documento de química

1. Tema 2: Funciones biológicas de los
carbohidratos, lípidos, proteínas,
ácidos nucleicos y vitaminas.
Moléculas de la vida
Componentes orgánicos
Carbohidratos
Lípidos
Proteínas
Ácidos Nucleícos
Vitaminas

2. Casi todas las moléculas de una célula están compuestas de carbono.
Un átomo de carbono puede formar cuatro enlaces covalentes con
otros átomos, debido a su pequeño tamaño y a sus cuatro
electrones y cuatro espacios vacantes en su orbital externo.
Lo más importante es el hecho de que el átomo de carbono puede
unirse a otros átomos de carbono por medio de un enlace
covalente C-C altamente estable, formando cadenas y anillos, y
dan lugar a moléculas grandes y complejas sin límite superior
aparente de tamaño.
Los compuestos de carbono que produce una célula, grandes y
pequeños, se llaman moléculas orgánicas
Moléculas de la célula

3. Polisacáridos
Membranas, Lípidos,
Grasas
Proteínas
Ácidos Nucleicos
Azucares
Ácidos grasos
Aminoácidos
Nucleótidos
Las moléculas de la materia
viva
M
Monómero
Polímero o agregado
macromolecuar
M M M M M

4. Se forman por
polimerización de
monómeros que se van
agregando uno a uno
La cadena crece en una
sola dirección = polaridad
Se elimina una molécula
de agua por la adición
de cada monómero por la
acción de enzimas
Formación de macromoléculas

5. Los hidratos de carbono son las biomoléculas más abundantes de la
naturaleza.
Se forman durante la fotosíntesis.
Fórmula básica: (CH2O)n
También se encuentran como partes integrantes de otras biomoléculas.
Características de los hidratos de carbono
1. HIDRATOS DE CARBONO
- Fuentes de energía (p. ej., glucosa)
- Elementos estructurales (p. ej., celulosa y quitina en los
vegetales e insectos, respectivamente)
- Precursores de la producción de otras biomoléculas (p. ej.,
aminoácidos, lípidos, purinas y pirimidinas).
Funciones de los hidratos de carbono

6. Clasificación de los hidratos de carbono
- Monosacáridos
D-aldosas
D-cetosas

7. Formación del enlace o-glucosídico
Un enlace se forma entre un grupo -OH de
un azúcar y un grupo -H de otro azúcar,
mediante una reacción de condensación, en
la que la formación del enlace supone la
liberación de una molécula de agua
Los enlaces generados por todas estas
reacciones de condensación pueden
romperse a través del proceso inverso
de la hidrólisis, en el que se consume una
molécula de agua

8. -oligosacáridos
Los oligosacáridos más sencillos y de
mayor importancia biológica son los
disacáridos, formados por dos residuos
Los disacáridos pueden desempeñar
múltiples funciones en los organismos
vivos. Algunos, como la sacarosa, la
lactosa y la trehalosa, constituyen
reservas de energía soluble en las
plantas y los animales.
Otros, como la maltosa y la celobiosa,
pueden considerarse fundamentalmente
productos intermediarios de la
degradación de otros polisacáridos mucho
más largos.
Algunos disacáridos comunes

9. -Oligosacáridos de membrana
Los oligosacáridos más pequeños unidos covalentemente a proteínas forman
glicoproteínas o si se unen a lípidos, glucolípidos, los cuales se encuentran
en las membranas celulares.

