El documento describe la digestión y metabolismo de proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que hay 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Describe los aminoácidos esenciales y no esenciales, y sus funciones. También explica la biosíntesis de aminoácidos no esenciales y la formación de enlaces peptídicos y proteínas.

1. DIGESTIÓN Y METABOLISMODIGESTIÓN Y METABOLISMO
DEDE
PROTEÍNASPROTEÍNAS
YY
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
Ing. Walter Bedon Gallardo.Ing. Walter Bedon Gallardo.

3.  Son componentes básicos, estructurales o funcionalesSon componentes básicos, estructurales o funcionales
de losde los péptidospéptidos y lasy las proteínasproteínas..
 Presentan:Presentan:
- un grupo- un grupo carboxilocarboxilo -COOH (ácido)-COOH (ácido)
-- y un grupoy un grupo aminoamino -NH2 (básico)-NH2 (básico)
 Todos los aminoácidos componentes de las proteínasTodos los aminoácidos componentes de las proteínas
sonson alfa-aminoácidosalfa-aminoácidos (presentan el(presentan el grupo amino y elgrupo amino y el
grupo carboxilo unidos a un mismo carbono: carbonogrupo carboxilo unidos a un mismo carbono: carbono
alfa)alfa)
 se conocen cientos de aminoácidos diferentes, perose conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero
sólo 20 forman parte de las proteínassólo 20 forman parte de las proteínas
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

6. IMPORTANCIAIMPORTANCIA
 Las proteínas suministran los bloquesLas proteínas suministran los bloques
estructurales (estructurales (a.aa.a.) necesarios para.) necesarios para
la síntesis de nuevas proteínasla síntesis de nuevas proteínas
constituyentes del organismo, y porconstituyentes del organismo, y por
ello, se dice que tienen unaello, se dice que tienen una funciónfunción
plásticaplástica o estructuralo estructural
 La calidad o valor biológico de lasLa calidad o valor biológico de las
proteínas de la dieta, depende de suproteínas de la dieta, depende de su
contenido en aminoácidos esencialescontenido en aminoácidos esenciales

7. AMINOÁCIDOS: ClasificaciónAMINOÁCIDOS: Clasificación
 A. ESENCIALESA. ESENCIALES:: Son indispensables en la dietaSon indispensables en la dieta
debido a que el organismo no los puede sintetizar. Sudebido a que el organismo no los puede sintetizar. Su
carencia en la dieta limita el desarrollo del organismo, yacarencia en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible crear tejidos nuevos (para elque no es posible crear tejidos nuevos (para el
crecimiento) o reponer las células de los tejidos quecrecimiento) o reponer las células de los tejidos que
mueren.mueren.
 A. NO ESENCIALESA. NO ESENCIALES:: No son indispensables en laNo son indispensables en la
dieta, porque el organismo los puede sintetizar.dieta, porque el organismo los puede sintetizar.

8. AMINOACIDOS ESENCIALES YAMINOACIDOS ESENCIALES Y
NO ESENCIALESNO ESENCIALES
ESENCIALESESENCIALES NO ESENCIALESNO ESENCIALES
Histidina (*) HisHistidina (*) His Alanina AlaAlanina Ala
Arginina (*) ArgArginina (*) Arg Aspartato AspAspartato Asp
Leucina LeuLeucina Leu Asparagina AsnAsparagina Asn
Isoleucina IleIsoleucina Ile Cisteína CisCisteína Cis
Lisina LisLisina Lis Glutamato GluGlutamato Glu
Metionina MetMetionina Met Glutamina GlnGlutamina Gln
Fenilalanina FenFenilalanina Fen Glicina GliGlicina Gli
Treonina TreTreonina Tre Prolina ProProlina Pro
Triptofano TriTriptofano Tri Serina SerSerina Ser
Valina ValValina Val Tirosina TirTirosina Tir

