1) Las enzimas catalizan reacciones químicas mediante diversos mecanismos como proximidad de sustratos, catalisis ácido-base, estabilización del estado de transición, y cambios conformacionales inducidos por sustratos.
2) Las enzimas contienen grupos prostéticos, cofactores y coenzimas que participan directamente en la unión de sustratos y catalisis. Muchos derivan de vitaminas B.
3) La catalisis ocurre en el sitio activo de la enzima, donde los sustratos se alinean
Las enzimas catalizan reacciones químicas uniéndose selectivamente a sustratos y facilitando la formación del estado de transición. Muchas enzimas contienen grupos prostéticos, cofactores o coenzimas que participan directamente en la catálisis. Las enzimas utilizan diversos mecanismos como la proximidad de sustratos, la catálisis ácido-base o la estabilización del estado de transición para acelerar las reacciones. Los residuos catalíticos clave se conservan evolutivamente entre enzimas relacionadas
Las enzimas son moléculas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Poseen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción. Factores como la concentración del sustrato, el pH y la temperatura afectan la velocidad de la reacción enzimática, la cual sigue generalmente la cinética de Michaelis-Menten.
Enzimas Enfoque Bioquímico para un aspecto Medico.pptxmoyglz2005
Exposicion enfocada en los principios basicos y elementales de las enzimas corporales, buscando la importancia biomedica y enfatizando su funcion en el funcionamiento humano
Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Contienen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción, lo que permite que ocurra más rápido. Las enzimas son altamente específicas y eficientes, y juegan un papel clave en regular las vías metabólicas a través de mecanismos como la regulación alostérica y la modificación covalente.
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones metabólicas sin modificarse a sí mismas. Son moléculas proteicas que exhiben alta especificidad para sustratos particulares y pueden catalizar reacciones a velocidades extremadamente rápidas. La actividad enzimática depende de factores como la concentración de sustrato, pH, temperatura e inhibidores.
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos. Funcionan como catalizadores biológicos y tienen alta especificidad para su sustrato. Existen varios tipos de enzimas clasificadas según la reacción que catalizan, como oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas. La actividad enzimática puede verse afectada por factores como la temperatura, pH y concentración del sustrato. Las enzimas actúan uniéndose al sustrato en un sitio activo de
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas del cuerpo, reduciendo la energía necesaria para que ocurran las reacciones. Todas las reacciones en el cuerpo están mediadas por enzimas que aumentan enormemente la velocidad de las reacciones. Las enzimas son muy específicas y contienen un sitio activo que une el sustrato y facilita la conversión a productos a través de mecanismos químicos como la estabilización del estado de transición.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para acelerar las reacciones químicas en los seres vivos. Cada enzima tiene una estructura tridimensional única que le permite unirse a un sustrato específico y catalizar su conversión a productos. Las enzimas son sensibles a factores como la temperatura, pH y concentración de sustrato, y muchas necesitan cofactores para funcionar correctamente. Las enzimas trabajan juntas en rutas metabólicas para regular procesos vitales como la digestión.
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Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas del cuerpo, reduciendo la energía necesaria para que ocurran las reacciones. Todas las reacciones en el cuerpo están mediadas por enzimas que aumentan enormemente la velocidad de las reacciones. Las enzimas son muy específicas y contienen un sitio activo que une el sustrato y facilita la conversión a productos a través de mecanismos químicos como la estabilización del estado de transición.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para acelerar las reacciones químicas en los seres vivos. Cada enzima tiene una estructura tridimensional única que le permite unirse a un sustrato específico y catalizar su conversión a productos. Las enzimas son sensibles a factores como la temperatura, pH y concentración de sustrato, y muchas necesitan cofactores para funcionar correctamente. Las enzimas trabajan juntas en rutas metabólicas para regular procesos vitales como la digestión.