10. Los polisacáridos son polímeros de unidades monosacarídicas.
En algunos casos el polímero está formado por un solo tipo de residuo monomérico
(la α-D-glucosa para la celulosa) y estos tipos de polímeros se denominan
homopolisacáridos.
Cuando participan dos o más tipos de residuos, el polímero se denomina
heteropolisacárido.
Los polisacáridos que contienen un azúcar simple, como la glucosa, son llamados
glucanos; otros que solo contienen solo manosa se denominan mananos y aún otros
que solo contienen xilosa se llaman xilanos.
-polisacáridos
Funciones de los polisacáridos
- Algunos, como el almidón y el glucógeno (al que a veces se denomina almidón animal),
son polímeros de glucosa y se emplean principalmente como azúcares de reserva en
las plantas y los animales.
- Los polisacáridos realizan una amplia gama de funciones en los organismos vivos.
- Otros, como la celulosa de las paredes celulares vegetales, la quitina del
exoesqueleto de los insectos y de las de las paredes celulares de los hongos y los
polisacáridos de las paredes celulares bacterianas, son sustancias estructurales.

11. - Grupo heterogéneo de moléculas. Se disuelven en solventes apolares como
el éter, acetona y el cloroformo y que no lo hacen apreciablemente en agua.
Realizan múltiples funciones.
Características de los lípidos
Estructura molecular y comportamiento de los lípidos
No son polímeros, son moléculas bastante pequeñas que
presentan una fuerte tendencia a asociarse mediante
fuerzas no covalentes
Tienen una "cabeza" hidrófila polar, conectada a una
"cola" hidrófoba hidrocarbonada no polar
2. Lípidos

12. En un medio acuoso tienden a agruparse formando una asociación no
covalente fundamentalmente por un efecto hidrófobo que tiende a
inducir la asociación de las colas no polares. Las cabezas hidrofílicas
tienden a asociarse con el agua.

13. Los lípidos se clasifican de muchas formas diferentes, se
pueden subdividir en:
Clasificación de los lípidos
5. Isoprenoides
4. Esfingolípidos
3. Fosfolípidos (fosfoglicéridos y esfingomielinas)
2. Triacilglicéridos
1. Ácidos graso y derivados

14. - Son los lípidos más sencillos.
- Forman parte de otros muchos lípidos más complejos,
encontrándose principalmente en triacilglicéridos y en otras
moléculas lipídicas de membrana.
- Su estructura básica representa el modelo general de los
lípidos: un grupo carboxilo hidrófilo unido a un extremo de una
cadena hidrocarbonada
1. Ácidos grasos y derivados Grupo carboxilo
Cadena
hidrocarbonada
Ácidos grasos
El ácido esteárico es un ejemplo de ácido graso
saturado, contiene el máximo número posible de
átomos de hidrógeno
Muchos de los ácidos grasos importantes que existen
en la naturaleza están en forma de ácido graso
insaturados, es decir, contienen uno o varios dobles
enlaces, como el ácido oleico
Los dobles enlaces generan ángulos en la molécula e interfieren con su capacidad de empaquetarse
entre sí formando una masa compacta. Esta característica es la causa de la diferencia que existe
entre la margarina sólida (saturada) y un aceite vegetal líquido (poliinsaturado).

15. Triacilglicéridos: grasas
El almacenamiento de los ácidos grasos en el organismo se
realiza en gran parte en forma de triacilgliceroles o grasas.
Los trigliceroles son moléculas formadas por tres cadenas de
ácidos grasos unidas a una molécula de glicerol.
Constituyen la grasa animal que se encuentra en la carne, la
mantequilla, la crema de leche y los aceites vegetales como el
aceite de maíz y el aceite de oliva
Cuando se necesita energía, las cadenas de ácidos grasos son
liberadas de los triacilgliceroles y se fragmentan en unidades
de dos carbonos que entran en las mismas rutas metabólicas
productoras de energía que la glucosa.
El almacenamiento de grasas en los animales tiene tres funciones distintas:
- Producción de energía
- Producción de calor
- Aislamiento

16. Son los primeros y más
importantes componentes
estructurales de las
membranas
Fosfolípidos
Poseen un dominio hidrófobo esta formado en gran parte por las cadenas
hidrocarbonadas de los ácidos grasos y un dominio hidrófilo, que se
denomina grupo de cabeza polar, contiene fosfato y otros grupos cargados
o polares
Cuando se suspenden en agua, se reagrupan espontáneamente en
estructuras ordenadas, formando bicapas

