El documento describe el metabolismo de los aminoácidos, incluyendo su síntesis. Se explica que los aminoácidos cumplen funciones como la síntesis de proteínas y son precursores de otras rutas metabólicas. Existen dos vías principales para la síntesis de aminoácidos: la transaminación y la aminación reductora. La transaminación implica la transferencia de grupos amino entre aminoácidos mediante enzimas, mientras que la aminación reductora incorpora iones amonio directamente en moléculas orgánicas. Los aminoácid
Los nucleótidos son compuestos nitrogenados heterocíclicos que cumplen funciones como coenzimas, segundos mensajeros y donadores de grupos. Derivan de las purinas y pirimidinas y participan en procesos biosintéticos, energéticos y reguladores. Su estudio permite diagnosticar enfermedades como el cáncer y desarrollar tratamientos como la quimioterapia y terapia génica.
Este documento resume el metabolismo de los nucleótidos, las moléculas nitrogenadas que son precursores de los ácidos nucleicos ADN y ARN. Explica que los nucleótidos cumplen funciones energéticas y de regulación de vías metabólicas, y actúan como segundos mensajeros en procesos como el crecimiento y diferenciación celular. Describe las vías de síntesis de novo y recuperación de las purinas y pirimidinas, así como la importancia del fosforribosil pirofosfato en ambas vías y su sí
Diapositivas Bioquimica III segmento, Oxidación de los acidos grasosMijail JN
1) La beta oxidación de ácidos grasos es la vía central de aporte de energía en animales y algunas bacterias, ocurriendo en la mitocondria. 2) El proceso implica la activación del ácido graso a acil CoA, su ingreso a la matriz mitocondrial, 7 ciclos de beta oxidación por cada molécula de ácido palmítico (C16), generando energía en forma de NADH, FADH2 y acetil CoA. 3) Los productos ingresan al ciclo de Krebs para oxidación completa a CO2,
La cetogénesis produce cuerpos cetónicos en el hígado a partir de la oxidación de ácidos grasos. Estos cuerpos cetónicos, como el acetoacetato y el β-hidroxibutirato, son aprovechados por la mayoría de los tejidos como fuente de energía. La regulación de la cetogénesis ocurre principalmente a través de la carnitilacetil transferasa, activada por el ayuno y el glucagón, e inhibida por la insulina y el malonilCoA. La cetolisis regenera el aceto
Presentación del Dr. Aarón Juan Cruz Mérida, "Metabolismo de lipidos", durante el curso monografico "Dislipidemias" Realizado en Meztititlan por la Sociedad Mexicana de Cardiología Preventiva.
La degradación de proteínas endógenas implica la degradación de proteínas una vez que han cumplido su ciclo vital o han sufrido alteraciones. Los aminoácidos resultantes se incorporan a la reserva de aminoácidos del organismo. Las proteasas lisosomales y proteasomas degradan proteínas de vida media larga y corta respectivamente.
Este documento describe los procesos de lipogénesis y síntesis de ácidos grasos. La lipogénesis ocurre en el citosol de muchos tejidos y utiliza acetil-CoA y NADPH para sintetizar palmitato. La acetil-CoA proviene de la mitocondria y del citosol a través de varias reacciones. La síntesis de malonil-CoA es el primer paso e involucra la carboxilación de acetil-CoA. Luego, la sintasa de ácidos grasos cataliza la cond
Los nucleótidos son compuestos nitrogenados heterocíclicos que cumplen funciones como coenzimas, segundos mensajeros y donadores de grupos. Derivan de las purinas y pirimidinas y participan en procesos biosintéticos, energéticos y reguladores. Su estudio permite diagnosticar enfermedades como el cáncer y desarrollar tratamientos como la quimioterapia y terapia génica.
Este documento resume el metabolismo de los nucleótidos, las moléculas nitrogenadas que son precursores de los ácidos nucleicos ADN y ARN. Explica que los nucleótidos cumplen funciones energéticas y de regulación de vías metabólicas, y actúan como segundos mensajeros en procesos como el crecimiento y diferenciación celular. Describe las vías de síntesis de novo y recuperación de las purinas y pirimidinas, así como la importancia del fosforribosil pirofosfato en ambas vías y su sí
Diapositivas Bioquimica III segmento, Oxidación de los acidos grasosMijail JN
1) La beta oxidación de ácidos grasos es la vía central de aporte de energía en animales y algunas bacterias, ocurriendo en la mitocondria. 2) El proceso implica la activación del ácido graso a acil CoA, su ingreso a la matriz mitocondrial, 7 ciclos de beta oxidación por cada molécula de ácido palmítico (C16), generando energía en forma de NADH, FADH2 y acetil CoA. 3) Los productos ingresan al ciclo de Krebs para oxidación completa a CO2,
La cetogénesis produce cuerpos cetónicos en el hígado a partir de la oxidación de ácidos grasos. Estos cuerpos cetónicos, como el acetoacetato y el β-hidroxibutirato, son aprovechados por la mayoría de los tejidos como fuente de energía. La regulación de la cetogénesis ocurre principalmente a través de la carnitilacetil transferasa, activada por el ayuno y el glucagón, e inhibida por la insulina y el malonilCoA. La cetolisis regenera el aceto
Presentación del Dr. Aarón Juan Cruz Mérida, "Metabolismo de lipidos", durante el curso monografico "Dislipidemias" Realizado en Meztititlan por la Sociedad Mexicana de Cardiología Preventiva.
La degradación de proteínas endógenas implica la degradación de proteínas una vez que han cumplido su ciclo vital o han sufrido alteraciones. Los aminoácidos resultantes se incorporan a la reserva de aminoácidos del organismo. Las proteasas lisosomales y proteasomas degradan proteínas de vida media larga y corta respectivamente.
Este documento describe los procesos de lipogénesis y síntesis de ácidos grasos. La lipogénesis ocurre en el citosol de muchos tejidos y utiliza acetil-CoA y NADPH para sintetizar palmitato. La acetil-CoA proviene de la mitocondria y del citosol a través de varias reacciones. La síntesis de malonil-CoA es el primer paso e involucra la carboxilación de acetil-CoA. Luego, la sintasa de ácidos grasos cataliza la cond
Catabolismo del esqueleto de carbono de aminoácidosarelismgt
El documento resume los principales caminos metabólicos de los aminoácidos en el cuerpo. Explica que a través de reacciones de transaminación y descarboxilación, los esqueletos de carbono y grupos amino de los aminoácidos pueden convertirse en carbohidratos, grasas o ambos. También describe defectos metabólicos específicos y trastornos asociados con cada aminoácido.
