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Tema: Las Proteínas
Materia: Biología
Maestra: Aurelia Rostro Ramírez
Escuela: Plantel 17, COBAEJ
Grado: 1° «B»
Alumnos:
 Efrén Alejandro Vázquez Vázquez
 Laura Lizeth Pulido Martínez
 Yazmin Monserrat Saldaña Quezada
 Patrisia González Sandoval
 Ana Cristina García Carraza
Los nutrientes de gran importancia
biológica que son las proteínas, son
macromoléculas que constituyen el
principal nutriente para la formación de
los músculos del cuerpo.
Su composición consta de carbono,
hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además
de otros elementos como azufre, hierro,
fósforo y cinc.
En las células, las proteínas son las
moléculas orgánicas más abundantes,
constituyen más del 50 % del peso seco
de las mismas.
ESTRUCTURA DE
LAS PROTEINAS.
Las proteínas poseen una estructura química central que
consiste en una cadena lineal de aminoácidos plegada de
forma que muestra una estructura tridimensional, esto
les permite a las proteínas realizar sus funciones.
En las proteínas se codifica el material genético de cada
organismo y en él se especifica su secuencia de
aminoácidos.
Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los
ribosomas para formar las macromoléculas que son las
proteínas.
Los aminoácidos se combinan entre ellos de múltiples
maneras para formar cada tipo de proteínas.

Los aminoácidos pueden dividirse
en 2 tipos:
Aminoácidos esenciales
(Se obtienen de alimentos)
 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptofano
 Valina
 Alanina
Aminoácidos no esenciales
(Se Producen en nuestro cuerpo)
 Arginina
 Ácido Aspártico
 Cisteína
 Ácido Glutámico
 Glutamina
 Glicina
 Ornitina
 Prolina
 Serina
 Taurina
 Tirosina

Clasificación de las
proteínas

 La estructura primaria hace referencia a la secuencia
de aminoácidos que la componen, ordenados desde
el primer aminoácido hasta el último. El primer
aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por
lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal.
El último aminoácido siempre tiene libre el grupo
carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-
terminal.
Estructura primaria

Proteína en un nivel de organización que
adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea
la secuencia de aminoácidos que la componen.
La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de
giro de los enlaces establecidos con el carbono
asimétrico y la interacción de los radicales de los
aminoácidos con la disolución en la que se
encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí
misma.
Estructura secundaria

La estructura terciaria es la forma que manifiesta
en el espacio una proteína. Depende de la
estructura de los niveles de organización
inferiores. Puede ser una conformación
redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto
globular. También puede ser una estructura
fibrosa y alargada. La conformación espacial de
la proteína condiciona su función biológica.
Estructura terciaria

 Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman
una organización superior, denominada estructura
cuaternaria. Cada proteína componente de la
asociación, conserva su estructura terciaria. La unión
se realiza mediante gran número de enlaces débiles,
como puentes de Hidrógeno o interacciones
hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria

FUNCIONES DE LAS
PROTEINAS

 Otra de las estructuras que forman las proteínas son
la elastina y la queratina, siendo la primera un tejido
conjuntivo elástico y la segunda la encargada de
formar la epidermis que es la piel.
por ejemplo la hormona trombina y fibrinógeno, la
defensiva inmunoglobulina, la hormona encargada
del transporte de hemoglobina, hemocianina y
citocromos
Función enzimática

 Las glucoproteínas que se encargan de formar la
membrana celular, las histonas que se encuentran en
los cromosomas del ADN, el colágeno que es un tipo
de tejido conjuntivo fibroso que se encuentra en
diversas partes del cuerpo como por ejemplo la nariz
y las orejas
Función estructural

 Crean los anticuerpos y regulan factores contra
agentes extraños o infecciones. Toxinas
bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones
defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y
tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para
evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan
como anticuerpos ante posibles antígenos.
Función defensiva

