1. Las proteínas pueden unirse por medio de
enlaces peptídicos.
• Las células unen aminoácidos mediante el proceso de síntesis de
deshidratación.
• Esto ocurre debido a la unión del un grupo carboxilo de un aminoácido con
posición aproximado de un grupo amino de otro aminoácido. Que es cuando
la molécula de agua se pierde mientras el átomo de carbono de del grupo se
carboxilo se une al nitrógeno del grupo amino de la molécula vecina.
• El enlace covalente resultante se denomina enlace peptidico. Dando como
resultado un dipeptido, porque resulto de la unión de dos aminoácidos.
• Se pueden añadir aminoácidos adicionales por el mismo proceso, para formar
una cadena de aminoácidos llamada polipeptido. (Hidrolisis)
• Monómero.

2. N – C – C N – C – C
H R OH H R OH
H H O H H O
Dipeptidico.
Enlace Peptidico.

3. La forma especifica de una proteína
determina su función.
Una proteína consiste en una o mas cadenas de polipeptidos plegados en una
misma estructura.
Ejemplo:
• Modelo de cintas para la proteína lisozima, una enzima presente en
nuestras lagrimas y en los glóbulos blancos sanguíneos.
• La mayor parte de las proteínas son globulares, aunque las proteínas
estructurales son típicamente largas y delgadas, fibrosas.
• La forma especifica de la lisozima le permite adherirse y reconocer a su
blanco molecular.

5. La función de una proteína depende de su forma especifica y se hace
evidente cuando estas se alteran mediante el proceso de
desnaturalización, que es cuando las cadenas de polipeptidos se
desenroscan , por lo que pierden su forma especifica.
El calor desnaturaliza rápidamente las proteínas. (Huevo)

6. La estructura primaria de la proteína,
(es su secuencia de aminoácidos)
La transtiretina es una proteína que se encuentra en la sangre, es una
importante proteína de transporte de sustancias químicas a través del
organismo. Posee cuatro cadenas polipeptidicas y cada una de ella
compuesta por 127 aminoácidos.
(Hemoglobina).

7. Estructura secundaria:
enrollamiento o plegamiento producido por los enlaces de
hidrogeno
• Es donde la partes del polipetido se
enrollan o se pliegan llamados alfa
hélice y hoja plegada. Ambos se
obtienen con enlaces de hidrogeno
espaciados regularmente.
• Se forman entre grupos amino y
carboxilo de la cadena amina, es
decir la unión de dos aminoácidos.

8. Estructura terciaria:
Forma globular de un polipeptido.
• Esta estructura hace referencia a la forma tridimensional de un
polipeptido, la mayor parte de estas estructuras pueden ser descritas en
líneas generales como globular o fibrosa.
• Aquí es donde se lleva a cabo la combinación compactada de una región
de la alfa hélice y de varias hojas plegadas.
Las proteias globulares poseen regiones helicoidales como hoja plegada y por
lo contrario las proteinas fibrosas como la del pelo son eternamente
helicoidales.

9. Estructura Cuaternaria:
relación entre múltiples polipetidos.
• La estructura cuaternario es el resultado de las interacciones de
enlace entre subunidades idénticas, aunque hay otras proteinas que
poseen subunidades que son diferentes entre si.
• Ejemplo:
La hemoglobina, tiene cuatro subunidades
de dos tipos diferentes.

10. Ácidos Nucleídos.
• Los ácidos nucleídos , ADN y el ARN,
funcionan como códigos para las proteínas,
controlando de este modo y en ultima
instancia la vida de la célula. Los
monómeros de los ácidos son nucleótidos,
cada uno de estos esta compuesto por
azúcar un fosfato y una base nitrogenada.
• El ADN cuenta con siente en dos
polinucleotidos enrollados en una doble
hélice dispone de cuatro tipos diferentes de
bases nitrogenadas y determina la
información genética.
Programa la secuencia de aminoacidos de
la proteína y la información se transcribe
en ARN, (acido nucleído con una hélice), el
cual se traduce a su vez en la estructura
primaria de las proteínas.