Las enzimas catalizan reacciones químicas uniéndose selectivamente a sustratos y facilitando la formación del estado de transición. Muchas enzimas contienen grupos prostéticos, cofactores o coenzimas que participan directamente en la catálisis. Las enzimas utilizan diversos mecanismos como la proximidad de sustratos, la catálisis ácido-base o la estabilización del estado de transición para acelerar las reacciones. Los residuos catalíticos clave se conservan evolutivamente entre enzimas relacionadas
Tema 64 Descripción del proceso del reconocimiento del antígeno por los linfo...Dian Alex Gonzalez
Los linfocitos B son los leucocitos de los cuales depende la inmunidad mediada por anticuerpos con actividad específica de fijación de antígenos. Las células B, que constituyen un 5 a 15% del total de linfocitos, dan origen a las células plasmáticas que producen anticuerpos.....
Este documento presenta un resumen de las enzimas. Comienza con definiciones generales sobre enzimas y catalizadores. Luego describe la clasificación y nomenclatura de las enzimas, así como su estructura y cofactores. Explica el mecanismo de acción de las enzimas, incluyendo su sitio activo, la disminución de la energía de activación y los grupos catalíticos. Finalmente, aborda conceptos de cinética enzimática como la velocidad de reacción, los efectos de la concentración de sustrato
Unidad VI ciclo de krebs y oxidaciones biologicasReina Hadas
El documento describe el ciclo de Krebs, la vía metabólica central del metabolismo aeróbico que ocurre en la mitocondria. El ciclo de Krebs consta de 8 reacciones enzimáticas que degradan completamente moléculas como los carbohidratos, lípidos y aminoácidos para producir energía en la forma de ATP, NADH y FADH2. Estos equivalentes de electrones alimentan la cadena transportadora de electrones en la membrana mitocondrial interna para crear un gradiente de protones y sintetizar más ATP
El documento describe los mecanismos de regulación de la actividad enzimática, incluyendo el control de la disponibilidad de la enzima a través de su expresión y degradación, y el control de su actividad mediante modificaciones alostéricas, proteolíticas y covalentes como la fosforilación. Estos mecanismos permiten a los organismos responder a cambios internos y ambientales a través de la coordinada regulación de las velocidades de reacciones enzimáticas específicas.
Este documento describe las características y clasificaciones de las enzimas. Las enzimas son catalizadores metabólicos que aceleran las reacciones químicas sin ser consumidas. Se clasifican según su función y ubicación. Algunas enzimas como la fosfatasa alcalina, TGO, GGT y amilasa se usan para diagnosticar ciertas enfermedades basadas en si sus niveles aumentan o disminuyen.
Este documento describe varios métodos para la identificación bacteriana, incluyendo métodos basados en criterios morfológicos, tinción diferencial, pruebas bioquímicas, tipificación con fagos, pruebas serológicas y biología molecular. Se enfoca específicamente en describir las pruebas bioquímicas de citrato, ureasa y Voges-Proskauer, que son útiles para identificar enterobacterias.
Las enzimas son macromoléculas proteínicas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas que ocurren constantemente en los seres vivos. Permiten que estas reacciones ocurran rápidamente en condiciones moderadas de temperatura, pH y presión. Están compuestas de una porción proteica y, en algunos casos, una porción no proteica llamada coenzima. Cada enzima tiene un sitio activo específico que le permite unirse a su sustrato de manera selectiva y catalizar una reacción quí
El documento describe los procesos metabólicos que ocurren en las células a través de reacciones químicas catalizadas por enzimas. Específicamente, explica el metabolismo celular y las propiedades y tipos de enzimas, así como los factores que afectan su actividad. Además, detalla los tipos de reacciones metabólicas fundamentales que ocurren en las bacterias para producir energía y materiales a partir de nutrientes.
Tema 64 Descripción del proceso del reconocimiento del antígeno por los linfo...Dian Alex Gonzalez
Los linfocitos B son los leucocitos de los cuales depende la inmunidad mediada por anticuerpos con actividad específica de fijación de antígenos. Las células B, que constituyen un 5 a 15% del total de linfocitos, dan origen a las células plasmáticas que producen anticuerpos.....
Este documento presenta un resumen de las enzimas. Comienza con definiciones generales sobre enzimas y catalizadores. Luego describe la clasificación y nomenclatura de las enzimas, así como su estructura y cofactores. Explica el mecanismo de acción de las enzimas, incluyendo su sitio activo, la disminución de la energía de activación y los grupos catalíticos. Finalmente, aborda conceptos de cinética enzimática como la velocidad de reacción, los efectos de la concentración de sustrato
Unidad VI ciclo de krebs y oxidaciones biologicasReina Hadas
El documento describe el ciclo de Krebs, la vía metabólica central del metabolismo aeróbico que ocurre en la mitocondria. El ciclo de Krebs consta de 8 reacciones enzimáticas que degradan completamente moléculas como los carbohidratos, lípidos y aminoácidos para producir energía en la forma de ATP, NADH y FADH2. Estos equivalentes de electrones alimentan la cadena transportadora de electrones en la membrana mitocondrial interna para crear un gradiente de protones y sintetizar más ATP
El documento describe los mecanismos de regulación de la actividad enzimática, incluyendo el control de la disponibilidad de la enzima a través de su expresión y degradación, y el control de su actividad mediante modificaciones alostéricas, proteolíticas y covalentes como la fosforilación. Estos mecanismos permiten a los organismos responder a cambios internos y ambientales a través de la coordinada regulación de las velocidades de reacciones enzimáticas específicas.
