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AMINOÁCIDOS
1
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
2
aa
NO POLARES
CON GRUPOS BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
3
NO POLARES
ALIFÁTICOS AROMÁTICOS
GLICINA (Gli)
ALANINA (Ala) TIROSINA (Tyr)
VALINA (Val) TRIPTOFANO (Trp)
LEUCINA (Leu) FENILALANINA (Phe)
ISOLEUCINA (Leu)
PROLINA (Pro)
POLARES SIN CARGA
SERINA (Ser)
TREONINA (Tre)
CISTEÍNA (Cys)
METIONINA (Met)
GLUTAMINA (Gln)
ASPARRAGINA (Asn)
POLARES CON CARGA
ÁCIDOS (O CARGADOS -) BÁSICOS (O CARGADOS +)
ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu) LISINA (Lis)
ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp) ARGIRINA (Arg)
HISTIDINA (His)
AMINOÁCIDOS ESCENCIALES
Son los aminoácidos que no se pueden sintetizar. Ni los animales ni el
hombre. Deben ser administrados en la dieta.
Son 10:
valina,
phenilalanina,
leucina,
isoleucina,
lisina,
treonina,
metionina,
triptofano,
argirina,
histidina.
Regla nemotécnica:
Vafe, le hizo lisamente tres meos triples a histidina
4
PÉPTIDOS
EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero.
GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.
ANTIBIÓTICOS
GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula
Son Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa)
Dipéptido: 2 aa
Tripéptido: 3 aa
Tetrapéptido: 4 aa
Pentapéptido: 5 aa
5
Extremo N-terminal: Extremo C-terminal:
comienzo de la cadena fin de la cadena
Por su
naturaleza
química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEINAS
Por la forma
que adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función
Biológica
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS y ADHESIÓN
NUTRIENTES
HORMONAS
6
DEFINICIÓN DE PROTEÍNA
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la
procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y S
ESTRUCTURA PRIMARIA
7
•Hace referencia a:
La identidad de aminoácidos.
La secuencia de aminoácidos.
La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace
que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por:
UNIONES PEPTÍDICAS.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias:
HÉLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
HELICE ALFA
• Los grupos R de los aa se
orientan hacia el exterior.
• Se forman puentes de H entre
el C=O de un aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4 lugares.
• Hay 3.6 aa por vuelta.
• Ej: queratina. 8
HOJA PLEGADA BETA
• Los grupos R se orientan hacia
arriba y abajo alternativamente.
• Se establecen puentes H entre
C=O y NH- de aa que se
encuentran en segmentos
diferentes de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)
ESTRUCTURA TERCIARIA • Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada disposición en el
espacio por interacciones entre
aa que se encuentran en sitios
alejados de la cadena.
• Proteínas globulares: se pliegan
como un ovillo.
• Proteínas fibrosas: tienen
aspecto alargado.
• Ej: mioglobina
9
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Surge de la asociación de varias
cadenas con estructuras
terciarias.
• Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.
10
11
PROTEÍNAS DE MEMBRANA
•Proteínas integrales: Están unidas a los lípidos íntimamente, suelen atravesar la
bicapa lipídica una o varias veces, por esta razón se les llama proteínas de
transmembrana.
•Proteínas periféricas: Se localizan a un lado u otro de la bicapa lipídica y están
unidas débilmente a las cabezas polares de los lípidos de la membrana u a otras
proteínas integrales por enlaces de hidrógeno
12
TRANSPORTE de sustancias A TRAVÉS DE
MEMBRANAS
TRANSPORTE PASIVO
CARTACTERÍSTICAS GENERALES:
Ocurre: Sin gasto de energía, a favor de un gradiente y es equilibrante.
Los tipos son:
A. DIFUSIÓN
B. ÓSMOSIS
C. DIFUSIÓN FACILITADA
Básicamente el mecanismo de transporte a través de membrana tiene cuatro etapas
que son:
a) unión reversible del soluto a transportar a sitios específicos del
transportador (receptores).
b) desplazamiento del par receptor-ligando hacia la superficie opuesta de la
membrana.
c) liberación del soluto.
d) vuelta del sistema al estado inicial.
13
DIFUSIÓN
• Es el movimiento libre de moléculas de
soluto a través de la membrana, a favor
del gradiente de concentración.
• El flujo se denomina FLUJO DIFUSIONAL.
ÓSMOSIS
• Es un movimiento de solvente (agua) a
favor de un gradiente de concentración
• La fuerza impulsora es la agitación
térmica y la diferencia de concentración.
• El flujo se denomina FLUJO OSMÓTICO.
TRANSPORTE CON MEDIADORES (“CARRIERS”)
• El transporte a través de mediadores
puede ser pasivo o activo.
• El transporte pasivo por transportadores
se conoce como difusión facilitada
14
DIFUSIÓN FACILITADA
• Se produce cuando un ión o molécula cruza la membrana “a favor” de su
gradiente electroquímico o de concentración, hasta que se obtiene el
equilibrio.
