforesis: uno de los métodos de separación más utilizados en bioquímica
La electroforesis consiste en la migración de moléculas con carga por acción de un campo eléctrico. Al
generarse la diferencia de potencial, las moléculas se desplazarán al polo positivo o al negativo, según su
carga, la que a su vez está determinada por el pH de la solución tampón.
La electroforesis se realiza con un equipo que consta de una fuente de poder, una cuba y un soporte
(papel o geles) que aparecen indicados en la figura. Los aminoácidos se colocan sobre el soporte que
está en la cuba con un tampón a determinado pH. Después de un tiempo de encendida la fuente se retira
el soporte y los aminoácidos se visualizan con un reactivo apropiado.