Este documento describe las características y clasificaciones de las enzimas. Las enzimas son catalizadores metabólicos que aceleran las reacciones químicas sin ser consumidas. Se clasifican según su función y ubicación. Algunas enzimas como la fosfatasa alcalina, TGO, GGT y amilasa se usan para diagnosticar ciertas enfermedades basadas en si sus niveles aumentan o disminuyen.
Este documento describe varios métodos para la identificación bacteriana, incluyendo métodos basados en criterios morfológicos, tinción diferencial, pruebas bioquímicas, tipificación con fagos, pruebas serológicas y biología molecular. Se enfoca específicamente en describir las pruebas bioquímicas de citrato, ureasa y Voges-Proskauer, que son útiles para identificar enterobacterias.
Las enzimas son macromoléculas proteínicas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas que ocurren constantemente en los seres vivos. Permiten que estas reacciones ocurran rápidamente en condiciones moderadas de temperatura, pH y presión. Están compuestas de una porción proteica y, en algunos casos, una porción no proteica llamada coenzima. Cada enzima tiene un sitio activo específico que le permite unirse a su sustrato de manera selectiva y catalizar una reacción quí
El documento describe los procesos metabólicos que ocurren en las células a través de reacciones químicas catalizadas por enzimas. Específicamente, explica el metabolismo celular y las propiedades y tipos de enzimas, así como los factores que afectan su actividad. Además, detalla los tipos de reacciones metabólicas fundamentales que ocurren en las bacterias para producir energía y materiales a partir de nutrientes.
Este documento trata sobre el metabolismo de aminoácidos. Brevemente resume que los aminoácidos se absorben en el intestino después de la digestión de proteínas y pueden usarse para la síntesis de proteínas, energía o como precursores de otros compuestos. Explica que existen aminoácidos esenciales y no esenciales, y que la degradación de aminoácidos implica reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar el amonio como urea en el hígado.
1) Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin alterar el equilibrio de la reacción. 2) Las enzimas actúan mediante la disminución de la energía de activación requerida para que ocurra la reacción. 3) El mecanismo de acción de las enzimas implica la unión del sustrato a la enzima para formar un complejo enzima-sustrato, lo que facilita la formación del estado de transición y la liberación de los productos.
Este documento describe los linfocitos B, incluyendo su ontogenia y maduración, subtipos como linfocitos B-1, B-2 y B de la zona marginal, y respuestas inmunes dependientes e independientes de linfocitos T. Explica la activación de linfocitos B, cooperación T-B, cinética de producción de anticuerpos, e importancia de los linfocitos B en la patología.
La catálisis enzimática acelera las reacciones químicas en proporciones de hasta 10^12. Las enzimas catalizan las reacciones a través de mecanismos como la catálisis covalente, la catálisis ácido-base y la fijación preferencial del estado de transición. Estos mecanismos involucran la unión del sustrato al centro activo de la enzima para aproximar y orientar los grupos reactivos y estabilizar cargas durante la reacción.
Este documento describe los zimógenos, que son proteínas precursoras inactivas que se activan mediante la hidrólisis de enlaces péptidos específicos por enzimas proteolíticas llamadas enzimas operadoras. Los procesos de digestión y coagulación sanguínea están regulados por la activación secuencial de zimógenos. Las enzimas digestivas pancreáticas como tripsina, quimotripsina y proteasas se sintetizan inicialmente como zimógenos inactivos y son activados en cascada por otras en
Las enzimas se clasifican como simples o conjugadas dependiendo de su complejidad. Las enzimas se dividen en varios tipos principales dependiendo de la reacción química que catalizan: oxidoreductasas catalizan transferencias de electrones; hidrolasas catalizan hidrólisis o ruptura de enlaces por agua; liasas catalizan rupturas de enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis u oxidación; isomerasas catalizan conversiones de isómeros; ligasas catalizan la unión de mol
Este documento describe las enzimas, incluyendo su definición, propiedades, clasificación, nomenclatura, importancia clínica y cinética enzimática. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos y están formadas por un apoenzima y un cofactor. Se clasifican según la reacción que catalizan y se nombran de acuerdo con su sustrato y acción. Las enzimas juegan un papel importante en el diagnóstico médico y tratamiento de enfermedades. Su velocidad de re
El documento describe la historia y clasificación de los agentes quimioterapéuticos, incluyendo los primeros antibióticos descubiertos como la penicilina y las sulfonamidas, así como sus mecanismos de acción y tipos como bacteriostáticos, bactericidas y bacteriolíticos. También cubre la resistencia a antibióticos y sus mecanismos como la impermeabilidad y enzimas como las beta-lactamasas.
El documento describe el proceso de fagocitosis llevado a cabo por células inmunes como neutrófilos y macrófagos. La fagocitosis involucra las etapas de quimiotaxis, adhesión, ingestión, digestión y exocitosis y es la forma más primitiva de defensa inmune. Las células fagocíticas secretan sustancias bactericidas que destruyen los patógenos fagocitados. La prueba de reducción del nitroazul de tetrazolio (NAT) mide la actividad bacter
Codigo genetico y Traduccion de Procariotas ; inicio elongacion, terminacion, Componentes del Ribosoma, Fases Carga de Aminoacidos y traduccion en eucariotas
Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Contienen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción, lo que permite que ocurra más rápido. Las enzimas son altamente específicas y eficientes, y juegan un papel clave en regular las vías metabólicas a través de mecanismos como la regulación alostérica y la modificación covalente.