CARBOHIDRATOS 4: Via de-las-pentosas-fosfato-URP - FAMURP
La vía de las pentosas fosfato genera NADPH y pentosas-P. Tiene dos fases: la oxidativa oxida la glucosa-6-P para generar ribulosa-5-P y NADPH, mientras que la no oxidativa interconvierte los azúcares a través de isomerizaciones y transaldolizaciones/transcetolizaciones para regenerar hexosas-P. El NADPH se utiliza para la biosíntesis de ácidos grasos, colesterol y otros compuestos, mientras que la vía también puede generar energía a trav
El documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas y los aminoácidos en el cuerpo humano. Las proteínas se digieren en aminoácidos que se absorben en el intestino delgado y se utilizan para la síntesis de nuevas proteínas, la producción de energía y la síntesis de otros compuestos. Los aminoácidos se metabolizan principalmente a través de la transaminación y la desaminación oxidativa para eliminar el nitrógeno en forma de urea en el hígado.
La biosíntesis de purinas ocurre principalmente en el hígado y requiere 10 enzimas. La síntesis comienza con la formación de PRPP a partir de ATP y ribosa-5-fosfato. Luego, la glutamina y glicina se unen al PRPP para formar el anillo de purina. Múltiples reacciones de amidotransferasa y transformilación dan como resultado la formación de IMP. La degradación de purinas produce ácido úrico a través de la xantina oxidasa, lo que puede causar gota si se acumula en
1) Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin alterar el equilibrio de la reacción. 2) Las enzimas actúan mediante la disminución de la energía de activación requerida para que ocurra la reacción. 3) El mecanismo de acción de las enzimas implica la unión del sustrato a la enzima para formar un complejo enzima-sustrato, lo que facilita la formación del estado de transición y la liberación de los productos.
La glucólisis es la degradación de la glucosa para formar ácido pirúvico a través de nueve reacciones enzimáticas que producen dos moléculas de piruvato y dos equivalentes de NADH. El ciclo de Krebs, que ocurre en la mitocondria, completa la oxidación del piruvato a dióxido de carbono a través de ocho reacciones que forman cuatro moléculas de ATP y diez moléculas de NADH y dos de FADH2. En conjunto, la glucólisis y el ciclo
El documento describe los procesos de cetogénesis y cetolisis mediante los cuales el hígado produce y los tejidos extrahepáticos utilizan cuerpos cetónicos. La cetogénesis convierte el exceso de acetil-CoA en cuerpos cetónicos que sirven como fuente de energía cuando hay deficiencia de carbohidratos. La cetolisis degrada los cuerpos cetónicos en las mitocondrias extrahepáticas para producir acetil-CoA que alimenta el ciclo de Krebs. La cetoacidosis di
El documento describe el proceso de fosforilación oxidativa, que ocurre en las mitocondrias y consiste en la transferencia de electrones a través de una cadena de transporte electrónico acoplada a la síntesis de ATP. Los electrones se transfieren desde donadores como NADH y FADH2 a aceptores finales como el oxígeno, bombeando protones desde la matriz a través de la membrana interna mitocondrial y creando un gradiente electroquímico. La ATP sintasa utiliza este gradiente de protones para catalizar la fosforil
El documento describe la digestión, absorción y transporte de lípidos en el cuerpo humano. Se resume en tres oraciones:
1) Los lípidos se digieren parcialmente en el estómago y intestino delgado por enzimas, y se absorben en forma de ácidos grasos, colesterol y otros lípidos en las células intestinales.
2) Estos se reensamblan y transportan a la sangre en quilomicrones para ser distribuidos a los tejidos.
3) Una vez en las células, los ácidos
Este documento trata sobre el metabolismo de aminoácidos. Brevemente resume que los aminoácidos se absorben en el intestino después de la digestión de proteínas y pueden usarse para la síntesis de proteínas, energía o como precursores de otros compuestos. Explica que existen aminoácidos esenciales y no esenciales, y que la degradación de aminoácidos implica reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar el amonio como urea en el hígado.
Este documento describe diferentes tipos de isómeros, incluyendo isómeros de posición, cadena y función. También discute estereoisómeros como isómeros ópticos y enantiómeros, así como la isomerización como un proceso químico donde una molécula se transforma en otra con los mismos átomos pero estructura diferente. Finalmente, menciona algunas enzimas isomerasas que catalizan reacciones de isomerización en procesos metabólicos como el ciclo de la glucosa.
La cetogénesis ocurre en las mitocondrias del hígado durante estados de hipoglicemia y ayuno prolongado, resultando en la producción de cuerpos cetónicos como el acetoacetato y el 3-hidroxibutirato a través del catabolismo de ácidos grasos. Estos cuerpos cetónicos pasan a la sangre y luego a los tejidos periféricos para su uso como fuente de energía.
El documento describe los conceptos básicos de la bioquímica de las proteínas. Explica que las proteínas son moléculas grandes formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se sintetizan a partir de precursores más sencillos o se absorben como nutrientes. Las proteínas cumplen funciones estructurales y enzimáticas esenciales en las células y organismos.
presentación que contiene el apoyo para la explicación y estudio del CICLO DE LA UREA PARA un nivel pre-universitario.
Más materiales en www.profesorjano.org
CONTENIDO
Catabolismo de los nucleótidos puricos.
Catabolismo de las bases purínicas
Estructura y la biosíntesis de las purinas y las pirimidinas
Biosíntesis de nucleótido purina
Síntesis de Novo
Síntesis de pirimidinas
Como las células satisfacen sus necesidades de nucleótidos en los diversos estadios del ciclo celular?
Justificación bioquímica del empleo de fluorouracilo y metotrexato en quimioterapia
Base metabólica y el tratamiento de los trastornos clásicos:
Síndrome de Lesch-Nyhan
Síndrome de inmunodeficiencia grave (SCIDS)
¿Qué otras actividades del alopurinol podrían contribuir a su eficacia en el tratamiento de la gota?
Empleo de inhibidores de la timidilato sintetasa y análogos de folato en el tratamiento de enfermedades distintas al cáncer, como artritis y psoriasis.
Metabolismo del ácido úrico y excreción de urato
¿Qué es el monourato de sodio y cómo se forma?
Desarrollo de puntos de enfermedades
Métodos o pruebas de laboratorio más comunes para el diagnóstico de las patologías
Historia clínica de síndrome de Reye:
Bibliografía
La biosíntesis de lípidos involucra la formación del malonil-CoA a partir del acetil-CoA catalizado por la acetil-CoA carboxilasa. Los ácidos grasos se sintetizan mediante la repetición de cuatro etapas catalizadas por el ácido graso sintasa. Los ácidos grasos y el colesterol se almacenan como triacilgliceroles o se incorporan en fosfolípidos, y su síntesis está regulada por hormonas.
