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 T r a n s a m in a c ió n
 D es a m in a c i ó n o xi d at i v a
Metabolismo
de los Aminoácidos
Aminoácidos
Losmamíferos pueden sintetizar los aminoácidos no esenciales(ANE)
mediante rutas de reacción relativamentesencillas.
Porel contrario, los aminoácidos esenciales (AE)deben obtenersedel
alimento, yaque los mamíferos carecen de las rutas para susíntesis.
Funciones:
Lasfunción másimportante de los aminoácidos esla síntesis deproteínas.
Tambiénson la fuente principal de átomos denitrógeno.
Laspartes no nitrogenadas de los aminoácidos (esqueletos carbonados) son
una fuente de energía,y precursores de varias rutas dereacción.
Moléculas nitrogenadas
Debido aque NO existeuna molécula de almacenamientode
nitrógeno
Losorganismos deben reponer constantemente sussuministros de
nitrógeno utilizable para sustituir al nitrógeno que sepierde en el
catabolismo.
Paraeliminar las moléculas nitrogenadas excedentes(tóxica) que no se
requieren de forma inmediata en los procesos celulares, los animaleshan
tenido que desarrollar ciertosmecanismos.
Elnitrógeno seelimina por reacciones de desaminación donde seconvierte
en amoníaco y rápidamente en urea, de modo que sepuede eliminar sin
gran perdida deagua.
Metabolismo de los aminoácidos
 Dependiendo de las necesidadesmetabólicas, sesintetizan determinados
aminoácidos o seinterconvierten y luego setransportan alos tejidos, enlos
que seutilizan.
 Losaminoácidos ingresan al interior de las células mediante proteínas
transportadoras de membrana.
 Eltransporte hacia el enterocito
esdependiente del Na+ (cotransportador)
Rutas metabólicas de los a.a.
Amoniaco
Rutas
 Transaminación: Es la conversión de una aminoácidos en otro,
es una de las reacciones más importante para la síntesis de
aminoácidos noesenciales.
 Desanimación oxidativa: Es la eliminación del nitrógeno del
glutamato como amoníaco, que posteriormente se integra al
ciclode la urea, o a la síntesis de glutamina.
Transaminación
 Setransfieren grupos amino (NH3) desdeun α-aminoácido aun α-cetoácido.
 Seforma un nuevo aminoácido y un nuevocetoácido
 Estasreacciones son catalizadas por aminotransferasaso transaminasas.
 Lamayoría ellas utilizan el glutamato como donador del grupoamino.
Regulación
Lasreacciones de transaminación requieren la coenzima piridoxal-5'–fosfato
(PLP),que procede de la piridoxina (vitaminaB6).
Lasreacciones de transaminación son reversibles, teóricamente es posible
sintetizar todos losaminoácidos por transaminación.
Sinembargo, las pruebas experimentales señalanque no existe síntesis de un
aminoácido si el organismo no sintetiza su α-cetoácido precursor de forma
independiente.
Precursores α-cetoácidos
Losaminoácidos comunes son sintetizados apartir de compuestos intermedios en el
ciclo del ácido cítrico
Ladesanimación es una reacción catabólica, esla primera reacción en
la ruptura de losaminoácidos.
Se refierea la remoción del grupo α-amino con el objeto de excretarel
exceso de nitrógeno y degradar el esqueleto de carbonorestante.
La urea, es el producto principal de la excreción de nitrógeno en los
mamíferos terrestres se sintetiza a partir de amonio y aspartato. Ambas
substancias son derivadas principalmente del glutamato.
Desaminación
Desanimación vs. transaminación
 Ladesaminación ocurre através de la desaminación oxidativa delglutamato
por la glutamato deshidrogensa que produce amonio y α-cetoglutarato .
 El α-cetoglutarato regenerado seutiliza para transaminacionesadicionales.
Lasaltas concentraciones de amoniaco son tóxicas para lascélulas.
