Este documento describe las proteínas, incluyendo su función, clasificación, estructura y desnaturalización. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones como transporte, defensa, movimiento y regulación. Se clasifican según su forma, solubilidad, composición y migración electroforética. Su estructura incluye niveles primario, secundario, terciario y cuaternario. La desnaturalización interrumpe los enlaces entre estos niveles estructurales.

1. Cuestionario
 Que es una proteína
 Investigue sobre la función de las proteínas y de
ejemplos en cada caso
 Como se clasifican las proteínas según:
 a. forma b. composición c. Solubilidad
 d. migración electroforética y de ejemplos en cada
caso
 Cuales son los niveles. Describa brevemente cada
una de ellas, especificando los tipos de uniones
(enlaces) que la caracterizan.

2. Continuación
 Que es la desnaturalización de una proteína
y cuales son los agentes que pueden causar
desnaturalización?

3. Proteínas
Son polímeros de aminoácidos.
Cada proteína esta formada solo por 20
aminoácidos en diversas cantidades y
secuencias.
Todas contienen CHON y S, donde el contenido
de nitrógeno alcanza aproximadamente el 16 %.
Todas están compuestas por L-Alfa aminoácidos

4. Funciones
 Transporte: Actúan como moléculas de transporte de iones y
otras moléculas a través de las membranas o entre las células.
Ej. Na-K ATP asa, hemoglobina, transferrina, ceruloplasmina,
lipoproteínas
 Defensa: Una extensa variedad de proteínas son protectoras.
Ej. Inmunoglobulinas
 Movimiento (contráctil): Participan en todos los movimientos
celulares. Ej. Actina y tubulina.

5. Funciones (cont.)
Regulación: Hidroelectrolitica y acido Base
Hormonal: La unión de una molécula hormonal o un factor de
crecimiento a receptores en sus células diana modifica la función
celular. Como Ej.. De hormonas peptídicas están el glucagon y la
insulina, que regulan los niveles de azúcar en sangre.
Catálisis: La mayoría de las enzimas son proteínas y dirigen y
aceleran miles de reacciones bioquímicas.
Almacenamiento: Algunas proteínas actúan como reserva de
nutrientes esenciales.
Ej. Ovoalbumina y la caseína

6. Funciones (cont.)
 Estructurales: Algunas proteínas proporcionan protección y sostén.
Estas suelen tener propiedades muy especializadas. Ej. El colágeno
del tejido conjuntivo, fibroina de la seda, la elastina de los tejidos
elásticos, vasos sanguíneos y piel.
 Receptores: la mayoría de los receptores celulares son proteínas
 Función en la coagulación sanguínea:
 Ej. Fibrinogeno y trombina
 Fuentes de energía si el organismo lo requiere

7. Propiedades de las proteínas
 Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se
pierde la solubilidad.
 Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en
la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su
radical tiene carga negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.
 Amortiguador de pH: (conocido como efecto tampón) Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (aceptando electrones (e-)) o como bases
(donando electrones).

8. Clasificación
Se pueden clasificar atendiendo a diferentes
parámetros:
 forma
 solubilidad
 composición
 función
 migración electroforetica
 Estructura (disposición espacial)

9. Forma
 Según la forma se clasifican en: globulares y fibrosas
 Las proteínas globulares son cadenas compactas muy
plegadas y enroscadas.
 Ej. Albúmina, hemoglobina, mioglobina
 Fibrosas son de tipo estructural, forman diferentes estructuras
en los organismos vivos, tienen forma filamentosa o alargada.
Ej. Queratina, fibroina, colágeno, elastina

12. Solubilidad
 Según su solubilidad se clasifican en:
solubles e insolubles
 Las proteínas fibrosas por lo regular son
insolubles en solución acuosas y las
globulares por lo regular son solubles en
agua y soluciones salinas débiles.