9.  TRIPTÓFANOTRIPTÓFANO:: Interviene en el crecimiento y en la producciónInterviene en el crecimiento y en la producción
hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreciónhormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción
adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina.adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina.
 FENILALANINAFENILALANINA:: Interviene en la producción del colágeno, y en laInterviene en la producción del colágeno, y en la
formación de diversas neurohormonas.formación de diversas neurohormonas.
 VALINAVALINA:: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, elEstimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
 LEUCINALEUCINA:: Junto con la Isoleucina y la Hormona del CrecimientoJunto con la Isoleucina y la Hormona del Crecimiento
(HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.(HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
 ISOLEUCINAISOLEUCINA:: Junto con la Leucina y la Hormona del CrecimientoJunto con la Leucina y la Hormona del Crecimiento
intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.
AMINOÁCIDOS ESENCIALESAMINOÁCIDOS ESENCIALES

10. AMINOÁCIDOS ESENCIALESAMINOÁCIDOS ESENCIALES
 TREONINATREONINA:: Junto con la con la Metionina y el ácido AspárticoJunto con la con la Metionina y el ácido Aspártico
ayuda al hígado en el proceso de desintoxicación.ayuda al hígado en el proceso de desintoxicación.
 ARGININAARGININA:: Está implicada en la conservación del equilibrio deEstá implicada en la conservación del equilibrio de
nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una grannitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran
importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento.importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento.
 HISTIDINAHISTIDINA:: En combinación con la hormona de crecimientoEn combinación con la hormona de crecimiento
(HGH) y otros aminoácidos, contribuyen al crecimiento y reparación(HGH) y otros aminoácidos, contribuyen al crecimiento y reparación
de los tejidos especialmente del sistema cardio-vascular.de los tejidos especialmente del sistema cardio-vascular.
 METIONINAMETIONINA:: Colabora en la síntesis de proteínas.Colabora en la síntesis de proteínas.
 LISINALISINA:: En asociación con otros aminoácidos, interviene en elEn asociación con otros aminoácidos, interviene en el
crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistemacrecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de hormonas.inmunológico y síntesis de hormonas.

11. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALESAMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
 ALANINAALANINA Interviene en el metabolismo de la glucosa.Interviene en el metabolismo de la glucosa.
 ACIDO ASPÁRTICOACIDO ASPÁRTICO:: importante para la desintoxicación del Hígadoimportante para la desintoxicación del Hígado
y su correcto funcionamiento. Se combina con otros aminoácidos paray su correcto funcionamiento. Se combina con otros aminoácidos para
absorber toxinas del torrente sanguíneo.absorber toxinas del torrente sanguíneo.
 ASPARAGINAASPARAGINA:: Interviene en el metabolismo del S.N.C.Interviene en el metabolismo del S.N.C.
 CISTINACISTINA:: interviene en la desintoxicación, en combinación con otrosinterviene en la desintoxicación, en combinación con otros
aminoácidos. Es muy importante en la síntesis de la insulinaaminoácidos. Es muy importante en la síntesis de la insulina
 CISTEÍNACISTEÍNA:: Junto con la cistina, está implicada en la desintoxicación,Junto con la cistina, está implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambiénprincipalmente como antagonista de los radicales libres. También
contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenidocontribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido
de azufre.de azufre.
 ACIDO GLUTÁMICOACIDO GLUTÁMICO:: En combinación con muchos otrosEn combinación con muchos otros
aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismoaminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo..

12. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALESAMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
 GLUTAMINAGLUTAMINA:: Es un nutriente cerebral. Interviene en laEs un nutriente cerebral. Interviene en la
utilización de la glucosa por el cerebro.utilización de la glucosa por el cerebro.
 GLICINAGLICINA:: En combinación con muchos otros aminoácidos, es unEn combinación con muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del organismo.componente de numerosos tejidos del organismo.
 PROLINAPROLINA:: Está involucrada en la producción de colágeno y tieneEstá involucrada en la producción de colágeno y tiene
gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo ygran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y
huesos.huesos.
 SERINASERINA:: Junto con otros aminoácidos, interviene en laJunto con otros aminoácidos, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, ydesintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y
metabolismo de grasas y ácidos grasos.metabolismo de grasas y ácidos grasos.
 TIROSINA:TIROSINA: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficazEs un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz
en el tratamiento de la depresión, en combinación con otrosen el tratamiento de la depresión, en combinación con otros
aminoácidos.aminoácidos.

