4. La luz producida
por las
luciérnagas es el
resultado de una
reacción en que
intervienen la
proteína
Luciferina y el
ATP, catalizada
por la enzima
Luciferasa.
Lehninger, 2005)
5. Los eritrocitos
contienen una
inmensa
cantidad de la
proteína
transportadora
de Oxígeno
hemoglobina.
Lehninger, 2005)
6. La proteína queratina,
producida por todos los
vertebrados, es el
componente estructural
del pelo, las uñas,
escamas, cuernos, lana y
plumas.
Lehninger, 2005)
7. http://www.youtube.com/watch?v=EZrqYdQHomg
La Anemia falciforme es una enfermedad hereditaria de los
glóbulos rojos. Las personas con anemia falciforme tienen
hemoglobina anormal.
http://images.google.co.ve/images?hl=es&source=hp&q=anemia
%20falciforme&rlz=1R2ACAW_enVE366&um=1&ie=UTF-
8&sa=N&tab=wi
8. La Hemoglobina (Hb)
Es una heteroproteína de la sangre, que transporta el oxígeno desde
los órganos respiratorios hasta los tejidos y oraganos.
Estructura
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de
las cuales se une un grupo hemo.
http://images.google.co.ve/images?
um=1&hl=es&rlz=1R2ACAW_enVE366&tbs=isch
%3A1&sa=1&q=hemoglobina&aq=f&oq=&start=0
12. LAS PROTEINAS
• Las proteínas son las macromoléculas biológicas más
abundantes y están presentes en todas las células y en todas
las partes de las mismas. Presentan una gran variedad, en una
sola célula se pueden encontrarse miles de proteínas
diferentes, que varían en tamaño desde péptidos relativamente
pequeños hasta polímeros enormes de masas moleculares del
orden de millones.
Las proteínas son los
instrumentos
moleculares mediante
los cuales se expresa la
información genética.
13. LAS PROTEINAS
• Todas las proteínas, tanto si provienen de los linajes
bacterianos como de las formas de vida más compleja,
están constituidas a partir del mismo conjunto ubicuo
de 20 aminoácidos, unidos de forma covalente en
secuencias lineales características.
Este grupo de 20
aminoácidos se puede
considerar como el
alfabeto en el que está
escrito el lenguaje de al
estructura proteica
15. Los aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y
lo tenemos que ingerir en la dieta, los llamamos
“aminoácidos esenciales”. Esto quiere decir que nuestro
organismo puede sintetizar varios aminoácidos a partir
de lo que ingerimos (Aminoácidos no esenciales).
16. • El numero de aminoácidos esenciales
puede variar de organismo a organismo.
• Así por ejemplo, la Escherichia coli (es
una bacteria) no tiene ningún aminoácidos
esencial (o sea que el puede sintetizar los
20 aminoácidos) a partir de lo que toma
del ambiente); los seres humanos
requerimos de 9 aminoácidos esenciales.
http://www.youtube.com/watch?v=zuQyTZsZmYc&feature=related
17. Aminoácidos esenciales y no esenciales en el ser humano
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
En recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no
ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.
http://www.youtube.com/watch?v=92Pcl_2Nb2g
18. • Algunos microorganismo evolucionaron para usar 22
aminoácidos (selenocisteína y la pirrolisina).
• La selenocisteína puede considerarse el aminoácido
21, aunque solo se ha encontrado en algunas enzimas
codificadas por Escherichia coli (formato
deshidrogenada).
Selenocisteína
19. Los aminoácidos
• Un aminoácido es cualquier molécula que contenga los grupos
funcionales que conforman su nombre, es decir, un grupo amino
(NH2) y un grupo ácido carboxílico (COOH). La posición que
ocupe el grupo amino respecto del grupo carboxilo dentro de la
estructura determinará la clasificación de estos como
aminoácidos alfa, beta, gama o delta
20. Los aminoácidos
El α-carbono actúa como
un centro quiral (carbono
asimétrico con cuatro
sustituyentes distintos)
21. NH3 Ácido 1-
aminociclopropanocarboxílico: es un
α α-aminoácido y es el precursor
CO2 biológico del etileno en la plantas.
