Los aminoácidos son moléculas orgánicas que son las unidades básicas de las proteínas. Existen dos tipos de aminoácidos: no esenciales y esenciales. Las proteínas son polímeros formados por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y tienen una gran variedad de funciones importantes en el cuerpo.

1. Aminoácidos
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2. Aminoácidos .- Concepto:
Un aminoácido es una molécula orgánica con :
- un grupo amino (-NH2)
- un grupo carboxilo (-COOH).
los aminoácidos componentes son las unidades
básicas de las proteínas se denominan: L-alfa-
aminoácidos.
Esto significa que :
- el grupo amino está unido al carbono contiguo
al grupo carboxilo (carbono alfa)
Existen dos tipos de aminoácidos:
- No- esenciales.
- Esenciales.
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3. Clasificacion química de los Aminoácidos
Aminoácidos con grupos Alifáticos
Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo
Aminoácidos con Grupos-R que contienen: azufre
Aminoácidos ácidos y sus amidas
Aminoácidos básicos
Aminoácidos aromáticos
Iminoácidos
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4. Aminoácidos con grupos Alifáticos
Glicina Gly - G
Alanina Ala - A
Valina Val- V
Leucina Leu - L
Isoleucina Ile - I
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5. Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo
Serina Ser - S
Treonina Thr - T
Aminoácidos con Grupos-R que contienen: azufre
Cisteína Cys - C
Metionina Met - M
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6. Aminoácidos ácidos y sus amidas
Ácido Aspártico Asp - D
Asparagina Asn - N
Ácido Glutámico Glu - E
Glutamina Gln - Q
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7. Aminoácidos básicos
Arginina Arg - R
Lisina Lys - K
Histidina His - H
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8. Aminoácidos aromáticos
Fenilalanina Phe - F
Tirosina Tyr - Y
Triptofano Trp - W
Iminoácidos
Prolina Pro - P
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9. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.
- compuestos sólidos incoloros
cristalizables.
- elevado punto de fusión a 200 °C.
- solubles en agua.
actividad óptica
se manifiesta por:
la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que
atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la
asimetría
del carbono .
Se clasifica a los aminoácidos en:
- Dextrógiros (+):
si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha
- Levógiros (-) :
si lo desvían hacia la izquierda.21/10/2019 9SAVARO

10. Zwitterión
compuesto químico que es eléctricamente neutro
pero que tiene cargas formales positivas y
negativas
sobre átomos diferentes.
Los zwitteriones ,son:
- especies polares.
- elevada solubilidad en agua
Los anfóteros son moléculas que contienen:
grupos ácidos y grupos básicos existiendo
como iones dipolares en ciertos intervalos de pH.
El punto isoeléctrico:
El pH donde una molécula de aminoácido.
Adopta la forma dipolar neutra
(igual número de cargas positivas que negativas)
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11. Aminoácidos esenciales
son aquellos que el propio organismo
no puede sintetizar por sí mismo.
Esto implica que la única fuente de estos
aminoácidos en esos organismos es
la ingesta directa a través de la dieta.
los alimentos con todos los aminoácidos
esenciales son:
la carne, los huevos, los lácteos y vegetales
como : la soja y la quinua.
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptófano
Valina
Histidina
Arginina
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12. BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
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13. 21/10/2019 13SAVARO

14. 21/10/2019 14SAVARO

15. - Las macromoléculas más abundantes
de la naturaleza.
- Polímeros formados por cadenas de
monómeros
llamados aminoácidos, Presentes en todas
las células y en todos los compartimentos
subcelulares.
- Gran variedad de funciones
- Estructura definida y función propia
PROTEINAS.- concepto:
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16. ENLACE PEPTÍDICO
• Es un enlace Covalente tipo amida
• Sólo es hidrolizado por las enzimas
proteasas.
Según el número de aminoacidos
que se unen se obtienen :
– Dipéptido: 2 Aa
– Tripéptido: Glutatión 3 Aa
– Oligopéptido: Oxitocina 9 Aa
– Polipéptido: Insulina 51 Aa
– Proteína: Albúmina miles
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17. ENLACE PEPTÍDICO
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18. 21/10/2019 18SAVARO

19. 21/10/2019 19SAVARO

20. Γ – Glutamilcisteina Sintetasa
Glutation Sintetasa
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21. PROTEINAS.- clasificación:
Composición química
Estructural
Propiedades físicas (solubilidad)
Función
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22. Composición química de las proteinas
Simples u holoproteínas
Conjugadas o Heteroproteínas (apoproteína + grupo prostético)
Glicoproteínas :
Lipoproteínas :
Nucleoproteínas :
Metaloproteínas :
Anticuerpos, Hormonas
Transportan lípidos en la sangre
Ribosomas
Hemoglobina, Mioglobina, Citocromos
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23. Estructural de las proteinas
Globulares: Albúminas, Hormonas, Enzimas
Fibrosas: Colágenos, Queratinas, Elastinas, Fibroínas
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24. Propiedades físicas de las proteínas (solubilidad)
ALBÚMINAS: solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas
GLOBULINAS:
requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución
PROLAMINAS: solubles en alcohol
GLUTELINAS: solubles en ácidos o bases diluidos
ESCLEROPROTEÍNAS: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes.
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25. Función de las proteinas
Estructural Glucoproteínas, Histonas, Colágeno,
Enzimática Deshidrogenasas, Isomerasas, Ligasas,
Hormonal Insulina, Glucagón, Hormona del crecimiento
Defensiva Inmunoglobulinas, Trombina, Fibrinógeno
Transporte Hemoglobina, Hemocianina, Citocromos
Reserva Ovoalbúmina, Gliadina, Lactoalbúmina,
Motilidad Actina, Miosina, Metaloproteasas,
Transducción de señales Receptores, quinasas, factores transcripción,
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26. PROTEINAS.- Nivel estructural:
La estructura de las proteínas reúne
las propiedades de disposición en el espacio
de las moléculas de proteína que provienen
De:
- su secuencia de aminoácidos.
- la presencia de compuestos simples o complejos
que las estabilicen y/o conduzcan a
un plegamiento específico.
Estructura de las proteínas
Estructura primaria: corresponde a la secuencia de aminoácidos.
Estructura secundaria: evalúa motivos estructurales.
Estructura terciaria: evalúa la estructura de las proteínas compuestas por un polipéptido.
Estructura cuaternaria: si interviene más de un polipéptido.
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27. 21/10/2019 27SAVARO

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