La gluconeogénesis es la síntesis de glucosa a partir de precursores no carbohidratos como lactato, aminoácidos y glicerol. Ocurre principalmente en el hígado y riñón para mantener los niveles de glucosa en sangre que necesitan el cerebro y músculos. Involucra la conversión de estos precursores a piruvato o oxalacetato, y luego a glucosa-6-fosfato y glucosa a través de varias enzimas en pasos que requieren ATP y GTP. La gluconeogénesis está
La digestión de los carbohidratos involucra la degradación de polisacáridos a monosacáridos en la boca y el estómago. En el intestino delgado, los monosacáridos se absorben y se transportan a otras partes del cuerpo. La glucosa se transporta a las células mediante transportadores GLUT y se regula en la sangre a través de la insulina y el glucagón secretados por el páncreas.
Este documento presenta información sobre los procesos de anabolismo de aminoácidos. Los objetivos son dar a conocer los procesos de biosíntesis de aminoácidos esenciales y no esenciales, así como la importancia del nitrógeno en su composición. Se explican las diferentes familias biosintéticas de aminoácidos y las reacciones que forman cada uno, resaltando los aminoácidos esenciales arginina, lisina, metionina y treonina.
Metabolismo de aminoácidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas en el cuerpo humano. Las proteínas se degradan en el estómago e intestino delgado por enzimas digestivas en péptidos y aminoácidos, que son absorbidos en el intestino delgado. Los aminoácidos son transportados al hígado, donde pueden usarse para la síntesis de proteínas o ser degradados para producir energía u otros compuestos. El nitrógeno de los aminoácidos degradados se excreta principalmente
Catabolismo del esqueleto de carbono de aminoácidosarelismgt
El documento resume los principales caminos metabólicos de los aminoácidos en el cuerpo. Explica que a través de reacciones de transaminación y descarboxilación, los esqueletos de carbono y grupos amino de los aminoácidos pueden convertirse en carbohidratos, grasas o ambos. También describe defectos metabólicos específicos y trastornos asociados con cada aminoácido.
CARBOHIDRATOS 4: Via de-las-pentosas-fosfato-URP - FAMURP
La vía de las pentosas fosfato genera NADPH y pentosas-P. Tiene dos fases: la oxidativa oxida la glucosa-6-P para generar ribulosa-5-P y NADPH, mientras que la no oxidativa interconvierte los azúcares a través de isomerizaciones y transaldolizaciones/transcetolizaciones para regenerar hexosas-P. El NADPH se utiliza para la biosíntesis de ácidos grasos, colesterol y otros compuestos, mientras que la vía también puede generar energía a trav
El documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas y los aminoácidos en el cuerpo humano. Las proteínas se digieren en aminoácidos que se absorben en el intestino delgado y se utilizan para la síntesis de nuevas proteínas, la producción de energía y la síntesis de otros compuestos. Los aminoácidos se metabolizan principalmente a través de la transaminación y la desaminación oxidativa para eliminar el nitrógeno en forma de urea en el hígado.
La biosíntesis de purinas ocurre principalmente en el hígado y requiere 10 enzimas. La síntesis comienza con la formación de PRPP a partir de ATP y ribosa-5-fosfato. Luego, la glutamina y glicina se unen al PRPP para formar el anillo de purina. Múltiples reacciones de amidotransferasa y transformilación dan como resultado la formación de IMP. La degradación de purinas produce ácido úrico a través de la xantina oxidasa, lo que puede causar gota si se acumula en
1) Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin alterar el equilibrio de la reacción. 2) Las enzimas actúan mediante la disminución de la energía de activación requerida para que ocurra la reacción. 3) El mecanismo de acción de las enzimas implica la unión del sustrato a la enzima para formar un complejo enzima-sustrato, lo que facilita la formación del estado de transición y la liberación de los productos.
La glucólisis es la degradación de la glucosa para formar ácido pirúvico a través de nueve reacciones enzimáticas que producen dos moléculas de piruvato y dos equivalentes de NADH. El ciclo de Krebs, que ocurre en la mitocondria, completa la oxidación del piruvato a dióxido de carbono a través de ocho reacciones que forman cuatro moléculas de ATP y diez moléculas de NADH y dos de FADH2. En conjunto, la glucólisis y el ciclo
El documento describe los procesos de cetogénesis y cetolisis mediante los cuales el hígado produce y los tejidos extrahepáticos utilizan cuerpos cetónicos. La cetogénesis convierte el exceso de acetil-CoA en cuerpos cetónicos que sirven como fuente de energía cuando hay deficiencia de carbohidratos. La cetolisis degrada los cuerpos cetónicos en las mitocondrias extrahepáticas para producir acetil-CoA que alimenta el ciclo de Krebs. La cetoacidosis di
El documento describe el proceso de fosforilación oxidativa, que ocurre en las mitocondrias y consiste en la transferencia de electrones a través de una cadena de transporte electrónico acoplada a la síntesis de ATP. Los electrones se transfieren desde donadores como NADH y FADH2 a aceptores finales como el oxígeno, bombeando protones desde la matriz a través de la membrana interna mitocondrial y creando un gradiente electroquímico. La ATP sintasa utiliza este gradiente de protones para catalizar la fosforil
El documento describe la digestión, absorción y transporte de lípidos en el cuerpo humano. Se resume en tres oraciones:
1) Los lípidos se digieren parcialmente en el estómago y intestino delgado por enzimas, y se absorben en forma de ácidos grasos, colesterol y otros lípidos en las células intestinales.
2) Estos se reensamblan y transportan a la sangre en quilomicrones para ser distribuidos a los tejidos.
3) Una vez en las células, los ácidos
Este documento trata sobre el metabolismo de aminoácidos. Brevemente resume que los aminoácidos se absorben en el intestino después de la digestión de proteínas y pueden usarse para la síntesis de proteínas, energía o como precursores de otros compuestos. Explica que existen aminoácidos esenciales y no esenciales, y que la degradación de aminoácidos implica reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar el amonio como urea en el hígado.
Este documento describe diferentes tipos de isómeros, incluyendo isómeros de posición, cadena y función. También discute estereoisómeros como isómeros ópticos y enantiómeros, así como la isomerización como un proceso químico donde una molécula se transforma en otra con los mismos átomos pero estructura diferente. Finalmente, menciona algunas enzimas isomerasas que catalizan reacciones de isomerización en procesos metabólicos como el ciclo de la glucosa.
La cetogénesis ocurre en las mitocondrias del hígado durante estados de hipoglicemia y ayuno prolongado, resultando en la producción de cuerpos cetónicos como el acetoacetato y el 3-hidroxibutirato a través del catabolismo de ácidos grasos. Estos cuerpos cetónicos pasan a la sangre y luego a los tejidos periféricos para su uso como fuente de energía.
El documento describe los conceptos básicos de la bioquímica de las proteínas. Explica que las proteínas son moléculas grandes formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se sintetizan a partir de precursores más sencillos o se absorben como nutrientes. Las proteínas cumplen funciones estructurales y enzimáticas esenciales en las células y organismos.
presentación que contiene el apoyo para la explicación y estudio del CICLO DE LA UREA PARA un nivel pre-universitario.