β Ácido 3-aminopropanoico: conocido
como β-alanina. Es un β-aminoácido
CO2 que constituye una de la unidades
H3N α estructurales de la coenzima A .
Ácido γ-aminobutanoico: Conocido como
β
CO2 ácido γ-aminobutírico (GABA). Es un γ-
H3 N
aminoácido y es el principal
γ α neurotransmisor inhibitorio cerebral.
22. Los aminoácidos
El primer aminoácido
descubierto fue la asparagina
en 1806. el último de los
veinte que se encontró fue la
treonina, que no fue
identificada hasta 1938
23. Los 20 aminoácidos estándar encontrados
en las proteínas son α-amonoácidos.
Todos tienen un grupo carboxílico y un
grupo amino unidos al mismo átomo de
carbono (el carbono α). Difieren en sus
cadenas laterales o grupos sustituyentes
(R), que varían en su estructura, tamaño y
carga eléctrica, lo cual influye en las
propiedades del aminoácido.
24. Los aminoácidos
Existen dos isómeros diferentes para cada
aminoácido, según la ubicación de los
radicales respecto al carbono α. Se
distinguen con el prefijo D- (cuando el
grupo –NH2 se encuentra a la derecha del
carbono α) y L- (cuando dicho grupo se
encuentra a la izquierda del carbono α) y
son imágenes especulares no
superponibles.
25.
26.
27. Dado lo anterior podemos asegurar que las
células son capaces de sintetizar específicamente
los isómeros “L” de los aminoácidos gracias a
que los centros activos de las enzimas son
asimétricos, lo que implica que las reacciones
que catalizan son estereoespecíficas
Lehninger, 2005)
28. Clasificación de los aminoácidos
• Los aminoácidos se pueden clasificar en cinco
clases principales basadas en las propiedades de su
grupo R, en especial su polaridad o tendencia a
interaccionar con el agua a pH biológico (cerca de
pH 7,0):
– Apolares alifáticos
– Aromáticos
– Polares sin carga
– Cargados positivamente
– Cargados negativamente
Lehninger, 2005)
34. Clasificación de los aminoácidos
No polares
Polares
Básico
Ácidos
http://www.youtube.c
om/watch?
v=Xgnihcp1zGM&feat
ure=relmfu
35. Clasificación de los aminoácidos
Existen diversas clasificaciones para los aminoácidos:
• Diversas clasificaciones de los aminoácidos:
– http://shaker.umh.es/docencia/bioquimica_estructural/
BE_T05/BE_T05.swf
• Clasificación de los aminoácidos
– http://www.lourdesluengo.es/animaciones/unidad3/
aminoacidos.swf
• Clasificación de los aminoácidos (con estructura)
– http://cienciasnaturales.es/AMINOACIDOS.swf
– http://recursos.cnice.mec.es/quimica
/ulloa1/tercero/tema5/oa2/index.swf
36. La característica más llamativa de los aminoácidos (AA) es la existencia en
una misma molécula de grupos ácidos (capaces de ceder H+) y grupos
básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan
como bases, y en medio básico se comportan como ácidos. Las moléculas
que presentan esta característica se dice que son anfóteros oanfolitos.
Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse mutuamente,
constituyendo una sal interna formada por un ión híbrido (carga positiva y
carga negativa), que se llama zwitterión
38. Propiedades de los aminoácidos
- Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría de
acuerdo con su fórmula molecular.
- Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al
hecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna.
O O
H 2N CH C OH H3N CH C O
R R
Formas zwitteriónicas de un aminoácido
- Los aminoácidos son anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico.