Resumen acerca que lactobaillus, bacteria presente en la boca, esofago, estomago, intestino. Se describe su importancia, sus caracteristicas, su habitad, etc.
Bibliografia: Microbilogía oral, Liébana
Este documento describe diferentes técnicas de siembra para cultivar microorganismos en un laboratorio de microbiología. Describe métodos como la siembra en placa, que incluye técnicas de siembra en superficie y en profundidad, y métodos para contar colonias como el recuento estándar en placa. También explica técnicas de recuento celular como el recuento microscópico directo y el uso de sistemas electrónicos. Finalmente, detalla procedimientos específicos como siembras en tubos, técn
El documento describe el metabolismo de los nucleótidos. Se explica que los nucleótidos se absorben en el intestino y se sintetizan de novo a partir de precursores. También hay vías de recuperación que permiten la formación de nucleótidos a partir de bases nitrogenadas libres. Los nucleótidos se degradan a través de catabolismo y se convierten en compuestos que se eliminan o se utilizan en otras vías metabólicas. Las alteraciones en este metabolismo pueden causar enfermedades como la gota, debido a nive
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas específicas sin ser modificadas en el proceso. Cada enzima es altamente específica para uno o unos pocos sustratos y cataliza un tipo particular de reacción química. La actividad enzimática depende de factores como el pH, la temperatura y la presencia de cofactores como iones o moléculas orgánicas.
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
12. practica #2. Accion de la amilasa sobre el almidon.181823
Este documento describe un experimento para estudiar la acción de la enzima amilasa sobre el almidón. Los estudiantes colocaron muestras de saliva con amilasa y almidón a 37°C y luego realizaron pruebas de Lugol y Benedict para detectar la presencia de almidón y azúcares respectivamente. Los resultados mostraron que la amilasa degradó el almidón en azúcares simples como la glucosa, validando su hipótesis.
Este documento describe las características y funciones de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para acelerar las reacciones químicas en la célula. Funcionan a pequeñas concentraciones, son altamente específicas para su sustrato, y no se ven afectadas durante la reacción. Existen dos modelos principales para explicar cómo las enzimas interactúan con sus sustratos: el modelo de llave-cerradura y el de ajuste inducido. La actividad enzimática puede verse afectada por
Las enzimas son proteínas que aceleran reacciones químicas en los seres vivos. Actúan uniéndose a sustancias llamadas sustratos para catalizar reacciones específicas de forma rápida y eficiente. Cada enzima tiene una estructura y función única determinada por su secuencia de aminoácidos, y factores como la temperatura y el pH afectan su actividad. Las enzimas son vitales para los procesos metabólicos en las células.
Este documento trata sobre el metabolismo de aminoácidos. Brevemente resume que los aminoácidos se absorben en el intestino después de la digestión de proteínas y pueden usarse para la síntesis de proteínas, energía o como precursores de otros compuestos. Explica que existen aminoácidos esenciales y no esenciales, y que la degradación de aminoácidos implica reacciones de transaminación y desaminación oxidativa para eliminar el amonio como urea en el hígado.
1) Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin alterar el equilibrio de la reacción. 2) Las enzimas actúan mediante la disminución de la energía de activación requerida para que ocurra la reacción. 3) El mecanismo de acción de las enzimas implica la unión del sustrato a la enzima para formar un complejo enzima-sustrato, lo que facilita la formación del estado de transición y la liberación de los productos.
Este documento describe los linfocitos B, incluyendo su ontogenia y maduración, subtipos como linfocitos B-1, B-2 y B de la zona marginal, y respuestas inmunes dependientes e independientes de linfocitos T. Explica la activación de linfocitos B, cooperación T-B, cinética de producción de anticuerpos, e importancia de los linfocitos B en la patología.
La catálisis enzimática acelera las reacciones químicas en proporciones de hasta 10^12. Las enzimas catalizan las reacciones a través de mecanismos como la catálisis covalente, la catálisis ácido-base y la fijación preferencial del estado de transición. Estos mecanismos involucran la unión del sustrato al centro activo de la enzima para aproximar y orientar los grupos reactivos y estabilizar cargas durante la reacción.
Este documento describe los zimógenos, que son proteínas precursoras inactivas que se activan mediante la hidrólisis de enlaces péptidos específicos por enzimas proteolíticas llamadas enzimas operadoras. Los procesos de digestión y coagulación sanguínea están regulados por la activación secuencial de zimógenos. Las enzimas digestivas pancreáticas como tripsina, quimotripsina y proteasas se sintetizan inicialmente como zimógenos inactivos y son activados en cascada por otras en
Las enzimas se clasifican como simples o conjugadas dependiendo de su complejidad. Las enzimas se dividen en varios tipos principales dependiendo de la reacción química que catalizan: oxidoreductasas catalizan transferencias de electrones; hidrolasas catalizan hidrólisis o ruptura de enlaces por agua; liasas catalizan rupturas de enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis u oxidación; isomerasas catalizan conversiones de isómeros; ligasas catalizan la unión de mol
Este documento describe las enzimas, incluyendo su definición, propiedades, clasificación, nomenclatura, importancia clínica y cinética enzimática. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos y están formadas por un apoenzima y un cofactor. Se clasifican según la reacción que catalizan y se nombran de acuerdo con su sustrato y acción. Las enzimas juegan un papel importante en el diagnóstico médico y tratamiento de enfermedades. Su velocidad de re
El documento describe la historia y clasificación de los agentes quimioterapéuticos, incluyendo los primeros antibióticos descubiertos como la penicilina y las sulfonamidas, así como sus mecanismos de acción y tipos como bacteriostáticos, bactericidas y bacteriolíticos. También cubre la resistencia a antibióticos y sus mecanismos como la impermeabilidad y enzimas como las beta-lactamasas.
