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LAS PROTEÍNAS
IMPORTANCIA
ESTRUCTURAL
• colágeno
TRANSPORTE
• hemoglobina
RESERVA
• albúminas
HORMONAL
• insulina
DEFENSA
• anticuerpos
CATALÍTICA
• enzimas
EL AMINOÁCIDO
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
ESENCIALES
Arginina
Histidina,
Isoleucina,
Leucina,
Lisina,
Metionina,
Fenilalanina,
Treonina,
Triptofano y
Valina
NO ESENCIALES
Alanina,
Asparagina,
Acido aspartico,
Cisteina,
Acido glutamico,
Glutamina,
Glicina,
Prolina,
Serina y
Tirosina
EL AMINOÁCIDO COMO
AMORTIGUADOR DEL PH
EL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS PÉPTIDOS
• OLIGOPEPTIDOS:
5aa endorfinas
9aa oxitocina
• POLIPÉPTIDOS:
32 aa calcitonina
• PROTEÍNA:
51 aa insulina
132 aa somatotropina
ORGANIZACIÓN PROTEÍCA
1 ENLACE PEPTÍDICO
2 PUENTES DE HIDRÓGENO
3 PUENTES DISULFURO
4 FUERZAS DE VAN DER WALS
DESNATURALIZACIÓN PROTEÍCA
En una proteína
cualquiera, la estructura
nativa y la desnaturalizada
tan sólo tienen en común la
estructura primaria. Los
demás niveles de
organización estructural
desaparecen en la
estructura desnaturalizada
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS SEGÚN
COMPOSICIÓN
SIMPLES
• SOLO AMINOÁCIDOS
CONJUGADAS
• CON GRUPOS
PROSTÉTICOS
Hemoproteínas : hemoglobina
Fosfoproteínas: caseína
Glucoproteínas: anticuerpos
Metaloproteínas: hemocianina
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN
SU FORMA
FIBROSAS GLOBULARES
Fibrina
Fibroina
Queratina
Colágeno
Actina
Miosina
Albúminas
Histonas
enzimas
RUTAS METABÓLICAS
ENZIMAS
• Actúa sobre
sustratos,
y los convierten
en productos.
• Son muy potentes
y eficaces
• Actúan en
pequeñas
cantidades y se
recuperan
indefinidamente.
• Catalizan
reacciones
químicas.
Actúan
disminuyendo la
ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN.
Localización subcelular de enzimas
EL CENTRO ACTIVO
ZONA DE FIJACIÓN
ZONA DE CATÁLISIS
• LA GLUCOSA QUE ENTRA A LA CÉLULA DEBE
SER FOSFORILADA PARA SEGUIR SU
METABOLISMO EN LA GLUCÓLISIS Y
POSTERIOR CICLO DE LOS ACIDOS
TRICARBOXILICOS
COFACTORES
ENZIMATICOS
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no
proteícas : los cofactores
• COFACTOR INORGÁNICO : Fe,Cu,Zn,Co,Mg,Mn
• COFACTOR ORGÁNICO O COENZIMA:
NAD,FAD,Vitamina B, Fosfatos
MODELO DE FISCHER (encaje inducido)
• MODELO
KOSHLAND
sugiere que el sitio activo no
necesita ser una cavidad
geométricamente rígida y
preexistente, sino que dicho
sitio activo debe tener una
disposición espacial, precisa
y específica, de ciertos
grupos de la enzima que al
interaccionar con el sustrato
se adaptan y ajustan a su
estructura (encaje inducido)
EFECTO DEL PH SOBRE UNA
ENZIMA
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
Enzima pH óptimo
A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización
de la enzima y en consecuencia su inactivación.
Muchas enzimas tienen máxima actividad cerca de la
neutralidad en un rango de pH de 6 a 8.
EFECTO DE LA TEMPERATURA
Las enzimas de los mamíferos tienen una temperatura
óptima de 370
C, por encima de esa temperatura
comienzan a inactivarse y se destruyen
LOS ÁCIDOS
NUCLEICOS
MIESCHER FRANKLIN WATSON Y CRICK
MAURICE WILKINS – 1916
Nueva Zelanda
ROSALIND FRANKLIN -1916
INGLATERRA
DIFRACCIÓN
DE RAYOS X
WATSON Y CRICK 1953 : EL MODELO DE
LA DOBLE HÉLICE DEL ADN
Medallistas Nobel 1962: (de izq. a der.) Maurice Wilkins (fisiología o
medicina), M. Perutz (química), Francis Crick (fisiología y medicina), J.
Steinbeck (literatura), James Watson (fisiología y medicina), J. Kendrew
(química)
NUCLEOTIDO
EL ENLACE
FOSFODIESTER
3
5
ADN ARN
PENTOSA DESOXIRRIBOSA RIBOSA
BASES A,G,C,T A,G,C,T,U
LOCALIZACIÓN NUCLEO CITOPLASMA,RIBOSOMA
FUNCIÓN ALMACENA LA INFORMACION
HEREDITARIA
TRANSMITE LA INFORMACION
HEREDITARIA
ESTRUCTURA DOBLE HEBRA UNA SOLA HEBRA
MODELO: DOBLE HELICE
WATSON Y CRICK 1953
•BICATENARIA
•GIRO HELICOIDAL
•ANTIPARALELAS
•COMPLEMENTARIAS
PROPORCIONES DE LAS BASES
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