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• 40% del cuerpo es músculo esquelético, y tal vez 
otro 10% es músculo liso y cardíaco. 
• Todos los músculos esqueléticos están formados por 
numerosas fibras cuyo diámetro varía entre 10 y 80 
mm. 
• Fibras formadas por subunidades cada vez más 
pequeñas 
• En la mayor parte de los músculos esqueléticos las 
fibras se extienden a lo largo de toda la longitud 
del músculo. 
• Todas las fibras habitualmente están inervadas sólo 
por una terminación nerviosa, que está localizada 
cerca del punto medio de la misma.
Es una fina membrana que envuelve a una fibra 
musculo esquelética. Está formado por una membrana 
celular verdadera, denominada membrana plasmática, 
y una cubierta externa formada por una capa delgada 
de material polisacárido que contiene numerosas 
fibrillas delgadas de colágeno.
• Formadas por filamentos de 
actina y miosina. 
• Componen la fibra 
muscular. 
Cada miofibrilla está formada 
por aproximadamente 1.500 
filamentos de miosina y 3.000 
filamentos de actina 
adyacentes entre sí, que son 
grandes moléculas proteicas 
polimerizadas responsables de 
la contracción muscular real.
PUENTES CRUZADOS: 
Son pequeñas proyecciones que se originan a los lados 
de los filamentos de miosina. 
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Esta formada por proteínas filamentosas distintas a la 
actina y a la miosina. Atraviesan las miofibrillas, 
uniéndolas entre si a lo largo de toda la longitud de la 
fibra muscular. 
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Es la porción de la miofibrilla o de la fibra muscular 
entera que esta entre dos discos Z sucesivos. Mide 
aproximadamente 2 micrómetros cuando la fibra 
muscular se encuentra contraída.
Mantienen en su lugar los filamentos de miosina y actina. 
Son proteínas muy elásticas y actúan como armazón 
que mantiene en su posición los filamentos de miosina y 
de actina, de modo que funcione la maquinaria 
contráctil del sarcómero. 
Un extremo de la molécula de titina es elástico y está 
unido al disco Z; para actuar a modo de muelle y con 
una longitud que cambia según el sarcómero se contrae 
y se relaja. La otra parte de la molécula de titina la une al 
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membrana plasmática sarcolema 
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las miofibrillas) 
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retículo 
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de actina que se extienden 
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apenas comienzan a 
superponerse entre sí. Por el 
contrario, en el estado 
contraído estos filamentos 
de actina han sido 
traccionados hacia dentro 
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miosina, de modo que sus 
extremos se superponen
Los brazos y las cabezas que protruyen se denominan en 
conjunto puentes cruzados. Cada puente cruzado es 
flexible en dos puntos denominados bisagras, una en el 
punto en el que el brazo sale del cuerpo del filamento de 
miosina y la otra en el punto en el que la cabeza se une al 
brazo. Otra 
característica de la cabeza de la miosina que es esencial 
para la contracción muscular es que actúa como una 
enzima ATPasa. Como se explica más adelante, esta 
propiedad permite que la cabeza escinda el ATP y que 
utilice la energía procedente del enlace fosfato de alta 
energía del ATP para aportar energía al proceso de la 
contracción.
Los filamentos de actina están formados por actina, 
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Cada una de las hebras de la doble hélice de F-actina 
está formada por moléculas de G-actina 
polimerizadas, cada una de las cuales tiene un peso 
molecular de aproximadamente 42.000. A cada una 
de estas moléculas de G-actina se le une una 
molécula de ADP. Se piensa que estas moléculas de 
ADP son los puntos activos de los filamentos de actina 
con los que interactúan los puentes cruzados de los 
filamentos de miosina para producir la contracción 
muscular.
Estas moléculas están enrolladas en espiral alrededor 
de los lados de la hélice de F-actina. En estado de 
reposo las moléculas de tropomiosina recubren los 
puntos activos de las hebras de actina, de modo que 
no se puede producir atracción entre los filamentos de 
actina y de miosina para producir la contracción.
Moléculas unidas de manera intermitente a lo largo de 
los lados de las moléculas de tropomiosina hay otras 
moléculas proteicas denominadas troponina. Se trata 
de complejos de tres subunidades proteicas unidas 
entre sí de manera laxa, cada una 
de las cuales tiene una función específica en el control 
de la contracción muscular. 
Troponina I: tiene una gran afinidad por la actina. 