 Están formados los siguientes compuestos:
Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas,
jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son
causantes de las reacciones químicas que suceden en
el organismo. Algunas proteínas como la ciclina
sirven para regular la división celular y otras regulan
la expresión de ciertos genes.
Funciones reguladoras

 Las proteínas funcionan como
amortiguadores, manteniendo en diversos medios
tanto el pH interno como el equilibrio osmótico.
Función homeostática

 La contracción de los músculos través de la misiona
y actina es una función de las proteínas contráctiles
que facilitan el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables
de la contracción de los músculos. También está
implicada la dineina que está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.
Función contráctil

 Son la lacto albúmina de la leche o a ovoalbúmina de
la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la
gliadina del grano de trigo constituyendo estos
últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo
del embrión
Función de reserva

 La hemoglobina y la mioglobina, proteínas
transportadoras del oxígeno en la sangre en los
organismos vertebrados y en los músculos
respectivamente. En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que transporta el
oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos
de proteínas cuya función es el transporte son
citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
Función de transporte

ALIMENTOS RICOS EN
PROTEINAS.
El lomo embuchado
Es uno de los alimentos
con mayor contenido de
proteínas. El lomo
embuchado contiene 50
gramos de proteínas y sólo
8 gramos de grasa por
cada 100 gramos.
La soja
Es una legumbre muy nutritiva que
contiene un elevado porcentaje de
proteínas de alta calidad, casi 37
gramos de proteínas por cada 100
gramos de soja.
La soja contiene la mayoría de
aminoácidos esenciales a excepción
de la metionina.
Si la comparamos con otros
alimentos, la soja, a igual
peso, contiene el doble de proteínas
que la carne, 4 veces las proteínas
del huevo y 12 veces las de la leche.
El porcentaje de proteínas
habitual de la leche
desnatada en polvo es de
35 gramos por cada 100
gramos además de
contener sólo un gramo
de grasa por cada 100
Cada 100 gramos de
cacahuetes tienen 27
gramos de proteínas. El
cacahuete a pesar de sus
nutrientes y propiedades
debe comerse con
moderación pues es pesado
de digerir.
La leche desnatada en
polvo .
El cacahuete o maní.

EJEMPLOS DE
PROTEINAS
 El colágeno es una molécula proteica o
proteína que forma fibras, las fibras
colágenas. Estas se encuentran en todos
los animales. Son secretadas por las
células del tejido conjuntivo como los
fibroblastos, así como por otros tipos
celulares. Es el componente más
abundante de la piel y de los huesos,
cubriendo un 25% de la masa total de
proteínas en los mamíferos.
 La albúmina es una proteína que
se encuentra en gran proporción
en el plasma sanguíneo, siendo la
principal proteína de la sangre, y
una de las más abundantes en el
ser humano. Es sintetizada en el
hígado.
 Los anticuerpos (también conocidos
como inmunoglobulinas) son
glicoproteínas del tipo gamma
globulina. Pueden encontrarse de
forma soluble en la sangre u otros
fluidos corporales de los
vertebrados, disponiendo de una
forma idéntica que actúa como
receptor de los linfocitos B y son
empleados por el sistema
inmunitario para identificar y
neutralizar elementos extraños tales
como bacterias, virus o parásitos.
Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es
responsable de las fibras elásticas. Está formada por
unidades básicas de tropoelastina. Aparece en
tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que
catalizan reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles.
Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas
para que ocurran a unas tasas significativas. A las
reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimáticas.
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Fuentes
http://colageno.net/colageno-hidrolisado.htm
http://proteinas.org.es/que-son-las-proteinas
http://proteinas.org.es/proteinas-conjugadas
http://proteinas.org.es/proteinas-simples
http://proteinas.org.es/proteinas-simples

