El documento describe el rol del grupo heme en el transporte de oxígeno en la sangre. La hemoglobina contiene grupos heme que permiten transportar oxígeno de manera más eficiente. El grupo heme está compuesto por una protoporfirina y hierro. La hemoglobina fetal contiene cadenas diferentes a la hemoglobina adulta. Existen enfermedades genéticas que afectan las cadenas de globina.

1. ROL DEL GRUPO HEME
Allan White
Bioquímico
CARACTERÍSTICAS DEL OXÍGENO
• Es conocida la importancia
del O2 para el metabolismo.
• Sin embargo, es muy poco
soluble en las soluciones
acuosas que constituyen los
líquidos extra e
intracelulares.
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2. TRANSPORTE DE OXÍGENO
• En la sangre arterial, con una PO2 de 100
mmHg, se encuentran disueltos apenas 0,3 ml
de O2 por cada 100 ml.
• El volumen de sangre normal es de 5 litros
(Volemia), los cuales en reposo circulan en un
minuto por todo el organismo (Gasto
Cardíaco).
• Por consiguiente la oferta máxima de O2
disuelto en la sangre es inferior a 15 ml de O2
por minuto.
• Sin embargo, el consumo mínimo de O2 en un
adulto normal en reposo es de 240 ml de O
ROL DE LA HEMOGLOBINA
• Es necesaria entonces la existencia
de un sistema adicional de
transporte de O2 en la sangre y ese
es uno de los roles de la
hemoglobina.
• La hemoglobina incrementa en la
sangre la capacidad de transporte de
O2 en alrededor de 70 veces.
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3. CONSTITUCIÓN DE LA
HEMOGLOBINA
• La hemoglobina es un tetrámero
(PM= 67.000), en el que cada unidad
está constituida por una cadena
proteica y un grupo heme.
• En el tetrámero de hemoglobina de
un adulto normal hay dos cadenas
proteicas α (141 aác.) y dos cadenas
β (146 aác.)
• El grupo heme está, a su vez,
constituido por una protoporfirina IX
y Fe+2.
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4. HEMOGLOBINA FETAL
• La hemoglobina del adulto normal se
conoce como hemoglobina A.
• El feto tiene hemoglobina F que, en lugar
de cadenas β, posee dos cadenas γ,
también de 146 aác., de los cuales 37 son
diferentes a los de las cadenas β.
• La producción de hemoglobina F cesa en
el momento del nacimiento, siendo
reemplazada de a poco por hemoglobina
A.
ALTERACIONES DE LAS GLOBINAS
• Hay enfermedades de tipo genético que
se deben a cambios en algunos
aminoácidos.
• En la anemia falsiforme, por ejemplo, una
valina reemplaza al ácido glutámico que
normalmente debe encontrarse en la
posición 6 de las cadenas β:
• Las talasemias α y β se deben a
disminución en la producción de las
respectivas globinas.
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5. SÍNTESIS DEL GRUPO HEME
• El grupo heme está constituido
por una protoporfirina IX y Fe+2.
• La síntesis del grupo heme se
inicia con la formación de ácido
δ-aminolevulínico, a partir de
glicina y succinil-CoA.
8 88
hemo
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6. RESERVA MUSCULAR DE O2
• En los vasos sanguíneos que irrigan
el músculo en ejercicio intenso, es
probable que la hemoglobina
entregue al plasma y a las fibras
musculares prácticamente todo el O2
que transporta.
• En ese caso es importante que
exista un reservorio adicional de O2
dentro del músculo, función que
cumple la mioglobina.
CONSTITUCIÓN DE LA
MIOGLOBINA
• La mioglobina es un
monómero, compuesto por
una cadena proteica (153 aác.)
y un grupo heme.
• Su afinidad por el O2 es mayor
que la de la hemoglobina.
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7. OTRAS ESTRUCTURAS CON
GRUPO HEME
• Contienen también grupos heme
idénticos al de la hemoglobina:
– Citocromo b
– Otras hemoproteínas
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8. OTROS GRUPOS HEME
• Otras moléculas con grupos heme
modificados son:
– Citocromo a (heme a)
– Citocromo c (heme c)
• Las modificaciones se observan en
algunas de las cadenas unidas a los
anillos pirrólicos de la protoporfirina
original.
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9. CATABOLISMO DEL GRUPO HEME
• Al destruirse los glóbulos rojos viejos se
separan las globinas de los grupos heme
y estos son convertidos en biliverdina,
por acción de la hemoxigenasa,
liberándose además Fe y CO.
• Posteriormente la biliverdina es
convertida en bilirrubina que es
excretada en la bilis.
• El Fe es reutilizado en la síntesis de
grupos heme.
O2 + NADPH
he m H2O + NADP+ + Fe+3 + CO
oo
xig
ena
sa
heme
biliverdina
NADPH + H+
NADP+
asa
uct
a red
din
ver
bi l i
bilirrubina
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10. ROL DEL FIERRO
• En un adulto normal hay entre 3 y 5 g de
Fe, 80% del cual se encuentra en los
grupos heme.
• En la hemoglobina su número de
oxidación debe ser siempre Fe+2 para ser
funcional.
• Sin embargo, en los citocromos su
funcionalidad se basa en la alternancia
entre los estados Fe+2 y Fe+3, en la
medida que captan o ceden electrones.
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