Troponina T: afinidad por la tropomiosina y la tercera 
Troponina C: afinidad por los iones calcio.
Cuando los iones de Ca se combinan con la Troponina 
C, el complejo troponina probablemente experimente 
un cambio conformacional que hace que tire de la 
molécula de tropomiosina y la desplaza hacia las zonas 
mas profundas que hay entre 2 hebras de actina. 
Esto descubre los puntos activos de la actina 
permitiendo de esta manera que atraigan las cabezas 
del puente cruzado de miosina y que se produzca la 
contracción.
Interacción entre el filamento de actina activado y los 
puentes cruzados. 
Tan pronto como el filamento de actina es activado 
por los iones Ca, las cabezas de los puentes cruzados 
son atraídas hacia los puntos activos del la actina y de 
algún modo esto hace que se produzca contracción.
CONTRACCION TRABAJO NECESIDAD DE ENERGIA 
Cabezas de los 
puentes cruzados se 
unen al ATP 
ATPasa de la cabeza de 
miosina 
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miosina se extienda hacia el 
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neuromuscular de la placa motora terminal 
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muscular esquelética la fibra nerviosa forma un complejo de terminaciones nerviosas 
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conformacional en los canales de potasio, sodio y calcio, 
uniéndose a las subunidades alfa para hacer que los 
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fibra muscular a través de los (túbulos 
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 Para producir una contracción muscular 
máxima la corriente debe penetrar en las 
zonas mas profundas de la fibra muscular 
hasta las miofibrillas individuales.
RECEPTORES DE ACETIL COA 
 Un receptor de acetilcolina (AChR) es una proteína integral de membrana 
que responde a la unión del neurotransmisor acetilcolina. Se encuentra 
principalmente en las terminaciones neuromusculares y tanto en el sistema 
nervioso central como el periférico.
CLASIFICACION 
 Como el resto de los receptores transmembrana, el receptor de la 
acetilcolina se clasifica de acuerdo con su farmacología, es decir, de 
acuerdo a las afinidades relativas y sensibilidad que tiene por diferentes 
moléculas. Aunque todos los receptores de la acetilcolina, por definición, 
responden a la acetilcolina, pueden igualmente unirse a otros ligandos. 
 Receptor nicotínico (nAChR, llamado también receptor de acetilcolina 
ionotrópico), que logra unirse con especificidad por la nicotina, de allí su 
nombre. 
 Receptor muscarínico (mAChR, llamado también receptor de acetilcolina 
metabotrópico), que logra unirse con especificidad por la muscarina, de 
allí su nombre.
 Los nAChR son canales iónicos regulados por ligandos que, igual que los 
otros miembros de este grupo de canales iónicos, están compuestos por 
cinco subunidades protéicas dispuestas simétricamente como las duelas 
alrededor de un barril. La composición de cada subunidad varía 
grandemente de un tejido a otro. Cada subunidad contiene cuatro 
regiones llamadas M1, M2, M3 y M4, que atraviesa la membrana celular y 
que está formado por aproximadamente 20 aminoácidos. La región M2 es 
la que se encuentra más cercana a la luz del poro iónico, por lo que forma 
el revestimiento de éste.
 La unión de la acetilcolina a los terminales amino de cada una de las 
subunidades alfa resulta en una rotación de 15° en todas las hélices de la 
subunidad M2. La porción citoplasmática del receptor nicotínico de la 
acetilcolina tiene anillos cargados negativamente para determinar el catión 
específico del receptor en cuestión y efectivamente poder remover la cubierta 
hidratada formada por razón de los iones en solución acuosa. En la región 
intermedia del receptor, es decir, en la porción de la luz del poro, los residuos 
valina y leucina (Val 255 y Leu 251) definen una región hidrofóbica por la que el 
ion deshidratado debe pasar. 
 El nAChR se encuentra principalmente en los bordes de los pliegues de unión 
en la unión neuromuscular, del lado postsináptico, y se activa cuando la 
acetilcolina se libera hacia la sinapsis. La difusión de Na+ y K+ a través del 
receptor causa la despolarización que causa la apertura de los canales de 
sodio regulados por voltaje, permitiendo la aparición de un potencial de 
acción y, ultimadamente, la contracción muscular.
