ENZIMAS: Clase 3 aminoacidos 2015-1

BIOQUIMICA
CLASE 3
digitalizado por Melilds 1

Aminoácidos: estructura, clasificación y
propiedades.
Enlace peptídico: estructura y propiedades
de los péptidos.
Péptidos de interés biológico
Niveles de organización de proteínas:
 fibrosas
globulares
TEMA 3
AMINOACIDOS Y
PROTEINAS

AMINOACIDOS
• Unidad básica que químicamente contiene una función amina y otra
ácido.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN
SUS CADENAS LATERALES

Los aminoácidos en solución:
A pH neutro: son predominantemente iones dipolares
(ZWITERION), en vez de no iónico
El grupo amino está protonizado (-NH3 )
El grupo carboxilo está disociado (-COO¯ )

En solucion acida:
El grupo carboxilo no esta ionizado(-
COOH)
El grupo amino esta ionizado (NH3+ )
En solucion alcalina
El grupo carboxilo esta ionizado
(-COO- )
El grupo amino no ionizado (-NH2)

ESTADO DE IONIZACIÓN COMO
FUNCIÓN DEL pH

EN FUNCION DE LA POLARIDAD DE SUS GRUPOS R
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS:
AA con cadenas
laterales sin carga a pH
fisiologico:
tienen cadenas laterales
constituidas por grupos
alquilo
Gli,Ala,Val,Leu,Isol

CLASIFICACION
DE LOS
AMINOACIDOS:
AA con anillo Fen,Tir,Trip
benceno ,fenolico indol
AA con grupos hidroxialcoholio:
Ser,su R es hidroximetil,Thr, su R es etanol
AA que contienen S: Cys,el R es tiometildigitalizado por Melilds 9

CLASIFICACION
DE LOS
AMINOACIDOS:
AA.monoamino dicarboxilicos:
Asp,Glu.
A pH fisiologico los grupos acido carbo
xilico de la cadena lateral estan despro
tonados y por lo tanto cargados (-)
Acidos monocarboxilicos dibasicos:
Lys,Arg,His
El grupo R contiene uno o dos atomos
de N que actuan como base al unir un
proton.
Tanto el grupo guanidino de la Arg
como el amino de Lys estan
protonados a pH fisiologico por lo tanto
estan en su forma cargada

CURVAS DE VALORACION DE LOS
AMINOACIDOS
Y
VALORES DE PK

pKa de un grupo:
Es el valor del pH al cual la
concentracion del grupo
protonado es igual a la
concentracion del grupo no
protonado
Ec. Henderson –Haselbach
pH=pk + log [sal]/[ácido]
Cuando el acido esta semi
convertido en sal

PUNTO ISOELÉCTRICO: pI
• Es el pH en el cual el aa tiende a adoptar una forma
dipolar neutra, con tantas cargas (+) como (-): carga
neta cero.
• El pI, es el pH en el que la molécula se disocia por
igual en ambos sentidos.
• Se obtiene de la semisuma de:
• pI=pK1+pK2/2
• Así, para la Gli (pK1=2.22 y pK2=9.86) es de 6.04

CURVA DE TITULACION DE LA GLICINA
(alfa aminoácido)
Las especies ionicas que predominan en
puntos clave en la titulación se señalan
encima de la gráfica.
Es considerado como ACIDO DIBASICO en
su forma totalmente protonada ya
que puede donar 2 H+ en su
titulación.
Esta titulación con NaOH
comprende 2 fases:
1. H3 N+ CHR COOH + OH
H 3N+ CH RCOO- + H2O
2. H 3N+ CH R COO- + OH
--- H 2N CH R COO- + H2O

CURVA DE TITULACION DE GLICINA 0.1 M A 25º C
Las regiones de máximo nivel
“tampón” corresponden a los
recuadros centrados alrededor de
pK1 = 2,34 y pK2 = 9,60
pI: El valor de pI es una constante y
es el promedio de los dos valores de
pKa que determinan los limites del
zwiterion.
A pH 5.97 la mayoría de las moléculas
estarían en la forma de iones
híbridos y no se desplazarían en
ningún polo en un campo eléctrico.

