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- 12. Propiedades y acuerdosasociados a los aminoácidos comunes valores de pKa pK1 pK2 pKR Índice de Frecuencia en las Aminoácido Abreviaturas Mm (- COOH) (-NH3 ) (grupo R) pI hidropatía* proteínas (%) No Polares R-alifáticos Glicina Gly G 75 2.34 9.60 5.97 -0.4 7.2 Alanina Ala A 89 2.34 9.69 6.01 1.8 7.8 Valina Val V 117 2.32 9.62 5.97 4.2 6.6 Leucina Leu L 131 2.36 9.60 5.98 3.8 9.1 Isoleucina Ile I 131 2.36 9.68 6.02 4.5 5.3 Metionina Met M 149 2.28 9.21 5.74 1.9 2.3 R-aromáticos Fenilalanina Phe F 165 1.83 9.13 5.48 2.8 3.9 Tirosina Tyr Y 181 2.20 9.11 10.07 5.66 -1.3 3.2 Triptófano Trp W 204 2.38 9.39 5.89 -0.9 1.4 Polares R-sin carga Serina Ser S 105 2.21 9.15 5.68 -0.8 6.8 Prolina Pro P 115 1.99 10.96 6.48 1.6 5.2 Treonina Thr T 119 2.11 9.62 5.87 -0.7 5.9 Cisteína Cys C 121 1.96 10.28 8.18 5.07 2.5 1.9 Asparagina Asn N 132 2.02 8.60 5.41 -3.5 4.3 Glutamina Gln Q 146 2.17 9.13 5.65 -3.5 4.2 R- carga + Lisina Lys K 146 2.18 8.95 10.53 9.74 -3.9 5.9 Histidina Hys H 155 1.82 9.17 6.00 7.59 -3.2 2.3 Arginina Arg R 174 2.17 9.04 12.48 10.76 -4.5 5.1 R-carga – Aspartato Asp D 133 1.88 9.60 3.65 2.77 -3.5 5.3 Glutamato Glu E 147 2.19 9.67 4.25 3.22 -3.5 6.3 Tabla 5-1 Escala que combina la hidrofobia e hidrofilia de los grupos-R; mide el comportamiento que sigue un aminoácido en un entorno acuoso (valores -), o hidrofóbico (valores+). Ver Capítulo 12. De Kyte, J. & Doolittle, R.F. (1982) J. Mol. Biol. 157, 105-132. Recuento de la frecuencia de aparición hecha sobre un total de 1150 proteínas. De Doolittle, R.F. (1989) Redundancies in protein sequences. En Prediction of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation (Fasman, G.D.,ed) Plenum Press, N.Y, pp 599-623 Aminoácidos esenciales para adultos + Histidina para lactantes +
- 13. Glicina ValinaAlanina Leucina MetioninaIsoleucina Serina Treonina Cisteína Arginina AsparaginaProlina Aspartato GlutamatoGlutamina Lisina Histidina TriptófanoTirosinaFenilalanina No Polares, grupos-R alifáticos Polares, grupos-R sin carga grupos-R aromáticos grupos-R con carga + grupos-R con carga -
- 14. No Polares, grupo-Ralifáticos Glicina ValinaAlanina Metionina IsoleucinaLeucina
- 15. No Polares, grupo-Raromáticos TriptófanoTirosinaFenilalanina
- 16. Polares, grupo-R sincarga Serina Treonina Cisteína GlutaminaAsparaginaProlina
- 17. grupo-R con cargapositiva Lisina HistidinaArginina
- 18. grupo-R con carganegativa Aspartato Glutamato
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- 20. 4-Hidroxiprolina 5-Hidroxilisina 6-N-Metil-lisina γ-Carboxiglutamato Desmosina Selenocisteína Aminoácidos raros nopresentes en las proteínas (a) Aminoácidos raros no presentes en las proteínas (b) Ornitina Citrulina
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- 23. Forma No IónicaForma Ionizada
- 24. Anfóteros +NH3 HC COO - R +NH3 HC COOH R En medioácido se comporta como una base y queda cargado positivamente H+
- 25. En medio básicose comporta como un ácido, el grupo amino libera protones, con lo que queda cargado negativamente +NH3 HC COO - R NH2 HC COO- R H+ OH- +
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- 28. Características del enlacepeptídico - Es un enlace covalente más corto que otros enlaces C-N - Esto lo dota de un carácter de doble enlace, y le confiere rigidez impidiendo que gire libremente. - Los cuatro átomos (C=O y N-H) se hallan sobre un mismo plano, con distancias y ángulos fijo. Estructura de láminas unidas por los vértices pudiendo girar sobre él. C-C y N-C.
- 29. Dipéptido: nombrado desdeN-ter hacia C-ter
- 30. Tri, tetra, …péptidos Ser Gly Tyr Ala Leu Oligopéptidos: menos de 50 residuos Polipéptidos: 50 o más residuos.
- 31. Péptidos y oligopéptidosmás importantes -Función hormonal: -Oxitocina: neuropéptido,contracciones del útero, nonapéptido. -Arginina vasopresina: hipotálamo, regula control osmótico de agua por el riñón, nonapéptido. -Insulina: islotes de Langerhans pancreáticos, regula glucosa en sangre retirándola hacia la glucogenogénesis o la glucólisis. 51 residuos. - Glucagón: islotes de Langerhans, aumenta niveles de glucosa en sangre. 29 residuos. -Función Transportadora: -Glutatión: antioxidante celular y transportador de Aa al exterior de la célula. 3 residuos. -Función Antibiótica: -Gramicidina-S y Valinomicina: potencia el paso de iones por las membranas biológicas. Decapéptidos.