Este documento describe la estructura y función de las enzimas, así como su clasificación y cinética. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas sin modificarse a sí mismas. Detalla las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las enzimas y cómo esto determina su actividad catalítica. Además, explica que las enzimas aceleran las reacciones al unirse al sustrato en su sitio activo y facilitar la conversión del su
Las enzimas son biomoléculas, principalmente proteínas, que catalizan reacciones químicas en el cuerpo. Pueden clasificarse según la reacción que catalizan como deshidrogenasas, oxidasas, quinasas, etc. Su actividad depende de factores como la temperatura, pH, concentración de enzima y sustrato. Las células regulan la actividad enzimática alterando los niveles de enzimas o su velocidad de catalisis a través de mecanismos como el control alostérico o la modific
El documento describe conceptos clave sobre el metabolismo y las enzimas. Explica que el metabolismo consiste en reacciones químicas catalizadas por enzimas que transforman biomoléculas. Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones metabólicas al disminuir la energía de activación requerida, sin ser consumidas en el proceso. Las enzimas muestran alta especificidad y están sujetas a regulación por factores como el pH, la temperatura y los inhibidores o activadores.
Mecanismos generales de reacciones enzimáticasYomi S Mtz
El documento describe la formación del complejo enzima-sustrato y la especificidad de acción de los enzimas. Los enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos y muestran alta especificidad para un sustrato o grupo limitado de sustratos. Los enzimas unen el sustrato en su sitio activo, formando un complejo que reduce la energía de activación y acelera la reacción. La alta especificidad de los enzimas se debe al encaje entre los grupos func
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UNIDAD III ENZIMAS BQ LAB PARTE 1 2022.pdfMaireneVasquez
Este documento presenta información general sobre enzimas. En 3 oraciones o menos: Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Cada enzima tiene un sitio activo que une sustratos específicos y acelera las reacciones mediante la disminución de la energía de activación. Las enzimas se clasifican de acuerdo con su estructura, cofactores requeridos y tipo de reacción catalizada.
Este documento habla sobre las enzimas. Brevemente explica que las enzimas son proteínas que funcionan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas en el cuerpo. También cubre la estructura, características, clasificación y cinética de las enzimas, así como los factores que afectan su velocidad y tipos de inhibidores. El documento proporciona una introducción general sobre el papel y propiedades fundamentales de las enzimas en el cuerpo.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas sin verse alteradas ellas mismas. Disminuyen la energía de activación requerida para iniciar una reacción al reducir la barrera de energía. Algunas enzimas requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas derivadas de vitaminas para funcionar correctamente. Existen diferentes clasificaciones de enzimas dependiendo del tipo de reacción que catalizan, como oxidorreductasas, transferasas e hidrolas
Las enzimas son catalizadores proteínicos que aceleran las reacciones bioquímicas sin modificarse a sí mismas. Cada enzima tiene un nombre recomendado y otro sistemático. Poseen sitios activos altamente específicos que fijan sustratos. Su actividad puede regularse y muchas se localizan en compartimentos celulares. Funcionan reduciendo la energía de activación requerida para las reacciones y pueden inhibirse competitiva o no competitivamente. Las enzimas en sangre se usan para diagnosticar daños tis
Este documento trata sobre enzimas y su actividad enzimática. Las enzimas son catalizadores proteicos que aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación requerida. Reconocen sustratos específicos y permiten que los equilibrios químicos se establezcan rápidamente. Su actividad depende de mantener su conformación nativa.
Este documento describe las clases funcionales de las enzimas, incluyendo oxidoreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas. También discute las propiedades de las enzimas, coenzimas, cofactores, zimógenos, isoenzimas e inhibición enzimática representada por la curva de Lineweaver-Burk. Los tres principales tipos de inhibidores enzimáticos son los inhibidores competitivos, no competitivos y que no compiten, y cada uno se une a la enzima de man
Este documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son catalizadores proteicos que aceleran las reacciones metabólicas en los seres vivos. Describe que las enzimas actúan bajando la energía de activación de las reacciones, aumentando así su velocidad. Además, clasifica a las enzimas en seis grupos principales según el tipo de reacción que catalizan e introduce conceptos como cofactores, holoenzimas y apoenzimas.
Este documento resume las propiedades y clasificación de las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas orgánicas, disminuyendo la energía de activación requerida. Clasifica las enzimas según su composición, incluyendo holoenzimas que requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas. También describe la estructura del sitio activo de las enzimas y su interacción específica con los sustratos, así como los factores que afectan
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Este documento trata sobre enzimas. Explica que las enzimas son moléculas proteicas que catalizan reacciones químicas y se componen de cadenas de aminoácidos plegadas en una estructura tridimensional. También describe la historia, características, clasificación, cinética, factores que afectan la actividad, regulación, inhibición y aplicaciones de las enzimas.
