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BIOQUIMICA
CLASE 7
Ddegraba igitalizada por Melilds 1
CONTROL DE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Ddegraba igitalizada por Melilds 2
Control de la actividad enzimática
Enzimas reguladoras
retroinhibición
Modificación covalente
Enzimas alostéricas
Activacion por proteolisis
Ddegraba igitalizada por Melilds 3
Ddegraba igitalizada por Melilds 4
REGULACION ENZIMÁTICA
MECANISMO DE
RETROINHIBICIÓN
Ddegraba igitalizada por Melilds 5
ENZIMAS ALOSTERICAS
Existen sistemas enzimáticos en donde el producto de la
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Esta inhibición se asigna como:
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Estas enzimas reciben el nombre de enzimas alostericas
propuestas por J. Monod,et.al y presentan un sitio
diferente al centro activo al que se une reversiblemente
Ddegraba igitalizada por Melilds 6
Ddegraba igitalizada por Melilds 7
ENZIMAS REGULADORAS POR
RETROINHIBICION
Retroinhibición de la
conversión de L-Treonina en
L-isoleucina, catalizada por
una secuencia de 5 enzimas.
La treonina deshidratasa (E1)
es inhibida alostericamente
por la L-Isoleucina, producto
final de la secuencia.
Ddegraba igitalizada por Melilds 8
Retroalimentación negativa en vías metabólicas
Asp + CP Carbamil aspartato CTP
Síntesis de pirimidinas
ATCasa
El producto final de la vía, CTP (citidin trifosfato) inhibe a la
primera enzima de la ruta metabólica, Aspartato transcarbamilasa
Al mismo tiempo, dicha enzima puede ser activada por ATP
ATP
+
Ddegraba igitalizada por Melilds 9
Control por Retroalimentación Negativa
Síntesis de Iso a partir de Tre en bacterias
Las altas concentraciones de Iso inhiben a
la Treonina deshidratasa
Síntesis de AMP y GMP
Las altas concentraciones de AMP y/o
GMP inhiben a la PRPP sintetasa
Ddegraba igitalizada por Melilds 10
Modificación covalente
Ddegraba igitalizada por Melilds 11
Enzimas reguladoras
2. Modulacion covalente reversible
Fosforilacion
Adenililacion
Uridililación
ADP-ribosilación
Metilación
Carbamilación
Ddegraba igitalizada por Melilds 12
CARACTERISTICAS
• Esta enzima presenta 2 formas:
Fosforilasa a: forma activa
Fosforilasa b: forma menos activa
• La fosforilasa a es una proteína oligomérica con 4 sub-unidades,
cada una con una Ser. Fosforilada en su OH.
• Estos grupos fosfato pueden separarse por una fosforilasa
fosfatasa, para pasar a fosforilasa b
• La fosforilasa b puede activarse por acción de la fosforilasa
quinasa.
• Por tanto, la actividad de la fosforilasa del glucógeno es regulada
por enzimas que desplazan el equilibrio entre sus formas activas e
inactivas,
Ddegraba igitalizada por Melilds 13
FOSFORILACIÓN - DEFOSFORILACIÓN
La forma Fosforilada y
no Fosforilada son
diferentes y
dependen de
fosforilasas y
fosfatasas.
Estas enzimas son
interconvertibles.
La actividad de la
protein quinasa y
protein fosfatasa es
regulada por
hormonas y
neurotransmisores
Ddegraba igitalizada por Melilds 14
Modificaciones covalentes de las
enzimas
• Las formas activas e inactivas son interconvertibles
por modificaciones covalentes de sus estructuras
que son catalizadas por otras enzimas.
• Ej. Glucógeno fosforilasa de los tejidos animales
que catalizan la degradación del polisacárido de
reserva de glucógeno en glucosa mas fosfato.
Ddegraba igitalizada por Melilds 15
Formas de modificación covalente, 1
Fosforilación: Protein kinasas
Sobre residuos de Ser, Thr y Tyr
Ddegraba igitalizada por Melilds 16
La modificación estructural supone la esterificación de
los términos hidroxilos de ciertos aa con el P del ATP
Ddegraba igitalizada por Melilds 17
Regulación Enzimática
Modificación Covalente
2 ATP
2 ADP
Glucagon (H)
Adrenalina (M)
↑[cAMP]
2 H2O
2 Pi
Insulina
Glucógeno Fosforilasa b
(menos activa)
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Glucógeno Fosforilasa a
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Fosfoprotein
Fosfatasa 1
(PP1)
Fosforilasa b
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Ddegraba igitalizada por Melilds 18
MODIFICACION COVALENTE Residuos de aac que aceptan la modificación coovalente
Ddegraba igitalizada por Melilds 19
Formas de modificación covalente, 3
Adenilación: Sistema de la Glutamina sintetasa
Ddegraba igitalizada por Melilds 20
Formas de modificación covalente, 4
ADP-ribosilación: actúa NAD+ como donador del
grupo ADP-ribosa
Ddegraba igitalizada por Melilds 21
Ddegraba igitalizada por Melilds 22
Ddegraba igitalizada por Melilds 23
MODIFICACION ALOSTERICA
Ddegraba igitalizada por Melilds 24
Características de las enzimas
• Son oligoméricas
• Estables a C°
• Algunas enzimas son activadas o inhibidas por un efector
(modulador)
• Cuando el efector es diferente al S: enz. Heterotrópicas
• Cuando utilizan el S como modulador: enz. Homotrópicas.