Distintos organismos han evolucionado estrategias diferentes para
eliminar el amoniaco dedesecho.
Enorganismos terrestresgrandes, evitan la acumulación deamoniaco
convirtiéndolo en urea (menostóxico)
Ciclo de la urea
Urea
Laurea esun compuesto sin cargay muy soluble en agua, producido
casiexclusivamente en el hígado y arrastrado por la sangre hasta los
riñones donde esexcretado como principal soluto en la orina.
Laurea esel producto de una serie de reacciones llamada ciclo de la
urea.
1.El amoniaco producido por la desaminación
oxidante del glutamato reacciona con bicarbonato
producido por la respiración mitocondrial forman
carbamoíl fosfato. (carbamoil fosfatosintetasa)
2.Lacarbamiol fosfato,dona elgrupocarbamoiloa la
ornita y seforma citrulina. (ornitinatranscarbamoilasa)
3. Lacitrulina saleal citoplasma.
4.Elsegundo amino seintroduce del aspartatoy
forman argino succinato.(arginosuccinato sintetisa)
5.Elargino succinato seacorta para forma arginina
y fumarato.(arginosucciinasa)
6. Elfumarato esintermediario del ciclo deKrebs.
7.Laarginina escortada por la arginasa en ornitina
y urea,la ornitina puede regresar ala matriz
mitocondrial dar otra vuelta en elciclo.
Laurea es eliminada por laorina
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Valores normales de Urea
Este examen se emplea para verificar el equilibrio proteínico de una persona y
la cantidad de proteína en los alimentos necesaria para pacientes gravemente
enfermos y como indicador de la funciónrenal.
Muestra de orina de 24hrs.
Losniveles bajos usualmente indican:
•Problemas renales
•Desnutrición
Losniveles altos usualmente indican:
•Aumento de la descomposición de proteína en elcuerpo
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Valoresnormales
12a 20gr/24hrs.
** Los niveles alterados de urea sérica se observan, en la insuficiencia hepática

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Aminoacidos

  • 1.  T r a n s a m in a c ió n  D es a m in a c i ó n o xi d at i v a Metabolismo de los Aminoácidos
  • 2. Aminoácidos Losmamíferos pueden sintetizar los aminoácidos no esenciales(ANE) mediante rutas de reacción relativamentesencillas. Porel contrario, los aminoácidos esenciales (AE)deben obtenersedel alimento, yaque los mamíferos carecen de las rutas para susíntesis. Funciones: Lasfunción másimportante de los aminoácidos esla síntesis deproteínas. Tambiénson la fuente principal de átomos denitrógeno. Laspartes no nitrogenadas de los aminoácidos (esqueletos carbonados) son una fuente de energía,y precursores de varias rutas dereacción.
  • 3. Moléculas nitrogenadas Debido aque NO existeuna molécula de almacenamientode nitrógeno Losorganismos deben reponer constantemente sussuministros de nitrógeno utilizable para sustituir al nitrógeno que sepierde en el catabolismo. Paraeliminar las moléculas nitrogenadas excedentes(tóxica) que no se requieren de forma inmediata en los procesos celulares, los animaleshan tenido que desarrollar ciertosmecanismos. Elnitrógeno seelimina por reacciones de desaminación donde seconvierte en amoníaco y rápidamente en urea, de modo que sepuede eliminar sin gran perdida deagua.
  • 4. Metabolismo de los aminoácidos  Dependiendo de las necesidadesmetabólicas, sesintetizan determinados aminoácidos o seinterconvierten y luego setransportan alos tejidos, enlos que seutilizan.  Losaminoácidos ingresan al interior de las células mediante proteínas transportadoras de membrana.  Eltransporte hacia el enterocito esdependiente del Na+ (cotransportador)
  • 5. Rutas metabólicas de los a.a. Amoniaco
  • 6. Rutas  Transaminación: Es la conversión de una aminoácidos en otro, es una de las reacciones más importante para la síntesis de aminoácidos noesenciales.  Desanimación oxidativa: Es la eliminación del nitrógeno del glutamato como amoníaco, que posteriormente se integra al ciclode la urea, o a la síntesis de glutamina.