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El documento describe la estructura y función de las proteínas. Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos. Tienen cuatro niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma tridimensional y función. Las proteínas cumplen funciones esenciales como la catálisis de reacciones, el transporte de moléculas, y la generación de movimiento celular. Su actividad está regulada por mecanismos como la unión de otras moléculas, la fosforil
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos y aumentan su velocidad. Cada enzima cataliza una reacción específica a través de su sitio activo de unión al sustrato. Las enzimas regulan las vías metabólicas y pueden ser inhibidas de forma reversible o irreversible, lo que afecta importantes procesos como la transmisión de impulsos nerviosos.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones bioquímicas, aumentando su velocidad hasta en un factor de 10^14. Las enzimas son altamente específicas y solo catalizan una reacción en particular, actuando mediante la unión del sustrato a su sitio activo y disminuyendo la energía de activación requerida para que ocurra la reacción.
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas de aminoácidos que son esenciales para la vida. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, inmunológicas y homeostáticas. Existen 20 tipos de aminoácidos que forman las proteínas, los cuales pueden ser esenciales o no esenciales. Las proteínas se clasifican según su composición, conformación, solubilidad y función.
Este documento trata sobre el metabolismo de los compuestos nitrogenados en el cuerpo humano. Explica los procesos de digestión, absorción y distribución de proteínas y aminoácidos, así como las principales vías metabólicas como la transaminación, desaminación y síntesis de aminoácidos. También describe la formación de urea y otros productos nitrogenados importantes fisiológicamente como la creatina, así como su utilización en la síntesis de bases purínicas, piridimínicas y sustancias pigmentadas.
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El documento describe los procesos metabólicos de los aminoácidos en los mamíferos. Los mamíferos pueden sintetizar aminoácidos no esenciales pero deben obtener los esenciales de los alimentos. Los aminoácidos se utilizan principalmente para la síntesis de proteínas y como fuente de nitrógeno. Procesos como la transaminación y desaminación oxidativa permiten interconvertir y eliminar aminoácidos. La desaminación produce amoníaco que se convierte en urea a través del ciclo de la
El metabolismo de proteínas involucra procesos de degradación como la transaminación, desaminación y descarboxilación que convierten las proteínas en aminoácidos. Los aminoácidos son transportados a las células y pueden usarse para la síntesis de proteínas o ser oxidados para producir energía, formando amoníaco como subproducto.
La parasitología estudia los seres que viven sobre u hospedan dentro de otros organismos. Se establecen relaciones de simbiosis, mutualismo o comensalismo entre el parásito y huésped. Los parásitos pueden clasificarse según su localización (ecto o endoparásito), el tiempo en el huésped, el número de huéspedes necesarios en su ciclo de vida, y el reino al que pertenecen (protozoos o metazoos).
Las enfermedades hipertensivas del embarazo, especialmente la preeclampsia, son causas importantes de morbilidad y mortalidad materna y perinatal. La preeclampsia se define como la presencia de hipertensión y proteinuria después de las 20 semanas de gestación. Puede ser leve o severa dependiendo de la gravedad de la hipertensión y daño a órganos. El tratamiento incluye control de la presión arterial, profilaxis de eclampsia y resolución del embarazo.
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Terapia cinematográfica (6) Películas para entender los trastornos del neurod...JavierGonzalezdeDios
Los trastornos del neurodesarrollo comprenden un grupo heterogéneo de trastornos crónicos que se manifiestan en períodos tempranos de la niñez y que, en conjunto, comparten una alteración en la adquisición de habilidades cognitivas, motoras, del lenguaje y/o sociales que impactan significativamente en el funcionamiento personal, social y académico. Tienen su origen en la primera infancia o durante el proceso de desarrollo y comprende a heterogéneos procesos englobados bajo esta etiqueta.
