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BIOQUIMICA
CLASE 3
digitalizado por Melilds 1
Aminoácidos: estructura, clasificación y
propiedades.
Enlace peptídico: estructura y propiedades
de los péptidos.
Péptidos de interés biológico
Niveles de organización de proteínas:
 fibrosas
globulares
TEMA 3
AMINOACIDOS Y
PROTEINAS
digitalizado por Melilds 2
AMINOACIDOS
• Unidad básica que químicamente contiene una función amina y otra
ácido.
digitalizado por Melilds 3
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN
SUS CADENAS LATERALES
digitalizado por Melilds 4
Los aminoácidos en solución:
A pH neutro: son predominantemente iones dipolares
(ZWITERION), en vez de no iónico
El grupo amino está protonizado (-NH3 )
El grupo carboxilo está disociado (-COO¯ )
digitalizado por Melilds 5
En solucion acida:
El grupo carboxilo no esta ionizado(-
COOH)
El grupo amino esta ionizado (NH3+ )
En solucion alcalina
El grupo carboxilo esta ionizado
(-COO- )
El grupo amino no ionizado (-NH2)
digitalizado por Melilds 6
ESTADO DE IONIZACIÓN COMO
FUNCIÓN DEL pH
digitalizado por Melilds 7
EN FUNCION DE LA POLARIDAD DE SUS GRUPOS R
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS:
AA con cadenas
laterales sin carga a pH
fisiologico:
tienen cadenas laterales
constituidas por grupos
alquilo
Gli,Ala,Val,Leu,Isol
digitalizado por Melilds 8
CLASIFICACION
DE LOS
AMINOACIDOS:
AA con anillo Fen,Tir,Trip
benceno ,fenolico indol
AA con grupos hidroxialcoholio:
Ser,su R es hidroximetil,Thr, su R es etanol
AA que contienen S: Cys,el R es tiometildigitalizado por Melilds 9
CLASIFICACION
DE LOS
AMINOACIDOS:
AA.monoamino dicarboxilicos:
Asp,Glu.
A pH fisiologico los grupos acido carbo
xilico de la cadena lateral estan despro
tonados y por lo tanto cargados (-)
Acidos monocarboxilicos dibasicos:
Lys,Arg,His
El grupo R contiene uno o dos atomos
de N que actuan como base al unir un
proton.
Tanto el grupo guanidino de la Arg
como el amino de Lys estan
protonados a pH fisiologico por lo tanto
estan en su forma cargada
digitalizado por Melilds 10
CURVAS DE VALORACION DE LOS
AMINOACIDOS
Y
VALORES DE PK
digitalizado por Melilds 11
pKa de un grupo:
Es el valor del pH al cual la
concentracion del grupo
protonado es igual a la
concentracion del grupo no
protonado
Ec. Henderson –Haselbach
pH=pk + log [sal]/[ácido]
Cuando el acido esta semi
convertido en sal
digitalizado por Melilds 12
PUNTO ISOELÉCTRICO: pI
• Es el pH en el cual el aa tiende a adoptar una forma
dipolar neutra, con tantas cargas (+) como (-): carga
neta cero.
• El pI, es el pH en el que la molécula se disocia por
igual en ambos sentidos.
• Se obtiene de la semisuma de:
• pI=pK1+pK2/2
• Así, para la Gli (pK1=2.22 y pK2=9.86) es de 6.04
digitalizado por Melilds 13
CURVA DE TITULACION DE LA GLICINA
(alfa aminoácido)
Las especies ionicas que predominan en
puntos clave en la titulación se señalan
encima de la gráfica.
Es considerado como ACIDO DIBASICO en
su forma totalmente protonada ya
que puede donar 2 H+ en su
titulación.
Esta titulación con NaOH
comprende 2 fases:
1. H3 N+ CHR COOH + OH
H 3N+ CH RCOO- + H2O
2. H 3N+ CH R COO- + OH
--- H 2N CH R COO- + H2O
digitalizado por Melilds 14
CURVA DE TITULACION DE GLICINA 0.1 M A 25º C
Las regiones de máximo nivel
“tampón” corresponden a los
recuadros centrados alrededor de
pK1 = 2,34 y pK2 = 9,60
pI: El valor de pI es una constante y
es el promedio de los dos valores de
pKa que determinan los limites del
zwiterion.
A pH 5.97 la mayoría de las moléculas
estarían en la forma de iones
híbridos y no se desplazarían en
ningún polo en un campo eléctrico.
digitalizado por Melilds 15
CURVA DE VALORACION DE
LA ALANINA
digitalizado por Melilds 16
digitalizado por Melilds 17
DISOCIACION DEL ACIDO GLUTÁMICO
T
Forma
totalmente
Protonada
Tiene carga
neta (+)
Tiene carga neutra
(una (+) y otra (-)
Tiene una
carga (-)
Tiene dos cargas
(-)
Cuando el aa contienen otros grupos acidos ò basicos,el poder amortiguador gana
posibilidades.
Asi,tiene 3 grupos disociables cuyos pK son:
pK1=2.1, pK2=3.9 y pK3 = 9.8
digitalizado por Melilds 18
digitalizado por Melilds 19
PUNTO
ISOELECTRICO
pK1+Pk2 aproximad 3.0
La proporcion de
moleculas en la forma IV
( 2 cargas -)
es tan pequeña que
puede considerarse
como despreciable a la
hora del calculo del pI
digitalizado por Melilds 20
Forma totalmente tiene 1 carga es neutra tiene 1 carga (-)
Protonada neta (+) tiene 1 carga +
y 1 carga -
DISOCIACION DE LA ARGININA
Presenta dos grupos basicos y uno acido ,donde el
pK1=2,2, pk2=9.2 y pK3=12.5
digitalizado por Melilds 21
PUNTO
ISOELECTRICO
Aproximadamente:10.85
Semisuma de Pk2 y Pk3
La proporcion de moleculas
en la forma I (2 cargas +)
es tan pequeña que
pueden considerarse como
despreciables a la hora de
calcular el pI
digitalizado por Melilds 22
digitalizado por Melilds 23
pka
digitalizado por Melilds 24
Los procesos bioquímicos se producen in vivo, en
el margen de pH fisiológico próximo a 7
• pKa de los grupos carboxilo ≈ 2 (a pH 7 ha
perdido el protón)
• pKa de los grupos amino ≈ 10 (a pH 7
está protonado)
digitalizado por Melilds 25
PEPTIDOS: ESTRUCTURA Y
FUNCION
• Las proteínas están formadas por la unión de aa
mediante un enlace peptídico.