CURVA DE VALORACION DE
LA ALANINA

DISOCIACION DEL ACIDO GLUTÁMICO
T
Forma
totalmente
Protonada
Tiene carga
neta (+)
Tiene carga neutra
(una (+) y otra (-)
Tiene una
carga (-)
Tiene dos cargas
(-)
Cuando el aa contienen otros grupos acidos ò basicos,el poder amortiguador gana
posibilidades.
Asi,tiene 3 grupos disociables cuyos pK son:
pK1=2.1, pK2=3.9 y pK3 = 9.8

PUNTO
ISOELECTRICO
pK1+Pk2 aproximad 3.0
La proporcion de
moleculas en la forma IV
( 2 cargas -)
es tan pequeña que
puede considerarse
como despreciable a la
hora del calculo del pI

Forma totalmente tiene 1 carga es neutra tiene 1 carga (-)
Protonada neta (+) tiene 1 carga +
y 1 carga -
DISOCIACION DE LA ARGININA
Presenta dos grupos basicos y uno acido ,donde el
pK1=2,2, pk2=9.2 y pK3=12.5

PUNTO
ISOELECTRICO
Aproximadamente:10.85
Semisuma de Pk2 y Pk3
La proporcion de moleculas
en la forma I (2 cargas +)
es tan pequeña que
pueden considerarse como
despreciables a la hora de
calcular el pI

pka

Los procesos bioquímicos se producen in vivo, en
el margen de pH fisiológico próximo a 7
• pKa de los grupos carboxilo ≈ 2 (a pH 7 ha
perdido el protón)
• pKa de los grupos amino ≈ 10 (a pH 7
está protonado)

PEPTIDOS: ESTRUCTURA Y
FUNCION
• Las proteínas están formadas por la unión de aa
mediante un enlace peptídico.
• Este enlace se produce entre el COOH de un aa
y el NH2 de otro, de forma que desaparecen sus
propiedades amortiguadoras.
• Sin embargo siempre existe un grupo amino y
uno carboxilo terminal que pueden actuar como
amortiguadores.
• Hay aa que aportan grupos ionizables en sus
cadenas laterales: Asp, Glu, Arg, Lys, Hist

siete de los 20 aa tienen cadenas facilmente
ionizables donando o aceptando protones

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

ESTRUCTURA DE UN PENTAPEPTIDO
LeuAlaTir

PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO
Hormonas:
Oxitocina (nonapéptido),
Vasopresina (nonapéptido),
Somatostatina (tetradecapéptido)
Antibióticos:
Valinomicina (decapéptido)
Gramicidina (decapéptido)
Ambos son péptidos cíclicos, que contienen aminoácidos de
la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.

PÉPTIDOS PROTEICOS
• Bradicinina (nonapeptido) y Calidina (decapeptido)
Agentes hipotensores liberados de proteínas plasmáticas
especificas y actúan sobre musculo liso.
• Oxitocina y Vasopresina (dos nonapeptidos ciclicos)
• Secretados como hormonas por pituitaria.
• La Oxitocina estimula la contracción del musculo
uterino en las mujeres embarazadas y la contracción de
los músculos lisos de las glándulas mamarias.
• La Vasopresina estimula la constriccion de los vasos
sanguíneos, aumenta la presión sanguínea y tiene un
efecto antidiurético al estimular la reabsorción de agua
en los riñones. Se le conoce como la Hormona
antidiurética. digitalizado por Melilds 31

HN Cis Tir Ile
S
S
Cis Asn Gln
Pro Leu Gli ( C-NH2)
0
OCITOCINA .
NANOPEPTIDOS CON ACCION HORMONAL
HN Cis TIR Fen
S
S
Cis Asn Gln
Pro Arg Gln (C NH2)
0
VASOPRESINA.