13. BIOSINTESIS DE AMINOÁCIDOSBIOSINTESIS DE AMINOÁCIDOS
NO ESENCIALESNO ESENCIALES
 Los aminoácidos no esenciales puedenLos aminoácidos no esenciales pueden
sintetizarse a partir de metabolitos intermediariossintetizarse a partir de metabolitos intermediarios
derivados, por ejemplo, de glucosa.derivados, por ejemplo, de glucosa.
 Dos aminoácidos no esenciales derivanDos aminoácidos no esenciales derivan
directamente de aminoácidos esenciales (tirosinadirectamente de aminoácidos esenciales (tirosina
y cisteína) por transaminación o desaminación.y cisteína) por transaminación o desaminación.
 Participan coenzimas: piridoxal fosfato, folato yParticipan coenzimas: piridoxal fosfato, folato y
tetrahidrobiopterina.tetrahidrobiopterina.

14. Glutamato deshidrogenasa
Glutamato
α - Cetoglutarato

15. ENLACE PEPTÍDICOENLACE PEPTÍDICO
 Es la unión que se produce entre dosEs la unión que se produce entre dos
aminoácidos, cuando se combinan en unaaminoácidos, cuando se combinan en una
reacción de condensación.reacción de condensación.
 Es un enlace covalente que se produce entre elEs un enlace covalente que se produce entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupogrupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino de otro aminoácido, dando lugar alamino de otro aminoácido, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de agua.desprendimiento de una molécula de agua.

17. PEPTIDOPEPTIDO
 Es aquel que está formado por 2 ó más aminoácidos unidosEs aquel que está formado por 2 ó más aminoácidos unidos
mediante enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidosmediante enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos
se denominan:se denominan:
>> DipéptidosDipéptidos.. : formado por 2 aminoácidos.: formado por 2 aminoácidos.
>> TripéptidosTripéptidos : formado por 3 aminoácidos.: formado por 3 aminoácidos.
>> TetrapéptidosTetrapéptidos : formado por 4 aminoácidos.: formado por 4 aminoácidos.
>> OligopéptidosOligopéptidos : si tiene menos de 10 aminoácidos.: si tiene menos de 10 aminoácidos.
>> PolipéptidosPolipéptidos : si tiene más de 10 aminoácidos.: si tiene más de 10 aminoácidos.
 La formación de péptidos ocurre de manera natural en losLa formación de péptidos ocurre de manera natural en los
ribosomasribosomas

18. PEPTIDOPEPTIDO

19. PROTEINASPROTEINAS
 Son macromoléculas o biopolímeros formadas porSon macromoléculas o biopolímeros formadas por
largas cadenas de aminoácidos.largas cadenas de aminoácidos.
 Las proteínas desempeñan un papel fundamentalLas proteínas desempeñan un papel fundamental
en los seres vivos y son las biomoléculas másen los seres vivos y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas.versátiles y más diversas.
 La calidad o valor biológico de las proteínas de laLa calidad o valor biológico de las proteínas de la
dieta, depende de su contenido en aminoácidosdieta, depende de su contenido en aminoácidos
esencialesesenciales

20. PROTEINAS: FuncionesPROTEINAS: Funciones
 Estructural o plástica (colágeno y queratina)Estructural o plástica (colágeno y queratina)
 Reguladora (insulina y hormona del crecimiento)Reguladora (insulina y hormona del crecimiento)
 Transportadora (hemoglobina)Transportadora (hemoglobina)
 Defensiva (anticuerpos)Defensiva (anticuerpos)
 EnzimáticaEnzimática
 Contráctil (actina y miosina)Contráctil (actina y miosina)