• Este enlace se produce entre el COOH de un aa
y el NH2 de otro, de forma que desaparecen sus
propiedades amortiguadoras.
• Sin embargo siempre existe un grupo amino y
uno carboxilo terminal que pueden actuar como
amortiguadores.
• Hay aa que aportan grupos ionizables en sus
cadenas laterales: Asp, Glu, Arg, Lys, Hist
digitalizado por Melilds 26
siete de los 20 aa tienen cadenas facilmente
ionizables donando o aceptando protones
digitalizado por Melilds 27
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
digitalizado por Melilds 28
ESTRUCTURA DE UN PENTAPEPTIDO
LeuAlaTir
digitalizado por Melilds 29
PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO
Hormonas:
Oxitocina (nonapéptido),
Vasopresina (nonapéptido),
Somatostatina (tetradecapéptido)
Antibióticos:
Valinomicina (decapéptido)
Gramicidina (decapéptido)
Ambos son péptidos cíclicos, que contienen aminoácidos de
la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.
digitalizado por Melilds 30
PÉPTIDOS PROTEICOS
• Bradicinina (nonapeptido) y Calidina (decapeptido)
Agentes hipotensores liberados de proteínas plasmáticas
especificas y actúan sobre musculo liso.
• Oxitocina y Vasopresina (dos nonapeptidos ciclicos)
• Secretados como hormonas por pituitaria.
• La Oxitocina estimula la contracción del musculo
uterino en las mujeres embarazadas y la contracción de
los músculos lisos de las glándulas mamarias.
• La Vasopresina estimula la constriccion de los vasos
sanguíneos, aumenta la presión sanguínea y tiene un
efecto antidiurético al estimular la reabsorción de agua
en los riñones. Se le conoce como la Hormona
antidiurética. digitalizado por Melilds 31
HN Cis Tir Ile
S
S
Cis Asn Gln
Pro Leu Gli ( C-NH2)
0
OCITOCINA .
NANOPEPTIDOS CON ACCION HORMONAL
HN Cis TIR Fen
S
S
Cis Asn Gln
Pro Arg Gln (C NH2)
0
VASOPRESINA.
digitalizado por Melilds 32
• Gramicidina S
• Penicilina bencílica
• Aspartame
Dipeptido sintético con propiedades
Edulcorante
digitalizado por Melilds 33
Neurotrasmisores:
Agentes vasoactivos:
Angiotensina II ( octapéptido).
Bradiquinina (nonapéptido).
Cofactores enzimáticos
Glutation: tripéptido que actúa como cofactor en algunas
reacciones redox.
Encefalinas (pentapéptido),
Endorfinas (pentapéptidos).
Sustancia P (undecapéptido).
PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO ( Cont.)
digitalizado por Melilds 34
• Angiotensina I: un decapéptido que se deriva del
extremo N terminal de una α-globulina especifica del
plasma producida en el hígado y reconocida como el
sustrato de la renina. La renina es una enzima
proteolítica producida en el riñón y secretada al plasma.
• Angiotensina II: un octapéptido con una mayor
actividad vasopresora.
• Ambos péptidos elevan la presión sanguínea por su
potente actividad vasoconstrictora.
α-globulina plasmática
Renina
Angiotensina I (decapéptido)
Enzima Convertidora
Angiotensina II (octapéptido)
digitalizado por Melilds 35
Renina
Enzima
convertidora de
angiotensina (ECA)
Aminopeptidasa
ANGIOTENSINA II
ANGIOTENSINA III
His-Leu
Leu-Proteina
Asp
Leu-proteina
ANGIOTENSINOGENO
ANGIOTENSINA I
digitalizado por Melilds 36
digitalizado por Melilds 37
GLUTATION
• Tripeptido: gama, glutamil, cisteinil glicina
• Es un péptido simple y el más abundante en los
sistemas biológicos.
• Funciones:
– Esencial en el hombre para la actividad de varias
enzimas y de la insulina.
– Ayuda a mantener la integridad y funcionabilidad
de los eritrocitos.
– Participa al transporte de los aa a través de las
membranas celulares.
– Participa en el mantenimiento del estado de
oxidación de Fe++digitalizado por Melilds 38
GLUTATION
GLUTAMIL-CISTEINIL-GLICINA
H3N O
00C-CH-CH2-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH-COO-
H2C O
SH
Glutation oxidado
Glu Cis Gli
S
S
Glu Cis Gli
digitalizado por Melilds 39
Proteínas
digitalizado por Melilds 40
Clasificacion de las proteinas
según su funcion
Transporte
Reserva
Movimiento
Hormonal
Inmunologica
Estructural
Homeostatica
Enzimatica
digitalizado por Melilds 41
CLASIFICACION EN BASE A
LA FUNCION BIOLOGICA
 Proteinas cataliticas:enzimas
 Proteinas almacenadoras:caseina ,reserva aa,Ca y P
Ovoalbumina:reserva aa para el embrion,Ferritina:
alacena Fe en el bazo y el higado
 Proteinas de transporte:Hb,transporta 02
Sueroalbumina:transporta acidos grasos
 Proteinas contractiles:Miosina y Actina que particpan en
la contraccion muscular
 Proteinas de defenza:anticuerpos
 Proteinas reguladoras:Insulina,Somatotropina
digitalizado por Melilds 42
 Proteinas estructurales:α-queratina presente en la
piel,cabello,plumas,plumas,etc.Colageno,presente en
tendones ,tejido conectivo,cartilago y matriz osea
Elastina,presente en el tejido conectivo
 Proteinas respiratorias o de transferencia de
electrones: citocromos que forman parte del transporte
electronico
 Proteinas de la vision: Rodopsina,sensible a la luz y
participa en los fenomenos moleculares asociados con
el proceso de la vision
 Proteinas toxicas o toxinas
digitalizado por Melilds 43
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
1. Estructura Primaria
2. E. Secundaria
3. E. Terciaria
4. E. Cuaternaria
1. E.Primaria:
Se refiere a la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos e incluye los enlaces disulfuro
Ser-Ala-Met-Cys-Pro-Leu-Lys-His-Val-Ala-Ala-Ala
digitalizado por Melilds 44
La primera que se
determinó
INSULINA SANGER
por
digitalizado por Melilds 45
Secuencia de aminoácidos de la insulina bobina
estabilizada con dos enlaces intercatenarios y uno
intercatenario de disulfuro
digitalizado por Melilds 46
FORMACION DE CISTINA
digitalizado por Melilds 47
Estructura primaria
digitalizado por Melilds 48
2.-E. Secundaria:
Se refiere a las disposiciones regulares y repetitivas en el
espacio, de residuos de aminoácidos adyacentes en una
cadena polipeptídica.