• Gramicidina S
• Penicilina bencílica
• Aspartame
Dipeptido sintético con propiedades
Edulcorante

Neurotrasmisores:
Agentes vasoactivos:
Angiotensina II ( octapéptido).
Bradiquinina (nonapéptido).
Cofactores enzimáticos
Glutation: tripéptido que actúa como cofactor en algunas
reacciones redox.
Encefalinas (pentapéptido),
Endorfinas (pentapéptidos).
Sustancia P (undecapéptido).
PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO ( Cont.)

• Angiotensina I: un decapéptido que se deriva del
extremo N terminal de una α-globulina especifica del
plasma producida en el hígado y reconocida como el
sustrato de la renina. La renina es una enzima
proteolítica producida en el riñón y secretada al plasma.
• Angiotensina II: un octapéptido con una mayor
actividad vasopresora.
• Ambos péptidos elevan la presión sanguínea por su
potente actividad vasoconstrictora.
α-globulina plasmática
Renina
Angiotensina I (decapéptido)
Enzima Convertidora
Angiotensina II (octapéptido)

Renina
Enzima
convertidora de
angiotensina (ECA)
Aminopeptidasa
ANGIOTENSINA II
ANGIOTENSINA III
His-Leu
Leu-Proteina
Asp
Leu-proteina
ANGIOTENSINOGENO
ANGIOTENSINA I

GLUTATION
• Tripeptido: gama, glutamil, cisteinil glicina
• Es un péptido simple y el más abundante en los
sistemas biológicos.
• Funciones:
– Esencial en el hombre para la actividad de varias
enzimas y de la insulina.
– Ayuda a mantener la integridad y funcionabilidad
de los eritrocitos.
– Participa al transporte de los aa a través de las
membranas celulares.
– Participa en el mantenimiento del estado de
oxidación de Fe++digitalizado por Melilds 38

GLUTATION
GLUTAMIL-CISTEINIL-GLICINA
H3N O
00C-CH-CH2-CH2-C-NH-CH-C-NH-CH-COO-
H2C O
SH
Glutation oxidado
Glu Cis Gli
S
S
Glu Cis Gli

Proteínas

Clasificacion de las proteinas
según su funcion
Transporte
Reserva
Movimiento
Hormonal
Inmunologica
Estructural
Homeostatica
Enzimatica

CLASIFICACION EN BASE A
LA FUNCION BIOLOGICA
 Proteinas cataliticas:enzimas
 Proteinas almacenadoras:caseina ,reserva aa,Ca y P
Ovoalbumina:reserva aa para el embrion,Ferritina:
alacena Fe en el bazo y el higado
 Proteinas de transporte:Hb,transporta 02
Sueroalbumina:transporta acidos grasos
 Proteinas contractiles:Miosina y Actina que particpan en
la contraccion muscular
 Proteinas de defenza:anticuerpos
 Proteinas reguladoras:Insulina,Somatotropina

 Proteinas estructurales:α-queratina presente en la
piel,cabello,plumas,plumas,etc.Colageno,presente en
tendones ,tejido conectivo,cartilago y matriz osea
Elastina,presente en el tejido conectivo
 Proteinas respiratorias o de transferencia de
electrones: citocromos que forman parte del transporte
electronico
 Proteinas de la vision: Rodopsina,sensible a la luz y
participa en los fenomenos moleculares asociados con
el proceso de la vision
 Proteinas toxicas o toxinas

NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS
1. Estructura Primaria
2. E. Secundaria
3. E. Terciaria
4. E. Cuaternaria
1. E.Primaria:
Se refiere a la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos e incluye los enlaces disulfuro
Ser-Ala-Met-Cys-Pro-Leu-Lys-His-Val-Ala-Ala-Ala

La primera que se
determinó
INSULINA SANGER
por

Secuencia de aminoácidos de la insulina bobina
estabilizada con dos enlaces intercatenarios y uno
intercatenario de disulfuro