El documento describe el proceso de fagocitosis llevado a cabo por células inmunes como neutrófilos y macrófagos. La fagocitosis involucra las etapas de quimiotaxis, adhesión, ingestión, digestión y exocitosis y es la forma más primitiva de defensa inmune. Las células fagocíticas secretan sustancias bactericidas que destruyen los patógenos fagocitados. La prueba de reducción del nitroazul de tetrazolio (NAT) mide la actividad bacter
Codigo genetico y Traduccion de Procariotas ; inicio elongacion, terminacion, Componentes del Ribosoma, Fases Carga de Aminoacidos y traduccion en eucariotas
Las enzimas son proteínas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Contienen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción, lo que permite que ocurra más rápido. Las enzimas son altamente específicas y eficientes, y juegan un papel clave en regular las vías metabólicas a través de mecanismos como la regulación alostérica y la modificación covalente.
Resumen acerca que lactobaillus, bacteria presente en la boca, esofago, estomago, intestino. Se describe su importancia, sus caracteristicas, su habitad, etc.
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Este documento describe diferentes técnicas de siembra para cultivar microorganismos en un laboratorio de microbiología. Describe métodos como la siembra en placa, que incluye técnicas de siembra en superficie y en profundidad, y métodos para contar colonias como el recuento estándar en placa. También explica técnicas de recuento celular como el recuento microscópico directo y el uso de sistemas electrónicos. Finalmente, detalla procedimientos específicos como siembras en tubos, técn
El documento describe el metabolismo de los nucleótidos. Se explica que los nucleótidos se absorben en el intestino y se sintetizan de novo a partir de precursores. También hay vías de recuperación que permiten la formación de nucleótidos a partir de bases nitrogenadas libres. Los nucleótidos se degradan a través de catabolismo y se convierten en compuestos que se eliminan o se utilizan en otras vías metabólicas. Las alteraciones en este metabolismo pueden causar enfermedades como la gota, debido a nive
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas específicas sin ser modificadas en el proceso. Cada enzima es altamente específica para uno o unos pocos sustratos y cataliza un tipo particular de reacción química. La actividad enzimática depende de factores como el pH, la temperatura y la presencia de cofactores como iones o moléculas orgánicas.
Este documento presenta información sobre proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones diversas en el cuerpo. Describe los cuatro niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos y clasificaciones de aminoácidos y proteínas. También cubre temas como la desnaturalización y las proteínas plasmáticas.
12. practica #2. Accion de la amilasa sobre el almidon.181823
Este documento describe un experimento para estudiar la acción de la enzima amilasa sobre el almidón. Los estudiantes colocaron muestras de saliva con amilasa y almidón a 37°C y luego realizaron pruebas de Lugol y Benedict para detectar la presencia de almidón y azúcares respectivamente. Los resultados mostraron que la amilasa degradó el almidón en azúcares simples como la glucosa, validando su hipótesis.
Este documento describe las características y funciones de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para acelerar las reacciones químicas en la célula. Funcionan a pequeñas concentraciones, son altamente específicas para su sustrato, y no se ven afectadas durante la reacción. Existen dos modelos principales para explicar cómo las enzimas interactúan con sus sustratos: el modelo de llave-cerradura y el de ajuste inducido. La actividad enzimática puede verse afectada por
Las enzimas son proteínas que aceleran reacciones químicas en los seres vivos. Actúan uniéndose a sustancias llamadas sustratos para catalizar reacciones específicas de forma rápida y eficiente. Cada enzima tiene una estructura y función única determinada por su secuencia de aminoácidos, y factores como la temperatura y el pH afectan su actividad. Las enzimas son vitales para los procesos metabólicos en las células.
El documento habla sobre las sustancias de desecho que se originan como producto de las reacciones metabólicas en los seres vivos. Estas sustancias se acumulan si no son eliminadas y pueden llegar a dañar las células. Los seres vivos usan la energía de las reacciones metabólicas para mantener orden interno y eliminar las sustancias de desecho.
Las enzimas son proteínas catalizadoras que aceleran las reacciones bioquímicas. Funcionan disminuyendo la energía de activación de una reacción, lo que incrementa su velocidad. Algunas enzimas requieren cofactores como iones metálicos o vitaminas para funcionar. Existen diferentes tipos de enzimas clasificadas según su actividad como hidrolasas, oxidorreductasas y transferasas.
Este documento describe las enzimas, catalizadores biológicos producidos por organismos vivos que aceleran reacciones químicas sin ser consumidos. Explica que las enzimas actúan de forma específica en sustratos particulares mediante la unión a sitios activos. También clasifica las enzimas en seis tipos dependiendo de las reacciones que catalizan y describe sus propiedades como la sensibilidad al pH, temperatura e inhibidores.
1) Las enzimas catalizan reacciones químicas mediante diversos mecanismos como proximidad de sustratos, catalisis ácido-base, estabilización del estado de transición, y cambios conformacionales inducidos por sustratos.