Existen unas pocas clases básicas de estructura
secundaria, siendo las más importantes la hélice  y la
conformación 
Las cadenas laterales que son capaces de actuar como
donadoras en los puentes de H son: Tir (-O-H), Tre (-O-H)
Ser (-O-H), Trip (=N-H). Hist (=N-H), Cist (-S-H)
digitalizado por Melilds 49
Proteínas
2. Secundaria:
a. hélice alfa (estructura helicoidal)
1. es elástica
2. presente en proteínas
fibrosas como pelo,
piel, uñas
3. Estabilizada por puen-
tes de hidrógeno a lo
largo de la hélice
digitalizado por Melilds 50
digitalizado por Melilds 51
Proteínas
2. Secundaria:
a. lámina plegada beta –
1. No es elástica
2. Presente en proteínas
como seda, fibroína
3. Estabilizada por puentes de
hidrogeno a lo largo de la
lámina o entre laminas
Esta formada por dos o mas
cadenas polipeptidicas.
ca
digitalizado por Melilds 52
digitalizado por Melilds 53
digitalizado por Melilds 54
digitalizado por Melilds 55
Proteínas
3. E. Terciaria:
Forma general que toma toda la cadena polipetídica.Es la
estructura tridimensional completa.
Cuatro factores determinan eso:
a. puentes de hidrógeno
b. enlaces iónicos
c. interacciones hidrofóbicas
d. puentes disulfuro
La conformación es filamentosa, formándose proteínas insolubles
de función estructural, p.ej. la queratina, o conformación globular,
apareciendo proteínas solubles con función dinámica, p.ej los
enzimas.
digitalizado por Melilds 56
FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA
digitalizado por Melilds 57
digitalizado por Melilds 58
FUNCION Y EVOLUCIÓN DE LAS PROTEINAS:
MIOGLOBINAS Y GRUPO HEMO
MIOGLOBINA: proteína que almacena oxigeno en el
musculo rojo en prácticamente todas las especies.
ESTRUCTURA:
- Posee una cadena polipeptidica única
- Contiene 8 segmentos con estructura secundaria de
hélice α (nombrados de la A a la H), separados por
segmentos no helicoidales.
- Se pliega dando una molécula prácticamente esférica
muy compacta con un hueco en el interior donde se
sitúa el grupo prostético hemo, lugar de unión al
oxigeno.
- El hemo se une de forma no covalente en la hendidura
hidrofóbica o bolsillo hemo..
digitalizado por Melilds 59
digitalizado por Melilds 60
digitalizado por Melilds 61
THE TETRAMERIC STRUCTURE OF HEMOGLOBIN
• Proteina globular
conjugada y oligomerica
• Estructuralmente es un
tetrámero compuesto de
dos cadenas alfa (141
aa) y dos cadenas betta
(146 aa)
• Cada cadena está
asociada a un Hem
digitalizado por Melilds 62
ESTRUCTURA CUATERNARIA
TETRAMERO
digitalizado por Melilds 63
LA HEMOGLOBINA
• Se encuentra en células especializadas,
los eritrocitos.
• Une oxigeno en los pulmones y lo
transporta vía sangre arterial, a los
tejidos donde lo libera.
• Además une CO2 procedente del
metabolismo en los tejidos, y lo
transporta, vía sangre venosa, a los
pulmones para ser eiminado.
digitalizado por Melilds 64
ESTRUCTURA
Y
DESNATURALIZACION
digitalizado por Melilds 65
PLEGAMIENTO O ENSAMBLAMIENTO DE
PROTEÍNAS
• Una proteína recién sintetizada posee
solamente su estructura primaria. Para que sea
plenamente funcional ha de plegarse
correctamente en una forma tridimensional
única.
1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda
2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de otras
proteínas
digitalizado por Melilds 66
FACTORES QUE DETERMINAN EL PLEGADO
DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
La secuencia de aminoácidos de una proteína determina
su estructura tridimensional nativa o natural.
El plegado de una proteína está favorecido
energéticamente en condiciones fisiológicas (ΔG<0)
Una proteína tiende a plegarse de modo cooperativo,
mediante interacciones que se forman o rompen de
manera concertada
In vivo, el plegado ocurre a veces con ayuda de otras
proteínas denominadas chaperoninas:
Ayudan a plegarse
Impiden que se pliegue o asocien prematuramente
digitalizado por Melilds 67
digitalizado por Melilds 68
Las proteínas pueden inactivarse mediante calor, cambios de
pH, agitación, perdiendo su estructura 2ª, 3ª ó 4ª
Desnaturalización: Ruptura de los enlaces peptídicos
mediante hidrólisis. Puede ser reversible e irreversible.
Quizá su propiedad más característica es su especificidad, lo
que quiere decir que cada especie, incluso los individuos de
la misma especie, tienen proteínas distintas que realizan la
misma función. Ello es debido a que se forman a través del
mensaje genético:
DNA —› RNA —› Proteína.
digitalizado por Melilds 69
Proteínas
1. Cambios en estructura terciaria altera actividad biológica
a. pH
b. calor
c. uso de substancias químicas
todas éstas causan desnaturalización: usualmente irreversible
ejemplo: albúmina
2. Anemia falciforme: valina substituye ácido glutámico
digitalizado por Melilds 70
DESNATURALIZACION TERMICA DE LA
RIBONUCLEASA
Molécula nativa Molécula desnaturalizada
digitalizado por Melilds 71
Cristalografía
de Rayos X
digitalizado por Melilds 72
digitalizado por Melilds 73
CLASIFICACION
• Holoproteinas o proteinas simples
Proteinas fibrosas
Proteinas globulares
• Heteroproteinas o proteinas conjugadas
Cromoproteinas o pigmentos
Glucoproteinas
Lipoproteinas
Nucleoproteinas
Fosfoproteinas
digitalizado por Melilds 74
CLASES DE PROTEINAS EN
FUNCION A SU ESTRUCTURA
Proteinas fibrosas:
con cadenas polipeptidica dispuestas en
grandes hebras u hojas.