FORMACION DE CISTINA

Estructura primaria

2.-E. Secundaria:
Se refiere a las disposiciones regulares y repetitivas en el
espacio, de residuos de aminoácidos adyacentes en una
cadena polipeptídica.
Existen unas pocas clases básicas de estructura
secundaria, siendo las más importantes la hélice  y la
conformación 
Las cadenas laterales que son capaces de actuar como
donadoras en los puentes de H son: Tir (-O-H), Tre (-O-H)
Ser (-O-H), Trip (=N-H). Hist (=N-H), Cist (-S-H)

Proteínas
2. Secundaria:
a. hélice alfa (estructura helicoidal)
1. es elástica
2. presente en proteínas
fibrosas como pelo,
piel, uñas
3. Estabilizada por puen-
tes de hidrógeno a lo
largo de la hélice

Proteínas
2. Secundaria:
a. lámina plegada beta –
1. No es elástica
2. Presente en proteínas
como seda, fibroína
3. Estabilizada por puentes de
hidrogeno a lo largo de la
lámina o entre laminas
Esta formada por dos o mas
cadenas polipeptidicas.
ca

Proteínas
3. E. Terciaria:
Forma general que toma toda la cadena polipetídica.Es la
estructura tridimensional completa.
Cuatro factores determinan eso:
a. puentes de hidrógeno
b. enlaces iónicos
c. interacciones hidrofóbicas
d. puentes disulfuro
La conformación es filamentosa, formándose proteínas insolubles
de función estructural, p.ej. la queratina, o conformación globular,
apareciendo proteínas solubles con función dinámica, p.ej los
enzimas.

FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

FUNCION Y EVOLUCIÓN DE LAS PROTEINAS:
MIOGLOBINAS Y GRUPO HEMO
MIOGLOBINA: proteína que almacena oxigeno en el
musculo rojo en prácticamente todas las especies.
ESTRUCTURA:
- Posee una cadena polipeptidica única
- Contiene 8 segmentos con estructura secundaria de
hélice α (nombrados de la A a la H), separados por
segmentos no helicoidales.
- Se pliega dando una molécula prácticamente esférica
muy compacta con un hueco en el interior donde se
sitúa el grupo prostético hemo, lugar de unión al
oxigeno.
- El hemo se une de forma no covalente en la hendidura
hidrofóbica o bolsillo hemo..

THE TETRAMERIC STRUCTURE OF HEMOGLOBIN
• Proteina globular
conjugada y oligomerica
• Estructuralmente es un
tetrámero compuesto de
dos cadenas alfa (141
aa) y dos cadenas betta
(146 aa)
• Cada cadena está
asociada a un Hem

ESTRUCTURA CUATERNARIA
TETRAMERO

LA HEMOGLOBINA
• Se encuentra en células especializadas,
los eritrocitos.
• Une oxigeno en los pulmones y lo
transporta vía sangre arterial, a los
tejidos donde lo libera.
• Además une CO2 procedente del
metabolismo en los tejidos, y lo
transporta, vía sangre venosa, a los
pulmones para ser eiminado.

ESTRUCTURA
Y
DESNATURALIZACION

PLEGAMIENTO O ENSAMBLAMIENTO DE
PROTEÍNAS
• Una proteína recién sintetizada posee
solamente su estructura primaria. Para que sea
plenamente funcional ha de plegarse
correctamente en una forma tridimensional
única.
1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda
2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de otras
proteínas

FACTORES QUE DETERMINAN EL PLEGADO
DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
La secuencia de aminoácidos de una proteína determina
su estructura tridimensional nativa o natural.
El plegado de una proteína está favorecido
energéticamente en condiciones fisiológicas (ΔG<0)
Una proteína tiende a plegarse de modo cooperativo,
mediante interacciones que se forman o rompen de
manera concertada
In vivo, el plegado ocurre a veces con ayuda de otras
proteínas denominadas chaperoninas:
Ayudan a plegarse
Impiden que se pliegue o asocien prematuramente

Las proteínas pueden inactivarse mediante calor, cambios de
pH, agitación, perdiendo su estructura 2ª, 3ª ó 4ª
Desnaturalización: Ruptura de los enlaces peptídicos
mediante hidrólisis. Puede ser reversible e irreversible.
Quizá su propiedad más característica es su especificidad, lo
que quiere decir que cada especie, incluso los individuos de
la misma especie, tienen proteínas distintas que realizan la
misma función. Ello es debido a que se forman a través del
mensaje genético:
DNA —› RNA —› Proteína.

