Este documento trata sobre las proteínas y su digestión y metabolismo en monogástricos y rumiantes. Describe los procesos de digestión proteica en el estómago e intestino delgado, así como la absorción de aminoácidos. También explica el catabolismo y anabolismo de aminoácidos en el hígado, incluyendo la síntesis de urea y su excreción, así como el turnover proteico en los tejidos. Además, analiza factores que afectan la digestión proteica y la noción de proteína

1. Proteínas 1
COMPUESTOS NITROGENADOS
Estructura
Métodos de Análisis
Digestión y metabolismo monogástricos
Digestión y metabolismo rumiantes

2. Proteínas 18
pH 1.6-4.0
pH 8-9
pancreáticas
entéricas
ClHDesnaturaliza la proteína
Pepsinógeno Pepsina

4. Absorción
Absorbidos en yeyuno e ileon por transporte
activo (L-aas dependiente de sodio, otros...)
Peptidasas
En el borde en cepillo de la superficie del epitelio
(--> aas y di y tri-peptidos)
en el citosol del epitelio
Distintos ritmos de absorción. Competencia
Luz
intestinal
L-Aas
Proteína
Proteínas 19

5. Proteínas 20
Intestino grueso
Llegan comp. N que no han sido absorbidos en
el ID
restos de aas y péptidos,
proteínas desnaturalizadas
amino azúcares
urea de la sangre
Existe una alta actividad microbiana por lo
tanto se degradan a amoniaco y aminas que
seran
absorbidos---> NH3 (excreción de urea)
transformarse en aas mo que serán excretados por
las heces (excepto utilización en caballos y conejos)

6. Factores que afectan a la digestión proteica
en monogástricos. Lechon.
Proteínas 21
Lactación Transición (5s)
21 d 56d
Situación crítica tras el destete.
pH del estómago
4,55
Incremento de la
flora microbiana
disminuye la digestión proteica
disminuye la actividad
inmunológica
disminuye el crecimiento
aumento de diarreas
Acidificantes
• Ac.Láctico
• Ac.Cítrico
• Ac.Málico
• Ac Fumárico
• Ac, Tartárico
Evita

7. Factores que afectan a la digestión
proteica en monogástricos
Factores antinutritivos
Factores antitrípsicos (leguminosas: soja)
la mayoría inhiben la tripsina
Taninos (polifenoles; en sorgo, colza)
Proteínas protegidas. Semillas enteras. (granulación, extrusión, etc)
Proteínas insolubles (zeina) o poco hidrolizables
(gelatina)
Tratamientos térmicos excesivos “desnaturalización”
Reacciones de Maillard (lisina) -NH4----O= C aldehído(azucar reductor)
Uniones de radicales --metil--acetil--carboxil
Destrucción de aas (azufrados)
Bloqueo de enzimas
Precipitación de proteínas
Proteínas 22

8. PANCREAS
Tripsina libre
AA’s Proteína
tisular
TEJIDOSESTOMAGO
PROTEÍNA
DIETA
ClH Pepsina
INT.DELGADO
Tripsinógeno
AA’s
AA’s
AA’s
PROTEÍNA
+
TRIPSINA
Peptidos AA’s
INT.GRUESO
M.o.
NH3
+
Amidas
UREA
PORTA
NH3
PORTA
UREA
RIÑON
AA’s
AA’s
UREA
NH3
+
cetoácidos
Proteína
de reserva
Proteína
plasmática
CO2+H2O
HÍGADO
Proteínas 23

9. Proteínas 23’
Turnover proteico
Los AA’s que llegan al hígado tiene tres destinos:
Pasar a la circulación general, síntesis de proteína de
los tjs.
Para la síntesis de proteínas de reserva y
plasmáticas (se movilizan rápido)
Desaminarse y los radicales carbonados: producir
energía,ir a la ruta neoglucogénica o a la síntesis de grasa
La % depende
• animal
• consumo de proteína
En ayuno la degradación > síntesis. Flujo de aas (alanina y glutámico)
como fuente E

10. Turnover proteico
Desaminacióny oxid Prot. Hepáticas Plasma-Tjs
Destino de los AA’s que llega al hígado

11. Proteínas 24
Turnover proteico
TURNOVER
Anabolismo
Catabolismo
DEPOSICIÓN NETA= SÍNTESIS - DEGRADACIÓN
Gasta E Rto. energético
nulo
Simultáneamente a la síntesis se produce una degradación
cte. de proteínas formadas. Se establece un equilibrio
dinámico entre el pool de AA’s orgánicos y el de proteínas
tisulares TURNOVER PROTEICO

12. Proteínas 25
Turnover proteico
73 g Urea
45 % DEPOSITADA (92 g)
Músculo
Piel
Visceras
Otros
100%
INGERIDA
206 g
20 % excretada en heces
80 % ABSORBIDA (165 g)
165
373
0
465
Síntesis Total
Absorbida Degradación
Cerdo de 25 Kg; ganacia 300g/d

13. Proteínas 26
Turnover proteico
Tejido
%Renovación/
día
Muscular 7
Hígado 42
Intestino 123
Media 10
Ritmo de síntesis y
degradación---vida
media (tiempo de
renovación del 50%)
Depende del
Animal
F. producción
tejido
g.P/Kg/día Síntesis Ganancia
Recién nacido 6-7 1.2
Niño (2-8 años) 3.9 0.07
Joven (20 años) 4 +/- 0
Adulto (70 años) 3.5 +/- 0

