El documento describe la estructura y síntesis de la hemoglobina. La hemoglobina está compuesta de grupos hemo unidos a cadenas globínicas. El grupo hemo contiene hierro y la protoporfirina IX, y las cadenas globínicas son proteínas que se unen al grupo hemo. La hemoglobina se sintetiza en los ribosomas a partir de la unión de las cadenas globínicas al grupo hemo. Existen diferentes tipos de hemoglobina según las cadenas globínicas presentes.

1. SINTESIS Y METABOLISMO

2. ESTRUCTURA

3. ESTRUCTURA

4. CADENA GLOBINICA

6. 1.- ESTRUCTURA
2.- BIOSINTESIS

7. ESTRUCTURA

8. PROTOPORFIRINA IX

9. BIOSINTESIS

10. Glicina + Suc. CoA
ALA
sintetasa
Acido Aminolevulinico
Protoporfilinogeno PBG
ALA deshidrogenasa
OH- metilbilano
PBG desaminasa
Uroporfirinogeno III
UPF III sintetasa
UPF III descarboxilasa
Coproporfirinogeno III
PPF-oxidasa
Protoporfirinogeno IX
Protoporfirina IX
HEM
Ensamblaje en las
cadenas globinicas
Fe2+ Ferroquelatasa
HEMOGLOBINA

11. 1.- ESTRUCTURA
2.- ENSAMBLAJE

12. ESTRUCTURA

15. ENSAMBLAJE

16. ARMADO DE LA MOLECULA

17. α
α
α
α
No α
No α
No α
No α
Hemo
Hemo
Hem
Hemo
Hemo
HEMO HEMO
RIBOSOMAS RIBOSOMAS
Polipeptidos de Cadena α Polipeptidos de Cadena no α
Hemo

18. VARIEDAD DE HEMOGLOBINAS

19. HEMOGLOBINA GLICOSILADA

20. EN LA SINTESIS DE HEMO Y GLOBINAS

21. GRUPO HEMO

22. CADENAS GLOBINICAS

24. MOMENTO CADENA GLOBINAS HEMOGLOBINA
INTRAUTERINO
Embriogénesis temprana ζ + ε Gower -1
eritroblastos del saco α + ε Gower-2
vitelino ζ + γ Portland
Al comenzar la embrioge- α + γ Fetal
nesis, máximo nivel se al-
canza a mitad de la gesta-
cion, Cesa su producción
Poco antes del nacimiento
NACIMIENTO α + γ F, 60 – 90 %
α + β A, 10 – 40 %
EDAD ADULTA α + γ F, 1 – 2 %
α + δ A2, 3.5 %
α + β A, 95%

25. - FUNCION
- CINETICA DE INTERCAMBIO

26. FUNCION

27. INTERCAMBIO DE GASES EN LOS
ALVEOLOS

29. AFINIDAD POR EL OXIGENO

30. DEFINICION DE LA AFINIDAD

31. EFECTO DEL pH SOBRE LA
AFINIDAD POR EL O2

32. EFECTO DE BOHR

33. CURVA DE DISOSIACION
EFECTO DEL pH

34. 20
40
60
80
100
20 40 60 80 100 120 140
27 mmHg pO2

35. 20
40
60
80
100
1. Descenso del pH
2. Incremento de pCO2
3. Incremento °T
4. Incremento 2,3 BPG
Hb menos afín por O2
Mejor liberación en tejidos
20 40 60 80 100 120
140

36. DESPALZAMIENTO A LA IZQUIERDA
1. Incremento del pH
2. Descenso de pCO2
3. Descenso de °T
4. Descenso de 2,3 BPG
Hb con mayor afinidad
Menor liberación de O2
20 40 60 80 100 120 140
pO2

37. CONSUMO DE O2 EN LAS
DIFERENTES ACTIVIDADES

38. FUNCION DEL 2,3 BPG

39. Estructura tensa (T) desoxihemoglobina Estructura relajada (R)
oxihemoglobina
Estructura tensa (T) desoxihemoglobina Estructura relajada (R)
oxihemoglobina

40. GRACIAS