2) Las enzimas contienen grupos prostéticos, cofactores y coenzimas que participan directamente en la unión de sustratos y catalisis. Muchos derivan de vitaminas B.
3) La catalisis ocurre en el sitio activo de la enzima, donde los sustratos se alinean
Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones metabólicas sin modificarse a sí mismas. Son moléculas proteicas que exhiben alta especificidad para sustratos particulares y pueden catalizar reacciones a velocidades extremadamente rápidas. La actividad enzimática depende de factores como la concentración de sustrato, pH, temperatura e inhibidores.
Las enzimas son moléculas catalíticas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Poseen un sitio activo que une al sustrato y reduce la energía de activación de la reacción. Factores como la concentración del sustrato, el pH y la temperatura afectan la velocidad de la reacción enzimática, la cual sigue generalmente la cinética de Michaelis-Menten.
Enzimas Enfoque Bioquímico para un aspecto Medico.pptxmoyglz2005
Exposicion enfocada en los principios basicos y elementales de las enzimas corporales, buscando la importancia biomedica y enfatizando su funcion en el funcionamiento humano
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos. Funcionan como catalizadores biológicos y tienen alta especificidad para su sustrato. Existen varios tipos de enzimas clasificadas según la reacción que catalizan, como oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas. La actividad enzimática puede verse afectada por factores como la temperatura, pH y concentración del sustrato. Las enzimas actúan uniéndose al sustrato en un sitio activo de
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas del cuerpo, reduciendo la energía necesaria para que ocurran las reacciones. Todas las reacciones en el cuerpo están mediadas por enzimas que aumentan enormemente la velocidad de las reacciones. Las enzimas son muy específicas y contienen un sitio activo que une el sustrato y facilita la conversión a productos a través de mecanismos químicos como la estabilización del estado de transición.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para acelerar las reacciones químicas en los seres vivos. Cada enzima tiene una estructura tridimensional única que le permite unirse a un sustrato específico y catalizar su conversión a productos. Las enzimas son sensibles a factores como la temperatura, pH y concentración de sustrato, y muchas necesitan cofactores para funcionar correctamente. Las enzimas trabajan juntas en rutas metabólicas para regular procesos vitales como la digestión.
Mecanismos generales de reacciones enzimáticasYomi S Mtz
El documento describe la formación del complejo enzima-sustrato y la especificidad de acción de los enzimas. Los enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas en los seres vivos y muestran alta especificidad para un sustrato o grupo limitado de sustratos. Los enzimas unen el sustrato en su sitio activo, formando un complejo que reduce la energía de activación y acelera la reacción. La alta especificidad de los enzimas se debe al encaje entre los grupos func
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores para aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas sin verse alteradas ellas mismas. Disminuyen la energía de activación requerida para iniciar una reacción al reducir la barrera de energía. Algunas enzimas requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas derivadas de vitaminas para funcionar correctamente. Existen diferentes clasificaciones de enzimas dependiendo del tipo de reacción que catalizan, como oxidorreductasas, transferasas e hidrolas
Las enzimas son biomoléculas, principalmente proteínas, que catalizan reacciones químicas en el cuerpo. Pueden clasificarse según la reacción que catalizan como deshidrogenasas, oxidasas, quinasas, etc. Su actividad depende de factores como la temperatura, pH, concentración de enzima y sustrato. Las células regulan la actividad enzimática alterando los niveles de enzimas o su velocidad de catalisis a través de mecanismos como el control alostérico o la modific
El documento describe conceptos clave sobre el metabolismo y las enzimas. Explica que el metabolismo consiste en reacciones químicas catalizadas por enzimas que transforman biomoléculas. Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones metabólicas al disminuir la energía de activación requerida, sin ser consumidas en el proceso. Las enzimas muestran alta especificidad y están sujetas a regulación por factores como el pH, la temperatura y los inhibidores o activadores.
Este documento describe la estructura y función de las enzimas, así como su clasificación y cinética. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas sin modificarse a sí mismas. Detalla las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las enzimas y cómo esto determina su actividad catalítica. Además, explica que las enzimas aceleran las reacciones al unirse al sustrato en su sitio activo y facilitar la conversión del su
Este documento habla sobre las enzimas. Brevemente explica que las enzimas son proteínas que funcionan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas en el cuerpo. También cubre la estructura, características, clasificación y cinética de las enzimas, así como los factores que afectan su velocidad y tipos de inhibidores. El documento proporciona una introducción general sobre el papel y propiedades fundamentales de las enzimas en el cuerpo.
UNIDAD III ENZIMAS BQ LAB PARTE 1 2022.pdfMaireneVasquez
Este documento presenta información general sobre enzimas. En 3 oraciones o menos: Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Cada enzima tiene un sitio activo que une sustratos específicos y acelera las reacciones mediante la disminución de la energía de activación. Las enzimas se clasifican de acuerdo con su estructura, cofactores requeridos y tipo de reacción catalizada.
Este documento trata sobre enzimas y su actividad enzimática. Las enzimas son catalizadores proteicos que aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación requerida. Reconocen sustratos específicos y permiten que los equilibrios químicos se establezcan rápidamente. Su actividad depende de mantener su conformación nativa.