El Manual diagnóstico y estadístico de los trastornos mentales en su quinta edición (DSM-V) incluye dentro los trastornos del neurodesarrollo los siguientes siete grupos: Discapacidad intelectual, Trastornos de la comunicación, Trastorno del espectro del autismo (TEA), Trastorno de atención con hiperactividad (TDAH), Trastornos específico del aprendizaje, Trastornos motores y Trastornos de tics. Es importante tener en cuenta que en una misma persona puede manifestarse más de un trastorno del neurodesarrollo. Y, dentro de todos los trastornos del neurodesarrollo, el autismo adquiere una especial importancia, por lo que será considerado en el próximo capítulo de la serie “Terapia cinematográfica” de forma particular.
Y esta gran diversidad también la ha reflejado en la gran pantalla y en las historias “de cine” que el séptimo arte nos ha regalado. Y hoy proponemos un recordatorio de la amplia variedad y complejidad de los trastornos del neurodesarrollo en la infancia a través de 7 películas argumentales. Estas películas son, por orden cronológico de estreno:
- El milagro de Ana Sullivan (The Miracle Worker, Arthur Penn, 1962) 6, para valorar el milagro de la palabra, el milagro del lenguaje y de los sentidos.
- Forrest Gump (Robert Zemeckis, 1994) 7, para comprender el valor de la lucha por encontrar cuál es la meta de cada uno, una mezcla de destino y sueños propios.
- Estrellas en la Tierra (Taare Zameen Par, Aamir Khan, 2007) 8, para confirmar que cada niño y niña es especial, incluso con sus potenciales deficiencias psíquicas, físicas y/o sensoriales.
- El primero de la clase (Front of the Class, Peter Werner, 2008) 9, para demostrar el valor de la superación y como, a pesar de nuestras dificultades, somos merecedores de oportunidades.
- Cromosoma 5 (María Ripoll, 2013) 10, para entender la soledad del corredor de fondo ante los trastornos del neurodesarrollo.
- Gabrielle (Louise Archambault, 2013) 11, para intentar normalizar las relaciones afectivas y amorosas entre dos personas con enfermedades mentales y discapacidad.
- Línea de meta (Paola García Costas, 2014) 12, para interiorizar que la carrera de la vida es especialmente difícil para algunos.
Siete películas argumentales que el séptimo arte nos presenta con protagonistas afectos con diferentes trastornos del neurodesarrollo durante su infancia, adolescencia y juventud y que nos ayudan a comprender que cada persona es especial, diversa y con capacidades diferenciales que hay que respetar y potenciar.
Sesión realizada por una EIR de Pediatría sobre aspectos clave de la valoración nutricional del paciente pediátrico en Oncología, y con tres mensajes para llevarse a casa:
- La evaluación del riesgo y la planificación del soporte nutricional deben formar parte de la planificación terapéutica global del paciente oncológico desde el principio.
- Existe suficiente evidencia científica de que una intervención nutricional adecuada es capaz de prevenir las complicaciones de la malnutrición, mejorar la calidad de vida como la tolerancia y respuesta al tratamiento y acortar la estancia hospitalaria.
- En los hospitales hay pocos dietistas que trabajen exclusivamente en la unidad de Oncología Pediátrica, y esto puede repercutir en mayores gastos sanitarios, peor estado general de los pacientes y menor supervivencia.
APOYAR A ENTERRITORIO EN LA GESTIÓN TERRITORIAL DEL PROYECTO “AMPLIACIÓN DE LA RESPUESTA NACIONAL AL VIH CON ENFOQUE DE VULNERABILIDAD", EN LA CIUDAD DE CARTAGENA Y SU ÁREA CONURBADA, PARA EL LOGRO DE LOS OBJETIVOS DEL ACUERDO DE SUBVENCIÓN NO. COL-H-ENTERRITORIO 3042 SUSCRITO CON EL FONDO MUNDIAL.
MANUAL DE SEGURIDAD PACIENTE MSP ECUADORptxKevinOrdoez27
EN ESTA PRESENTACIÓN SE TRATAN LOS PUNTOS MAS RELEVANTES DEL MANUAL DE SGURIDAD DEL PACIENTE APLICADO EN TODAS LAS INSTITUCIONES DE SALUD PUBLICA DE ECUADOR.
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2. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Las Lasenzimas
defectuosas.
