Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por aminoácidos. Están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces otros elementos como azufre, fósforo, hierro y magnesio. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte y hormonales en el cuerpo. Las proteínas se clasifican según su función biológica, forma y composición química.

1. PROTEÍNAS

2. • El nombre proteína proviene de la
palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa
"primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que
pueden tomar.
• Son macromoléculas orgánicas formadas básicamente por
carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y algunas veces
(S, P, Fe, Mg, Cu)

3. FUENTE DE OBTENCION DE LAS PROTEINAS

5. • Un poco de historia: la primera proteína en secuenciarse
fué la INSULINA, en el año 1955 por, Frederick Sanger.
• La insulina es la principal hormona que regula los niveles
de glucosa en la sangre. Su función es controlar la
velocidad a la que la glucosa se consume en las células del
musculo, tejido graso e hígado.

6. ¿ DE QUE ESTAN FORMADAS LAS PROTEINAS?
• Están formadas por un conjunto de aminoácidos.
• ¿QUE ES UN AMINOACIDO? (AA)
• Es la unidad funcional y estructural de una proteína, su
orden y disposición en la proteína dependen del código
genético de cada persona.

7. • Un aminoácido es una sustancia cristalina, casi siempre de
sabor dulce, que se caracteriza por poseer un grupo
carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2)
• El aminoácido mas pequeño es la Glicina.
• Son 20aminoacidos en total de los cuales 10 son
indispensables para el organismo, a estos se les llama
aminoácidos esenciales.

8. AMINOACIDOS ESENCIALES
AMINOACIDO FUNCION
TREONINA Colabora en la desintoxicación del hígado junto con la metionina y el
acido aspártico.
TRIPTÓFANO Interviene en la producción de adrenalina, es un relajante muscular,
ayuda a aliviar el insomnio.
VALINA Interviene en el crecimiento y reparación de tejidos, promueve el vigor
mental y coordinación muscular.
ISOLEUCINA Interviene en la formación y reparación del tejido muscular.
LEUCINA Interviene en la formación y reparación del tejido muscular.
LISINA Interviene en la reparación de tejidos, en el sistema inmunológico y la
síntesis hormonal.
METIONINA Es el principal aporte de azufre, el cual previene los problemas del
pelo, de la piel y de las uñas.
FENILALANINA Interviene en la producción de colágeno, en la formación de diversas
sustancias neurotransmisoras , funciona como antidepresivo y ayuda a
mantener la memoria.
ALANINA Transferencia de nitrógeno de los tejidos periféricos hacia el hígado,
ayuda en el metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple que el
cuerpo utiliza como energía, protege contra la acumulación de
sustancias tóxicas .
HISTIDINA Se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en el
tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es
esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos.

9. • Los aminoácidos se clasifican en: (Polares, Apolares,
Ácidos y Básicos).
• A) AMINOACIDOS APOLARES

10. • B) AMINOACIDOS POLARES

11. • C) AMINOACIDOS ACIDOS
• D) AMINOACIDOS BASICOS

12. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
• A) Según su función biológica.
TRANSPORTE
RESERVA
ENZIMATICA
MOVIMIENTO
FUNCIONES HOMEOSTATICA
HORNONAL
ESTRUCTURAL
INMUNOLOGICA

14. ENZIMATICA Catalizan todas las reacciones, ejemplo: pepsina y lipasa
digestivas hidrolíticas del intestino.
DEFENSA Los anticuerpos son proteínas protectoras, que como parte de
la respuesta inmune, reducen los efectos perjudiciales de las
proteínas extrañas (anticuerpos) ejemplo: inmuglobina, el
fibrógeno y la protrombina esencial para la coagulación de la
sangre.
HORMONAL Controlan procesos biológicos del cuerpo humano, por
ejemplo: vasoprina (controla la presión sanguínea), insulina
regula la glucosa.
MOVIMIENTO Responsables de la contracción muscular: actina y miosina.
ESTRUCTURAL Forman parte de las células y tejidos como el colágeno,
elastina de los tejidos conectivos, queratina ( pelo, uñas,
cuernos, pezuñas)
RESERVA Reserva agua, como la albúmina.
HOMEOSTÁTICA Regula el pH en las células.
TRANSPORTE Transporte de oxígeno en la sangre (hemoglobina), transporte
de oxígeno en los músculos (mioglobina).

15. • B) Según su forma:
FIBROSAS Presentan cadenas poli péptidas largas. Son insolubles
en agua y soluciones acuosas. Algunos ejemplos de
estas son la queratina, miosina, colágeno y fibroína (
arañas e insectos).
GLOBULARES Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta. La mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de
transporte.

16. • C) Según su composición química:
Simples u holoproteínas. Su hidroóisis solo permite aminoácidos.
Ejemplo: insulina y colágeno.
Conjugadas o Su hidrólisis produce aminoácidos y otras
heteroproteínas sustancias no proteicas.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo
prostético o componente no proteico en:
a. Nucleoproteínas: Están presentes en los cromosomas y en los
virus.
b. Metaloproteínas: en algunas enzimas.
c. Fosfoproteínas: en la caseína de la leche y la fosvitina de la yema
del huevo.
d. Glucoproteínas: en la glucosa.

18. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• SOLUBILIDAD: esta propiedad se ,mantiene siempre y
cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes.
• ESPECIFICIDAD: cada proteína tiene una función específica
que esta determinada por su estructura primaria.
• DESNATURALIZACION: implica modificaciones en la
estructura de la proteína que traen como resultado una
alteración o desaparición de sus funciones.

19. GRACIAS POR SU ATENCION.