O O O
-H + -H +
H 3N CH C OH H 3N CH C O H 2N CH C O
+H + +H +
R R R
Zwitterión
Especie presente Especie presente Especie presente
en medio ácido en medio neutro en medio básico
39. O O O
-H+ -H+
H3N CH C OH H3N CH C O H 2N CH C O
+H+ +H+
R R R
a b c
Curva de valoración de la glicina
- Valores de pH menores que pKa1:
la especie a es la mayoritaria.
- Valores entre pKa1 y pKa :la
principal especie es el zwitterión
(b).
-La concentración del zwitterión es
máxima en el punto isoeléctrico pI.
- Valores superiores a pKa2: la
especie c es la presente en mayor
concentración.
40. Propiedades de los aminoácidos
Aminoácido pKa1 pKa2 pI
-La glicina se caracteriza por Glicina 2.34 9.60 5.97
dos pKa: uno corresponde a la Alanina 2.34 9.69 6.00
posición más ácida (pKa1) y el
Valina 2.32 9,62 5.96
otro a la menos ácida (pKa2).
Leucina 2.36 9,60 5.98
Otros aminoácidos con
Isoleucina 2.36 9,60 6.02
cadenas laterales neutras
Metionina 2.28 9,21 5.74
presentan valores de pKa
Prolina 1.99 10.60 6.30
similares a los de la glicina.
fenilalanina 1.83 9,13 5.48
- El punto isoeléctrico pI Triptofan 2.83 9,39 5.89
corresponde al valor de pH Asparagina 2.02 8,80 5
para el cual el aminoácido no
tiene carga neta, corresponde
a un máximo en la Glutamina 2.17 9,13 5.65
concentración del zwitterión. Serina 2.21 9,15 5.68
Treonina 2.09 9,10 5.60
pKa1:ionización del grupo carboxílico
pKa2: deprotonación del ión amonio
42. Propiedades de los aminoácidos
- Aquellos aminoácidos que poseen cadenas laterales que contienen grupos ácidos o
básicos se caracterizan mediante tres valores de pKa. El valor del pKa extra (puede
ser pKa2 o pKa3) refleja la naturaleza de la función presente en la cadena lateral.
- Los puntos isoeléctricos de estos aminoácidos se encuentran a medio camino
entre los valores de los pKa del monocatión y del monoanión.
Aminoácido pka1 pKa2 pKa3 pI
Ácido Aspártico 1.88 3.65 9.60 2.77
Ácido Glutámico 2.19 4.25 9.67 3.22
Tirosina 2.20 9.11 10.07 5.66
Cisteína 1.96 8.18 10.28 5.07
Lisina 2.18 8.95 10.53 9.74
Arginina 2.17 9.04 12.48 10.76
Histidina 1.82 6.00 9.17 7.59
- Las propiedades ácido-base de la cadena lateral de los aminoácidos son importantes
tanto para las propiedades de las proteínas que los contienen como para el análisis de
mezclas de aminoácidos que pueden ser separados en base a su capacidad para dar o
aceptar protones.
44. PÉPTIDOS Y
ENLACES
PÉPTIDOS
http://
www.lourdesluengo.es
/animaciones/unidad3/
enlace_peptidico.swf
http://
www.johnkyrk.com/
aminoacid.esp.html
http://www.sec-coahuila.gob.mx/siplandi/basica/secundaria/CIENCIAS/Ciencias
/Orientaciones/ENSENANZA%20DE%20LA%20CIENCIA/quimica
/Bloque2/exp4/Simulaciones/Enlacepept.swf
45. Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos
mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados
enlaces peptídicos
íd ico
p ept
e
lac
En
OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa)
POLIPÉPTIDOS (20-50 aa)
PROTEÍNAS (>50 aa)
http://www.youtube.com/watch?v=FZdAU0F033A&feature=relmfu
46. Glicina Alanina
C-terminal
N-terminal
Enlace Plano del
peptídico grupo amino
“Bioquímica”
Agua Mathews, van Holde
Glicilalanina y Ahern. Addison
Wesley 2002
47. En un enlace peptídico, los 6
átomos representados en forma
de bola, están situados en el
mismo plano
http://www.youtube.com/watch?v=OLaxEn9guHs&feature=relmfu
50. Los seis átomos del Es un enlace más corto que la
enlace se encuentran mayoría de los enlaces N-C
sobre el mismo plano
60% Posee cierto carácter 40%
de doble enlace
Los únicos enlaces que pueden girar
son los formados por Cα -C y N-Cα
51.