Deficiencia de cantidad
o actividad catalítica.
La capacidad para
valorar la actividad
enzimática.
Las Enzimas catalizan las reacciones
químicas.
Son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y
bloques de construcción químicos.
3. LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES EFICACES Y MUY
ESPECÍFICOS
Son catalizadores en extremo selectivos para:
a) El sustrato b)La Reacción
Se unen a sustratos por medio de
al menos “tres puntos de fijación”
Ello significa que las enzimas pueden catalizar la
transformación de apenas un sustrato o una
estru
familia de sustratos relacionados
cturalmente, catalizando solo una de las
posibles reacciones que ese sustrato puede
experimentar.
Catalizan la
conversión de uno o
mas compuestos
(sustratos)
hacia uno o más
compuestos diferentes
(productos)
aumentan los índices
de reacción no
catalizada.
4. LAS ENZIMAS SE CLASIFICAN POR EL TIPO DE
REACCIÓN
Las enzimas se agrupan en 6 clases:
• Catalizan oxidaciones y reducciones
OXIDORREDUCTASA
• Catalizan la transferencia de porciones.
TRANSFERASAS
• Catalizan la división hidrolítica de enlaces covalentes.
HIDROLASAS
• Catalizan la división enlaces covalentes mediante la eliminación
de átomos, dejando dobles enlaces
LIASAS
• Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una
molécula.
ISOMERASAS
• Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a
la hidrolisis de ATP
LIGASAS
5. LOS GRUPOS PROSTÉTICOS, LOS COFACTORES Y LAS
COENZIMAS TIENEN FUNCIONES IMPORTANTES EN
LA CATÁLISIS
• Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no
proteínicas y iones metálicos que participan de manera
directa en la unión de sustrato o en la catálisis. Denominado
grupos prostéticos, cofactores y coenzimas.
6. LOS GRUPOS PROSTÉTICOS ESTÁN ESTRECHAMENTE
INTEGRADOS EN LA ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
• Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación estrecha y estable
hacia la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no
covalentes.
• Cerca de un tercio de todas las enzimas que contienen iones metálicos
unidos de manera estrecha se llama metaloenzimas.
• Facilitar la unión y orientación de sustratos, la formación de enlaces
covalentes con intermediarios de reacción, o al actuar como ácidos de Lewis
o bases para hacer los sustratos más electrofílicos o nucleofílicos y, por tanto
más reactivos.
7. LOS COFACTORES SE ASOCIAN DE MANERA
REVERSIBLE CON ENZIMAS O SUSTRATOS
• Los cofactores se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un
sustrato como ATP.
• Al contrario de los grupos prostéticos asociados de manera estable, para que
ocurra la catálisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la enzima.
8. LAS COENZIMAS SIRVEN COMO TRANSBORDADORES
DE SUSTRATO
Las coenzimas transportan muchos sustratos de se un punto dentro de la
célula hacia otro.
Estabilizan especies que son demasiado
reactivos como para persistir durante
cualquier periodo importante en la
presencia de agua y moléculas orgánicas
que penetran al interior de la célula.
Adaptada o facilita el reconocimiento y la
unión de grupos químicos pequeños.
9. MUCHAS COENZIMAS, COFACTORES Y GRUPOS
PROSTÉTICOS SON DERIVADOS DE VITAMINA B
Las vitaminas B hidrosolubles proporcionan componentes importantes de muchas coenzimas.
Vitamina Forma coenzimatica Reacción o proceso estimulado
Tiamina (B1) Tiamina pirofosfato Descarboxilación, transferencia de
grupo aldehído
Riboflavina(B2) FAD y FMN Redox
Nicotinamida NAD y NADP Redox
Ácido Pantoténico Coenzima A Transferencia de Acilo
Ácido Fólico Acido tetrahidrofólico Transferencia de grupos de un
carbono
11. LAS ENZIMAS EMPLEAN MÚLTIPLES MECANISMOS
PARA FACILITAR LA CATÁLISIS
PROXIMIDAD
Para que las moléculas reaccionen,
deben acercarse hasta ubicarse dentro
de la distancia formadora de enlace de
otra.
Cuando una enzima se una a
moléculas de sustrato en su sitio
activo, crea una región de
concentración local alta de sustrato.