Este documento resume las propiedades y clasificación de las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones químicas orgánicas, disminuyendo la energía de activación requerida. Clasifica las enzimas según su composición, incluyendo holoenzimas que requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas. También describe la estructura del sitio activo de las enzimas y su interacción específica con los sustratos, así como los factores que afectan
Este documento describe los catalizadores orgánicos enzimas y ribozimas. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas de manera altamente específica y efectiva a temperaturas y pH óptimos. Algunas enzimas requieren cofactores como iones o coenzimas derivados de vitaminas. Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación de las reacciones y su velocidad puede ser regulada. Los ribozimas son catalizadores formados por ribonucleótidos que participan en reacciones qu
El documento trata sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular. Se dividen las reacciones metabólicas en catabólicas y anabólicas. Las enzimas aceleran las reacciones reduciendo la energía de activación requerida. Actúan de forma específica uniéndose a sustratos en su sitio activo. Factores como la concentración de enzimas, sustratos, pH y temperatura afectan la velocidad
La predisposición genética no garantiza que una persona desarrollará una enfermedad específica, sino que aumenta el riesgo en comparación con individuos que no tienen esa predisposición genética.
Pòster presentat per la pediatra de BSA Sofía Benítez al 70 Congrés de la Sociedad Española de Pediatría, celebrat a Còrdoba del 6 al 8 de juny de 2024.
La Sociedad Española de Cardiología (SEC) es una organización científica sin ánimo de lucro con la misión de reducir el impacto adverso de las enfermedades cardiovasculares y promover una mejor salud cardiovascular en la ciudadanía.
Alergia a la vitamina B12 y la anemia perniciosagabriellaochoa1
Es conocido que, a los pacientes con diagnóstico de anemia perniciosa, enfermedad con una prevalencia de 4% en países europeos, se les trata con vitamina B12, buscamos saber que hacer con los pacientes alérgicos a esta.
Sesión realizada por una EIR de Pediatría sobre aspectos clave de la valoración nutricional del paciente pediátrico en Oncología, y con tres mensajes para llevarse a casa:
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- Existe suficiente evidencia científica de que una intervención nutricional adecuada es capaz de prevenir las complicaciones de la malnutrición, mejorar la calidad de vida como la tolerancia y respuesta al tratamiento y acortar la estancia hospitalaria.
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Procedimientos Básicos en Medicina - HEMORRAGIASSofaBlanco13
En el presente Power Point se explica el tema de hemorragias en el curso de Procedimiento Básicos en Medicina. Se verán las causas, las cuales son por traumatismos, trastornos plaquetarios, de vasos sanguíneos y de coagulación. Asimismo, su clasificación, esta se divide por su naturaleza (externa o interna), por su procedencia (capilar, venosa o arterial) y según su gravedad. Además, se explica el manejo. Este puede ser por presión directa, elevación del miembro, presión de la arteria o torniquete. Finalmente, los tipos de hemorragias externas y en que partes del cuerpo se dan.
EL CÁNCER, ¿QUÉ ES?, TIPOS, ESTADÍSTICAS, CONCLUSIONESMariemejia3
El cáncer es una enfermedad caracterizada por el crecimiento descontrolado de células anormales en el cuerpo. Puede afectar a cualquier parte del organismo y su tratamiento varía según el tipo y la etapa de la enfermedad. Los factores de riesgo incluyen la genética, el estilo de vida y la exposición a ciertos agentes carcinógenos. Aunque el cáncer sigue siendo una de las principales causas de morbilidad y mortalidad en el mundo, los avances en la detección temprana y el tratamiento han mejorado las tasas de supervivencia. La investigación continúa en busca de nuevas terapias y métodos de prevención. La concienciación sobre el cáncer es fundamental para promover estilos de vida saludables y fomentar la detección precoz.
En esta presentación encontrarán información detallada sobre cómo realizar correctamente la maniobra de Heimlich y también información sobre lo que es la asfixia.
2. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Las Enzimas catalizan las reacciones
químicas.
Las Lasenzimas
defectuosas.
Deficiencia de cantidad
o actividad catalítica.
La capacidad para
valorar la actividad
enzimática.
Son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y
bloques de construcción químicos.
3. LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES EFICACES Y MUY
ESPECÍFICOS
Son catalizadores en extremo selectivos para:
a) El sustrato b)La Reacción
Se unen a sustratos por medio de
al menos “tres puntos de fijación”
Ello significa que las enzimas pueden catalizar la
transformación de apenas un sustrato o una
familia de sustratos relacionados
estructuralmente, catalizando solo una de las
posibles reacciones que ese sustrato puede
experimentar.
Catalizan la
conversión de uno o
mas compuestos
(sustratos)
hacia uno o más
compuestos diferentes
(productos)
aumentan los índices
de reacción no
catalizada.
4. LAS ENZIMAS SE CLASIFICAN POR EL TIPO DE
REACCIÓN
Las enzimas se agrupan en 6 clases:
• Catalizan oxidaciones y reduccionesOXIDORREDUCTASA
• Catalizan la transferencia de porciones.TRANSFERASAS
• Catalizan la división hidrolítica de enlaces covalentes.HIDROLASAS
• Catalizan la división enlaces covalentes mediante la eliminación
de átomos, dejando dobles enlacesLIASAS
• Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una
molécula.ISOMERASAS
• Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a
la hidrolisis de ATPLIGASAS
5. LOS GRUPOS PROSTÉTICOS, LOS COFACTORES Y LAS
COENZIMAS TIENEN FUNCIONES IMPORTANTES EN
LA CATÁLISIS
• Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no
proteínicas y iones metálicos que participan de manera
directa en la unión de sustrato o en la catálisis. Denominado
grupos prostéticos, cofactores y coenzimas.