14. Proteínas 27
Turnover proteico
Es necesario ,ventajoso para
Incrementar la velocidad de regeneración de
enzimas
Compensar desequilibrios AA’s
Compensar déficit energéticos (ayuno).
Corrección de errores de síntesis proteica
Permite una síntesis rápida y masiva
(lesiones)

15. Metabolismo proteico Proteínas 28
Catabolismo de AA’s
Transaminación y
Desaminación (oxidativa y
no ox.)
Destino de los
cetoácidos
Destino del radical
amino
Síntesis de AA’s
Síntesis y degradación
de proteínas a partir
de AA’s

16. Cetoácido CetoácidoGlutámico
HÍGADO
Catalizada por Aminotransferasas,
transaminasas y piridoxal-P
TRANSAMINACIÓN
alanina
Piruvato
Proteínas 29
DESAMINACIÓN ÓXIDATIVA Hígado y riñon

17. El esqueleto carbonado
puede ser cetogénico
y/o gluconeogénico
Los gluconeogénicos
por transaminación
producen piruvato o
intermediarios del ciclo
de Krebs pueden
destinarse a E o a
sintetizar glucosa
Solo los que su
catabolismo produce
únicamente cetoácidos
son solo cetogénicos
Proteínas 30

18. Proteínas 31
Destino del amoniaco NH3
El que no se reutiliza para síntesis de AA’s debe ser eliminado
(tóxico) a partir de la síntesis hepática de
UREA mamíferos
2 NH3 + 2 ATP + CO2 +2 H2O-------> UREA + 2 ADP + AMP
1 mol de urea hidroliza 4 ATP y 2 moléculas de H2O
ÁC. ÚRICO aves
2 N (glutamina) + glicina + aspartato + CO2+4ATP---> AC.ÚRICO
2 moles de amoniaco --> 4 ATP+ 2 glutamato+ 1 aspartato+ 1 glicina
Posteriormente eliminados en la orina a través del riñón
La degradación de AA’s, conlleva la necesidad de
eliminar el N excedentario, con un coste energético o
Tributo asociado

19. Proteínas 32’
Resumen
La proteína dietética es digerida a AA’s.
Turnover proteico
Un exceso AA’s serán catabolizados para
producir energía. Algunos esqueletos
carbonados pueden usarse como sustrato
para la gluconeogénesis
El amonio que se produce en el catabolismo
de los AA’s se convierte en urea hidrosoluble
no tóxica para su excreción

20. Proteínas 32”
Síntesis de Proteínas
La concentración de AA’s es muy alta
en el interior de las células (coste E).
Un intercambio muy importante entre
tjs.
Alanina en el hígado se convierte a glucosa
pasa a sangre y se utiliza como recurso
energético en el músculo
Glutamina recurso energético en intestino
y riñón

21. Proteínas 33
Síntesis de Proteínas
AA’s dieta
AA’s de la degradación proteica
El responsable principal de la ineficacia de la síntesis
proteica, pero es necesario
AA’s nueva síntesis
Puede sintetizar 20 AA’s a través de diferentes rutas
• AA’s no esenciales rutas cortas y activas
• AA’s esenciales rutas más largas y complejas
(no se tiene en cuenta el gasto E para la síntesis de proteína)

22. Proteínas 35
Proteína ideal
Considerando que el código genético regula los AA’s que se
incorporan a las proteínas, es razonable pensar que habrá
necesidades específicas para cada Aa esencial, en función de su
mayor o menor presencia en las proteínas sintetizadas
PROTEÍNA IDEAL o perfil ideal de la proteína dietética es
Aquella que presenta una relación aminoácidica óptima para la
síntesis proteica. O sea aquella en la que la relación entre
aminoácidos esenciales es similar a la proteína en proceso de
síntesis (definida por análisis o derivada de la secuencia genética

23. Proteína ideal
Proteínas 36
CERDOS POLLO HUEVOS CORDERO
100 100
40
13
47
73
49
47
74
33
62
Met +Cis 50 77 95 51
Valina 70 68 72 66
Phe + Tyr 100 111 142 114
23
72
125
77
35
86
BACTERIA
Lisina 100 100 100
Triptófano 18 19 19
Treonina 60 67 66
Leucina 100 112 93
Isoleucina 50 67 62
Histidina 40 29 27
Arginina 120 55

24. AA’s Sintéticos
Lys, Met, Thr, Trp
Proteínas 38
Fermentación (L)
Síntesis química (L/D)
Objetivos:
Satisfacer las necesidades en AA’s al mínº coste
Reducir el %PB de la ración, para minimizar:
la ineficacia E
el coste
La contaminación ambiental
Asimilables: Formas L
Excepto D,L-Met y en cerdos D,L-Trp
Presentación
Clorhidrato de Lys (80 % Lys)
Metionina hidroxianáloga (asimilable)

25. Esencialidad de los aminoácidos
RATA
Bondi, 1988
CERDO
Cunha 1977
AVES
Scott, 1973
Lisina, Lys E1 E1 E1c
Triptófano, Trp E E E
Treonina, Thr E E2 E
Leucina, Leu E E E
Isoleucina, Ile E E E
Histidina, His E SE E
Fenilalanina, Phe Eb Eb Eb
Valina, Val E E E
Arginina, Arg SE SE E
Hidroxiprolina -- -- SEc’
Formas
síntéticas
comercialesMetionina, Met E2a E3a E2a
Cistina, Cis SEa’ SEa’ SEa’
Tirosina, Tir SEb’ SEb’ SEb’
Glicina, Gly -- -- SE
Serina, Ser -- -- SE
Prolina, Pro -- -- SE
Proteínas 15