21. PROTEINAS: clasificaciónPROTEINAS: clasificación
 SEGÚN SU FORMASEGÚN SU FORMA
>> FibrosasFibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Ejemplos: queratina, colágeno y fibrina.Ejemplos: queratina, colágeno y fibrina.
>> GlobularesGlobulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de laapretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles enproteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. Ejemplos: enzimas, anticuerpos, algunasdisolventes polares como el agua. Ejemplos: enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, albúmina.hormonas, albúmina.
>> MixtasMixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y
otra parte globular (en los extremos).otra parte globular (en los extremos).
 SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICASEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA
>> SimplesSimples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos: insulina y: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos: insulina y
colágeno (globulares y fibrosas).colágeno (globulares y fibrosas).
>> Conjugadas o heteroproteínasConjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras: su hidrólisis produce aminoácidos y otras
sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.

22. PROTEÍNAS: EstructuraPROTEÍNAS: Estructura

23. DIGESTION Y ABSORCIÓN DEDIGESTION Y ABSORCIÓN DE
PROTEINASPROTEINAS
 En la saliva, no existen enzimas con acción proteolítica.En la saliva, no existen enzimas con acción proteolítica.
 La hidrólisis de proteínas se inicia en el estómago donde elLa hidrólisis de proteínas se inicia en el estómago donde el
pepsinógeno se convierte en pepsinapepsinógeno se convierte en pepsina
 y continúa en el intestino delgado. La llegada del boloy continúa en el intestino delgado. La llegada del bolo
alimenticio al intestino dispara la liberación de las hormonasalimenticio al intestino dispara la liberación de las hormonas
colecistoquinina y secretina, las cuales promueven la secreción decolecistoquinina y secretina, las cuales promueven la secreción de
las proenzimas pancreáticas.las proenzimas pancreáticas.
 La enteropeptidasa activa el pepsinógeno y la tripsina activa elLa enteropeptidasa activa el pepsinógeno y la tripsina activa el
resto de las proteasas.resto de las proteasas.
 Los péptidos y los aminoácidos son transportados a través de losLos péptidos y los aminoácidos son transportados a través de los
enterocitos a la circulación portal, por transporte activo oenterocitos a la circulación portal, por transporte activo o
difusión facilitada.difusión facilitada.

25. TRANSPORTETRANSPORTE DEDE AMINOACIDOSAMINOACIDOS
 Los a.a. atraviesan las membranas a través deLos a.a. atraviesan las membranas a través de
mecanismos de transportadores específicos.mecanismos de transportadores específicos.
Pueden hacerlo por:Pueden hacerlo por:
a)a) Transporte activo secundarioTransporte activo secundario
b)b) Difusión facilitadaDifusión facilitada

26. ProteínasProteínas
OligopéptidosOligopéptidos
Proteasas y peptidasasProteasas y peptidasas
gástricas y pancreáticasgástricas y pancreáticas
PéptidosPéptidosAminoácidosAminoácidos
PeptidasasPeptidasas
de membranade membrana
PéptidosPéptidosAminoácidosAminoácidos
PeptidasasPeptidasas
citosó licascitosó licas
LUMENLUMEN
INTESTINALINTESTINAL
ENTEROCITOENTEROCITO
SANGRESANGRE
PORTALPORTAL
Péptidos (10%)Péptidos (10%)Aminoácidos (90%)Aminoácidos (90%)
Digestió n y Absorció n de ProteínasDigestió n y Absorció n de Proteínas
Esquema GeneralEsquema General