6. LOS GRUPOS PROSTÉTICOS ESTÁN ESTRECHAMENTE
INTEGRADOS EN LA ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
• Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación estrecha y estable
hacia la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no
covalentes.
• Cerca de un tercio de todas las enzimas que contienen iones metálicos
unidos de manera estrecha se llama metaloenzimas.
• Facilitar la unión y orientación de sustratos, la formación de enlaces
covalentes con intermediarios de reacción, o al actuar como ácidos de Lewis
o bases para hacer los sustratos más electrofílicos o nucleofílicos y, por tanto
más reactivos.
7. LOS COFACTORES SE ASOCIAN DE MANERA
REVERSIBLE CON ENZIMAS O SUSTRATOS
• Los cofactores se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a
un sustrato como ATP.
• Al contrario de los grupos prostéticos asociados de manera estable, para que
ocurra la catálisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la enzima.
• Las enzimas que requieren un cofactor ion metálico se llaman enzimas
activadas por el metal para distinguirlas de las metaloenzimas para las
cuales lo iones metálicos sirven como grupos prostéticos.
8. LAS COENZIMAS SIRVEN COMO TRANSBORDADORES
DE SUSTRATO
Las coenzimas transportan muchos sustratos de se un punto dentro de la
célula hacia otro.
Estabilizan especies que son demasiado
reactivos como para persistir durante
cualquier periodo importante en la
presencia de agua y moléculas orgánicas
que penetran al interior de la célula.
Adaptada o facilita el reconocimiento y la
unión de grupos químicos pequeños.
9. MUCHAS COENZIMAS, COFACTORES Y GRUPOS
PROSTÉTICOS SON DERIVADOS DE VITAMINA B
Las vitaminas B hidrosolubles proporcionan componentes importantes de muchas coenzimas.
Vitamina Forma coenzimatica Reacción o proceso estimulado
Tiamina (B1) Tiamina pirofosfato Descarboxilación, transferencia de
grupo aldehído
Riboflavina(B2) FAD y FMN Redox
Nicotinamida NAD y NADP Redox
Ácido Pantoténico Coenzima A Transferencia de Acilo
Ácido Fólico Acido tetrahidrofólico Transferencia de grupos de un
carbono
11. LAS ENZIMAS EMPLEAN MÚLTIPLES MECANISMOS
PARA FACILITAR LA CATÁLISIS
PROXIMIDAD
Para que las moléculas reaccionen,
deben acercarse hasta ubicarse dentro
de la distancia formadora de enlace de
otra.
Cuando una enzima se una a
moléculas de sustrato en su sitio
activo, crea una región de
concentración local alta de sustrato.
ACIDO BASICA
El índice de reacción es sensible a
cambios de la concentración de
protones, pero independiente de las
concentraciones de otros ácidos o
bases presentes en solución o en el
sitio activo.
12. CATALISIS POR TENSION
las enzimas que
catalizan reacciones
comprenden:
- rotura de enlaces
covalentes
intermediario de estado
de transmisión
especie transitoria
que representa la
transición o punto
medio de
transformación de
sustratos en
productos
sugirió una función
estabilizadora del estado
de transición como un
mecanismo Gral.
mediante el cual las
enzimas aceleran las
reacciones químicas
inhibidores
analogos de
estado de
transicion
13. CATALISIS COVALENTE
formación de un
enlace covalente
entre la enzima y
uno o más sustratos
reactivo
la modificación de la
enzima es transitoria,
cuando la reacción esta
completa la enzima vuelve
a su estado no modificado
original
la catalisis covalente a menudo sigue un mecanismo de ping-pong:
en donde su primer sustrato es unido y su producto se libera antes de
la union del segundo sustrato
14. LOS SUSTRATOS INDUCEN CAMBIOS
CONFORMACIONALES EN ENZIMAS
ADAPTACIÓN INDUCIDA
de Daniel Koshland
cuando los sustratos se aproximan y se unen a la enzima
inducen un cambio conformacional,. un corolario es que
la enzima induce cambios reciprocos y aprovecha la
energía de union para facilitar la transformación de
sustratos en productos
15. el nucleofilo
resultante ataca al
carbono carbonilo
electrofilico como
objeto de hidrolisis
LA PROTEASA DEL VIRUS DE LA INMUNODEFICIENCIA
HUMANA (HIV) ILUSTRA LA CATALASIS ACIDOBÁSICA
las enzimas de la familia proteasa aspartica:
I. enzima digestica pepsina
II. las catepepsinas lisosomicas
III. producida por el HIV
1. aspartato x actua como
una base para activar una
molecula de agua al
sustraer un proton. lo que
la hace más nucleofilica
intermediario
de estado de
transición
tetraedric
II.el asp y facilita la
descomposición de este
intermediario tetrahedrico al
donar un proton del grupo
amino producido por la
ruptura del enlace peptidico
los dos aspartatos de sitio activo
pueden actuar de manera
simultanea como una base o acido
general por que su ambiente
inmediato favorece la ioniación
16. LA QUIMIOTRIPSINA Y LA FRUCTOSA -2, 6-
BIFOSFATASA ILUSTRAN LA CATALISIS COVALENTEQUIMIOTRIPSINA
La ser195, participa en una red de transmisión de carga con
his57, asp 102
Alineados constituyen la RED DE TRANSMICIÓN DE CARGA que
funciona como un TRANSBORDADOR DE PROTON
1. El sist. De transmisión de carga elimina un proton