Más materiales en www.profesorjano.org
CONTENIDO
Catabolismo de los nucleótidos puricos.
Catabolismo de las bases purínicas
Estructura y la biosíntesis de las purinas y las pirimidinas
Biosíntesis de nucleótido purina
Síntesis de Novo
Síntesis de pirimidinas
Como las células satisfacen sus necesidades de nucleótidos en los diversos estadios del ciclo celular?
Justificación bioquímica del empleo de fluorouracilo y metotrexato en quimioterapia
Base metabólica y el tratamiento de los trastornos clásicos:
Síndrome de Lesch-Nyhan
Síndrome de inmunodeficiencia grave (SCIDS)
¿Qué otras actividades del alopurinol podrían contribuir a su eficacia en el tratamiento de la gota?
Empleo de inhibidores de la timidilato sintetasa y análogos de folato en el tratamiento de enfermedades distintas al cáncer, como artritis y psoriasis.
Metabolismo del ácido úrico y excreción de urato
¿Qué es el monourato de sodio y cómo se forma?
Desarrollo de puntos de enfermedades
Métodos o pruebas de laboratorio más comunes para el diagnóstico de las patologías
Historia clínica de síndrome de Reye:
Bibliografía
La biosíntesis de lípidos involucra la formación del malonil-CoA a partir del acetil-CoA catalizado por la acetil-CoA carboxilasa. Los ácidos grasos se sintetizan mediante la repetición de cuatro etapas catalizadas por el ácido graso sintasa. Los ácidos grasos y el colesterol se almacenan como triacilgliceroles o se incorporan en fosfolípidos, y su síntesis está regulada por hormonas.
La gluconeogénesis es la síntesis de glucosa a partir de precursores no carbohidratos como lactato, aminoácidos y glicerol. Ocurre principalmente en el hígado y riñón para mantener los niveles de glucosa en sangre que necesitan el cerebro y músculos. Involucra la conversión de estos precursores a piruvato o oxalacetato, y luego a glucosa-6-fosfato y glucosa a través de varias enzimas en pasos que requieren ATP y GTP. La gluconeogénesis está
La digestión de los carbohidratos involucra la degradación de polisacáridos a monosacáridos en la boca y el estómago. En el intestino delgado, los monosacáridos se absorben y se transportan a otras partes del cuerpo. La glucosa se transporta a las células mediante transportadores GLUT y se regula en la sangre a través de la insulina y el glucagón secretados por el páncreas.
Este documento presenta información sobre los procesos de anabolismo de aminoácidos. Los objetivos son dar a conocer los procesos de biosíntesis de aminoácidos esenciales y no esenciales, así como la importancia del nitrógeno en su composición. Se explican las diferentes familias biosintéticas de aminoácidos y las reacciones que forman cada uno, resaltando los aminoácidos esenciales arginina, lisina, metionina y treonina.
Metabolismo de aminoácidos y proteínasEvelin Rojas
Este documento describe los procesos de digestión, absorción y metabolismo de las proteínas en el cuerpo humano. Las proteínas se degradan en el estómago e intestino delgado por enzimas digestivas en péptidos y aminoácidos, que son absorbidos en el intestino delgado. Los aminoácidos son transportados al hígado, donde pueden usarse para la síntesis de proteínas o ser degradados para producir energía u otros compuestos. El nitrógeno de los aminoácidos degradados se excreta principalmente
Presentación sobre el metabolismo de la glucos. La Diabetes, Insulina, Dieta sana y calculos: Índice Glucemico, Índice masa corporal, peso ideal, ingesta caloríca, calculo dieta
La vía de las pentosas fosfato es una ruta metabólica secundaria de la glucosa cuya principal función es generar el poder reductor NADPH + H+. Consta de una rama oxidativa irreversible donde se produce NADPH y una rama no oxidativa reversible de interconversión de monosacáridos. La vía es importante para la biosíntesis de lípidos y para mantener el glutatión reducido, y se da en mayor medida en eritrocitos, hígado y tejido adiposo.
Este documento presenta información sobre el metabolismo de los aminoácidos. Explica cómo se mantiene el pool de aminoácidos a través de la síntesis y degradación continuas de proteínas. Describe los principales procesos de degradación de aminoácidos como la transaminación, desaminación y descarboxilación. Finalmente, detalla algunas de las principales derivaciones metabólicas de los aminoácidos, incluyendo la histamina, adrenalina, dopamina, GABA, serotonina y carnitina.
La conferencia tratará sobre calorimetría en obesidad. Se llevará a cabo el jueves 21 de mayo de 12 a 14 hs en el auditorio del campus. La asistencia es obligatoria para el curso 2A y habrá prensa. Se pueden traer invitados. La conferencia abordará la síntesis y degradación de aminoácidos, las rutas metabólicas comunes y algunos procesos específicos como la transaminación, desaminación y transdesaminación.
El documento describe los procesos metabólicos relacionados con los compuestos nitrogenados como los aminoácidos. Explica que los aminoácidos se pueden utilizar para sintetizar proteínas o degradarse para obtener energía. La degradación implica la desaminación para eliminar el grupo amino, el cual se transporta principalmente al hígado para convertirse en urea a través del ciclo de la urea. También describe los procesos de fijación de nitrógeno atmosférico, biosíntesis de aminoácidos a partir de am
Este documento resume la biosíntesis y degradación de tres aminoácidos: triptófano, prolina e histidina. Describe cómo se sintetiza el triptófano a través de la unión del ácido antranílico con ribosa y serina en bacterias y plantas. Explica que la prolina se degrada abriendo su estructura cíclica y oxidando el carbono más alejado, formando glutamato y luego α-cetoglutarato. También resume que la prolina se sintetiza a través de la
El resumen del documento es:
1. Los aminoácidos se degradan principalmente en el hígado a través de la desaminación oxidativa y la transaminación, lo que separa el grupo amino.
2. La desaminación oxidativa convierte el grupo amino en amonio a través de la glutamato deshidrogenasa mitocondrial.
3. La transaminación transfiere el grupo amino entre aminoácidos usando la enzima aminotransferasa y la coenzima fosfato de piridoxal.
El documento describe las propiedades de los aminoácidos y los péptidos. Explica las propiedades iónicas de los aminoácidos, técnicas para su identificación como el método de N-formol y ninhidrina, y su producción a través de la hidrólisis de proteínas, síntesis química y microbiológica. También cubre las reacciones de los aminoácidos como la formación de ésteres y amidas.
