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Ácidos grasos
Un ácido graso es una biomolécula de naturaleza lipídica formada por una larga
cadena hidrocarbonada lineal, de diferente longitud o número de átomos de
carbono, en cuyo extremo hay un grupo carboxilo (son ácidos orgánicos de
cadena larga). Cada átomo de carbono se une al siguiente y al precedente por
medio de un enlace covalente sencillo o doble. Al átomo de su extremo le quedan
libres tres enlaces que son ocupados por átomos de hidrógeno (H3C-). Los
demás átomos tienen libres los dos enlaces, que son ocupados igualmente por
átomos de hidrógeno (... -CH2-CH2-CH2- ...). En el otro extremo de la molécula
se encuentra el grupo carboxilo (-COOH) que es el que se combina con uno de
los grupos hidroxilos (-OH) de la glicerina o propanotriol, reaccionando con él. El
grupo carboxilo tiene carácter ácido y el grupo hidroxilo tiene carácter básico (o
alcalino)
Ácidos grasos saturados
Los ácidos grasos saturados son ácidos grasos no enoicos, que se encuentran
presentes en los lípidos, raramente libres, y casi siempre esterificando al glicerol
(eventualmente a otros alcoholes). Son generalmente de cadena lineal y tienen
un número par de átomos de carbono. La razón de ésto es que en el metabolismo
de los eucariotas, las cadenas de ácido graso se sintetizan y se degradan
mediante la adición o eliminación de unidades de acetato. Hay excepciones, ya
que se encuentran ácidos grasos de número impar de átomos de carbono en la
leche y grasa de los rumiantes, procedentes del metabolismo bacteriano del
rúmen, y también en algunos lípidos vegetales, que no son utilizados
comúnmente para la obtención de aceites. De los ácidos grasos saturados cabe
destacar que se diferencian de los insaturados en que todos los enlaces entre
dos átomos de carbono son sencillos, mientras que en los ácidos grasos
insaturados aparecen dobles enlaces.
Ejemplos: grasa de cerdo, pavo manteca de cacao y coco.
Ácidos grasos insaturados
Los ácidos grasos insaturados son ácidos carboxílicos de cadena larga con uno
o varios dobles enlaces entre los átomos de carbono.
Ejemplos: aceite de soya, aceite de oliva.
Proteínas
Las proteínas (del francés protéine, y este del griego πρωτεῖος [proteios],
‘prominente’, ‘de primera calidad’) o prótidos son moléculas formadas por
cadenas lineales de aminoácidos.
Holoproteínas
Las holoproteínas son aquellas que están compuestas exclusivamente por
aminoácidos. Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos:
Proteínas globulares
Son más complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran
se encuentran plegadas formando una estructura compacta, más o menos
esférica. Son solubles en agua o bien en disoluciones polares, y son las
principales responsables de las actividades biológicas de la célula. Pertenecen
a este grupo:
La actina. Es una proteína globular que se ensambla formando filamentos. Junto
con la miosina es responsable de la contracción muscular. Ambas fueron
identificadas inicialmente en las células musculares, pero aparecen en casi todos
los tipos de células eucarióticas.
Las albuminas. Son proteínas con funciones de transporte de otras moléculas, o
bien de reserva de aminoácidos. Son representantes de este grupo la
ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche y la seroalbúmina
de la sangre.
Las globulinas. Son proteínas con forma globular casi perfecta y soluble en
disoluciones salinas. Pertenecen a este grupo la lactoglobulina de la leche, la
ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la sangre, el alfa-globulina (proteína
asociada a la hemoglobulina) y las y-globulinas o inmunoglobulinas, que forman
los anticuerpos.
Las histonas y las protaminas. Son proteínas de carácter básico asociadas al
ADN.
Proteínas fibrosas
Poseen estructuras más simples que las globulares. En la mayoría de los casos,
los polipéptidos que las integran se hallan ordenados o enrollados a lo largo de
una sola dimensión, frecuentemente en haces paralelos. Son proteínas
insolubles en agua, y mantienen importantes funciones estructurales o
protectoras. Pertenecen a este grupo:
El colágeno. Es el principal componente del tejido conjuntivo, y está presente
como uno de los principales componentes de la matriz extracelular de la piel.