de ser 195 lo que hace un nucleofilo más potente
2. ser195 ataca el enlace peptidico y forma un
enlace tetraedrico transitorio
3. La liberación del grupo amino terminal facilita la
donación de un proton al grupo amino recien
formado por his 57 del sist. Transmisión de carga lo
que da intermediario acilo-ser195
4. His 57 y asp 102 activan una molecula de agua que
ataca acilo-ser195 y forma un segundo
intermediario tetraedrico
5. el S.T.C. dona un proton a ser 195, y facilita el
rompimiento de intermediario tetraedrico para
liberar el peptido carboxilo terminal
17. FRUCTOSA-2,6-BIFOSFATASA
La catalisis comprende una ‘’triada catalitica’’ de un
residuo Glu y dos residuos His, y un intermediario
fosfohistidilo covalente
1) Lis 356 y Arg 257, 307 y 352 estabilizan la
carga negativa cuadruple de sustrato
mediante interacciones CARGA – CARGA. Glu
327 estabiliza la carga positiva en His 392
2) El nucleofilo His392 ataca al grupo fosforilo C-
2 y lo transfiere a His 258, lo que forma un
intermediario fosforilo-enzima. La fructosa 6-
fosfato abandona la enzima
3) El ataque nucleofilico por una molécula de
agua, posiblemente ayudado por Glu327 que
actua como base, forma fosfato inórganico
4) Se libera ortofosfato inórganico a partir de
Arg257 y Arg 307
18. LOS RESIDUOS CATALITICOS ESTAN MUY
CONSERVADOS
• casi todas las familias de enzimas surgieron por medio de eventos de duplicación de gen que crean una
segunda copia del gen que codifica para una enzima particular .
las proteinas codificadas por estos dos genes después pueden evolucionar de manera independientepara
reconocer distintos sustratos
homologas : son
proteinas que
divergen de un
ancestro comun
la ascendenciacomun de enzimas puede inferirise a partir de la presencia de
aminoacidos especificos en la misma posición en cada miembro de la familia. son
residuos conservados
19. LOS ISOZIMAS SON FORMAS DE ENZIMA DISTINTAS
QUE CATALIZAN LA MISMA REACCIÓN
• al igual que los miembros de otras familias de proteina, estos cataliticos de proteina o isozimas surgen
por medio de duplicación de gen
• las isozimas pueden mostrar diferencias sutiles de propiedades como sensibilidad a factores
reguladores particulares, o afinidad de sustrato que las adaptan a tejidos o circunstancias especificas.
• algunas isozimas aumentan la supervivencia al proporcionar una copia de ''respaldo'' de una enzima
esencial
20. LA ACTIVIDAD CATALITICA DE ENZIMAS FACILITA SU
DETENCIÓN
• las cantidades relativamente pequeñas de enzimas presentes en celulas complican la
determinación de su presencia y concentración
la amplificación conferida por su capacidad para transformar con rapidez miles de moleculas de un
sustrato especifico en producto confiere a cada enzima la capacidad para revelar su presencia
21. ENZIMOLOGÍA DE MOLÉCULA UNICA
• la sensibilidad limitada de las valoraciones enzimaticas tradicionales exige el uso de
un grupo grade de moléculas de enzima para producir cantidades de producto
medibles. los datos obtenidos de este modo reflejan la capacidad catalitica
promedio de moléculas individuales
22. EL DESCUBRIMIENTO DE FARMACOS REQUIERE
VALORACIONES ENZIMATICAS IDÓNEAS PARA
INVESTIGACIÓN DE ''ALTA CAPACIDAD DE PROCESAMIENTO''
las enzimas constituyen una de las clases primarias de biomoléculas dirigidas para creación de fármacos y otros agentes
terapéuticos.
• el descubrimiento de nuevos fármacos se facilita mucho cuando es posible valorar un gran numero de farmacoforos
potenciales de una manera rápida y automatizada, proceso denominado
INVESTIGACION DE ALTA CAPACIDAD DE PROCESAMIENTO
muchos antibióticos inhiben
enzimas que son singulares
para microbios patógenos
23. INMUNOANÁLISIS LIGADOS A ENZIMAS
• en el ANALISIS INMUNOSORBENTE LIGADO A ENZIMA (ELISA) se usan Ac. enlazados de manera covalente a una
''enzima reportera'' como la fosfatasa alcalina o la peroxidasa
1. el suero u otras muestras biologicas que serán analizadas son colocados en una placa de microtitulación de plastico,
donde las proteínas se adhieren a la superficie de plastico y quedan inmovilizadoas
2. se añade una solución de Ac. enlazados de manera covalente a una enzima reportera.
* los Ac se adhieren al Ag inmovilizado y quedan inmovilizados.
3. se eliminan mediante lavado las moleculas de Ac libres excesivas
4. se determinan la presencia y cantidad de Ac unido al añadir el sustrato para la enzima reportera
24. LA CATÁLISIS OCURRE EN EL SITIO ACTIVO
• Emil Fischer propuso que las enzimas y sus sustratos interactúan para
formar un complejo de enzima-sustrato. En donde las enzimas, la
“cerradura” está formada por una hendidura o por una bolsa en la
superficie de la proteína que forma parte de una región llamada el sitio
activo.
• Dentro del sitio activo, los sustratos son acercados estrechamente uno a
otro en la alineación optima con los cofactores, grupos prostéticos u
cadenas laterales de aminoácidos que se encargan de catalizar su
transformación química en productos.