27.  Todos los aminoácidos absorbidos pasan a la sangre yTodos los aminoácidos absorbidos pasan a la sangre y
junto con los aminoácidos que proceden de la degradaciónjunto con los aminoácidos que proceden de la degradación
de proteínas corporales forman parte de unde proteínas corporales forman parte de un ““fondo común”““fondo común”
oo “pool”“pool”,, los cuales tienen diferentes alternativaslos cuales tienen diferentes alternativas
metabólicas:metabólicas:
a)a) Síntesis de nuevas proteínasSíntesis de nuevas proteínas especificas.especificas.
b)b) Transformación en compuestos no proteicosTransformación en compuestos no proteicos dede
importancia fisiológica.importancia fisiológica.
c)c) DegradaciónDegradación con fines energéticos.con fines energéticos.
 Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo.Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo.
 Sus niveles dependen del equilibrio entreSus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesisbiosíntesis
(anabolismo)(anabolismo) yy degradacióndegradación (catabolismo)(catabolismo) de proteínasde proteínas
corporales, es decir del balance nitrogenado).corporales, es decir del balance nitrogenado).
 ElEl NN se excreta por orina y hecesse excreta por orina y heces
DESTINO DE LOSDESTINO DE LOS
AMINOACIDOSAMINOACIDOS

29. ORIGEN UTILIZACION
Absorción
en intestino
Degradación
de proteínas
Síntesis de
aminoácidos
Síntesis
de
proteínas
Síntesis de
Compuestos
no
nitrogenados
Producción
de Energía
NH3
Urea
αcetoácidos glucosa
Cuerpos
cetónicos
AMINOACIDOS

31. CICLO DE KREBS
ACIDOS GRASOS
COLESTEROL
CUERPOS CETONICOS
GLUCONEOGENESIS
ACETOACETILCoA
ACETILCoA
PIRUVATO
Triptofano
Phe
Tir
Leu
Lis
Leucina
Isoleucina
Triptofano
Ala
Cis
Gli
Ser
Treonina Asparragina
Aspartato
Isoleu
Met
Val
Treonina
Phe
Tirosina
GLUTAMATO
Prolina
Arg
Hist
Glu
Q.F. FREDDY ESPINOZA SORIAQ.F. FREDDY ESPINOZA SORIA

32. DEGRADACIÓN
DE
AMINOÁCIDOS

33. CATABOLISMO DECATABOLISMO DE
AMINOACIDOSAMINOACIDOS
 La degradación se inicia por procesos queLa degradación se inicia por procesos que
separan el gruposeparan el grupo α−α−amino.amino.
 Estos procesos pueden ser reacciones deEstos procesos pueden ser reacciones de
transferencia (transferencia (transaminacióntransaminación)) o de separacióno de separación
del grupo amino (del grupo amino (desaminacióndesaminación))

34. TRANSAMINACIÓNTRANSAMINACIÓN
Es la transferencia reversible de un grupo amino aEs la transferencia reversible de un grupo amino a
unun α−α−cetoacido, catalizada por unacetoacido, catalizada por una
aminotransferasaaminotransferasa, utilizando, utilizando piridoxal fosfatopiridoxal fosfato
comocomo cofactorcofactor
El a.a. se convierte enEl a.a. se convierte en α−α−cetoácido y elcetoácido y el
α−α−cetoácido en el aminoácido correspondiente.cetoácido en el aminoácido correspondiente.
Es decir, el grupo amino no se elimina sino seEs decir, el grupo amino no se elimina sino se
transfiere a untransfiere a un α−α−cetoácido para formar otrocetoácido para formar otro
aminoácido.aminoácido.

35. TRANSAMINACION

36. DESAMINACIÓNDESAMINACIÓN
 El grupoEl grupo aminoamino deldel glutamatoglutamato, puede ser, puede ser
separado porseparado por desaminacion oxidativadesaminacion oxidativa catalizada porcatalizada por
lala glutamato deshidrogenasaglutamato deshidrogenasa, utilizando NAD y, utilizando NAD y
NADP como coenzimas.NADP como coenzimas.
 Se formaSe forma α−α−cetoglutarato ycetoglutarato y NHNH33
 La mayoría delLa mayoría del NHNH33 producido en el organismoproducido en el organismo
se genera por esta reacciónse genera por esta reacción