- 32. Datos moleculares dealgunas proteínas Peso Número de Número de cadenas Proteína molecular residuos polipeptídicas Citocromo c (humana) 13.000 104 1 Ribonucleasa A (páncreas bovino) 13.700 124 1 Lisozima (clara de huevo) 13.930 129 1 Mioglobina (corazón equino) 16.890 153 1 Quimotripsina (páncreas bovino) 21.600 241 3 Quimotripsinógeno (bovino) 22.000 245 1 Hemoglobina (humana) 64.500 574 4 Seroalbúmina (humana) 68.500 609 1 Hexoquinasa (levadura) 102.000 972 2 ARN Polimerasa (E.coli) 450.000 4.158 5 Apolipoproteína B (humana) 513.000 4.536 1 Glutamina sintetasa (E. coli) 619.000 5.628 12 Tabla 5-2
- 33. Niveles estructurales enlas proteínas Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas y giros Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades, siendo cada una un polipéptido.
- 34. Estructura primaria Estructura secundaria Estructura Terciaria Estructura cuaternaria Residuos de aminoácidos α-Hélice PolipéptidoConjunto de subunidades Estructura de las proteínas.
- 35. Secuencia de aminoácidos (proteína) Secuenciade ADN (gen) Gln – Tyr – Pro – Thr – Ile – Trp CAG TAT CCT ACG ATT TGG Primaria Con los 20 aminoácidos pueden formarse 20n polipéptidos
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- 39. 1,5 Å (2,9 Åen colágeno) α -hélice Cadena polipeptídica enrrollada en forma de espiral gracias al giro del carbono α de cada aminoácido. La estructura se estabiliza por los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue.
- 43. Conformación β oLámina plegada Puentes de hidrógeno intercatenarios
- 45. Estructura Secundaria yPropiedades de la Proteínas fibrosas Estructura Características Ejemplos α Hélice, enlaces puentes Resistentes, estructuras protectoras α-queratina del pelo, plumas y disulfuro insolubles de diferentes durezas uñas y flexibilidades β conformación Suaves, filamentos flexibles fibroína de la seda Triple hélice de Colágeno Alta resistencia a la tensión, sin Colágeno de los tendones, estirar matriz ósea Tabla 6-1
- 46. Queratina α-hélice Dos cadenas enrolladasen espiral Protofilamento Protofibrilla 20-30 Å 40-50 Å
- 55. Estructura terciaria Modo enel que la proteína se encuentra plegada en el espacio. Estable por las interacciones entre los -R de los aminoácidos, pueden ser: Puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos Puentes disulfuro enlace covalente entre restos tiol (-SH) de cisteínas Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta Atracciones hidrofóbicas y de Van der Waals entre grupos alifáticos y aromáticos de cadenas laterales La función biológica de la proteína depende de su estructura terciaria, y se centra en dominios, grupos de 50 a 300 aminoácidos, unidos entre sí por bisagras, porciones flexibles Los dominios son muy estables, aparecen en proteínas diferentes, y en organismos diferentes
- 58. Cantidades aproximadas deconformaciones α-hélice y β-lámina en algunas cadenas simples de proteína* (%) residuos Proteína (residuos totales) α-hélice β-lámina Quimotripsina (247) 14 45 Ribonucleasa(124) 26 35 Carboxipeptidasa (307) 38 17 Citocromo c (104) 39 0 Lisozima (129) 40 12 Mioglobina (153) 78 0 Tabla 6-2 Fuente: Datos de Cantor, C.R. & Schimmel, P.R. (1980) Biophysical Chemistry, Part I: The Conformation of Biological Macromolecules, p. 100, W.H. Freeman and Company, New York. *Las porciones de las cadenas polipeptídicas que no se han tenido en cuenta como α-hélice o β-lámina, consisten en codos, hélices irregulares o extremos alargados. Algunos segmentos de α-hélice o β-lámina a veces se desvían ligeramente de sus dimensiones y geometrías normales.
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- 61. Motivo típico entodas las conexiones β (b)
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- 63. Conexión levógira entre cadenasβ (muy escaso)
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- 68. Estructura cuaternaria Estructura deproteínas, fibrosas y laminares, formadas por más de una cadena polipeptídica. Cada una se llama protómero, subunidad o monómero. Pueden ser igual o distintos. La funcionalidad de la proteína requiere la unión de estas subunidades. La unión es por fuerzas débiles, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro
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- 72. Proteínas Conjugadas Tipo Grupo(s)Prostético (s) Ejemplo Lipoproteínas Lípidos β1-Lipoproteína sanguínea Glicoproteínas Carbohidratos Inmunoglobulina G Fosfoproteínas grupos Fosfato Caseína de la leche Hemoproteínas Hemo (ferroporfirina) Hemoglobina Flavoproteínas Flavín nucleótidos Succinato deshidrogenasa Metaloproteínas Hierro Ferritina Zinc Alcohol deshidrogenasa Calcio Calmodulina Molibdeno Dinitrogenasa Cobre Plastocianina Tabla 5-4
- 73. 72 84 65 26 58 110 95 40 SH HS SH SH HS HS HS HS 72 65 5840 26 110 95 84 72 84 65 26 58 110 95 40 Estado natural; catalíticamente Activa. desnaturalizada; Inactiva. Puentes disulfuroreducidos en los residuos de Cisteína. renaturalizada; Catalíticamente activa. Puentes disulfuro reconstituidos adición de Urea y mercaptoetanol eliminación de Urea y mercaptoetanol