  • 7. Transaminación  Setransfieren grupos amino (NH3) desdeun α-aminoácido aun α-cetoácido.  Seforma un nuevo aminoácido y un nuevocetoácido  Estasreacciones son catalizadas por aminotransferasaso transaminasas.  Lamayoría ellas utilizan el glutamato como donador del grupoamino.
  • 8. Regulación Lasreacciones de transaminación requieren la coenzima piridoxal-5'–fosfato (PLP),que procede de la piridoxina (vitaminaB6). Lasreacciones de transaminación son reversibles, teóricamente es posible sintetizar todos losaminoácidos por transaminación. Sinembargo, las pruebas experimentales señalanque no existe síntesis de un aminoácido si el organismo no sintetiza su α-cetoácido precursor de forma independiente.
  • 9. Precursores α-cetoácidos Losaminoácidos comunes son sintetizados apartir de compuestos intermedios en el ciclo del ácido cítrico
  • 10. Ladesanimación es una reacción catabólica, esla primera reacción en la ruptura de losaminoácidos. Se refierea la remoción del grupo α-amino con el objeto de excretarel exceso de nitrógeno y degradar el esqueleto de carbonorestante. La urea, es el producto principal de la excreción de nitrógeno en los mamíferos terrestres se sintetiza a partir de amonio y aspartato. Ambas substancias son derivadas principalmente del glutamato. Desaminación
  • 11. Desanimación vs. transaminación  Ladesaminación ocurre através de la desaminación oxidativa delglutamato por la glutamato deshidrogensa que produce amonio y α-cetoglutarato .  El α-cetoglutarato regenerado seutiliza para transaminacionesadicionales.
  • 12. Lasaltas concentraciones de amoniaco son tóxicas para lascélulas. Distintos organismos han evolucionado estrategias diferentes para eliminar el amoniaco dedesecho. Enorganismos terrestresgrandes, evitan la acumulación deamoniaco convirtiéndolo en urea (menostóxico) Ciclo de la urea
  • 13. Urea Laurea esun compuesto sin cargay muy soluble en agua, producido casiexclusivamente en el hígado y arrastrado por la sangre hasta los riñones donde esexcretado como principal soluto en la orina. Laurea esel producto de una serie de reacciones llamada ciclo de la urea.
  • 14. 1.El amoniaco producido por la desaminación oxidante del glutamato reacciona con bicarbonato producido por la respiración mitocondrial forman carbamoíl fosfato. (carbamoil fosfatosintetasa) 2.Lacarbamiol fosfato,dona elgrupocarbamoiloa la ornita y seforma citrulina. (ornitinatranscarbamoilasa) 3. Lacitrulina saleal citoplasma. 4.Elsegundo amino seintroduce del aspartatoy forman argino succinato.(arginosuccinato sintetisa) 5.Elargino succinato seacorta para forma arginina y fumarato.(arginosucciinasa) 6. Elfumarato esintermediario del ciclo deKrebs. 7.Laarginina escortada por la arginasa en ornitina y urea,la ornitina puede regresar ala matriz mitocondrial dar otra vuelta en elciclo. Laurea es eliminada por laorina Hepatocito
  • 15. Valores normales de Urea Este examen se emplea para verificar el equilibrio proteínico de una persona y la cantidad de proteína en los alimentos necesaria para pacientes gravemente enfermos y como indicador de la funciónrenal. Muestra de orina de 24hrs. Losniveles bajos usualmente indican: •Problemas renales •Desnutrición Losniveles altos usualmente indican: •Aumento de la descomposición de proteína en elcuerpo •Ingesta excesivade proteína Valoresnormales 12a 20gr/24hrs. ** Los niveles alterados de urea sérica se observan, en la insuficiencia hepática