El documento trata sobre el metabolismo de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos provienen de los alimentos y la degradación de proteínas, y se utilizan para la síntesis de proteínas, compuestos nitrogenados y producción de energía. Los aminoácidos ingresan a las células a través de transporte activo o difusión facilitada. En el catabolismo, el grupo amino se elimina formando urea o glutamina, mientras que el esqueleto carbonado puede convertirse en intermediarios de la gluconeogénesis
Este documento describe el metabolismo de proteínas y aminoácidos en el cuerpo humano. Se digieren entre 60 y 100 gramos de proteínas diarias en el estómago y páncreas por enzimas como la pepsina y tripsina. Los aminoácidos y péptidos resultantes son absorbidos en el intestino delgado. Los aminoácidos no esenciales se sintetizan en el cuerpo a partir de intermediarios del metabolismo como el piruvato, mientras que los esenciales deben obtenerse de la dieta. El nit
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
El documento describe las proteínas, sus funciones, clasificaciones y metabolismo. Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos que cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte. Son esenciales para el crecimiento y reparación celular. El documento también explica el ciclo de la urea, las proteínas plasmáticas y el metabolismo de los aminoácidos.
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
Estructura y nombre de aminoácido.........DJ_GAVIN
Este documento resume la estructura y función de varios aminoácidos. Explica que los aminoácidos son la materia prima para la formación de proteínas y cumplen funciones importantes como la producción de energía muscular, la neurotransmisión, el crecimiento de tejidos, y la desintoxicación del cuerpo. Además, clasifica los aminoácidos en esenciales, apolares, polares, básicos y ácidos; y describe brevemente la estructura y función de cada uno.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse en holoproteínas y heteroproteínas. Su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria dada por la secuencia de aminoácidos; estructura secundaria como hélices alfa o láminas beta; estructura terciaria tridimensional; y estructura cuaternaria en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.
Este documento presenta varias páginas web interesantes sobre las matemáticas, incluyendo enciclopedias, calculadoras, biografías de matemáticos, juegos, problemas y más. Algunos sitios recomendados son Enciclopedia Matemática, Sectormatemática.cl, Tareas-ya.com y Matemalia.tk, los cuales ofrecen recursos educativos sobre diversos temas matemáticos de manera divertida e interactiva. El autor invita al lector a visitar estas páginas para explorar y apre
Este documento describe la biosíntesis de aminoácidos. Explica que los aminoácidos cumplen funciones como la síntesis de proteínas y son fuentes de nitrógeno y energía. Los aminoácidos se almacenan en el cuerpo y se sintetizan a través de reacciones de transaminación y aminación reductora. Algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta, mientras que otros pueden sintetizarse en el cuerpo a través de diversas rutas metabólicas.
Este documento presenta información sobre el metabolismo de las proteínas y los aminoácidos. La doctora Carem Francelys Prieto Fuenmayor discute la síntesis de los aminoácidos a través de reacciones de transaminación y aminación reductora, así como el transporte de aminoácidos al interior de las células. También describe las familias de aminoácidos y rutas metabólicas como la familia del glutamato. El documento proporciona detalles sobre conceptos clave relacionados con el metabolismo y regulación de las proteínas.
El documento describe los principales procesos metabólicos de los aminoácidos en los mamíferos. Explica que los aminoácidos esenciales deben obtenerse de los alimentos, mientras que los no esenciales pueden sintetizarse. Las dos rutas metabólicas principales son la transaminación, que convierte un aminoácido en otro, y la desaminación oxidativa, que elimina el nitrógeno como amoníaco para su posterior conversión en urea y excreción. El ciclo de la urea es el proceso por el cual
El documento describe los principales procesos metabólicos de los aminoácidos en los mamíferos. Explica que los aminoácidos esenciales deben obtenerse de los alimentos, mientras que los no esenciales pueden sintetizarse. Las principales rutas son la transaminación, que convierte un aminoácido en otro, y la desaminación oxidativa, que elimina el nitrógeno como amoníaco para su posterior conversión en urea y excreción. El ciclo de la urea es el proceso por el cual los mamíferos
El documento describe los procesos de metabolismo de aminoácidos y degradación de nucleótidos. Explica que el catabolismo de aminoácidos comienza con la eliminación del grupo amino, el cual puede eliminarse en la síntesis de urea. Los esqueletos de carbono se degradan para formar siete productos metabólicos. También describe las rutas de degradación de purinas y pirimidinas, las cuales incluyen la hidrólisis de ácidos nucleicos a nucleótidos y la posterior conversión a bases libres y azú
Este documento describe el metabolismo de los aminoácidos en los mamíferos. Explica que los mamíferos pueden sintetizar aminoácidos no esenciales pero deben obtener los esenciales de los alimentos. Describe las rutas metabólicas de la transaminación y desaminación oxidativa, y cómo la desaminación produce amoníaco que luego se convierte en urea a través del ciclo de la urea en el hígado para su excreción.
El documento describe el metabolismo de proteínas. Las proteínas se componen de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se degradan a través de procesos como la transaminación, desaminación y descarboxilación para liberar amonio y cetoácidos que alimentan el ciclo de Krebs. Las proteínas se digieren en el estómago y intestino delgado por enzimas que las descomponen en aminoácidos absorbibles.
Este documento describe el metabolismo del nitrógeno en el cuerpo, incluyendo la digestión de proteínas, el transporte de aminoácidos a las células, la eliminación del nitrógeno de los aminoácidos a través de la transaminación y desaminación, y la eliminación final del nitrógeno como urea a través del ciclo de la urea en el hígado. También discute el metabolismo del amoníaco y las condiciones de hiperamoniemia.
METABOLISMO DE LAS PROTEINAS Y AMINOACIDOS.pptxYomairaGonzlezL
El documento trata sobre el metabolismo de las proteínas y los aminoácidos. Explica las características de los aminoácidos, su clasificación y tipos. Describe el ciclo de la urea, el cual elimina el amonio generado durante la degradación de los aminoácidos en el hígado a través de una serie de reacciones que producen urea. También cubre procesos como la transaminación y desaminación de los aminoácidos, así como el transporte del amonio y la ureogénesis.
El documento describe los procesos metabólicos de los aminoácidos en los mamíferos. Los mamíferos pueden sintetizar aminoácidos no esenciales pero deben obtener los esenciales de los alimentos. Los aminoácidos se utilizan principalmente para la síntesis de proteínas y como fuente de nitrógeno. Procesos como la transaminación y desaminación oxidativa permiten interconvertir y eliminar aminoácidos. La desaminación produce amoníaco que se convierte en urea a través del ciclo de la
El documento describe el metabolismo de los aminoácidos y la formación de urea. Explica que el catabolismo de los aminoácidos concluye con su degradación y la formación de sustancias como la urea para ser excretadas. Describe las cuatro etapas de la biosíntesis de urea: transaminación, desaminación oxidativa, transporte de amoniaco y el ciclo de la urea.
El documento proporciona información sobre el catabolismo de los aminoácidos. Explica que este proceso incluye la degradación de las proteínas en el interior de las células para reciclar o degradar los aminoácidos, lo que puede ocurrir en los lisosomas o en el citoplasma. También describe las diferentes vías de degradación de los aminoácidos, incluida la desaminación, la transaminación y la degradación de los esqueletos de carbono de los aminoácidos, así como la producción de amoníaco y la
1) La fijación de nitrógeno requiere el complejo nitrogenasa que consta de dos proteínas (dinitrogenasa y dinitrogenasa reductasa) y NADH como fuente de electrones. 2) Una vez sintetizado el amoniaco, se utiliza para sintetizar glutamina. 3) Las legumbres producen leghemoglobina que atrapa oxígeno y evita que inactiva la nitrogenasa.
SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS.pptxKarenSoto78
Este documento describe la síntesis y degradación de los aminoácidos en el cuerpo humano. Explica que los humanos pueden sintetizar 11 de los 20 aminoácidos y que los otros 9 deben obtenerse de la dieta. Describe los procesos de degradación de aminoácidos en que se pierde el grupo amino y la cadena carbonada se transforma en metabolitos. También explica las reacciones clave de transaminación, desaminación oxidativa, fijación de amonio e hidrólisis involucradas en el almacenamiento y movilización de
Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Están formadas por unidades estructurales llamadas aminoácidos. Cumplen funciones estructurales, metabólicas y regulatorias en los seres vivos. Su metabolismo incluye la digestión, absorción, transporte y degradación o utilización de los aminoácidos para la síntesis de nuevas proteínas. El nitrógeno se elimina como urea a través del ciclo de la urea en
El documento trata sobre el catabolismo de las proteínas y los aminoácidos. 1) Los aminoácidos son degradados a sus componentes mediante peptidasas. 2) El nitrógeno alfa-amino es eliminado principalmente a través de la transaminación al glutamato. 3) El amoníaco formado a partir del glutamato es utilizado en la síntesis de urea en el hígado para su excreción, lo que previene la toxicidad del amoníaco.
El documento trata sobre el metabolismo del nitrógeno. Explica que las proteínas se degradan en aminoácidos a través de la degradación lisosómica y del proteasoma, y que estos aminoácidos se pueden usar para sintetizar nuevas proteínas o biomoléculas. También describe la digestión de proteínas de la dieta en el estómago e intestino, y cómo los aminoácidos resultantes se absorben y metabolizan en el hígado. Finalmente, explica que el exceso de nitrógeno se elimina
El documento resume los conceptos clave del metabolismo de proteínas. Explica que las proteínas pueden desnaturalizarse al perder su estructura nativa. Describe la hemoglobina y su función de transporte de oxígeno. Además, explica que los anticuerpos detectan antígenos para bloquear patógenos. Finalmente, resume los mecanismos de transaminación, desaminación y descarboxilación en el metabolismo de aminoácidos.
Los documentos describen el metabolismo de los compuestos nitrogenados en los animales. Los animales deben obtener aminoácidos esenciales de los alimentos para reponer las pérdidas de nitrógeno. Los aminoácidos se procesan a través de reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar los grupos amino. Los mamíferos sintetizan la urea como forma de excretar el nitrógeno, a través de un costoso ciclo que involucra la ornitina, citrulina y arginina. Las plant
Este documento describe los procesos metabólicos relacionados con el deporte y el ejercicio. Se discute el catabolismo de aminoácidos y su uso como fuente de energía durante el ejercicio prolongado o de alta intensidad. También se describen los procesos de catabolismo de las bases nitrogenadas de los nucleótidos y su papel en la producción y almacenamiento de energía en forma de ATP.
2. 2
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos
funciones:
a. Síntesis de proteínas.
b. Fuente principal de los átomos de nitrógeno que se
requieren en diversas rutas de reacción de síntesis.
c. Esqueletos carbonados (las partes no nitrogenadas).
Son una fuente de energía
Precursores de varias rutas de reacción.
3. 3
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
• Reserva de aminoácidos : las moléculas de
aminoácidos de disposición inmediata para su
uso en los procesos metabólicos proceden de:
a. Degradación de las proteínas del alimento.
b. Degradación de las proteínas de los tejidos.
• Dependiendo de las necesidades metabólicas se
sintetizan determinados aminoácidos o se
interconvierten y luego se transportan a los
tejidos en los que se utilizan.
4. 4
METABOLISMO DE LOS AMINOÁACIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
• Equilibrio nitrogenado; cuando la ingestión de nitrógeno
(principalmente aminoácidos) es igual a la pérdida de nitrógeno
(adultos sanos).
• Balance positivo de nitrógeno; la ingestión de nitrógeno es mayor
que las pérdidas. Se retiene el exceso de nitrógeno, debido a que
la cantidad de proteínas tisulares que se sintetizan supera a la
cantidad que se degrada (niños que crecen, mujeres
embarazadas, pacientes que se recuperan de una enfermedad).
• Balance negativo de nitrógeno; no se puede sustituir las pérdidas
de nitrógeno con las fuentes alimenticias. Ejemplo: kwashiorkor,
forma de desnutrición que produce una ingestión insuficiente y
prolongada de proteínas.
5. 5
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
TRANSPORTE AL INTERIOR DE LA CÉLULA
• Hay intervención de proteínas transportadoras de
membrana.
a. Éstas tienen especificidad para los aminoácidos que
transportan.
b. El proceso de transporte está ligado al movimiento de
Na+ a través de la membrana plasmática (el gradiente
que crea el transporte activo de Na+, puede mover
moléculas a través de la membrana).
c. Otros sistemas de transporte, independiente de Na+, son
responsables del transporte de aminoácidos a través de
la porción de la membrana plasmática de los enterocitos
en contacto con los vasos sanguíneos.
d. El ciclo de alfa - glutamilo ayuda a transportar algunos
aminoácidos al interior de tejidos específicos (cerebro,
intestino y riñón).
6. 6
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
• Una vez que los aminoácidos están dentro de la célula,
sus grupos amino pueden utilizarse para las reacciones
de síntesis, mediante dos reacciones:
a. Reacciones de transaminación:
Los grupos amino se transfieren desde un alfa-aminoácido
a un alfa-cetoácido.
b. Aminación reductora: el NH4+ o el nitrógeno amida de la
glutamina o la asparagina se utilizan para suministrar el
grupo amino o el nitrógeno amida de determinado
aminoácido.
7. 7
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS TRANSAMINACIÓN
• Aminotransferasas.- enzimas
localizadas en el citoplasma o
en las mitocondrias
(eucariotas).
• Especificidad (tipos) ;
a. La del alfa – aminoácido, que
dona el grupo alfa - amino.
b. La del alfa – cetoácido, que
acepta el grupo alfa – amino.
• La mayoría utilizan glutamato
como donador del grupo
amino.
8. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS TRANSAMINACIÓN
• Alfa – cetoglutarato / glutamato: Papel estratégico
8
(intermediario del ciclo importante en el metabolismo de
del acido citrico)
aminoácidos y en el
metabolismo general.
• Oxalacetato / aspartato: Participa en la eliminación del
nitrógeno en el ciclo de la urea.
• Piruvato / alanina: Participa en el ciclo de la alanina.