 Constan mayoritariamente de un único tipo
de estructura secundaria
 Forman parte de las estructuras que dan
soporte, forma y protección externa a los
vertebrados
 Son claros ejemplos de estructura y
función
Proteinas globulares:
con cadenas polipeptidica plegadas en forma
globular o esférica
 Tienen varios tipos de estructura
secundaria
 La mayoría de las enzimas y proteínas
reguladoras Estructurayfunción
Queratinas
Colágeno
Elastina
Fibroinas
Triple hélice de colágeno
Modificación postraduccional de
los aa del colágeno
Fibras del colágeno
Mioglobina Hemoglobina
- Estructura y función.
Grupo hemo
- Curva unión O2 a la
Mioglobina
digitalizado por Melilds 75
Colágeno
•Proteina fibrosa. Es la proteína más abundante de
vertebrados. Principal constituyente del tejido conjuntivo.
Forma aproximadamente un 30% de la proteína del cuerpo.
 Esta concentrado en tejidos que soportan peso:
cartílago , huesos
 Tejidos que transmiten fuerza:
tendones , ligamentos
 Tejidos de protección:
dermis, fascias
 Órganos y viceras del organismo:
hígado – bazo-pulmón – vasos sanguíneosdigitalizado por Melilds 76
digitalizado por Melilds 77
COMPOSICIÓN:
Tiene una estructura repetitiva en la secuencia de aa:
Cada 3 aa, uno es Gli
Gli-x-y-Gil-x-y-Gli-x-y
X= Prolina y: Hidroxiprolina
También se encuentra : Lisina e Hidroxilisina.
digitalizado por Melilds 78
COLÁGENO
Proteína fibrosa, constituida por empaquetamiento de
moléculas de tropocolágeno o monómero de colágeno
Tropocolágeno: tres helicoides entrecruzados, cada uno
de peso moléculas en torno a los 300 kDa. Alrededor de
1000 aminoácidos, con una gran cantidad de residuos de
Gly, así como de Pro, normal o hidroxilada.
Los residuos de Lys pueden aparecer asimismo
modificados, bien como 5-hidroxilisina, o como lisina
aldehídica (Al-lisina)
Es muy abundante en todos los tejidos de origen
mesodérmico, particularmente en tendones, dermis,
fascias y hueso.
digitalizado por Melilds 79
Helicoide triple del
tropocolágeno
(fragmento, 14 aa/helicoide)
Cada helicoide es levógiro,
pero se entrelazan en
forma dextrógira
digitalizado por Melilds 80
Hélice de
colágeno
levógira,
3aac/ vuelta
Triple hélice de colágeno:
enrollamiento dextrogiro
Triple hélice de
colágeno (corte
sagital)
digitalizado por Melilds 81
ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLAGENO
TROPOCOLÁGENO
ESTABILIZADA
POR:
Puentes de H
intercalares
Repulsiones entre
Pro e OH-pro
Enlaces cruzados
(Lys - OHLys) (Lys- Lys)
Dan dureza
digitalizado por Melilds 82
FIBRAS DEL COLAGENO
digitalizado por Melilds 83
AMINOACIDOS PRESENTES DERIVADOS
DEL COLÁGENO
digitalizado por Melilds 84
Formación de entrecruzamiento covalente entre
cadenas de colageno a traves de:
lisina y al-lisina,
dos al-lisinas
La hidroxilación de prolina favorece la formación de enlaces H
entre las cadenas
(requiere ácido ascórbico)Hidroxilación de prolina
Hidroxilación de lisina (requiere ácido ascórbico)
La lisina hidroxilada es el punto de unión de oligosacáridos al
colágeno
digitalizado por Melilds 85
Hidroxilación de prolina
Enzima.- procolágeno:prolina monooxigenasa (prolil hidroxilasa),
requiere ácido ascórbico
La hidroxilación de prolina favorece la formación de
enlaces H entre las cadenasdigitalizado por Melilds 86
digitalizado por Melilds 87
Hidroxilación de lisina
Enzima.- Procolágeno:lisina monooxigenasa
(lisil hidroxilasa), requiere ácido ascórbico
La lisina hidroxilada es el punto de unión
de oligosacáridos al colágeno
digitalizado por Melilds 88
digitalizado por Melilds 89
CHO
CH2
CH2
CH2
CH
N C
OH
Al-Lisina
(Lisina aldehídica)
Forma enlaces cruzados
(entrecruzamientos) covalentes
entre los helicoides del colágeno
Enzima.- lisil aminooxidasa
Al-Lisina
digitalizado por Melilds 90
digitalizado por Melilds 91
Las cadenas de tropocolágeno aparecen unidas unas a otras
en la microfibrilla mediante:
• Cadena lateral de al-lisina unida a cadena lateral de lisina no
modificada a través de base de Schiff y posterior reducción
• Cadena lateral de al-lisina unida a otra al-lisina a través de
condensación aldólica.
- Enlaces de hidrógeno entre el grupo -C=O de la prolina y el
-N-H de la glicina, siempre intercatenarios
digitalizado por Melilds 92
digitalizado por Melilds 93
(glicosiladas)
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digitalizado por Melilds 95
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digitalizado por Melilds 97
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Tipo I Mayoritario (huesos, piel, tendones)
Tipo II Cartílago, vítreo
Tipo III Vasos sanguíneos, cicatrices
Tipo IV Membrana basal, cristalino
Tipo V Superficies celulares
Tipo VI Íntima de la aorta
Tipos de colágeno
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Enfermedades del colágeno
digitalizado por Melilds 100
digitalizado por Melilds 101
Elastina:
Tramos sin estructura definida
entrecruzados
por desmosina
digitalizado por Melilds 102
ELASTINA
Tramos sin estructura definida entrecruzados con desmosinas
digitalizado por Melilds 103
ELASTINA
Proteína amarilla fluorescente, fibrosa, insoluble
•Principal componentes de los pulmones y paredes de
los grandes vasos sanguíneos
•Contiene 1/3 Gli, 1/3 Ala, Val, Pro
•Contiene menos Hidroxi Pro
•No contiene Hidroxi-Lys
digitalizado por Melilds 104
Los enlaces cruzados son mas
complejos que el colageno.
Las condenzaciones entre residuos
lisilo y lisil –semialdehido forman
enlaces cruzados con 2 a 4 cadenas
polipepticas o desmosina
digitalizado por Melilds 105
ELASTINA
digitalizado por Melilds 106
Formación de entrecruzamiento covalente entre cadenas de
elastina a través de cuatro lisinas, (vía formación de
desmosina)
digitalizado por Melilds 107
QUERATINA
- Queratinas
• Estructura: hélices alfa intracruzadas por
puentes disuelfuro.