La miosina. Es una proteína fibrosa responsable de la contracción muscular.
Las queratinas. Son un amplio grupo de proteínas animales que se sintetizan y
almacenan en las células de la epidermis; forman los cuernos, uñas, pelo y lana
de muchos animales.
La elastina. Es una proteína fibrosa y flexible localizada en el tejido conjuntivo de
estructuras y órganos que son elásticos, como la piel, el cartílago o los vasos
sanguíneos; posee una conformación irregular o estructura al azar que le permite
ser extremadamente flexible y móvil, asumiendo conformaciones muy diferentes.
Las fibras de elastina se asemejan más a redes que a cuerdas, debido a que los
polipéptidos entrecruzados de estas fibras no poseen conformaciones fijas o
regulares. Estas redes de elastina se alargan o se doblan cuando se ven
sometidas a un esfuerzo.
Glucoproteínas
Las glicoproteínas o glucoproteínas son moléculas compuestas por una proteína
unida a uno o varios glúcidos, simples o compuestos. Destacan entre otras
funciones la estructural y el reconocimiento celular cuando están presentes en la
superficie de las membranas plasmáticas (glucocálix).
Nucleoproteínas
Una nucleoproteína es una proteína que está estructuralmente asociada con un
ácido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería
cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina.
Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de
ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental es que forman
complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que
sólo se unen a éstos de manera transitoria, como las que intervienen en la
regulación, síntesis y degradación del ADN.
Lipoproteínas
Las lipoproteínas son complejos macromoleculares compuestos por proteínas y
lípidos que transportan masivamente las grasas por todo el organismo. Son
esféricas, hidrosolubles, formadas por un núcleo de lípidos apolares (colesterol
esterificado y triglicéridos) cubiertos con una capa externa polar de 2 nm formada
a su vez por apoproteínas, fosfolípidos y colesterol libre. Muchas enzimas,
antígenos y toxinas son lipoproteínas.
Fosfoproteína
Una fosfoproteína es una proteína unida covalentemente a una sustancia que
contiene ácido fosfórico, a través del mismo. Un ejemplo de tal grupo es un grupo
fosfato. El aminoácido que es fosforilados suele ser serina, treonina, tirosina,
aspartato o histidina.

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  • 1. Ácidos grasos Un ácido graso es una biomolécula de naturaleza lipídica formada por una larga cadena hidrocarbonada lineal, de diferente longitud o número de átomos de carbono, en cuyo extremo hay un grupo carboxilo (son ácidos orgánicos de cadena larga). Cada átomo de carbono se une al siguiente y al precedente por medio de un enlace covalente sencillo o doble. Al átomo de su extremo le quedan libres tres enlaces que son ocupados por átomos de hidrógeno (H3C-). Los demás átomos tienen libres los dos enlaces, que son ocupados igualmente por átomos de hidrógeno (... -CH2-CH2-CH2- ...). En el otro extremo de la molécula se encuentra el grupo carboxilo (-COOH) que es el que se combina con uno de los grupos hidroxilos (-OH) de la glicerina o propanotriol, reaccionando con él. El grupo carboxilo tiene carácter ácido y el grupo hidroxilo tiene carácter básico (o alcalino) Ácidos grasos saturados Los ácidos grasos saturados son ácidos grasos no enoicos, que se encuentran presentes en los lípidos, raramente libres, y casi siempre esterificando al glicerol (eventualmente a otros alcoholes). Son generalmente de cadena lineal y tienen un número par de átomos de carbono. La razón de ésto es que en el metabolismo de los eucariotas, las cadenas de ácido graso se sintetizan y se degradan mediante la adición o eliminación de unidades de acetato. Hay excepciones, ya que se encuentran ácidos grasos de número impar de átomos de carbono en la leche y grasa de los rumiantes, procedentes del metabolismo bacteriano del rúmen, y también en algunos lípidos vegetales, que no son utilizados comúnmente para la obtención de aceites. De los ácidos grasos saturados cabe destacar que se diferencian de los insaturados en que todos los enlaces entre dos átomos de carbono son sencillos, mientras que en los ácidos grasos insaturados aparecen dobles enlaces.