Las proteinas

  • 2.
  • 3.
    Tema: Las Proteínas Materia:Biología Maestra: Aurelia Rostro Ramírez Escuela: Plantel 17, COBAEJ Grado: 1° «B» Alumnos:  Efrén Alejandro Vázquez Vázquez  Laura Lizeth Pulido Martínez  Yazmin Monserrat Saldaña Quezada  Patrisia González Sandoval  Ana Cristina García Carraza
  • 4.
    Los nutrientes degran importancia biológica que son las proteínas, son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo. Su composición consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y cinc. En las células, las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes, constituyen más del 50 % del peso seco de las mismas.
  • 5.
  • 6.
    Las proteínas poseenuna estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoácidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus funciones. En las proteínas se codifica el material genético de cada organismo y en él se especifica su secuencia de aminoácidos.
  • 7.
    Estas secuencias deaminoácidos se sintetizan por los ribosomas para formar las macromoléculas que son las proteínas. Los aminoácidos se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas.
  • 8.
     Los aminoácidos puedendividirse en 2 tipos: Aminoácidos esenciales (Se obtienen de alimentos)  Histidina  Isoleucina  Leucina  Lisina  Metionina  Fenilalanina  Treonina  Triptofano  Valina  Alanina Aminoácidos no esenciales (Se Producen en nuestro cuerpo)  Arginina  Ácido Aspártico  Cisteína  Ácido Glutámico  Glutamina  Glicina  Ornitina  Prolina  Serina  Taurina  Tirosina
  • 9.
  • 10.
      La estructuraprimaria hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c- terminal. Estructura primaria
  • 11.
     Proteína en unnivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Estructura secundaria
  • 12.
     La estructura terciariaes la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica. Estructura terciaria
  • 13.
      Cuando variasproteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. Estructura cuaternaria
  • 15.
  • 17.
      Otra delas estructuras que forman las proteínas son la elastina y la queratina, siendo la primera un tejido conjuntivo elástico y la segunda la encargada de formar la epidermis que es la piel. por ejemplo la hormona trombina y fibrinógeno, la defensiva inmunoglobulina, la hormona encargada del transporte de hemoglobina, hemocianina y citocromos Función enzimática
  • 18.
      Las glucoproteínasque se encargan de formar la membrana celular, las histonas que se encuentran en los cromosomas del ADN, el colágeno que es un tipo de tejido conjuntivo fibroso que se encuentra en diversas partes del cuerpo como por ejemplo la nariz y las orejas Función estructural
  • 20.
      Crean losanticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos. Función defensiva
  • 22.
      Están formadoslos siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes. Funciones reguladoras
  • 24.
      Las proteínasfuncionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Función homeostática
  • 25.
      La contracciónde los músculos través de la misiona y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. También está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Función contráctil
  • 26.
      Son lalacto albúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión Función de reserva
  • 27.
      La hemoglobinay la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre. Función de transporte
  • 29.
  • 30.
    El lomo embuchado Esuno de los alimentos con mayor contenido de proteínas. El lomo embuchado contiene 50 gramos de proteínas y sólo 8 gramos de grasa por cada 100 gramos.
  • 31.
    La soja Es unalegumbre muy nutritiva que contiene un elevado porcentaje de proteínas de alta calidad, casi 37 gramos de proteínas por cada 100 gramos de soja. La soja contiene la mayoría de aminoácidos esenciales a excepción de la metionina. Si la comparamos con otros alimentos, la soja, a igual peso, contiene el doble de proteínas que la carne, 4 veces las proteínas del huevo y 12 veces las de la leche.
  • 32.
    El porcentaje deproteínas habitual de la leche desnatada en polvo es de 35 gramos por cada 100 gramos además de contener sólo un gramo de grasa por cada 100 Cada 100 gramos de cacahuetes tienen 27 gramos de proteínas. El cacahuete a pesar de sus nutrientes y propiedades debe comerse con moderación pues es pesado de digerir. La leche desnatada en polvo . El cacahuete o maní.
  • 33.
  • 34.
     El colágenoes una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.
  • 35.
     La albúminaes una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hígado.
  • 36.
     Los anticuerpos(también conocidos como inmunoglobulinas) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
  • 37.
    Elastina. Se encuentraen el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias. Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
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  • 39.