9. 9
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS TRANSAMINACIÓN
• Requieren la coenzima piridoxal
–5´ – fosfato (PLP)que procede
de la piridoxina (vitamina B6).
• PLP.- forma activa de la
vitamina B6
• Participa en otras reacciones;
a. Racemificaciones (reacciones
en las que se forman mezclas
de aminoácidos L – y –
D).
b. Descarboxilaciones.
c. Modificaciones de la cadena
lateral.
10. 10
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS TRANSAMINACIÓN
1. Formación de una base de Schiff
entre el PLP y el grupo alfa –
amino de un alfa – aminoácido.
• El PLP se une al lugar activo de la
enzima mediante interacciones no
covalentes y una base de Schiff
(aldimina) formada por la
condensación del grupo aldehído
del PLP y el grupo amino de un
residuo aminoácido.
11. 11
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS TRANSAMINACIÓN
2. Cuando se elimina el
átomo de hidrógeno alfa
se forma un carbanión y
luego éste se estabiliza,
por resonancia,
mediante la inter-conversión
a un
intermediario quinoide.
12. 12
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS TRANSAMINACIÓN
3. Luego uno de los tres enlaces del
átomo de carbono alfa se rompe
selectivamente en los lugares
activos de cada tipo de enzimas
dependiente de PLP.
a. Rotura del enlace 2
(transaminación) desprotonación
inicial del carbono alfa del
donador del grupo amino.
b. Rotura del enlace 3 (racemización
o eliminación).
c. Rotura del enlace 1 (no se
produce la desprotonación inicial
y tiene lugar una
descarboxilación).
13. 13
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
TRANSAMINACIÓN
4. Con la cesión de un protón
por un ácido general y una
hidrólisis posterior se
libera desde la enzima, el
alfa – cetoácido recién
formado.
• Luego, entra en el lugar
activo un segundo alfa-cetoácido
y se convierte en
un alfa-aminoácido al
invertirse el proceso de
reacción.
14. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
TRANSAMINACIÓN
• Las reacciones de transaminación son ejemplos de un mecanismo
de reacción bimolecular ping-pong; el primer sustrato debe dejar
el lugar activo antes que entre el segundo.
• Son reversibles. Por tanto, teóricamente es posible sintetizar
14
todos los aminoácidos por transaminación.
• Sin embargo, no existe síntesis neta de un aminoácido si el
organismo no sintetiza su alfa cetoácido precursor de forma
independiente.
• No existe en las células animales las rutas de reacción para
sintetizar: fenil piruvato, alfa – ceto – Beta – hidroxibutirato e
imidazol piruvato; deben proporcionarse en la alimentacion: fenil
alanina, treonina y la histidina.
• Rutas de Novo. Son las rutas de reacción que sintetizan los
aminoácidos a partir de intermediarios metabólicos; no sólo por
transaminación.
15. 15
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
INCORPORACIÓN DIRECTA DE LOS IONES AMONIO A LAS
MOLÉCULAS ORGÁNICAS
Existen dos medios para incorporación de iones amonio
en AA y finalmente en otros metabolitos:
1. Aminación reductora de alfa – cetoácidos.
2. Formación de las amidas del ácido aspártico y del ácido
glutámico con la consiguiente transferencia del nitrógeno
amida para formar otros aminoácidos.
16. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS AMINACIÓN REDUCTORA
16
• Aminación directa del alfa –
cetoglutarato; catalizada por
la glutamato deshidrogenasa
(mitocondrias y citoplasma de
células eucariotas y de
algunas bacterianas).
• Glutamato deshidrogenasa en
los eucariotas permite la
producción de NH4+ como
preparación de eliminación de
nitrógeno (función principal).
• La reacción es reversible y
cuando hay exceso de
amoníaco, la reacción se lleva
a la síntesis de glutamato.
17. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FORMACIÓN DE AMIDAS
• Los iones amonio también
17
se incorporan en
metabolitos celulares
mediante la formación de
glutamina (amida del
glutamato).
• Cerebro: Es especialmente
sensible a efectos tóxicos
del NH4+. Tiene
abundante glutamina
sintasa que convierte el
NH4+ en glutamina
(neutra, no tóxica). Luego
la glutamina pasa al
hígado, donde origina
desechos nitrogenados.
18. 18
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS
• Cada miembro de los aminoácidos se sintetiza mediante una
ruta única.
• Característica común: el esqueleto carbonado de cada
aminoácido procede de intermediarios metabólicos de fácil
disposición.
• Intermediarios metabólicos de aminoácidos no esenciales:
a. Glicerato – 3 – fosfato.
b. Piruvato.
c. Alfa – cetoglutarato.
d. Oxalacetato.
• La tirosina que se sintetiza a partir de la fenilalanina,
aminoácido esencial, es una excepción a esta regla.
19. SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
AA ESENCIALES (10): isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano,
valina, arginina e histidina. Los últimos son en
realidad semiesenciales (esenciales en etapa de
crecimiento infantil).
AA NO ESENCIALES (12): alanina, asparagina,
aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina,
serina, tirosina, prolina, hidroxiprolina e
hidroxilisina.
19
20. 20
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS FAMILIAS
• De acuerdo a la semejanza de las rutas de
síntesis hay 6 familias:
A. glutamato.
B. serina.
C. aspartato.
D. piruvato.
E. aromáticos.
F. histidina
21. METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS
SINTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL GLUTAMATO
21
Comprende:
A. Glutamato.
B. Glutamina.
C. Prolina.
D. Arginina.
22. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL GLUTAMATO
22
Glutamato
• Alfa cetoglutarato puede
convertirse en glutamato
mediante:
a. Reacciones de aminación
reductora.
b. Transaminación.
• Transaminación: en
eucariotas tiene una
función esencial en la
síntesis de la mayoría de
moléculas de glutamato.
23. 23
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
FAMILIA DEL GLUTAMATO
Glutamato:
1. Componente de
proteínas
2. Precursor de
aminoácidos
3. Neurotransmisor
excitador
4. Precursor del GABA
( ácido gamma amino
butírico); por
descarboxilación
24. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL GLUTAMATO
24
• Conversión del glutamato en glutamina.
• Cataliza la enzima glutamina sintasa.
• Tejidos: hígado, cerebro, riñón, músculo e
intestino.
• Aminoácidos ramificados:
fuente importante de los grupos amino en
la síntesis de glutamina.
• Glutamina funciones:
a. Síntesis proteica
b. Donador del grupo amino en reacciones de
biosíntesis;
Síntesis de purinas.
Síntesis de pirimidinas.
Amino azúcares.
c. Almacenamiento y transporte de NH4+
d. Riñón e intestino; fuente de energía.
25. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL GLUTAMATO
25
La prolina es un derivado cíclico del
glutamato (3 pasos después de la
fosforilación del glutamato por la
gamma -glutamil quinasa).
a. Gamma – glutamil fosfato se
reduce a glutamato – gamma –
semialdehido.
b. Ciclación espontánea del
glutamato-gamma-semialdehido
para formar pirrolina-5-carboxilato.
c. La pirrolina-5-carboxilato se reduce
a prolina por la pirrolina-5-
carboxilato reductasa
La prolina puede sintetizarse
también a partir de la ornitina un
intermediario del ciclo de la urea
26. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL GLUTAMATO
Arginina
A. Su síntesis comienza con
26
la acetilación del grupo
alfa-amino del glutamato
B. El N-acetil-glutamato se
convierte en ornitina
C. La ornitina se convierte
en arginina (ciclo de la
urea)
27. METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DE LA SERINA
Comprende:
1. Serina
2. Glicina
3. Cisteína
27
Obtienen su esqueleto
carbonado a partir del
intermediario glicolítico;
glicerato – 3-fosfato
28. 28
METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS
SINTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS FAMILIA DE LA SERINA
La serina:
Síntesis por una ruta
directa desde el
glicerato-3-fosfato
Reacciones de
deshidrogenación,
transaminacion e
hidrólisis
Precursora de:
A. Etanolamina
B. esfingosina
29. 29
METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS
SINTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS FAMILIA DE LA SERINA
Glicina:
Conversión de serina en
glicina ( fuente principal)
Reacción única catalizada por
la serina
hidroximetiltransferasa
( requiere de piridoxal
fosfato)
Otra fuente de glicina: colina
Glicina; neurotransmisor
inhibidor del sistema nervioso
central
Serina y glicina: contribuyen
a rutas de biosíntesis
conocidas como metabolismo
de un carbono
30. 30
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DE LA SERINA
Cisteína: su esqueleto
carbonado proviene de la
serina
Enzimas involucradas en la
conversión de serina a
cisteína:
a. Cistationina-sintasa
b. Gamma-cistationasa
Requieren piridoxal-fosfato
La síntesis de cisteína es
importante para el
metabolismo del azufre
31. 31
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL ASPARTATO
Comprende:
A. Aspartato
B. Asparagina
C. Lisina
D. Metionina
E. Treonina
32. 32
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL ASPARTATO
Aspartato: se forma a partir
del oxaloacetato en una
reacción de transaminación
La enzima que cataliza la
reacción es la aspartato
transaminasa ( AST ),
también conocida como
transaminasa glutámico
oxalacética (TGO); ésta es
la transaminasa más activa.
Funciones:
a. Fuente de nitrógeno
(formación de urea)
b. Fuente del fumarato,
intermediario del ciclo del
ácido cítrico
c. Precursor de nucleótidos
33. 33
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL ASPARTATO
La asparagina se forma por
transferencia del grupo amida
desde la glutamina, por la
asparagina sintetasa que requiere
ATP
La síntesis de los otros miembros,
la inicia la aspartatoquinasa, que
requiere de ATP y fosforila el
grupo carboxilo de la cadena
lateral del aspartato, formándose
beta- aspartilfosfato
El aspartato-beta-simialdehido
producto de la reducción del
Beta-aspartilfosfato, representa
un punto de ramificación
importante en la síntesis de
aminoácidos en vegetales y
animales
El aspartato-beta-semialdehido es
el precursor de la lisina ( ácido
dihidropicolínico) metionina y
treonina (homoserina)
34. 34
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL PIRUVATO
Comprende:
A. Alanina
B. Valina
C. Leucina
D. isoleucina
35. 35
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL PIRUVATO
La alanina se sintetiza a
partir del piruvato en un
único paso
La enzima que cataliza la
reacción es la alanina
aminotransferasa
(citoplásmica y
mitocondrial)
El ciclo de la alanina
contribuye al
mantenimiento de la
glucosa sanguínea
36. 36
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL PIRUVATO
Síntesis de valina y leucina:
Comienza con la
condensación de piruvato con
hidroxietil-TPP ( un producto
de descarboxilación de un
intermediario piruvato-pirofosfato
de tiamina)
catalizado por la ácido
acetohidroxi-sintasa
El producto de la reacción ;
alfa cetoisovalerato es el
precursor de :
A. L-leucina
B. L-valina
37. 37
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DEL PIRUVATO
Síntesis de isoleucina :
• Participa el hidroxietil-TPP
que se condensa con el
alfa-cetobutirato
( procedente de la L-treonina)
• Se forma alfa-ceto-alfa-hidroxibutirato
que es el
precursor de la isoleucina
38. 38
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA AROMÁTICA
Comprende :
A. Fenilalanina
B. Tirosina
C. Triptófano
39. 39
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA AROMÁTICA
El anillo bencénico de los
aminoácidos aromáticos se
forma por la ruta del
SIKIMATO
Los carbonos del anillo
bencénico proceden de la
eritrosa-4-fosfato y el
fosfoenilpiruvato
La condensación de estas
moléculas da el 2-ceto-3-
desoxi-arabinoheptulosonato-
7-fosfato molécula que se
convierte en corismato
40. 40
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA AROMÁTICA
o El corismato ( intermediario de la ruta del SIKIMATO)
o Punto de ramificación en la síntesis de varios compuestos
aromáticos :
1. Prefenato ; precursor de
a. Fenilalanina
b. Tirosina
2. Antranilato; precursor de:
a. Triptófano
3. Ácido-4-hidroxibenzoico; precursor de:
a. Ubiquinonas
b. Síntesis de plastoquinona
c. Tocoferoles
41. 41
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
FAMILIA AROMÁTICA
Triptófano: es el
precursor de la
serotonina
• Varias células dentro
del sistema nervioso
central
• Tubo digestivo
• Plaquetas sanguíneas
• Mastocitos
42. 42
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
FAMILIA AROMÁTICA
• Tirosina :
catecolaminas
(derivados)
a. Dopamina
b. Noradrenalina
c. Adrenalina
43. 43
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS FAMILIA DE LA HISTIDINA
Histidina se forma a partir de tres moléculas:
A. Fosforribosilpirofosfato (PRPP) cinco carbonos
B. ATP ( anillo de adenina; un nitrógeno y un carbono)
C. Glutamina (un nitrógeno)
La síntesis comienza con la condensación del PRPP con el ATP para
formar fosforribosil- ATP, luego éste se hidroliza a fosforribosil-AMP
Después ocurre la transferencia del grupo amino de la glutamina al
fosforribosil-AMP, para formar:
A. Imidazol-glicerol-fosfato, que es el precursor de la histidina
B. El 5´-fosforribosil-4-carboxamida-5-aminoimidazol, el otro producto de
la reacción participa en la síntesis de purinas
44. 44
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
FAMILIA DE LA HISTIDINA
Histidina : precursor de
la histamina
1. Mediador de reacciones
alérgicas
2. Estimulador de la
producción de ácido
gástrico
3. Neurotransmisor
encefálico