38. BIOSINTESIS DE AMINASBIOSINTESIS DE AMINAS
BIOLOGICASBIOLOGICAS
 Muchas de las aminas biológicas formadas porMuchas de las aminas biológicas formadas por
descarboxilacióndescarboxilación son sustancias de importanciason sustancias de importancia
funcionalfuncional
 Para este proceso de síntesis el organismo utilizaPara este proceso de síntesis el organismo utiliza
piridoxalfosfatopiridoxalfosfato como coenzimacomo coenzima

39. AMINAS DE IMPORTANCIAAMINAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICABIOLÓGICA
 HistaminaHistamina
 AcidoAcido γγ-aminobutirico (-aminobutirico (GABAGABA))
 Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina yCatecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y
Adrenalina)Adrenalina)
 Hormona TiroideaHormona Tiroidea
 MelatoninaMelatonina
 SerotoninaSerotonina
 CreatinaCreatina

40. HISTAMINAHISTAMINA
 Se produce porSe produce por
descarboxilación de ladescarboxilación de la
histidinahistidina, catalizada por, catalizada por
la histidinala histidina
descarboxilasa ydescarboxilasa y
piridoxalfosfato comopiridoxalfosfato como
coenzimacoenzima

41.  Tiene acción vasodilatadoraTiene acción vasodilatadora
 Disminuye la presión sanguíneaDisminuye la presión sanguínea
 Colabora en la constricción de losColabora en la constricción de los
bronquiolosbronquiolos
 Estimula la producción de HCl yEstimula la producción de HCl y
estimula la pepsina en estomagoestimula la pepsina en estomago
 Se libera bruscamente en respuestaSe libera bruscamente en respuesta
al ingreso de sustancias alérgenasal ingreso de sustancias alérgenas
en los tejidos.en los tejidos.
HISTAMINAHISTAMINA

42. ACIDOACIDO γγ-AMINOBUTIRICO-AMINOBUTIRICO
(GABA)(GABA)
 Se forma porSe forma por
descarboxilación deldescarboxilación del
ácido glutámicoácido glutámico,,
generalmente en elgeneralmente en el
sistema nervioso central.sistema nervioso central.
 Utiliza piridoxalfosfatoUtiliza piridoxalfosfato
como coenzima.como coenzima.
 ElEl GABAGABA es unes un
intermediario químicointermediario químico
regulador de la actividadregulador de la actividad
neuronal, actuando comoneuronal, actuando como
inhibidor o depresor de lainhibidor o depresor de la
transmisión del impulsotransmisión del impulso
nerviosonervioso

43. CATECOLAMINAS:CATECOLAMINAS:
Dopamina, Noradrenalina yDopamina, Noradrenalina y
AdrenalinaAdrenalina
 Son neurotransmisores que se producen en elSon neurotransmisores que se producen en el sistemasistema
nerviosonervioso y en lay en la medula adrenalmedula adrenal..
 Derivan de laDerivan de la TIROSINATIROSINA
La acción de las catecolaminas es muy variada:La acción de las catecolaminas es muy variada:
 Son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadoresSon vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores
en otrosen otros
 aumentan la frecuencia cardíacaaumentan la frecuencia cardíaca
 son relajantes del músculo bronquialson relajantes del músculo bronquial
 estimulan la glucógenolisis en músculo y la lipólisis en tejidoestimulan la glucógenolisis en músculo y la lipólisis en tejido
adiposo.adiposo.
 Son rápidamente degradadas y eliminadas del organismoSon rápidamente degradadas y eliminadas del organismo

44. Hormonas TiroideasHormonas Tiroideas
 TiroxinaTiroxina yy TriyodotironinaTriyodotironina, se sintetizan a partir, se sintetizan a partir
dede TIROSINATIROSINA
 Existen enfermedades relacionadas al defecto enExisten enfermedades relacionadas al defecto en
el metabolismo de estos a.a. (fenilcetonuria,el metabolismo de estos a.a. (fenilcetonuria,
albinismo)albinismo)