17. Son componentes importantes de las membranas animales y
vegetales
Las esfingomielinas se encuentran en la mayoría de las membranas celulares
animales. Sin embargo, como sugiere su nombre, las esfingomielinas se
encuentran en mayor abundancia en la vaina de mielina de las células
nerviosas, sus propiedades aislantes facilitan la transmisión rápida de los
impulsos nerviosos
Esfingolípidos
Dentro de este grupo se encuentran los glucolípidos que poseen
azucares como parte integral de la cabeza hidrófila
Se parecen estructuralmente a los fosfolipidos

18. Isoprenoides
- Son lípidos derivados del hidrocarburo isopreno
- Algunos terpenos importantes son los aceites esenciales (mentol,
geraniol), el fitol, que forma parte de la molécula de clorofila, las
vitaminas A, K y E y los carotenoides (que son pigmentos fotosintéticos).
- El colesterol, una molécula importante de los animales, es un ejemplo de
esteroide. Además de ser un componente esencial de las membranas de las
células animales, el colesterol es precursor de la biosíntesis de todas las
hormonas esteroideas, la vitamina D y las sales biliares
- Los esteroides son derivados complejos de los triterpenos y se
encuentran en todos los eucariotas y en un pequeño número de bacterias

19. Propiedades de los aminoácidos
- Los aminoácidos son las unidades estructurales o monómeros de las proteínas
- Es cualquier molécula orgánica que posee por lo menos un grupo carboxilo y
un grupo amino
- Existen 20 aminoácidos codificados genéticamente, estos aminoácidos se
denominan estándar
Valina
- Los aminoácidos comparte
una estructura general que
consta de un carbono central
(el carbono α) rodeado de un
hidrógeno, un grupo carboxilo,
un grupo amino y una cadena
lateral R que los diferencia
3. Proteínas

20. Clasificación de los
aminoácidos
Cada uno de los 20
aminoácidos que se
encuentran
generalmente en las
proteínas tiene una
cadena lateral
diferente unida al
átomo del carbono α

21. • La importancia de los aminoácidos para la célula se debe a que forman las
proteínas, polímeros formados por aminoácidos que se unen cabeza-cola,
dando lugar alargas cadenas que luego se pliegan en una estructura
tridimensional característica para cada uno de los tipos de proteína.
• La unión covalente entre dos aminoácidos adyacentes en una cadena proteica
se conoce como enlace peptídico; la cadena de aminoácidos se denomina
polipéptido
Enlace peptídico
Esta reacción es definida como una
condensación o deshidratación
(pérdida de una molécula de agua),
entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del otro

22. Enlace peptídico
Cadena lateral
Aminoácido
Los dos extremos de una cadena
de polipéptidos son distintos, un
grupo amino NH2 en un extremo
(extremo N-terminal) y un grupo
carboxilo (-COOH) en el otro, su
extremo C-terminal
Esto le da a la proteína o al
polipéptido una direccionalidad
definida o polaridad estructural

23. Péptidos
- La unión de dos aminoácidos da lugar a un dipéptido y esta reacción se puede
repetir formando un tripéptido, tetrapéptido, pentapéptido, etc.
- Cada uno de los aminoácidos incorporados en el polipéptido se denomina residuo,
debido a que se produce la perdida de una molécula de agua.
- Los péptidos que contienen de dos a diez residuos de aminoácidos normalmente se
nombran con el prefijo químico usual para los números (di, tri, tetra, penta, hexa,
hepta, octa, nona y decapéptido).
- Los productos que tienen de 10 a 100 aminoácidos se llaman polipéptidos, mientras
que aquéllos con más de 100 aminoácidos, proteínas
Siempre se distinguen dos extremos en la
cadena: un amino terminal (o N-terminal)
y un carboxilo terminal (o C-terminal).
Por convención, los péptidos se escriben y se
numeran desde el extremo amino (a la
izquierda) hacia el carboxilo terminal (a la
derecha).
La ruptura de los enlaces peptídicos se
realiza por hidrólisis ácida, básica o
catalizada por enzimas con liberación de
los aminoácido.