• Características: Estructuras resistentes e
insolubles de dureza y flexibilidad variable.
• Localización: Cabellos, lana, uñas, garras,
cuernos, pezuñas.
digitalizado por Melilds 108
1. Un par de hélices se enrollan entre sí para formar el ovillo enrolado a
izquierda.
2. Dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar la protofibrilla de 4
moléculas
3. Ocho protofibrilla se unen para formar microfibrilla
digitalizado por Melilds 109
digitalizado por Melilds 110
Las α-queratinas presentan mayor % de Cis para formar puentes
disulfuros, aumentando la rigidez.
Mediante agentes reductores y calor húmedo se cambia el patrón
de enlaces disulfuro.
Con agentes oxidantes, se restablece los puentes disulfuro
diferentes.
digitalizado por Melilds 111
- Queratina
Estructura: Conformacion beta
Características: Filamentos suaves y flexibles
Localización: Fibroza de la seda, telas de araña,
escamas, plumas.
Estructura primaria: (Gly –Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n
Esta secuencia forma lamina beta con una cara de Gli
y otra de Ala-Ser.
digitalizado por Melilds 112
digitalizado por Melilds 113
Hemoproteínas:
Hemoglobina y Mioglobina
digitalizado por Melilds 114

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ENZIMAS: Clase 3 aminoacidos 2015-1

  • 2. Aminoácidos: estructura, clasificación y propiedades. Enlace peptídico: estructura y propiedades de los péptidos. Péptidos de interés biológico Niveles de organización de proteínas:  fibrosas globulares TEMA 3 AMINOACIDOS Y PROTEINAS digitalizado por Melilds 2
  • 3. AMINOACIDOS • Unidad básica que químicamente contiene una función amina y otra ácido. digitalizado por Melilds 3
  • 4. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES digitalizado por Melilds 4
  • 5. Los aminoácidos en solución: A pH neutro: son predominantemente iones dipolares (ZWITERION), en vez de no iónico El grupo amino está protonizado (-NH3 ) El grupo carboxilo está disociado (-COO¯ ) digitalizado por Melilds 5
  • 6. En solucion acida: El grupo carboxilo no esta ionizado(- COOH) El grupo amino esta ionizado (NH3+ ) En solucion alcalina El grupo carboxilo esta ionizado (-COO- ) El grupo amino no ionizado (-NH2) digitalizado por Melilds 6
  • 7. ESTADO DE IONIZACIÓN COMO FUNCIÓN DEL pH digitalizado por Melilds 7
  • 8. EN FUNCION DE LA POLARIDAD DE SUS GRUPOS R CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS: AA con cadenas laterales sin carga a pH fisiologico: tienen cadenas laterales constituidas por grupos alquilo Gli,Ala,Val,Leu,Isol digitalizado por Melilds 8
  • 9. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS: AA con anillo Fen,Tir,Trip benceno ,fenolico indol AA con grupos hidroxialcoholio: Ser,su R es hidroximetil,Thr, su R es etanol AA que contienen S: Cys,el R es tiometildigitalizado por Melilds 9
  • 10. CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS: AA.monoamino dicarboxilicos: Asp,Glu. A pH fisiologico los grupos acido carbo xilico de la cadena lateral estan despro tonados y por lo tanto cargados (-) Acidos monocarboxilicos dibasicos: Lys,Arg,His El grupo R contiene uno o dos atomos de N que actuan como base al unir un proton. Tanto el grupo guanidino de la Arg como el amino de Lys estan protonados a pH fisiologico por lo tanto estan en su forma cargada digitalizado por Melilds 10
  • 11. CURVAS DE VALORACION DE LOS AMINOACIDOS Y VALORES DE PK digitalizado por Melilds 11
  • 12. pKa de un grupo: Es el valor del pH al cual la concentracion del grupo protonado es igual a la concentracion del grupo no protonado Ec. Henderson –Haselbach pH=pk + log [sal]/[ácido] Cuando el acido esta semi convertido en sal digitalizado por Melilds 12
  • 13. PUNTO ISOELÉCTRICO: pI • Es el pH en el cual el aa tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas (+) como (-): carga neta cero. • El pI, es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos. • Se obtiene de la semisuma de: • pI=pK1+pK2/2 • Así, para la Gli (pK1=2.22 y pK2=9.86) es de 6.04 digitalizado por Melilds 13
  • 14. CURVA DE TITULACION DE LA GLICINA (alfa aminoácido) Las especies ionicas que predominan en puntos clave en la titulación se señalan encima de la gráfica. Es considerado como ACIDO DIBASICO en su forma totalmente protonada ya que puede donar 2 H+ en su titulación. Esta titulación con NaOH comprende 2 fases: 1. H3 N+ CHR COOH + OH H 3N+ CH RCOO- + H2O 2. H 3N+ CH R COO- + OH --- H 2N CH R COO- + H2O digitalizado por Melilds 14
  • 15. CURVA DE TITULACION DE GLICINA 0.1 M A 25º C Las regiones de máximo nivel “tampón” corresponden a los recuadros centrados alrededor de pK1 = 2,34 y pK2 = 9,60 pI: El valor de pI es una constante y es el promedio de los dos valores de pKa que determinan los limites del zwiterion. A pH 5.97 la mayoría de las moléculas estarían en la forma de iones híbridos y no se desplazarían en ningún polo en un campo eléctrico. digitalizado por Melilds 15
  • 16. CURVA DE VALORACION DE LA ALANINA digitalizado por Melilds 16
  • 18. DISOCIACION DEL ACIDO GLUTÁMICO T Forma totalmente Protonada Tiene carga neta (+) Tiene carga neutra (una (+) y otra (-) Tiene una carga (-) Tiene dos cargas (-) Cuando el aa contienen otros grupos acidos ò basicos,el poder amortiguador gana posibilidades. Asi,tiene 3 grupos disociables cuyos pK son: pK1=2.1, pK2=3.9 y pK3 = 9.8 digitalizado por Melilds 18
  • 20. PUNTO ISOELECTRICO pK1+Pk2 aproximad 3.0 La proporcion de moleculas en la forma IV ( 2 cargas -) es tan pequeña que puede considerarse como despreciable a la hora del calculo del pI digitalizado por Melilds 20
  • 21. Forma totalmente tiene 1 carga es neutra tiene 1 carga (-) Protonada neta (+) tiene 1 carga + y 1 carga - DISOCIACION DE LA ARGININA Presenta dos grupos basicos y uno acido ,donde el pK1=2,2, pk2=9.2 y pK3=12.5 digitalizado por Melilds 21