• No obedecen a la cinética de Michaelis-Menten
• Frecuentemente muestran gráficas sigmoideas de velocidad
• Porque la unión de la primera molécula se S incrementa la
velocidad de unión de las subsecuentes moléculas de S
Ddegraba igitalizada por Melilds 25
Ddegraba igitalizada por Melilds 26
• La cooperatividad positiva consiste en que la
fijación de una molécula de sustrato favorece a la
fijación del siguiente, y así, hasta ocuparse toda la
molécula.
• Existe también cooperatividad negativa, cuando la
fijación de una molécula de sustrato dificulta la
fijación del siguiente
Modelo concertado
Modelo secuencial
La unión ligando a una sub-unidad induce la transición
concertada de la otra (el efector cambia el equilibrio de T a R)
La unión ligando a cualquier sub-unidad induce un
cambio conformacional a la sub-unidad siguiente y
se transmite secuencialmente a las otras
subunidades
Ddegraba igitalizada por Melilds 27
Ddegraba igitalizada por Melilds 28
Ddegraba igitalizada por Melilds 29
Ddegraba igitalizada por Melilds 30
Ddegraba igitalizada por Melilds 31
Ddegraba igitalizada por Melilds 32
Propiedad
• La mayoría de enzimas alostéricas pueden ser
activadas o inhibidas por efectores:
Los efectores (+) reducen el valor de S y la
cooperatividad
Los efectores (-) aumentan el carácter sigmoideo de
la curva
Ddegraba igitalizada por Melilds 33
Enzimas alostéricas
Sufren cambios conformacionales en respuesta a
enlace de efectores o moduladores
Ej
• Inhibidores
• Activadores
Ddegraba igitalizada por Melilds 34
Ddegraba igitalizada por Melilds 35
K enzimas
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V enzimas
- Efector modula Vmax
Cinética sigmoidal:
activación/
inactivación como
interruptor
(switch-like)
Ddegraba igitalizada por Melilds 36
ACTIVACION POR
PROTEOLISIS
Ddegraba igitalizada por Melilds 37
Ddegraba igitalizada por Melilds 38
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Ddegraba igitalizada por Melilds 40
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DEL QUIMITRIPSINÓGENO
Ddegraba igitalizada por Melilds 42
Proteasa
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Activación por
proteólisis en
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Ddegraba igitalizada por Melilds 43
Proteolisis por
trombina
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ENZIMAS: Control de la actividad enzimática

  • 2. CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Ddegraba igitalizada por Melilds 2
  • 3. Control de la actividad enzimática Enzimas reguladoras retroinhibición Modificación covalente Enzimas alostéricas Activacion por proteolisis Ddegraba igitalizada por Melilds 3
  • 6. ENZIMAS ALOSTERICAS Existen sistemas enzimáticos en donde el producto de la reacción actúa como inhibidor especifico de una enzima situada al comienzo de la secuencia. Esta inhibición se asigna como: • Inhibicion por el producto • Inhibicion feed-back • Retroinhibición Estas enzimas reciben el nombre de enzimas alostericas propuestas por J. Monod,et.al y presentan un sitio diferente al centro activo al que se une reversiblemente Ddegraba igitalizada por Melilds 6
  • 8. ENZIMAS REGULADORAS POR RETROINHIBICION Retroinhibición de la conversión de L-Treonina en L-isoleucina, catalizada por una secuencia de 5 enzimas. La treonina deshidratasa (E1) es inhibida alostericamente por la L-Isoleucina, producto final de la secuencia. Ddegraba igitalizada por Melilds 8
  • 9. Retroalimentación negativa en vías metabólicas Asp + CP Carbamil aspartato CTP Síntesis de pirimidinas ATCasa El producto final de la vía, CTP (citidin trifosfato) inhibe a la primera enzima de la ruta metabólica, Aspartato transcarbamilasa Al mismo tiempo, dicha enzima puede ser activada por ATP ATP + Ddegraba igitalizada por Melilds 9
  • 10. Control por Retroalimentación Negativa Síntesis de Iso a partir de Tre en bacterias Las altas concentraciones de Iso inhiben a la Treonina deshidratasa Síntesis de AMP y GMP Las altas concentraciones de AMP y/o GMP inhiben a la PRPP sintetasa Ddegraba igitalizada por Melilds 10
  • 12. Enzimas reguladoras 2. Modulacion covalente reversible Fosforilacion Adenililacion Uridililación ADP-ribosilación Metilación Carbamilación Ddegraba igitalizada por Melilds 12