Proteínas
1. Cambios en estructura terciaria altera actividad biológica
a. pH
b. calor
c. uso de substancias químicas
todas éstas causan desnaturalización: usualmente irreversible
ejemplo: albúmina
2. Anemia falciforme: valina substituye ácido glutámico

DESNATURALIZACION TERMICA DE LA
RIBONUCLEASA
Molécula nativa Molécula desnaturalizada

Cristalografía
de Rayos X

CLASIFICACION
• Holoproteinas o proteinas simples
Proteinas fibrosas
Proteinas globulares
• Heteroproteinas o proteinas conjugadas
Cromoproteinas o pigmentos
Glucoproteinas
Lipoproteinas
Nucleoproteinas
Fosfoproteinas

CLASES DE PROTEINAS EN
FUNCION A SU ESTRUCTURA
Proteinas fibrosas:
con cadenas polipeptidica dispuestas en
grandes hebras u hojas.
 Constan mayoritariamente de un único tipo
de estructura secundaria
 Forman parte de las estructuras que dan
soporte, forma y protección externa a los
vertebrados
 Son claros ejemplos de estructura y
función
Proteinas globulares:
con cadenas polipeptidica plegadas en forma
globular o esférica
 Tienen varios tipos de estructura
secundaria
 La mayoría de las enzimas y proteínas
reguladoras Estructurayfunción
Queratinas
Colágeno
Elastina
Fibroinas
Triple hélice de colágeno
Modificación postraduccional de
los aa del colágeno
Fibras del colágeno
Mioglobina Hemoglobina
- Estructura y función.
Grupo hemo
- Curva unión O2 a la
Mioglobina

Colágeno
•Proteina fibrosa. Es la proteína más abundante de
vertebrados. Principal constituyente del tejido conjuntivo.
Forma aproximadamente un 30% de la proteína del cuerpo.
 Esta concentrado en tejidos que soportan peso:
cartílago , huesos
 Tejidos que transmiten fuerza:
tendones , ligamentos
 Tejidos de protección:
dermis, fascias
 Órganos y viceras del organismo:
hígado – bazo-pulmón – vasos sanguíneosdigitalizado por Melilds 76

COMPOSICIÓN:
Tiene una estructura repetitiva en la secuencia de aa:
Cada 3 aa, uno es Gli
Gli-x-y-Gil-x-y-Gli-x-y
X= Prolina y: Hidroxiprolina
También se encuentra : Lisina e Hidroxilisina.

COLÁGENO
Proteína fibrosa, constituida por empaquetamiento de
moléculas de tropocolágeno o monómero de colágeno
Tropocolágeno: tres helicoides entrecruzados, cada uno
de peso moléculas en torno a los 300 kDa. Alrededor de
1000 aminoácidos, con una gran cantidad de residuos de
Gly, así como de Pro, normal o hidroxilada.
Los residuos de Lys pueden aparecer asimismo
modificados, bien como 5-hidroxilisina, o como lisina
aldehídica (Al-lisina)
Es muy abundante en todos los tejidos de origen
mesodérmico, particularmente en tendones, dermis,
fascias y hueso.

Helicoide triple del
tropocolágeno
(fragmento, 14 aa/helicoide)
Cada helicoide es levógiro,
pero se entrelazan en
forma dextrógira

Hélice de
colágeno
levógira,
3aac/ vuelta
Triple hélice de colágeno:
enrollamiento dextrogiro
Triple hélice de
colágeno (corte
sagital)

ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLAGENO
TROPOCOLÁGENO
ESTABILIZADA
POR:
Puentes de H
intercalares
Repulsiones entre
Pro e OH-pro
Enlaces cruzados
(Lys - OHLys) (Lys- Lys)
Dan dureza

