estructura, clasificación y metabolismo de las proteínas

1. PROTEÍNAS
Lic. Rojas Luis

2. macromoléculas
compuestas por
carbono,
nitrógeno,
hidrógeno y
oxígeno.
la mayoría
contienen azufre y
fósforo.

3. las proteínas son
polímeros formados
por la unión de
unidades de menor
masa molecular
llamadas
aminoácidos.
mediante
enlaces
peptídicos.

4. FORMULA GENERAL DEL AMINOÁCIDO

5. EL ENLACE PEPTÍDICO
cuando reacciona el grupo acido de un aminoácido con el grupo
amino de otro, ambos aminoácidos quedan unidos mediante un
enlace peptídico.
se trata de una reacción en la que se produce una amida y una
molécula de agua.

6. ▪ péptido: unión de un bajo números de
aminoácidos.
▪ oligopéptido: menor a 10 aminoácidos.
▪ polipéptido: mayor a 10 aminoácidos.
▪ proteína: mas de 50 aminoácidos.
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

7. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
* PRIMARIA
*SECUNDARIA
*TERCIARIA
*CUATERNARIA

8. esta estructura es la secuencia de
aminoácidos de la proteína.
la función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que esta adopte.
ESTRUCTURA PRIMARIA

9. la insulina está formada por dos cadenas
pépticas de estructura primaria, de 21 y 30
aminoácidos unidos mediante enlaces disulfuro.

10. esta estructura es disposición de
secuencia de aminoácidos en el espacio
alfa como hélice.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

11. esta cadena va a poder disponer en el espacio en
diferentes conformaciones que constituyen las
estructuras de orden superior a la primaria.

12. ESTRUCTURA TERCIARIA
esta estructura informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre
si misma originando una conformación globular.
pueden ser de diversas pero se distinguen dos formas :
* fibrosas
* globular

13. las proteínas conformaciones filamentosas suelen tener
función estructural , de protección, son insolubles en agua y en
soluciones salinas.
VARIEDAD DE ESTRUCTURAS
TERCIARIA: FIBROSA (COLÁGENO)

14. ESTRUCTURA TERCIARA GLOBULAR :
MIOGLOBINA.
las proteínas son conformaciones globulares suelen ser solubles en agua o
en soluciones salinas. son globulares las enzimas, las proteínas de la
membrana y muchas proteínas con función transportadora.
las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices
y conformaciones beta, realiza funciones de transporte, enzimáticas y
hormonales.

15. ESTRUCTURA CUATERNARIA
esta estructura conforma la unión mediante
enlaces débiles de varias cadenas polipeptídica
con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.

16. la estructura cuaternaria: tetrámero de hemoglobina,
cada cadena o protomero esta de un color diferente.
esta proteína transporta el oxígeno en la sangre.

17. los anticuerpos son proteínas con estructuras
cuaternaria conformada por cuatro cadenas muy
replegadas, cada una con un color diferente.

18. *la organización tridimensional o espacial
de las proteínas se denominan
conformación.
*la conformación que adopta la proteína
en su medio fisiológico se llama
estructura nativa.
*esta estructura es esencial para que la
proteína ejerza su función biológica
especifica .

20. PROPIEDADES
FUNCIONES
cada una lleva a cabo una determinada función y lo
realiza porque posee una determinada estructura y
una conformación espacial propia, por lo que un
cambio en la estructura de la proteína puede
significar una pérdida de la función.
además, no todas las proteínas son iguales en todos
los organizamos, cada individuo posee proteínas
especificas suyas que poseen manifiesto en los
procesos de rechazo de órganos trasplantados.

21. la semejanza entre proteínas son un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve
para la construcción de árboles filogenéticos.

22. CLASIFICACION DE LAS PROTEÍNAS
• las proteínas se pueden clasificar siguiendo diversos criterios:
solubilidad composición, forma de la molécula, actividad biológica.
clasificación según su composición:
• Holo proteínas o proteínas simples: están formadas únicamente por
cadenas polipeptídica.
• heteropoteinas o proteínas complejas o conjugadas: formadas por
una fracción proteínica y un grupo no proteico, que se denomina
grupo prostético.

24. HOLO PROTEÍNAS
GLOBULARES
* prolaminas: zeina (maiz), gliadina (trigo), hordeina (cebada).
* aglutininas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
* albúminas: seroalbumina (sangre), ovoalbumina (huevo),
lactoalbumina (leche).
*hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina.
* enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas y
otras.

25. HOLO PROTEÍNAS
FIBROSAS
* colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosas.
*queratinas: en formaciones epidérmicas (pelos, uñas,
plumas, cuernos).
*elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.
* vibriones: en hilos de seda (arañas, insectos).