• No hay gasto energético.
• La diferencia de energía libre para este proceso es negativa por
moverse “a favor” de su gradiente.
15
TRANSPORTE ACTIVO
CARTACTERISTICAS GENERALES:
Ocurre:
• Con gasto de energía.
• En contra de un gradiente.
• Crea potenciales electroquímicos.
FUNCIONES DEL TRANSPORTE ACTIVO
• Intercambio de material celular.
• Mantenimiento del pH y equilibrio iónico intracelular.
• Eliminación de sustancias toxicas.
PRINCIPALES SISTEMAS DE TRANSPORTE ACTIVO CELULAR
• Transporte ACTIVO PRIMARIO.
• Transporte ACTIVO SECUNDARIO (cotransporte).
• Transporte en masa: ENDOCITOSIS Y EXOCITOSIS.
Por este mecanismo pueden ser transportados hacia el interior o exterior de la
célula los iones H+ (bomba de protones) Na+ y K+ (bomba de sodio-potasio),
Ca++ , Cl-, aminoácidos y monosacáridos.
16
TRANSPORTE ACTIVO PRIMARIO:
• En este caso, la energía derivada de la hidrólisis de ATP es aprovechada
para que la sustancia cruce la membrana, modificando la forma de las
proteínas de transporte (bomba) de la membrana plasmática.
• El ejemplo más característico es la bomba de Na+/K+, bomba de Ca
Bomba de Na+/K+
Bomba de Ca
17
TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO:
• Es el transporte de sustancias que normalmente no atraviesan la
membrana celular, tales como aminoácidos y glucosa, cuya energía
requerida para el transporte deriva del gradiente de concentración o
electroquímico de otras sustancias
• Puede suceder tanto si la molécula transportada y el ion cotransportado
se mueven en la misma dirección (simporte) o si las mismas lo hacen en
sentido opuesto (antiporte)
18
Endocitosis
Exocitosis
• Transporte de moléculas grandes
• Ingestión de partículas
y microorganismos (fagocitosis)
Liberación (secreción) de hormonas
y neurotransmisores
TRANSPORTE EN MASA
19
20
Los enlaces peptídicos de la cadena
que atraviesa la bicapa forman enlaces de H
entre ellos; este tipo de uniones se hace máximo
si la cadena polipeptídica forma una hélice a regular
Formación de un poro hidrofílico transmembrana
mediante varias hélice a formadas por aa hidrofóbicos
e hidrofílicos
21
Glicoproteína
Proteína periférica
Proteína integral
(receptor)
Proteína integral
(reconocimiento)
Proteína integral
(canal)
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Proteína transporte
facilitado
Colesterol
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2 aminoácidos y proteínas

  • 1. AMINOÁCIDOS 1 TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
  • 2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 2 aa NO POLARES CON GRUPOS BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS POLARES CON CARGA
  • 3. 3 NO POLARES ALIFÁTICOS AROMÁTICOS GLICINA (Gli) ALANINA (Ala) TIROSINA (Tyr) VALINA (Val) TRIPTOFANO (Trp) LEUCINA (Leu) FENILALANINA (Phe) ISOLEUCINA (Leu) PROLINA (Pro) POLARES SIN CARGA SERINA (Ser) TREONINA (Tre) CISTEÍNA (Cys) METIONINA (Met) GLUTAMINA (Gln) ASPARRAGINA (Asn) POLARES CON CARGA ÁCIDOS (O CARGADOS -) BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu) LISINA (Lis) ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp) ARGIRINA (Arg) HISTIDINA (His)
  • 4. AMINOÁCIDOS ESCENCIALES Son los aminoácidos que no se pueden sintetizar. Ni los animales ni el hombre. Deben ser administrados en la dieta. Son 10: valina, phenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, treonina, metionina, triptofano, argirina, histidina. Regla nemotécnica: Vafe, le hizo lisamente tres meos triples a histidina 4
  • 5. PÉPTIDOS EJEMPLOS: OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero. GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. ANTIBIÓTICOS GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula Son Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aa 5 Extremo N-terminal: Extremo C-terminal: comienzo de la cadena fin de la cadena
  • 6. Por su naturaleza química SIMPLES CONJUGADAS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Por la forma que adopta FIBROSA GLOBULAR Por su función Biológica ENZIMAS PROTEÍNAS DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA REGULADORAS y ADHESIÓN NUTRIENTES HORMONAS 6 DEFINICIÓN DE PROTEÍNA Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y S
  • 7. ESTRUCTURA PRIMARIA 7 •Hace referencia a: La identidad de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos. La cantidad de aminoácidos. •La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. •Los aa se unen por: UNIONES PEPTÍDICAS. ESTRUCTURA SECUNDARIA • Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena. • La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. • Los aa interaccionan por puentes H. • Tipos de estructuras secundarias: HÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
  • 8. HELICE ALFA • Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. • Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. • Hay 3.6 aa por vuelta. • Ej: queratina. 8 HOJA PLEGADA BETA • Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. • Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. • Ej. Fibroína (seda)
  • 9. ESTRUCTURA TERCIARIA • Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada disposición en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. • Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo. • Proteínas fibrosas: tienen aspecto alargado. • Ej: mioglobina 9
  • 10. ESTRUCTURA CUATERNARIA • Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias. • Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria. 10
  • 11. 11 PROTEÍNAS DE MEMBRANA •Proteínas integrales: Están unidas a los lípidos íntimamente, suelen atravesar la bicapa lipídica una o varias veces, por esta razón se les llama proteínas de transmembrana. •Proteínas periféricas: Se localizan a un lado u otro de la bicapa lipídica y están unidas débilmente a las cabezas polares de los lípidos de la membrana u a otras proteínas integrales por enlaces de hidrógeno
  • 12. 12 TRANSPORTE de sustancias A TRAVÉS DE MEMBRANAS TRANSPORTE PASIVO CARTACTERÍSTICAS GENERALES: Ocurre: Sin gasto de energía, a favor de un gradiente y es equilibrante. Los tipos son: A. DIFUSIÓN B. ÓSMOSIS C. DIFUSIÓN FACILITADA Básicamente el mecanismo de transporte a través de membrana tiene cuatro etapas que son: a) unión reversible del soluto a transportar a sitios específicos del transportador (receptores). b) desplazamiento del par receptor-ligando hacia la superficie opuesta de la membrana. c) liberación del soluto. d) vuelta del sistema al estado inicial.