24. Propiedades de las proteínas
- Cada proteína está codificada por un gen, por tanto, cada proteína
tendrán composición y secuencia de aminoácidos idénticas
- Las subunidades de una proteína oligomérica pueden ser idénticas
o distintas
- Las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica se
denominan monoméricas.
- Las que constan de dos o más cadenas de polipéptidos son
oligoméricas

25. Niveles de organización estructural de la molécula proteica
Estructura primaria es la secuencia u
orden de residuos de aminoácidos de
una proteína que se unen mediante
enlaces peptídicos covalentes
Estructura secundaria son los
plegamientos en una estructura regular
repetida en determinadas regiones de la
secuencia primaria, como una hélice α o una
lámina β.
Estructura cuaternaria define la
asociación de dos más cadenas
polipeptídicas para formar una
proteína de varias subunidades
Estructura terciaria cuando los
elementos de la estructura secundaria
pueden interactuar y replegarse como
una unidad globular compacta

26. • Estructura primaria
- La estructura primaria comprende la secuencia de
aminoácidos unidos por enlaces peptídico
covalentes.
- Corresponde a la secuencia única para cada
proteína.
- Contiene información suficiente para definir la
estructura 3-D de una proteína y por tanto su
función
–
Amino
ácidos
+H3N
Amino
terminal
o
Carboxilo terminal
o
c
GlyPro
Thr
Gly
Thr
Gly
Glu
Seu
Lys
Cys
Pro
Leu
Met
Val
Lys
Val
Leu
Asp
Ala
Val
Arg
Gly
Ser
Pro
Ala
Gly
lle
Ser
Pro
Phe
HisGluHis
Ala
Glu
Val
Val
Phe
Thr
Ala
Asn
Asp
Ser
GlyPro
Arg
Arg
Tyr
Thrlle
Ala
Ala
Leu
Leu
Ser
Pro
Tyr
Ser
Tyr
Ser
Thr
Thr
Ala
Val
Val
Thr
Asn
Pro
Lys
Glu
Thr
Lys
Ser
Tyr
Trp
Lys
Ala
Leu
GluLleAsp
• Estructura secundaria
- Se refiere a la ordenación regular y periódica en las
cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección
- Está estabilizada por enlaces de H entre el oxígeno de
los grupos carbonilo (C=O) y el H del grupo amino (NH)
de la misma cadena o de cadenas paralelas.
- Las conformaciones que se observan con mayor
frecuencia son la hélice α y la lámina β plegada.
Muchas proteínas fibrosas están formadas casi en su
totalidad por patrones estructurales secundarios

27. Hélice α
El esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del
eje longitudinal de la molécula.
Cada giro de la hélice incluye 3,6 aminoácidos.
El giro de la hélice α es dextrógiro en su forma más común
Los grupos R permanecen en el exterior de la hélice y
perpendiculares a su eje
La hélice α está estabilizada por los puentes de H
Los L-aminoácidos naturales pueden formar hélices dextrógiras
o levógiras
Es la estructura predominante en α-queratinas
Es la conformación más extendida posible en las cadenas
polipeptídicas.
El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido en
zig-zag
Las cadenas polipeptídicas se disponen de manera adyacente
formando una hoja o lámina plegada β.
La estructura está estabilizada por los puentes de H.
Los grupos R de aminoácidos adyacentes sobresalen de la
estructura en zig-zag en direcciones opuestas
Antiparalelas: con orientaciones opuestas
Paralelas: con la misma orientación amino-carboxilo en el
polipéptido
Mixta: con dos tipos de orientaciones