  • 22. PUNTO ISOELECTRICO Aproximadamente:10.85 Semisuma de Pk2 y Pk3 La proporcion de moleculas en la forma I (2 cargas +) es tan pequeña que pueden considerarse como despreciables a la hora de calcular el pI digitalizado por Melilds 22
  • 25. Los procesos bioquímicos se producen in vivo, en el margen de pH fisiológico próximo a 7 • pKa de los grupos carboxilo ≈ 2 (a pH 7 ha perdido el protón) • pKa de los grupos amino ≈ 10 (a pH 7 está protonado) digitalizado por Melilds 25
  • 26. PEPTIDOS: ESTRUCTURA Y FUNCION • Las proteínas están formadas por la unión de aa mediante un enlace peptídico. • Este enlace se produce entre el COOH de un aa y el NH2 de otro, de forma que desaparecen sus propiedades amortiguadoras. • Sin embargo siempre existe un grupo amino y uno carboxilo terminal que pueden actuar como amortiguadores. • Hay aa que aportan grupos ionizables en sus cadenas laterales: Asp, Glu, Arg, Lys, Hist digitalizado por Melilds 26
  • 27. siete de los 20 aa tienen cadenas facilmente ionizables donando o aceptando protones digitalizado por Melilds 27
  • 28. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO digitalizado por Melilds 28
  • 29. ESTRUCTURA DE UN PENTAPEPTIDO LeuAlaTir digitalizado por Melilds 29
  • 30. PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO Hormonas: Oxitocina (nonapéptido), Vasopresina (nonapéptido), Somatostatina (tetradecapéptido) Antibióticos: Valinomicina (decapéptido) Gramicidina (decapéptido) Ambos son péptidos cíclicos, que contienen aminoácidos de la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos. digitalizado por Melilds 30
  • 31. PÉPTIDOS PROTEICOS • Bradicinina (nonapeptido) y Calidina (decapeptido) Agentes hipotensores liberados de proteínas plasmáticas especificas y actúan sobre musculo liso. • Oxitocina y Vasopresina (dos nonapeptidos ciclicos) • Secretados como hormonas por pituitaria. • La Oxitocina estimula la contracción del musculo uterino en las mujeres embarazadas y la contracción de los músculos lisos de las glándulas mamarias. • La Vasopresina estimula la constriccion de los vasos sanguíneos, aumenta la presión sanguínea y tiene un efecto antidiurético al estimular la reabsorción de agua en los riñones. Se le conoce como la Hormona antidiurética. digitalizado por Melilds 31
  • 32. HN Cis Tir Ile S S Cis Asn Gln Pro Leu Gli ( C-NH2) 0 OCITOCINA . NANOPEPTIDOS CON ACCION HORMONAL HN Cis TIR Fen S S Cis Asn Gln Pro Arg Gln (C NH2) 0 VASOPRESINA. digitalizado por Melilds 32
  • 33. • Gramicidina S • Penicilina bencílica • Aspartame Dipeptido sintético con propiedades Edulcorante digitalizado por Melilds 33
  • 34. Neurotrasmisores: Agentes vasoactivos: Angiotensina II ( octapéptido). Bradiquinina (nonapéptido). Cofactores enzimáticos Glutation: tripéptido que actúa como cofactor en algunas reacciones redox. Encefalinas (pentapéptido), Endorfinas (pentapéptidos). Sustancia P (undecapéptido). PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO ( Cont.) digitalizado por Melilds 34
  • 35. • Angiotensina I: un decapéptido que se deriva del extremo N terminal de una α-globulina especifica del plasma producida en el hígado y reconocida como el sustrato de la renina. La renina es una enzima proteolítica producida en el riñón y secretada al plasma. • Angiotensina II: un octapéptido con una mayor actividad vasopresora. • Ambos péptidos elevan la presión sanguínea por su potente actividad vasoconstrictora. α-globulina plasmática Renina Angiotensina I (decapéptido) Enzima Convertidora Angiotensina II (octapéptido) digitalizado por Melilds 35
  • 36. Renina Enzima convertidora de angiotensina (ECA) Aminopeptidasa ANGIOTENSINA II ANGIOTENSINA III His-Leu Leu-Proteina Asp Leu-proteina ANGIOTENSINOGENO ANGIOTENSINA I digitalizado por Melilds 36
  • 38. GLUTATION • Tripeptido: gama, glutamil, cisteinil glicina • Es un péptido simple y el más abundante en los sistemas biológicos. • Funciones: – Esencial en el hombre para la actividad de varias enzimas y de la insulina. – Ayuda a mantener la integridad y funcionabilidad de los eritrocitos. – Participa al transporte de los aa a través de las membranas celulares. – Participa en el mantenimiento del estado de oxidación de Fe++digitalizado por Melilds 38
  • 39. GLUTATION GLUTAMIL-CISTEINIL-GLICINA H3N O 00C-CH-CH2-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH-COO- H2C O SH Glutation oxidado Glu Cis Gli S S Glu Cis Gli digitalizado por Melilds 39
  • 41. Clasificacion de las proteinas según su funcion Transporte Reserva Movimiento Hormonal Inmunologica Estructural Homeostatica Enzimatica digitalizado por Melilds 41
  • 42. CLASIFICACION EN BASE A LA FUNCION BIOLOGICA  Proteinas cataliticas:enzimas  Proteinas almacenadoras:caseina ,reserva aa,Ca y P Ovoalbumina:reserva aa para el embrion,Ferritina: alacena Fe en el bazo y el higado  Proteinas de transporte:Hb,transporta 02 Sueroalbumina:transporta acidos grasos  Proteinas contractiles:Miosina y Actina que particpan en la contraccion muscular  Proteinas de defenza:anticuerpos  Proteinas reguladoras:Insulina,Somatotropina digitalizado por Melilds 42
  • 43.  Proteinas estructurales:α-queratina presente en la piel,cabello,plumas,plumas,etc.Colageno,presente en tendones ,tejido conectivo,cartilago y matriz osea Elastina,presente en el tejido conectivo  Proteinas respiratorias o de transferencia de electrones: citocromos que forman parte del transporte electronico  Proteinas de la vision: Rodopsina,sensible a la luz y participa en los fenomenos moleculares asociados con el proceso de la vision  Proteinas toxicas o toxinas digitalizado por Melilds 43
  • 44. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS 1. Estructura Primaria 2. E. Secundaria 3. E. Terciaria 4. E. Cuaternaria 1. E.Primaria: Se refiere a la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos e incluye los enlaces disulfuro Ser-Ala-Met-Cys-Pro-Leu-Lys-His-Val-Ala-Ala-Ala digitalizado por Melilds 44