 El nAChR se encuentra principalmente en los bordes de los pliegues de 
unión en la unión neuromuscular, del lado postsináptico, y se activa 
cuando la acetilcolina se libera hacia la sinapsis. La difusión de Na+ y K+ a 
través del receptor causa la despolarización que causa la apertura de los 
canales de sodio regulados por voltaje, permitiendo la aparición de un 
potencial de acción y, ultimadamente, la contracción muscular.
RECEPTORES MUSCARINCOS 
 Receptores M1, M4 yM5 : SNC. Estos receptores están implicados en 
respuestas complejas tales como la memoria, atención y analgesia. Los 
receptores M1 se encuentran también en las células parietales gástricas y 
a nivel de los ganglios autonomicos. 
 Receptores M2. La activación de los receptores M2 disminuye la velocidad 
de conducción a nivel de los nodos sinoauricular y auriculoventricular, 
reduciendo así la frecuencia cardíaca. 
 Receptores M3: músculo liso. La activación de los receptores M3 a nivel 
del músculo liso produce acciones en; bronquios (broncoconstricción), 
vejiga (se favorece la micción), glándulas exócrinas, entre otros tejidos.
RECEPTORES NICOTINICOS 
 Receptores N1 o NM:estos receptores se ubican en la unión neuromuscular. 
 Receptores N2 o NN: los receptores nicotínicos juegan un rol esencial en la 
transmisión de las señales colinérgicas en el sistema nervioso autónomo. 
Los receptores nicotínicos del subtipo NN están presentes en los ganglios 
colinérgicos y adrenérgicos, pero no a nivel de tejidos efectores (vejiga, 
músculo cardíaco, etc). Estos receptores se encuentran también en el 
sistema nervioso central y la médula adrenal.

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Exitacion Del Musculo Esqueletico

  • 1.
  • 2. • 40% del cuerpo es músculo esquelético, y tal vez otro 10% es músculo liso y cardíaco. • Todos los músculos esqueléticos están formados por numerosas fibras cuyo diámetro varía entre 10 y 80 mm. • Fibras formadas por subunidades cada vez más pequeñas • En la mayor parte de los músculos esqueléticos las fibras se extienden a lo largo de toda la longitud del músculo. • Todas las fibras habitualmente están inervadas sólo por una terminación nerviosa, que está localizada cerca del punto medio de la misma.
  • 3. Es una fina membrana que envuelve a una fibra musculo esquelética. Está formado por una membrana celular verdadera, denominada membrana plasmática, y una cubierta externa formada por una capa delgada de material polisacárido que contiene numerosas fibrillas delgadas de colágeno.
  • 4. • Formadas por filamentos de actina y miosina. • Componen la fibra muscular. Cada miofibrilla está formada por aproximadamente 1.500 filamentos de miosina y 3.000 filamentos de actina adyacentes entre sí, que son grandes moléculas proteicas polimerizadas responsables de la contracción muscular real.
  • 5. PUENTES CRUZADOS: Son pequeñas proyecciones que se originan a los lados de los filamentos de miosina. BANDA Z: Esta formada por proteínas filamentosas distintas a la actina y a la miosina. Atraviesan las miofibrillas, uniéndolas entre si a lo largo de toda la longitud de la fibra muscular. SARCOMERO: Es la porción de la miofibrilla o de la fibra muscular entera que esta entre dos discos Z sucesivos. Mide aproximadamente 2 micrómetros cuando la fibra muscular se encuentra contraída.
  • 6.
  • 7. Mantienen en su lugar los filamentos de miosina y actina. Son proteínas muy elásticas y actúan como armazón que mantiene en su posición los filamentos de miosina y de actina, de modo que funcione la maquinaria contráctil del sarcómero. Un extremo de la molécula de titina es elástico y está unido al disco Z; para actuar a modo de muelle y con una longitud que cambia según el sarcómero se contrae y se relaja. La otra parte de la molécula de titina la une al grueso filamento de miosina.
  • 8. membrana plasmática sarcolema citoplasma (sin incluir a las miofibrillas) sarcoplasma retículo endoplasmático retículo sarcoplasmático mitocondrias sarcosomas
  • 9. En el estado relajado, los extremos de los filamentos de actina que se extienden entre dos discos Z sucesivos apenas comienzan a superponerse entre sí. Por el contrario, en el estado contraído estos filamentos de actina han sido traccionados hacia dentro entre los filamentos de miosina, de modo que sus extremos se superponen
  • 10. Los brazos y las cabezas que protruyen se denominan en conjunto puentes cruzados. Cada puente cruzado es flexible en dos puntos denominados bisagras, una en el punto en el que el brazo sale del cuerpo del filamento de miosina y la otra en el punto en el que la cabeza se une al brazo. Otra característica de la cabeza de la miosina que es esencial para la contracción muscular es que actúa como una enzima ATPasa. Como se explica más adelante, esta propiedad permite que la cabeza escinda el ATP y que utilice la energía procedente del enlace fosfato de alta energía del ATP para aportar energía al proceso de la contracción.