  • 13. CARACTERISTICAS • Esta enzima presenta 2 formas: Fosforilasa a: forma activa Fosforilasa b: forma menos activa • La fosforilasa a es una proteína oligomérica con 4 sub-unidades, cada una con una Ser. Fosforilada en su OH. • Estos grupos fosfato pueden separarse por una fosforilasa fosfatasa, para pasar a fosforilasa b • La fosforilasa b puede activarse por acción de la fosforilasa quinasa. • Por tanto, la actividad de la fosforilasa del glucógeno es regulada por enzimas que desplazan el equilibrio entre sus formas activas e inactivas, Ddegraba igitalizada por Melilds 13
  • 14. FOSFORILACIÓN - DEFOSFORILACIÓN La forma Fosforilada y no Fosforilada son diferentes y dependen de fosforilasas y fosfatasas. Estas enzimas son interconvertibles. La actividad de la protein quinasa y protein fosfatasa es regulada por hormonas y neurotransmisores Ddegraba igitalizada por Melilds 14
  • 15. Modificaciones covalentes de las enzimas • Las formas activas e inactivas son interconvertibles por modificaciones covalentes de sus estructuras que son catalizadas por otras enzimas. • Ej. Glucógeno fosforilasa de los tejidos animales que catalizan la degradación del polisacárido de reserva de glucógeno en glucosa mas fosfato. Ddegraba igitalizada por Melilds 15
  • 16. Formas de modificación covalente, 1 Fosforilación: Protein kinasas Sobre residuos de Ser, Thr y Tyr Ddegraba igitalizada por Melilds 16
  • 17. La modificación estructural supone la esterificación de los términos hidroxilos de ciertos aa con el P del ATP Ddegraba igitalizada por Melilds 17
  • 18. Regulación Enzimática Modificación Covalente 2 ATP 2 ADP Glucagon (H) Adrenalina (M) ↑[cAMP] 2 H2O 2 Pi Insulina Glucógeno Fosforilasa b (menos activa) - OHHO - Glucógeno Fosforilasa a (más activa) - PiPi - Fosfoprotein Fosfatasa 1 (PP1) Fosforilasa b quinasa Ddegraba igitalizada por Melilds 18
  • 19. MODIFICACION COVALENTE Residuos de aac que aceptan la modificación coovalente Ddegraba igitalizada por Melilds 19
  • 20. Formas de modificación covalente, 3 Adenilación: Sistema de la Glutamina sintetasa Ddegraba igitalizada por Melilds 20
  • 21. Formas de modificación covalente, 4 ADP-ribosilación: actúa NAD+ como donador del grupo ADP-ribosa Ddegraba igitalizada por Melilds 21
  • 25. Características de las enzimas • Son oligoméricas • Estables a C° • Algunas enzimas son activadas o inhibidas por un efector (modulador) • Cuando el efector es diferente al S: enz. Heterotrópicas • Cuando utilizan el S como modulador: enz. Homotrópicas. • No obedecen a la cinética de Michaelis-Menten • Frecuentemente muestran gráficas sigmoideas de velocidad • Porque la unión de la primera molécula se S incrementa la velocidad de unión de las subsecuentes moléculas de S Ddegraba igitalizada por Melilds 25
  • 27. • La cooperatividad positiva consiste en que la fijación de una molécula de sustrato favorece a la fijación del siguiente, y así, hasta ocuparse toda la molécula. • Existe también cooperatividad negativa, cuando la fijación de una molécula de sustrato dificulta la fijación del siguiente Modelo concertado Modelo secuencial La unión ligando a una sub-unidad induce la transición concertada de la otra (el efector cambia el equilibrio de T a R) La unión ligando a cualquier sub-unidad induce un cambio conformacional a la sub-unidad siguiente y se transmite secuencialmente a las otras subunidades Ddegraba igitalizada por Melilds 27
  • 33. Propiedad • La mayoría de enzimas alostéricas pueden ser activadas o inhibidas por efectores: Los efectores (+) reducen el valor de S y la cooperatividad Los efectores (-) aumentan el carácter sigmoideo de la curva Ddegraba igitalizada por Melilds 33
  • 34. Enzimas alostéricas Sufren cambios conformacionales en respuesta a enlace de efectores o moduladores Ej • Inhibidores • Activadores Ddegraba igitalizada por Melilds 34
  • 36. K enzimas - Efector modula km V enzimas - Efector modula Vmax Cinética sigmoidal: activación/ inactivación como interruptor (switch-like) Ddegraba igitalizada por Melilds 36
  • 40. ACTIVACIÓN DE ZIMÓGENOS Ddegraba igitalizada por Melilds 40
  • 44. Proteolisis por trombina A y B Monómero de fibrina Union β - βGHR Union γ - αGPR βGHR αGPR Ddegraba igitalizada por Melilds 44