  • 45. La primera que se determinó INSULINA SANGER por digitalizado por Melilds 45
  • 46. Secuencia de aminoácidos de la insulina bobina estabilizada con dos enlaces intercatenarios y uno intercatenario de disulfuro digitalizado por Melilds 46
  • 49. 2.-E. Secundaria: Se refiere a las disposiciones regulares y repetitivas en el espacio, de residuos de aminoácidos adyacentes en una cadena polipeptídica. Existen unas pocas clases básicas de estructura secundaria, siendo las más importantes la hélice  y la conformación  Las cadenas laterales que son capaces de actuar como donadoras en los puentes de H son: Tir (-O-H), Tre (-O-H) Ser (-O-H), Trip (=N-H). Hist (=N-H), Cist (-S-H) digitalizado por Melilds 49
  • 50. Proteínas 2. Secundaria: a. hélice alfa (estructura helicoidal) 1. es elástica 2. presente en proteínas fibrosas como pelo, piel, uñas 3. Estabilizada por puen- tes de hidrógeno a lo largo de la hélice digitalizado por Melilds 50
  • 52. Proteínas 2. Secundaria: a. lámina plegada beta – 1. No es elástica 2. Presente en proteínas como seda, fibroína 3. Estabilizada por puentes de hidrogeno a lo largo de la lámina o entre laminas Esta formada por dos o mas cadenas polipeptidicas. ca digitalizado por Melilds 52
  • 56. Proteínas 3. E. Terciaria: Forma general que toma toda la cadena polipetídica.Es la estructura tridimensional completa. Cuatro factores determinan eso: a. puentes de hidrógeno b. enlaces iónicos c. interacciones hidrofóbicas d. puentes disulfuro La conformación es filamentosa, formándose proteínas insolubles de función estructural, p.ej. la queratina, o conformación globular, apareciendo proteínas solubles con función dinámica, p.ej los enzimas. digitalizado por Melilds 56
  • 57. FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA digitalizado por Melilds 57
  • 59. FUNCION Y EVOLUCIÓN DE LAS PROTEINAS: MIOGLOBINAS Y GRUPO HEMO MIOGLOBINA: proteína que almacena oxigeno en el musculo rojo en prácticamente todas las especies. ESTRUCTURA: - Posee una cadena polipeptidica única - Contiene 8 segmentos con estructura secundaria de hélice α (nombrados de la A a la H), separados por segmentos no helicoidales. - Se pliega dando una molécula prácticamente esférica muy compacta con un hueco en el interior donde se sitúa el grupo prostético hemo, lugar de unión al oxigeno. - El hemo se une de forma no covalente en la hendidura hidrofóbica o bolsillo hemo.. digitalizado por Melilds 59
  • 62. THE TETRAMERIC STRUCTURE OF HEMOGLOBIN • Proteina globular conjugada y oligomerica • Estructuralmente es un tetrámero compuesto de dos cadenas alfa (141 aa) y dos cadenas betta (146 aa) • Cada cadena está asociada a un Hem digitalizado por Melilds 62
  • 64. LA HEMOGLOBINA • Se encuentra en células especializadas, los eritrocitos. • Une oxigeno en los pulmones y lo transporta vía sangre arterial, a los tejidos donde lo libera. • Además une CO2 procedente del metabolismo en los tejidos, y lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para ser eiminado. digitalizado por Melilds 64
  • 66. PLEGAMIENTO O ENSAMBLAMIENTO DE PROTEÍNAS • Una proteína recién sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional única. 1. Autoensamblamiento La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La proteína se pliega gracias a la acción de otras proteínas digitalizado por Melilds 66
  • 67. FACTORES QUE DETERMINAN EL PLEGADO DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su estructura tridimensional nativa o natural. El plegado de una proteína está favorecido energéticamente en condiciones fisiológicas (ΔG<0) Una proteína tiende a plegarse de modo cooperativo, mediante interacciones que se forman o rompen de manera concertada In vivo, el plegado ocurre a veces con ayuda de otras proteínas denominadas chaperoninas: Ayudan a plegarse Impiden que se pliegue o asocien prematuramente digitalizado por Melilds 67
  • 69. Las proteínas pueden inactivarse mediante calor, cambios de pH, agitación, perdiendo su estructura 2ª, 3ª ó 4ª Desnaturalización: Ruptura de los enlaces peptídicos mediante hidrólisis. Puede ser reversible e irreversible. Quizá su propiedad más característica es su especificidad, lo que quiere decir que cada especie, incluso los individuos de la misma especie, tienen proteínas distintas que realizan la misma función. Ello es debido a que se forman a través del mensaje genético: DNA —› RNA —› Proteína. digitalizado por Melilds 69
  • 70. Proteínas 1. Cambios en estructura terciaria altera actividad biológica a. pH b. calor c. uso de substancias químicas todas éstas causan desnaturalización: usualmente irreversible ejemplo: albúmina 2. Anemia falciforme: valina substituye ácido glutámico digitalizado por Melilds 70
  • 71. DESNATURALIZACION TERMICA DE LA RIBONUCLEASA Molécula nativa Molécula desnaturalizada digitalizado por Melilds 71
  • 74. CLASIFICACION • Holoproteinas o proteinas simples Proteinas fibrosas Proteinas globulares • Heteroproteinas o proteinas conjugadas Cromoproteinas o pigmentos Glucoproteinas Lipoproteinas Nucleoproteinas Fosfoproteinas digitalizado por Melilds 74
  • 75. CLASES DE PROTEINAS EN FUNCION A SU ESTRUCTURA Proteinas fibrosas: con cadenas polipeptidica dispuestas en grandes hebras u hojas.  Constan mayoritariamente de un único tipo de estructura secundaria  Forman parte de las estructuras que dan soporte, forma y protección externa a los vertebrados  Son claros ejemplos de estructura y función Proteinas globulares: con cadenas polipeptidica plegadas en forma globular o esférica  Tienen varios tipos de estructura secundaria  La mayoría de las enzimas y proteínas reguladoras Estructurayfunción Queratinas Colágeno Elastina Fibroinas Triple hélice de colágeno Modificación postraduccional de los aa del colágeno Fibras del colágeno Mioglobina Hemoglobina - Estructura y función. Grupo hemo - Curva unión O2 a la Mioglobina digitalizado por Melilds 75