  • 13. 13 DIFUSIÓN • Es el movimiento libre de moléculas de soluto a través de la membrana, a favor del gradiente de concentración. • El flujo se denomina FLUJO DIFUSIONAL. ÓSMOSIS • Es un movimiento de solvente (agua) a favor de un gradiente de concentración • La fuerza impulsora es la agitación térmica y la diferencia de concentración. • El flujo se denomina FLUJO OSMÓTICO. TRANSPORTE CON MEDIADORES (“CARRIERS”) • El transporte a través de mediadores puede ser pasivo o activo. • El transporte pasivo por transportadores se conoce como difusión facilitada
  • 14. 14 DIFUSIÓN FACILITADA • Se produce cuando un ión o molécula cruza la membrana “a favor” de su gradiente electroquímico o de concentración, hasta que se obtiene el equilibrio. • No hay gasto energético. • La diferencia de energía libre para este proceso es negativa por moverse “a favor” de su gradiente.
  • 15. 15 TRANSPORTE ACTIVO CARTACTERISTICAS GENERALES: Ocurre: • Con gasto de energía. • En contra de un gradiente. • Crea potenciales electroquímicos. FUNCIONES DEL TRANSPORTE ACTIVO • Intercambio de material celular. • Mantenimiento del pH y equilibrio iónico intracelular. • Eliminación de sustancias toxicas. PRINCIPALES SISTEMAS DE TRANSPORTE ACTIVO CELULAR • Transporte ACTIVO PRIMARIO. • Transporte ACTIVO SECUNDARIO (cotransporte). • Transporte en masa: ENDOCITOSIS Y EXOCITOSIS. Por este mecanismo pueden ser transportados hacia el interior o exterior de la célula los iones H+ (bomba de protones) Na+ y K+ (bomba de sodio-potasio), Ca++ , Cl-, aminoácidos y monosacáridos.
  • 16. 16 TRANSPORTE ACTIVO PRIMARIO: • En este caso, la energía derivada de la hidrólisis de ATP es aprovechada para que la sustancia cruce la membrana, modificando la forma de las proteínas de transporte (bomba) de la membrana plasmática. • El ejemplo más característico es la bomba de Na+/K+, bomba de Ca Bomba de Na+/K+ Bomba de Ca
  • 17. 17 TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO: • Es el transporte de sustancias que normalmente no atraviesan la membrana celular, tales como aminoácidos y glucosa, cuya energía requerida para el transporte deriva del gradiente de concentración o electroquímico de otras sustancias • Puede suceder tanto si la molécula transportada y el ion cotransportado se mueven en la misma dirección (simporte) o si las mismas lo hacen en sentido opuesto (antiporte)
  • 18. 18 Endocitosis Exocitosis • Transporte de moléculas grandes • Ingestión de partículas y microorganismos (fagocitosis) Liberación (secreción) de hormonas y neurotransmisores TRANSPORTE EN MASA
  • 19. 19
  • 20. 20 Los enlaces peptídicos de la cadena que atraviesa la bicapa forman enlaces de H entre ellos; este tipo de uniones se hace máximo si la cadena polipeptídica forma una hélice a regular Formación de un poro hidrofílico transmembrana mediante varias hélice a formadas por aa hidrofóbicos e hidrofílicos
  • 21. 21 Glicoproteína Proteína periférica Proteína integral (receptor) Proteína integral (reconocimiento) Proteína integral (canal) Proteína integral (adhesión) Proteína transporte facilitado Colesterol Filamentos proteicos Fosfolípido CITOPLASMA