  • 11. Los filamentos de actina están formados por actina, tropomiosina y troponina. Cada una de las hebras de la doble hélice de F-actina está formada por moléculas de G-actina polimerizadas, cada una de las cuales tiene un peso molecular de aproximadamente 42.000. A cada una de estas moléculas de G-actina se le une una molécula de ADP. Se piensa que estas moléculas de ADP son los puntos activos de los filamentos de actina con los que interactúan los puentes cruzados de los filamentos de miosina para producir la contracción muscular.
  • 12. Estas moléculas están enrolladas en espiral alrededor de los lados de la hélice de F-actina. En estado de reposo las moléculas de tropomiosina recubren los puntos activos de las hebras de actina, de modo que no se puede producir atracción entre los filamentos de actina y de miosina para producir la contracción.
  • 13. Moléculas unidas de manera intermitente a lo largo de los lados de las moléculas de tropomiosina hay otras moléculas proteicas denominadas troponina. Se trata de complejos de tres subunidades proteicas unidas entre sí de manera laxa, cada una de las cuales tiene una función específica en el control de la contracción muscular. Troponina I: tiene una gran afinidad por la actina. Troponina T: afinidad por la tropomiosina y la tercera Troponina C: afinidad por los iones calcio.
  • 14. Cuando los iones de Ca se combinan con la Troponina C, el complejo troponina probablemente experimente un cambio conformacional que hace que tire de la molécula de tropomiosina y la desplaza hacia las zonas mas profundas que hay entre 2 hebras de actina. Esto descubre los puntos activos de la actina permitiendo de esta manera que atraigan las cabezas del puente cruzado de miosina y que se produzca la contracción.
  • 15. Interacción entre el filamento de actina activado y los puentes cruzados. Tan pronto como el filamento de actina es activado por los iones Ca, las cabezas de los puentes cruzados son atraídas hacia los puntos activos del la actina y de algún modo esto hace que se produzca contracción.
  • 16. CONTRACCION TRABAJO NECESIDAD DE ENERGIA Cabezas de los puentes cruzados se unen al ATP ATPasa de la cabeza de miosina Escinde ATP y queda ADP mas fosfato Esto hace que la cabeza de miosina se extienda hacia el filamento de actina
  • 17. Complejo troponina – tropomiosina se une al Ca Descubre puntos activos Cabezas de miosina se unen al punto activo Ocurre un cambio conformacional en la cabeza de miosina La cabeza se desplaza hacia el brazo del puente cruzado Se genera un golpe activo
  • 18. Se comienza a tirar del filamento de actina Ocurre un deslazamiento de la cabeza Liberación de ADP y fosfato ADP se une a ATP Se genera una separación de la cabeza y la actina Se escinde una nueva molécula de ATP y ocurre un nuevo ciclo
  • 19.
  • 20. Excitación del músculo esquelético: transmisión neuromuscular y acoplamiento excitación-contracción
  • 21. Anatomía fisiológica de la unión neuromuscular de la placa motora terminal  La unión neuromuscular forma una gran fibra nerviosa mielinizada con una fibra muscular esquelética la fibra nerviosa forma un complejo de terminaciones nerviosas ramificadas.
  • 22. Secreción de acetilcolina por las terminaciones nerviosas  En el momento en que el impulso nervioso llega a la unión neuromuscular se liberan una gran cantidad de vesículas con acetilcolina desde las terminaciones nerviosas hacia el espacio sináptico.
  • 23. Efecto de la acetilcolina sobre la membrana de la fibra muscular postsináptica para abrir canales iónicos  La acetilcolina lo que hace es producir un cambio conformacional en los canales de potasio, sodio y calcio, uniéndose a las subunidades alfa para hacer que los iones se muevan con facilidad
  • 24. Potencial de la placa terminal y excitación de la fibra muscular esquelética
  • 25. Propagación del potencial de acción al interior de la fibra muscular a través de los (túbulos transversos)  Para producir una contracción muscular máxima la corriente debe penetrar en las zonas mas profundas de la fibra muscular hasta las miofibrillas individuales.