28. - Es la organización tridimensional de una cadena polipeptídica.
- Formada por el empaquetamiento de elementos de estructura
secundaria en una o más unidades compactas
- Depende de la interacción de los grupos R de la cadena
polipeptídica.
- Existen dos tipos fundamentales: globulares y fibrilares.
- La mioglobina es un ejemplo de proteína globular, está formada
por una única cadena polipeptídica de secuencia conocida y por
un grupo hemo. El esqueleto estructural está formado por ocho
segmentos relativamente rectos de hélice α, conectados por
lazos de la cadena.
• Estructura terciaria
Es la estructura que resulta de la agregación de dos o
más subunidades polipeptídicas
La proteína final puede estar constituida de varias
cadenas polipeptídicas.
Al generarse las estructuras terciaria y cuaternaria,
los aminoácidos que están lejos en la secuencia
pueden quedar cercanos y formar una región
funcional como por ejemplo el sitio activo de una
enzima.
Ejemplo de estructura proteica cuaternaria es la
hemoglobina un tetrámero de cadenas parecidas a
la mioglobina

29. Desnaturalización de las proteínas
- La desnaturalización destruye las funciones fisiológicas de la proteína
- La función de una proteína puede ser restituida si las condiciones de
función de esa proteína son restaurada
- La desnaturalización es la pérdida de la estructura cuaternario a
secundaria, pero no la primaria
- Una serie de agentes pueden alterar la estructura de una proteína, es
decir desnaturalizarla, como el pH, la temperatura, los agentes reductores
o las fuerza iónica
- La función de una proteína es absolutamente dependiente de su
estructura tridimensional, es decir de su conformación

30. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
a) De acuerdo a su
composición:
que solo contienen aminoácidos
formando una o varias cadenas
polipeptídicas (histonas, colágeno)
que contienen además otro
componente no aminoácidico, llamado
grupo prostético (hemoglobina)
Proteínas
simples
Proteínas
conjugadas
Proteínas globulares
Proteínas fibrosas
Enzimas
Anticuerpos
Proteínas de transporte
(hemoglobina)
Colágeno (tendones)
Queratinas (cabellos, uñas..)
Elastina (tejido conjuntivo)
b) De acuerdo a su
conformación:
Enzimáticas
De transporte
De reserva
Contráctiles
Estructurales
De defensa
Cromosómicas
Hormonales
Receptores
Factores de transcripción
c) De acuerdo a la función
biológica que desempeñan :

31. Ácidos Nucleicos
Polinucleótido
o Ácido nucleico
3’C
5’ terminal
5’C
3’C
5’C
3’ terminal
OH
O
O
O
O
- Los ácidos nucleicos son polímeros
lineales de unidades nucleotídicas
- Cada polinucleótido consiste de
monómeros llamados nucleótidos
Un nucleótido está compuesto por una base
nitrogenada; uno, dos o tres grupos fosfato y una
aldopentosa, la ribosa o la 2-desoxirribosa
Base
Nitrogenada
Nucleósido
O
O
O
−
−
O P CH2
5’C
3’C
Grupo
Fosfato Pentosa
(Azúcar)
Nucleótido
O

32. • Bases nitrogenadas de los ácidos nucleícos
Bases purínicas Bases pirimidínicas
• Nucleósidos: Base nutrogenada + azúcar
Un nucleósido se forma por la unión de una base nitrogenada y una aldopentosa a través de un enlace
N-glucosídico

33. Un nucleótido se forma cuando el ácido fosfórico reacciona con el grupo hidroxilo
del carbohidrato de un nucleósido
• Nucleótidos: Nucleósido + grupo fosfato
Enlace fosfodiéster: uniones entre nucleótidos
Los polímeros de nucleótidos son
generados por el enlace
fosfodiéster
entre un grupo OH en el carbono
3´ del azucar en un nucleótido y
el fosfato en el carbono 5´ en el
nucleótido siguiente
+ PPi
Ribosa
Grupo fosfato
Base
nitrogenada
Define una direccionalidad, de 5’ a 3’