45. MELATONINAMELATONINA
 Es una hormona derivada de laEs una hormona derivada de la
glándula pineal.glándula pineal.
 Bloquea la acción de la hormonaBloquea la acción de la hormona
melanocito estimulantemelanocito estimulante y dey de
adrenocorticotrofina.adrenocorticotrofina.
 Se forma a partir delSe forma a partir del triptófanotriptófano porpor
acetilación y luego metilaciónacetilación y luego metilación

46. SEROTONINASEROTONINA
 Es unEs un neurotransmisorneurotransmisor yy
ejerce múltiples accionesejerce múltiples acciones
regulatorias en el sistemaregulatorias en el sistema
nervioso (mecanismo delnervioso (mecanismo del
sueñosueño,, apetitoapetito,,
termorregulacióntermorregulación,,
percepción depercepción de dolordolor, entre, entre
otras)otras)

47. CREATINACREATINA
 Es una sustancia presente en músculo esquelético,Es una sustancia presente en músculo esquelético,
miocardio y cerebro, libre o unida a fosfatomiocardio y cerebro, libre o unida a fosfato
(creatinafosfato)(creatinafosfato)
 Arginina, glicina y metionina, están involucradas en suArginina, glicina y metionina, están involucradas en su
síntesis.síntesis.
 La reacción se inicia en riñón y se completa en hígado,La reacción se inicia en riñón y se completa en hígado,
desde donde pasa a la circulación y es captada pordesde donde pasa a la circulación y es captada por
músculo esquelético, miocardio y cerebro y reaccionamúsculo esquelético, miocardio y cerebro y reacciona
concon ATPATP para dar creatinafosfato.para dar creatinafosfato.
 LaLa creatina fosfatocreatina fosfato constituye una reserva energéticaconstituye una reserva energética
utilizada para mantener el nivel intracelular deutilizada para mantener el nivel intracelular de ATPATP enen
el músculo durante periodos de actividad intensael músculo durante periodos de actividad intensa..

48. VIAS METABOLICAS DEL NHVIAS METABOLICAS DEL NH33
Fuentes de NHFuentes de NH33 en el organismo:en el organismo:
a)a) Desaminación oxidativa de glutamatoDesaminación oxidativa de glutamato
b)b) Acción de bacterias de la flora intestinalAcción de bacterias de la flora intestinal

49. SÍNTESIS DE UREASÍNTESIS DE UREA
 Se lleva a cabo en las mitocondrias de los hepatocitos,Se lleva a cabo en las mitocondrias de los hepatocitos,
en un mecanismo llamadoen un mecanismo llamado “ ciclo de la urea”,“ ciclo de la urea”,
 ElEl NHNH33 originado por desaminación, es un compuestooriginado por desaminación, es un compuesto
muy tóxico y es convertido amuy tóxico y es convertido a UREAUREA en el hígado. Éstaen el hígado. Ésta
pasa al torrente sanguíneo y es eliminada por el riñónpasa al torrente sanguíneo y es eliminada por el riñón
en la orina.en la orina.
 En el ciclo de la úrea intervienen cinco enzimas yEn el ciclo de la úrea intervienen cinco enzimas y
como alimentadores ingresancomo alimentadores ingresan NHNH33,, COCO22 yy aspartatoaspartato, el, el
cual cede su grupo aminocual cede su grupo amino

50. Comprende las siguientes reacciones:
1.1. Síntesis de carbamil fosfatoSíntesis de carbamil fosfato
2.2. Síntesis de citrulinaSíntesis de citrulina
3.3. Síntesis de argininsuccinatoSíntesis de argininsuccinato
4.4. Ruptura de argininsuccinatoRuptura de argininsuccinato
5.5. Hidrólisis de argininaHidrólisis de arginina
CICLO DE LA UREACICLO DE LA UREA