  • 26. RECEPTORES DE ACETIL COA  Un receptor de acetilcolina (AChR) es una proteína integral de membrana que responde a la unión del neurotransmisor acetilcolina. Se encuentra principalmente en las terminaciones neuromusculares y tanto en el sistema nervioso central como el periférico.
  • 27. CLASIFICACION  Como el resto de los receptores transmembrana, el receptor de la acetilcolina se clasifica de acuerdo con su farmacología, es decir, de acuerdo a las afinidades relativas y sensibilidad que tiene por diferentes moléculas. Aunque todos los receptores de la acetilcolina, por definición, responden a la acetilcolina, pueden igualmente unirse a otros ligandos.  Receptor nicotínico (nAChR, llamado también receptor de acetilcolina ionotrópico), que logra unirse con especificidad por la nicotina, de allí su nombre.  Receptor muscarínico (mAChR, llamado también receptor de acetilcolina metabotrópico), que logra unirse con especificidad por la muscarina, de allí su nombre.
  • 28.  Los nAChR son canales iónicos regulados por ligandos que, igual que los otros miembros de este grupo de canales iónicos, están compuestos por cinco subunidades protéicas dispuestas simétricamente como las duelas alrededor de un barril. La composición de cada subunidad varía grandemente de un tejido a otro. Cada subunidad contiene cuatro regiones llamadas M1, M2, M3 y M4, que atraviesa la membrana celular y que está formado por aproximadamente 20 aminoácidos. La región M2 es la que se encuentra más cercana a la luz del poro iónico, por lo que forma el revestimiento de éste.
  • 29.  La unión de la acetilcolina a los terminales amino de cada una de las subunidades alfa resulta en una rotación de 15° en todas las hélices de la subunidad M2. La porción citoplasmática del receptor nicotínico de la acetilcolina tiene anillos cargados negativamente para determinar el catión específico del receptor en cuestión y efectivamente poder remover la cubierta hidratada formada por razón de los iones en solución acuosa. En la región intermedia del receptor, es decir, en la porción de la luz del poro, los residuos valina y leucina (Val 255 y Leu 251) definen una región hidrofóbica por la que el ion deshidratado debe pasar.  El nAChR se encuentra principalmente en los bordes de los pliegues de unión en la unión neuromuscular, del lado postsináptico, y se activa cuando la acetilcolina se libera hacia la sinapsis. La difusión de Na+ y K+ a través del receptor causa la despolarización que causa la apertura de los canales de sodio regulados por voltaje, permitiendo la aparición de un potencial de acción y, ultimadamente, la contracción muscular.
  • 30.  El nAChR se encuentra principalmente en los bordes de los pliegues de unión en la unión neuromuscular, del lado postsináptico, y se activa cuando la acetilcolina se libera hacia la sinapsis. La difusión de Na+ y K+ a través del receptor causa la despolarización que causa la apertura de los canales de sodio regulados por voltaje, permitiendo la aparición de un potencial de acción y, ultimadamente, la contracción muscular.
  • 31. RECEPTORES MUSCARINCOS  Receptores M1, M4 yM5 : SNC. Estos receptores están implicados en respuestas complejas tales como la memoria, atención y analgesia. Los receptores M1 se encuentran también en las células parietales gástricas y a nivel de los ganglios autonomicos.  Receptores M2. La activación de los receptores M2 disminuye la velocidad de conducción a nivel de los nodos sinoauricular y auriculoventricular, reduciendo así la frecuencia cardíaca.  Receptores M3: músculo liso. La activación de los receptores M3 a nivel del músculo liso produce acciones en; bronquios (broncoconstricción), vejiga (se favorece la micción), glándulas exócrinas, entre otros tejidos.
  • 32. RECEPTORES NICOTINICOS  Receptores N1 o NM:estos receptores se ubican en la unión neuromuscular.  Receptores N2 o NN: los receptores nicotínicos juegan un rol esencial en la transmisión de las señales colinérgicas en el sistema nervioso autónomo. Los receptores nicotínicos del subtipo NN están presentes en los ganglios colinérgicos y adrenérgicos, pero no a nivel de tejidos efectores (vejiga, músculo cardíaco, etc). Estos receptores se encuentran también en el sistema nervioso central y la médula adrenal.