FIBRAS DEL COLAGENO

AMINOACIDOS PRESENTES DERIVADOS
DEL COLÁGENO

Formación de entrecruzamiento covalente entre
cadenas de colageno a traves de:
lisina y al-lisina,
dos al-lisinas
La hidroxilación de prolina favorece la formación de enlaces H
entre las cadenas
(requiere ácido ascórbico)Hidroxilación de prolina
Hidroxilación de lisina (requiere ácido ascórbico)
La lisina hidroxilada es el punto de unión de oligosacáridos al
colágeno

Hidroxilación de prolina
Enzima.- procolágeno:prolina monooxigenasa (prolil hidroxilasa),
requiere ácido ascórbico
La hidroxilación de prolina favorece la formación de
enlaces H entre las cadenasdigitalizado por Melilds 86

Hidroxilación de lisina
Enzima.- Procolágeno:lisina monooxigenasa
(lisil hidroxilasa), requiere ácido ascórbico
La lisina hidroxilada es el punto de unión
de oligosacáridos al colágeno

CHO
CH2
CH2
CH2
CH
N C
OH
Al-Lisina
(Lisina aldehídica)
Forma enlaces cruzados
(entrecruzamientos) covalentes
entre los helicoides del colágeno
Enzima.- lisil aminooxidasa
Al-Lisina

Las cadenas de tropocolágeno aparecen unidas unas a otras
en la microfibrilla mediante:
• Cadena lateral de al-lisina unida a cadena lateral de lisina no
modificada a través de base de Schiff y posterior reducción
• Cadena lateral de al-lisina unida a otra al-lisina a través de
condensación aldólica.
- Enlaces de hidrógeno entre el grupo -C=O de la prolina y el
-N-H de la glicina, siempre intercatenarios

(glicosiladas)

Tipo I Mayoritario (huesos, piel, tendones)
Tipo II Cartílago, vítreo
Tipo III Vasos sanguíneos, cicatrices
Tipo IV Membrana basal, cristalino
Tipo V Superficies celulares
Tipo VI Íntima de la aorta
Tipos de colágeno

Enfermedades del colágeno

Elastina:
Tramos sin estructura definida
entrecruzados
por desmosina

ELASTINA
Tramos sin estructura definida entrecruzados con desmosinas

ELASTINA
Proteína amarilla fluorescente, fibrosa, insoluble
•Principal componentes de los pulmones y paredes de
los grandes vasos sanguíneos
•Contiene 1/3 Gli, 1/3 Ala, Val, Pro
•Contiene menos Hidroxi Pro
•No contiene Hidroxi-Lys

Los enlaces cruzados son mas
complejos que el colageno.
Las condenzaciones entre residuos
lisilo y lisil –semialdehido forman
enlaces cruzados con 2 a 4 cadenas
polipepticas o desmosina

ELASTINA

Formación de entrecruzamiento covalente entre cadenas de
elastina a través de cuatro lisinas, (vía formación de
desmosina)

QUERATINA
- Queratinas
• Estructura: hélices alfa intracruzadas por
puentes disuelfuro.
• Características: Estructuras resistentes e
insolubles de dureza y flexibilidad variable.
• Localización: Cabellos, lana, uñas, garras,
cuernos, pezuñas.

1. Un par de hélices se enrollan entre sí para formar el ovillo enrolado a
izquierda.
2. Dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar la protofibrilla de 4
moléculas
3. Ocho protofibrilla se unen para formar microfibrilla

Las α-queratinas presentan mayor % de Cis para formar puentes
disulfuros, aumentando la rigidez.
Mediante agentes reductores y calor húmedo se cambia el patrón
de enlaces disulfuro.
Con agentes oxidantes, se restablece los puentes disulfuro
diferentes.

- Queratina
Estructura: Conformacion beta
Características: Filamentos suaves y flexibles
Localización: Fibroza de la seda, telas de araña,
escamas, plumas.
Estructura primaria: (Gly –Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n
Esta secuencia forma lamina beta con una cara de Gli
y otra de Ala-Ser.

Hemoproteínas:
Hemoglobina y Mioglobina

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