13. Composición
Pueden ser:
Simples y conjugadas
Simples: si están formadas únicamente por
aminoácidos. Ej. Insulina y colágeno
Conjugadas: cuando además de las cadenas de
aminoácidos existen moléculas de compuestos que no
son aminoácidos. Ej. Lipoproteína, glucoproteina,
nucleoproteína
La porción de aminoácidos de la molécula de proteína se
denomina apoproteina y la porción que no es
aminoácido es el grupo prostético

14. Ej. Proteína conjugada (quilomicron)

15. Migración electroforetica
 Esto se debe a la migración de los aminoácidos en respuesta a
un campo eléctrico externo, ya que las proteínas retienen
algunas características de carga eléctrica de los aminoácidos.
La mayoría de las cargas se debe a los grupos R, ya que los
extremos amino y carboxilo participan en enlaces peptídicos que
constituyen las proteínas.
 La movilidad electroforetica de las proteínas depende de la carga
y el tamaño de la molécula, así como de otros factores
 Se clasifican en:

16. -Albúmina
-Alfa globulinas 1: Transcortina, glucoproteina acida, alfa 1
antitripsina.
-Alfa globulinas 2: Haptoglobulina, Macroglobulina,
ceruloplasmina
-Beta globulinas: Transferrina, hemopexina, lipoproteína
-Gammaglobulinas: IGG, IGM, IGD, IGA, IGE

17. Electroforesis de proteínas

18. Niveles de organización estructural o
disposición espacial
 Primaria
 Secundaria
 Terciaria
 Cuaternaria

19. Estructura primaria
 Cada proteína tiene una secuencia de
aminoácidos única y definida que determina
su estructura primaria, esta depende de los
aminoácidos que contenga la proteína, de su
secuencia y del numero de los mismos.
 Los enlaces que caracterizan esta estructura
son enlaces covalentes.

20. Estructura primaria
da el orden de los aminoácidos de tal forma que no es la
misma proteína si varía uno sólo de los aminoácidos.

21. Estructura primaria de la proteína

22. Estructura secundaria
 Es la forma de la cadena de aminoácidos a medida que estos
interactúan con aminoácidos adyacentes mediante puentes de
hidrogeno
 Entre las estructuras secundarias regulares mas importantes
de los polipéptidos están la Hélice alfa y lamina Beta.
 Los enlaces característicos de estas estructuras es el enlace
por puente de hidrogeno
 La mayoría de las proteínas fibrosas exhiben una estructura
secundaria

23. Lamina Beta

24. Hélice alfa

25. Estructura Terciaria
 Es la estructura tridimensional que se forma
cuando aminoácidos interactúan con los
miembros mas distantes de la cadena, lo
que hace que la cadena se repliegue y
adopte su forma característica.
 Indica como las hélices alfa, laminas beta,
curvas, vueltas y asas se ensamblan para
formar dominios.

26. Enlaces de la estructura terciaria
 Enlaces por puentes de hidrogeno
 Interacciones hidrofobicas
 Atracciones electrostáticas (Puentes salinos)
 Puentes disulfuros
 Muchas de las proteínas globulares muestran una
estructura terciaria.

27. Estructura terciaria

30. Estructura cuaternaria
 Se forman cuando se unen dos o mas cadenas
polipeptídicas, cada una de las cuales presenta una
estructura terciaria.
 Sus cadenas polipeptídicas individuales reciben el
nombre de protómeros, monómeros o
subunidades.
 Las fuerzas que estabilizan esta estructura son:
Puentes de hidrogeno, fuerzas electrostáticas,
enlaces disulfuro e interacciones hidrofobicas.

31. Estructura cuaternaria

35. Desnaturalización
 La interrupción de los enlaces que mantienen la
configuración secundaria, terciaria y cuaternaria se
denomina desnaturalización.
 Existen muchos agentes desnaturalizantes que
alteran las conformaciones estructurales de las
proteínas ya que los enlaces que mantienen unidas
estas estructuras son débiles.

36. Agentes desnaturalizantes
 Cambios de pH
 Productos químicos (detergentes y
disolventes)
 Fuerzas mecánicas
 Calor

38. Fuentes de proteínas
 Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, granos,
legumbres y productos lácteos tales como leche , queso y soja.
 Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las
fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus
proteínas son incompletas.
 Por ejemplo, la mayoría de las legumbres típicamente carecen de
cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina,
mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos
incluyendo el aminoácido esencial lisina.
 Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta
vegetariana, existe la opción de complementar la ingesta de
proteínas de productos vegetales con diferentes tipos de
aminoácidos para contrarrestar la falta de algún aminoácido
componente.