  • 2. Ejemplos: grasa de cerdo, pavo manteca de cacao y coco. Ácidos grasos insaturados Los ácidos grasos insaturados son ácidos carboxílicos de cadena larga con uno o varios dobles enlaces entre los átomos de carbono. Ejemplos: aceite de soya, aceite de oliva.
  • 3. Proteínas Las proteínas (del francés protéine, y este del griego πρωτεῖος [proteios], ‘prominente’, ‘de primera calidad’) o prótidos son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Holoproteínas Las holoproteínas son aquellas que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos: Proteínas globulares Son más complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran se encuentran plegadas formando una estructura compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua o bien en disoluciones polares, y son las principales responsables de las actividades biológicas de la célula. Pertenecen a este grupo: La actina. Es una proteína globular que se ensambla formando filamentos. Junto con la miosina es responsable de la contracción muscular. Ambas fueron identificadas inicialmente en las células musculares, pero aparecen en casi todos los tipos de células eucarióticas.
  • 4. Las albuminas. Son proteínas con funciones de transporte de otras moléculas, o bien de reserva de aminoácidos. Son representantes de este grupo la ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche y la seroalbúmina de la sangre. Las globulinas. Son proteínas con forma globular casi perfecta y soluble en disoluciones salinas. Pertenecen a este grupo la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la sangre, el alfa-globulina (proteína asociada a la hemoglobulina) y las y-globulinas o inmunoglobulinas, que forman los anticuerpos. Las histonas y las protaminas. Son proteínas de carácter básico asociadas al ADN.
  • 5. Proteínas fibrosas Poseen estructuras más simples que las globulares. En la mayoría de los casos, los polipéptidos que las integran se hallan ordenados o enrollados a lo largo de una sola dimensión, frecuentemente en haces paralelos. Son proteínas insolubles en agua, y mantienen importantes funciones estructurales o protectoras. Pertenecen a este grupo: El colágeno. Es el principal componente del tejido conjuntivo, y está presente como uno de los principales componentes de la matriz extracelular de la piel. La miosina. Es una proteína fibrosa responsable de la contracción muscular. Las queratinas. Son un amplio grupo de proteínas animales que se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis; forman los cuernos, uñas, pelo y lana de muchos animales.
  • 6. La elastina. Es una proteína fibrosa y flexible localizada en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos que son elásticos, como la piel, el cartílago o los vasos sanguíneos; posee una conformación irregular o estructura al azar que le permite ser extremadamente flexible y móvil, asumiendo conformaciones muy diferentes. Las fibras de elastina se asemejan más a redes que a cuerdas, debido a que los polipéptidos entrecruzados de estas fibras no poseen conformaciones fijas o regulares. Estas redes de elastina se alargan o se doblan cuando se ven sometidas a un esfuerzo. Glucoproteínas Las glicoproteínas o glucoproteínas son moléculas compuestas por una proteína unida a uno o varios glúcidos, simples o compuestos. Destacan entre otras funciones la estructural y el reconocimiento celular cuando están presentes en la superficie de las membranas plasmáticas (glucocálix).
  • 7. Nucleoproteínas Una nucleoproteína es una proteína que está estructuralmente asociada con un ácido nucleico (que puede ser ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa, una ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la Protamina. Su característica fundamental es que forman complejos estables con los ácidos nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del ADN. Lipoproteínas Las lipoproteínas son complejos macromoleculares compuestos por proteínas y lípidos que transportan masivamente las grasas por todo el organismo. Son esféricas, hidrosolubles, formadas por un núcleo de lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) cubiertos con una capa externa polar de 2 nm formada a su vez por apoproteínas, fosfolípidos y colesterol libre. Muchas enzimas, antígenos y toxinas son lipoproteínas.
  • 8. Fosfoproteína Una fosfoproteína es una proteína unida covalentemente a una sustancia que contiene ácido fosfórico, a través del mismo. Un ejemplo de tal grupo es un grupo fosfato. El aminoácido que es fosforilados suele ser serina, treonina, tirosina, aspartato o histidina.