  • 76. Colágeno •Proteina fibrosa. Es la proteína más abundante de vertebrados. Principal constituyente del tejido conjuntivo. Forma aproximadamente un 30% de la proteína del cuerpo.  Esta concentrado en tejidos que soportan peso: cartílago , huesos  Tejidos que transmiten fuerza: tendones , ligamentos  Tejidos de protección: dermis, fascias  Órganos y viceras del organismo: hígado – bazo-pulmón – vasos sanguíneosdigitalizado por Melilds 76
  • 78. COMPOSICIÓN: Tiene una estructura repetitiva en la secuencia de aa: Cada 3 aa, uno es Gli Gli-x-y-Gil-x-y-Gli-x-y X= Prolina y: Hidroxiprolina También se encuentra : Lisina e Hidroxilisina. digitalizado por Melilds 78
  • 79. COLÁGENO Proteína fibrosa, constituida por empaquetamiento de moléculas de tropocolágeno o monómero de colágeno Tropocolágeno: tres helicoides entrecruzados, cada uno de peso moléculas en torno a los 300 kDa. Alrededor de 1000 aminoácidos, con una gran cantidad de residuos de Gly, así como de Pro, normal o hidroxilada. Los residuos de Lys pueden aparecer asimismo modificados, bien como 5-hidroxilisina, o como lisina aldehídica (Al-lisina) Es muy abundante en todos los tejidos de origen mesodérmico, particularmente en tendones, dermis, fascias y hueso. digitalizado por Melilds 79
  • 80. Helicoide triple del tropocolágeno (fragmento, 14 aa/helicoide) Cada helicoide es levógiro, pero se entrelazan en forma dextrógira digitalizado por Melilds 80
  • 81. Hélice de colágeno levógira, 3aac/ vuelta Triple hélice de colágeno: enrollamiento dextrogiro Triple hélice de colágeno (corte sagital) digitalizado por Melilds 81
  • 82. ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLAGENO TROPOCOLÁGENO ESTABILIZADA POR: Puentes de H intercalares Repulsiones entre Pro e OH-pro Enlaces cruzados (Lys - OHLys) (Lys- Lys) Dan dureza digitalizado por Melilds 82
  • 84. AMINOACIDOS PRESENTES DERIVADOS DEL COLÁGENO digitalizado por Melilds 84
  • 85. Formación de entrecruzamiento covalente entre cadenas de colageno a traves de: lisina y al-lisina, dos al-lisinas La hidroxilación de prolina favorece la formación de enlaces H entre las cadenas (requiere ácido ascórbico)Hidroxilación de prolina Hidroxilación de lisina (requiere ácido ascórbico) La lisina hidroxilada es el punto de unión de oligosacáridos al colágeno digitalizado por Melilds 85
  • 86. Hidroxilación de prolina Enzima.- procolágeno:prolina monooxigenasa (prolil hidroxilasa), requiere ácido ascórbico La hidroxilación de prolina favorece la formación de enlaces H entre las cadenasdigitalizado por Melilds 86
  • 88. Hidroxilación de lisina Enzima.- Procolágeno:lisina monooxigenasa (lisil hidroxilasa), requiere ácido ascórbico La lisina hidroxilada es el punto de unión de oligosacáridos al colágeno digitalizado por Melilds 88
  • 90. CHO CH2 CH2 CH2 CH N C OH Al-Lisina (Lisina aldehídica) Forma enlaces cruzados (entrecruzamientos) covalentes entre los helicoides del colágeno Enzima.- lisil aminooxidasa Al-Lisina digitalizado por Melilds 90
  • 92. Las cadenas de tropocolágeno aparecen unidas unas a otras en la microfibrilla mediante: • Cadena lateral de al-lisina unida a cadena lateral de lisina no modificada a través de base de Schiff y posterior reducción • Cadena lateral de al-lisina unida a otra al-lisina a través de condensación aldólica. - Enlaces de hidrógeno entre el grupo -C=O de la prolina y el -N-H de la glicina, siempre intercatenarios digitalizado por Melilds 92
  • 99. Tipo I Mayoritario (huesos, piel, tendones) Tipo II Cartílago, vítreo Tipo III Vasos sanguíneos, cicatrices Tipo IV Membrana basal, cristalino Tipo V Superficies celulares Tipo VI Íntima de la aorta Tipos de colágeno digitalizado por Melilds 99
  • 102. Elastina: Tramos sin estructura definida entrecruzados por desmosina digitalizado por Melilds 102
  • 103. ELASTINA Tramos sin estructura definida entrecruzados con desmosinas digitalizado por Melilds 103
  • 104. ELASTINA Proteína amarilla fluorescente, fibrosa, insoluble •Principal componentes de los pulmones y paredes de los grandes vasos sanguíneos •Contiene 1/3 Gli, 1/3 Ala, Val, Pro •Contiene menos Hidroxi Pro •No contiene Hidroxi-Lys digitalizado por Melilds 104
  • 105. Los enlaces cruzados son mas complejos que el colageno. Las condenzaciones entre residuos lisilo y lisil –semialdehido forman enlaces cruzados con 2 a 4 cadenas polipepticas o desmosina digitalizado por Melilds 105
  • 107. Formación de entrecruzamiento covalente entre cadenas de elastina a través de cuatro lisinas, (vía formación de desmosina) digitalizado por Melilds 107
  • 108. QUERATINA - Queratinas • Estructura: hélices alfa intracruzadas por puentes disuelfuro. • Características: Estructuras resistentes e insolubles de dureza y flexibilidad variable. • Localización: Cabellos, lana, uñas, garras, cuernos, pezuñas. digitalizado por Melilds 108
  • 109. 1. Un par de hélices se enrollan entre sí para formar el ovillo enrolado a izquierda. 2. Dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar la protofibrilla de 4 moléculas 3. Ocho protofibrilla se unen para formar microfibrilla digitalizado por Melilds 109
  • 111. Las α-queratinas presentan mayor % de Cis para formar puentes disulfuros, aumentando la rigidez. Mediante agentes reductores y calor húmedo se cambia el patrón de enlaces disulfuro. Con agentes oxidantes, se restablece los puentes disulfuro diferentes. digitalizado por Melilds 111
  • 112. - Queratina Estructura: Conformacion beta Características: Filamentos suaves y flexibles Localización: Fibroza de la seda, telas de araña, escamas, plumas. Estructura primaria: (Gly –Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n Esta secuencia forma lamina beta con una cara de Gli y otra de Ala-Ser. digitalizado por Melilds 112