26. HETEROPROTEINAS
GLUCOPROTEÍNAS
*ribonucleica
*mucoproteinas
*anticuerpos
*hormona
*luteinizante

27. HETEROPROTEINAS
LIPOPROTEÍNAS
de alta muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.

28. HETEROPROTEINAS
NUCLEOPROTEÍNAS
*nucleosomas de la cromatina.
* ribosomas

29. FUNCIONES ESTRUCTURALES
- las glucoproteínas: que forman parte de las
membranas.
- las histonas: que forman parte de los cromosomas
- el colágeno: del tejido conjuntivo y fibroso.
- la elastina: del tejido conjuntivo elástico.
-las queratina: la epidermis.

30. FUNCIÓN ENZIMÁTICA
-gástrica: jugo gástrico.
-pepsina: jugo gástrico.
-amilasa: jugo pancreático y saliva.
FUNCIÓN DEFENSA
- inmunoglobulinas: anticuerpos.
-fibrinógeno.
-trombina.

31. FUNCIONES TRANSPORTE
-hemoglobina
-mioglobina
-citocromos
FUNCIONES RESERVA
- ovoalbúmina: la clara de huevo
-gliadina: del grano de trigo.
-lacto albúmina: de la leche.

32. PROTEÍNAS ANIMALES

33. PROTEÍNAS VEGETALES

34. SOLUBILIDAD
en general las
proteínas son
solubles e en agua
debido a los
radicales r que
están colocados en
la superficie de la
proteína y que
establecen enlaces
por puente de
hidrógeno en el
agua.

35. ESPECIFICIDAD
las proteínas son
moléculas
específicas, es decir,
cada especie
biológica poseen
algunas proteínas
que las otras
especies no tienen.

36. DESNATURALIZACIÓN
la desnaturalización
proteica consiste en la
pérdida de la configuración
espacial que tienen en
estado nativo, lo que
conlleva a una pérdida de la
función biológica.

37. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
este fenómeno puede producirse por una diversidad de
factores, ya sean físicos como : el calor , las radiaciones
ultravioleta, altas presiones o químicos como : ácidos ,
bases.
consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que conforman dicha estructura.
en algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina
re naturalización.

38. DISLIPOPROTEINEMIAS

39. ● Las dislipoproteinemias, también llamadas dislipemias o
hiperlipidemias son alteraciones de los lípidos de cualquier tipo en
sangre.
● Estas alteraciones de lípidos en sangre son la causa fundamental de
enfermedades del aparato circulatorio y a su vez, la primera causa de
mortalidad en países desarrollados.
● Una lipoproteína es un lípido unido a una proteína. Esta asociación es
de extrema importancia pues los lípidos no se solubilizan bien en la
sangre. Y para que se dé esta solubilización un lípido debe estar unido a
una proteína y de esta manera pueda ser transportado por el torrente
sanguíneo ya sea desde un el punto de absorción al de utilización, bien
desde un punto de degradación a otro de eliminación.
● La parte lipídica de la lipoproteína puede ser un fosfolípido,
triglicéridos, colesterol libre o esterificado y ácidos grasos no
esterificados. En cuanto a la parte proteica son las denominadas
apoproteinas sintetizadas en intestino e hígado y que sirven de
vehículo de transporte a los lípidos.

40. Una vez unido el lípido a la apoproteína se configura la lipoproteína y se clasifican en
función de la densidad de estas:
● Se forman en la mucosa intestinal. Estos son ricos en triglicéridos y se transportan
hacia los tejidos para ser almacenados o ser utilizados como fuente de energía. Por
este motivo, los quilomicrones suelen aparecen en circunstancias posprandiales.
1. Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL). Son ricas en triglicéridos de origen
endógeno sintetizadas por el hígado donde se produce el colesterol, los
fosfolípidos y algunas apoproteínas que forman parte de VLDL. Estas lipoproteínas
transportan su contenido hacia los tejidos donde liberan los triglicéridos con el fin
de ser almacenados o usados como fuente de energía.
2. Lipoproteínas de baja densidad (LDL). Este tipo de lipoproteína contiene la mayor
parte de colesterol circulante el cual es transportado a los tejidos. Estas
lipoproteínas son las más aterogénicas de ahí que se las conoce popularmente
como “colesterol malo”.
3. Lipoproteínas de alta densidad (HDL). Se origina en el hígado y es en el torrente
sanguíneo es donde se une a sus principales constituyentes, algunos procedentes
de la mucosa intestinal y otros del hígado. Su principal función es la de depurar el
colesterol a los tejidos periféricos para llevarlo hasta el hígado y transformarlo en
ácidos biliares. De esta manera se excreta por la bilis. Esta acción impide la
acumulación de colesterol en las paredes arteriales. Por esta razón se le denomina
“colesterol bueno”.

42. Gracias!!!