34. Estructura del ADN
- La molécula de ADN (ácido
desoxirribonucleico) esta constituida por dos
cadenas polinucleotídicas en una doble hélice
dextrógira
- Constituida por Desoxirribosa (azúcar) +
Bases nitrogenadas (A, G, C y T) + fósforo.
- Las dos cadenas de la doble hélice son
Antiparalelas
- Los anillos de desoxirribosa con el grupo
fosfato unido están en el exterior de la hélice
- Las bases nitrogenadas están en el interior de
la hélice
-Las dos cadenas permanecen unidas mediante
puentes de hidrógeno; solamente los pares A-T y
G-C pueden acomodarse en la estructura de doble
hélice (Regla de Chargaff). }
-La secuencia de nucleótidos de una cadena de la
doble hélice determina la secuencia de la otra
cadena, y se dice que las dos cadenas de una
molécula de DNA son complementarias Funciones:
•Almacenamiento información genética
•Codificación de proteínas.
•Su autoduplicación para asegurar la
transmisión de la información genética a
sus células descendientes.

35. • Molécula de Ácido ribonucleótido de cadena sencilla formada por Ribosa (azúcar) + bases
nitrogenadas (A, G, C yT) + fósforo.
• Existen cuatro tipos distintos de RNA:
Estructura del ARN

36. Vitaminas
• Nutrientes que el organismo no puede sintetizar, se necesitan en pequeñas cantidades, para
el metabolismo normal de otros nutrientes y ser adquiridas por los alimentos.
• No producen energía. Son catalizador en las reacciones metabólicas cuya función es facilitar
la transformación que siguen los sustratos a través de las vías metabólicas.
• Generalmente la ingestión insuficiente de vitaminas provoca trastornos varios en el organismo,
y si la carencia es grave puede llegar a provocar la muerte.
Existen 2 grandes grupos:
Vitaminas Hidrosolubles: son solubles (se disuelven)
en cuerpos líquidos (agua). Así tenemos: Vitamina C,
Vitamina B1, Vitamina B2, Vitamina B3, Vitamina B5,
Vitamina B6, Vitamina B8, Vitamina B9, Vitamina B12.
Vitaminas Liposolubles: son solubles (se disuelven) en
cuerpos lípidos (grasas). Suelen encontrarse en
alimentos grasos y son almacenados en los tejidos
adiposos del cuerpo. También se acumulan en el hígado,
es decir que existe una reserva vitamínica corporal que
permite periodos de tiempo sin ingreso de las
vitaminas. Aquí contamos con: Vitamina A, Vitamina D,
Vitamina E, Vitamina K.

37. Describe los lípidos: características, clasificación (propón un ejemplo de
cada tipo), función.
Enumera los tipos de asociación de los lípidos en un medio acuoso.
Dibuja la estructura de un aminoácido y pon ejemplos de los tipos que hay:
Neutral no polar, neutral polar, ácidos, básicos.
Describe la estructura del enlace peptídico
Describe las características de los péptidos y pon algún ejemplo.
Enumera las características de la estructura de las proteínas, centrándote
en sus estructuras (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)
Define el concepto de Desnaturalización de la proteína
Enumera las diferentes clasificaciones de las proteínas y pon ejemplos de
ellas.
Dibuja y describe la estructura de un nucleósido y nucleótido.
Describe la estructura del Ácido Desoxirribonucleíco (ADN): sus enlaces
(fosfodiéster y puentes de hidrógeno)
Enumera las funciones del ADN
Describe la estructura del ARN
Describe los diferentes tipos de ARN
Define el concepto de vitamina
Clasifica las vitaminas según su solubilidad y aporta ejemplos de cada una.
ACTIVIDADES PROPUESTAS