ACIDO BASICA
El índice de reacción es sensible a
cambios de la concentración de
protones, pero independiente de las
concentraciones de otros ácidos o
bases presentes en solución o en el
sitio activo.
12. CATALISIS POR TENSION
las enzimas que
catalizan reacciones
comprenden:
- rotura de enlaces
covalentes
intermediario de estado
de transmisión
especie transitoria
que representa la
transición o punto
medio de
transformación de
sustratos en
productos
sugirió una función
estabilizadora del estado
de transición como un
mecanismo Gral.
mediante el cual las
enzimas aceleran las
reacciones químicas
inhibidores
analogos de
estado de
transicion
13. CATALISIS COVALENTE
formación de un
enlace covalente
entre la enzima y
uno o más sustratos
reactivo
la modificación de la
enzima es transitoria,
cuando la reacción esta
completa la enzima vuelve
a su estado no modificado
original
la catalisis covalente a menudo sigue un mecanismo de ping-pong:
en donde su primer sustrato es unido y su producto se libera antes de
la union del segundo sustrato
14. LOS SUSTRATOS INDUCEN CAMBIOS
CONFORMACIONALES EN ENZIMAS
ADAPTACIÓN INDUCIDA
de Daniel Koshland
cuando los sustratos se aproximan y se unen a la enzima
inducen un cambio conformacional,. un corolario es que
la enzima induce cambios reciprocos y aprovecha la
energía de union para facilitar la transformación de
sustratos en productos
15. el nucleofilo
resultante ataca al
carbono carbonilo
electrofilico como
objeto de hidrolisis
LA PROTEASA DEL VIRUS DE LA INMUNODEFICIENCIA
HUMANA (HIV) ILUSTRA LA CATALASIS ACIDOBÁSICA
las enzimas de la familia proteasa aspartica:
I. enzima digestica pepsina
II. las catepepsinas lisosomicas
III. producida por el HIV
1. aspartato x actua como
una base para activar una
molecula de agua al
sustraer un proton. lo que
la hace más nucleofilica
intermediario
de estado de
transición
tetraedric
II.el asp y facilita la
descomposición de este
intermediario tetrahedrico al
donar un proton del grupo
amino producido por la
ruptura del enlace peptidico
los dos aspartatos de sitio activo
pueden actuar de manera
simultanea como una base o acido
general por que su ambiente
inmediato favorece la ioniación
16. LA QUIMIOTRIPSINA Y LA FRUCTOSA -2, 6-
BIFOSFATASA ILUSTRAN LA CATALISIS COVALENTE
QUIMIOTRIP
SINA
La ser195, participa en una red de transmisión de carga con
his57, asp 102
Alineados constituyen la RED DE TRANSMICIÓN DE CARGA que
funciona como un TRANSBORDADOR DE PROTON
1. El sist. De transmisión de carga elimina un proton
de ser 195 lo que hace un nucleofilo más potente
2. ser195 ataca el enlace peptidico y forma un
enlace tetraedrico transitorio
3. La liberación del grupo amino terminal facilita la
donación de un proton al grupo amino recien
formado por his 57 del sist. Transmisión de carga lo
que da intermediario acilo-ser195
4. His 57 y asp 102 activan una molecula de agua que
ataca acilo-ser195 y forma un segundo
intermediario tetraedrico
5. el S.T.C. dona un proton a ser 195, y facilita el
rompimiento de intermediario tetraedrico para
liberar el peptido carboxilo terminal
17. FRUCTOSA-2,6-BIFOSFATASA
La catalisis comprende una ‘’triada catalitica’’ de un
residuo Glu y dos residuos His, y un intermediario
fosfohistidilo covalente
1) Lis 356 y Arg 257, 307 y 352 estabilizan la
carga negativa cuadruple de sustrato
mediante interacciones CARGA – CARGA. Glu
327 estabiliza la carga positiva en His 392
2) El nucleofilo His392 ataca al grupo fosforilo C-
2 y lo transfiere a His 258, lo que forma un
intermediario fosforilo-enzima. La fructosa 6-
fosfato abandona la enzima
3) El ataque nucleofilico por una molécula de
agua, posiblemente ayudado por Glu327 que
actua como base, forma fosfato inórganico
4) Se libera ortofosfato inórganico a partir de
Arg257 y Arg 307
18. LOS RESIDUOS CATALITICOS ESTAN MUY
CONSERVADOS
• casi todas las familias de enzimas surgieron por medio de eventos de duplicación de gen que crean una
segunda copia del gen que codifica para una enzima particular .
las proteinas codificadas por estos dos genes después pueden evolucionar de manera independientepara
reconocer distintos sustratos
homologas : son
proteinas que
divergen de un
ancestro comun
la ascendenciacomun de enzimas puede inferirise a partir de la presencia de
aminoacidos especificos en la misma posición en cada miembro de la familia. son
residuos conservados
19. LOS ISOZIMAS SON FORMAS DE ENZIMA DISTINTAS
QUE CATALIZAN LA MISMA REACCIÓN
• al igual que los miembros de otras familias de proteina, estos cataliticos de proteina o isozimas
surgen por medio de duplicación de gen
• las isozimas pueden mostrar diferencias sutiles de propiedades como sensibilidad a factores
reguladores particulares, o afinidad de sustrato que las adaptan a tejidos o circunstancias
especificas.
• algunas isozimas aumentan la supervivencia al proporcionar una copia de ''respaldo'' de una
enzima
esencial
20. LA ACTIVIDAD CATALITICA DE ENZIMAS FACILITA SU
DETENCIÓN
• las cantidades relativamente pequeñas de enzimas presentes en celulas complican la
determinación de su presencia y concentración
la amplificación conferida por su capacidad para transformar con rapidez miles de moleculas de un
sustrato especifico en producto confiere a cada enzima la capacidad para revelar su presencia
21. ENZIMOLOGÍA DE MOLÉCULA UNICA
• la sensibilidad limitada de las valoraciones enzimaticas tradicionales exige el uso de
un grupo grade de moléculas de enzima para producir cantidades de producto
medibles. los datos obtenidos de este modo reflejan la capacidad catalitica
promedio de moléculas individuales
22. EL DESCUBRIMIENTO DE FARMACOS REQUIERE
VALORACIONES ENZIMATICAS IDÓNEAS PARA
INVESTIGACIÓN DE ''ALTA CAPACIDAD DE PROCESAMIENTO''
las enzimas constituyen una de las clases primarias de biomoléculas dirigidas para creación de fármacos y otros agentes
terapéuticos.
• el descubrimiento de nuevos fármacos se facilita mucho cuando es posible valorar un gran numero de farmacoforos
potenciales de una manera rápida y automatizada, proceso denominado
INVESTIGACION DE ALTA CAPACIDAD DE PROCESAMIENTO
muchos antibióticos inhiben
enzimas que son singulares
para microbios patógenos
23. INMUNOANÁLISIS LIGADOS A ENZIMAS
• en el ANALISIS INMUNOSORBENTE LIGADO A ENZIMA (ELISA) se usan Ac. enlazados de manera covalente a una
''enzima reportera'' como la fosfatasa alcalina o la peroxidasa
1.el suero u otras muestras biologicas que serán analizadas son colocados en una placa de microtitulación de plastico,
donde las proteínas se adhieren a la superficie de plastico y quedan inmovilizadoas
2. se añade una solución de Ac. enlazados de manera covalente a una enzima reportera.
* los Ac se adhieren al Ag inmovilizado y quedan inmovilizados.
3. se eliminan mediante lavado las moleculas de Ac libres excesivas
4. se determinan la presencia y cantidad de Ac unido al añadir el sustrato para la enzima reportera
24. LA CATÁLISIS OCURRE EN EL SITIO ACTIVO
• Emil Fischer propuso que las enzimas y sus sustratos interactúan para
formar un complejo de enzima-sustrato. En donde las enzimas, la
“cerradura” está formada por una hendidura o por una bolsa en la
superficie de la proteína que forma parte de una región llamada el sitio
activo.
• Dentro del sitio activo, los sustratos son acercados estrechamente uno a
otro en la alineación optima con los cofactores, grupos prostéticos u
cadenas laterales de aminoácidos que se encargan de catalizar su
transformación química en productos.