52. Actúa como donador en
un puente de hidrógeno
Actúa como aceptor en Cada enlace peptídico
un puente de hidrógeno puede formar dos
puentes de hidrógeno
55. En un péptido, se considera
La secuencia de un como aminoácido principal
péptido empieza a al que está situado en el
nombrarse a partir extremo carboxilo
del extremo amino
Seril-glicil-tirosil-alanil-
leucina
56. La secuencia de un
péptido empieza a
nombrase a partir
del extremo amino
Secuencia = estructura primaria
57. Las encefalinas bloquean
las sensaciones de dolor
Las endorfinas mitigan la sensación de
dolor y provocan sensación de bienestar
La sustancia P transmite las sensaciones de dolor
Figura 15: Péptidos neurotransmisores
58. valinomicina
valinomicina
unida a potasio
La valinomicina es un
ionóforo que transporta
iones potasio a través
de la membrana de
forma muy específica
Figura 16: Péptidos antibióticos
59. Este enlace Cys Glutatión
peptídico se reducido
hace con el
COOH de la
cadena lateral
del glutámico Gly
γ-Glu
Glutatión
oxidado
El glutatión es un
cofactor enzimático
en reacciones redox y
es un potente
antioxidante celular
Figura 17: Glutatión
61. LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN
20 se distinguen
(según R) Aminoácidos Colágeno
Contráctil Estructural
Ej
unidos por Fibrosas
Actina/Miosina
Enlace Enzimática Reserva
Holoproteínas
peptídico
Albúminas
formando Ej.
Defensa Transporte Globulares
Péptidos o Globulinas
proteínas
Hormonal
tienen Ej.
Nucleoproteínas Cromatina
Organización
Ej.
estructural Fosfoproteínas Caseína
Secuencia de es la
E. primaria Ej.
aminoácidos Cromoproteínas Hemoglobina
Heteroproteínas
α hélice
Proteoglucanos
definida por
E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación β
FSH, TSH...
Plegamiento
espacial E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL
Proteínas sólo en
oligoméricas E. cuaternaria
62.
63. ENZIMAS
ESTRUCTURA FUNCIÓN CLASIFICACIÓN
puede ser
Holoenzima Estrictamente Biocatalizadores Ligasas Isomerasas Liasas Hidrolasas Transferasas Oxidorreductasas
formada proteica actúan
Cofactor Apoenzima ↓ Energía ↑ velocidad
naturaleza
de naturaleza activación reacción
Inorgánica Orgánica
Cinética Concent. sustrato Temperatura pH Inhibidores
llamados
actúan como enzimática
tipos
Coenzimas
por ejemplo Reversibles Irreversibles
tipos
Vitaminas
se clasifican en
No competitivos Competitivos
Hidrosolubles Liposolubles
(B, C) (A, D, E, K)
Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima)
y un cofactor, que puede ser un ión o una molécula orgánica compleja unida
(grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima
completa y activada catalíticamente.
72. Muchos iones y moléculas específicas son
transportados por proteínas específicas
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de
los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de
los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
73. ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
• Son biomóleculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
polímeros lineales construídos a
partir de monómeros llamados
aminoácidos, que bajo condiciones
fisiológicas tienen una
estructuratridimensional
definida.
(Creighton 2000)
76. ENZIMAS
CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Aumente la rapidez o velocidad de una reacción
química o sea, la velocidad de formación del
producto.
77. Carbono α: Centro quiral
• Ópticamente activos: Porque pueden rotar la luz polarizada en un
plano.
ACTIVIDAD OPTICA: poseen una asimetría tal que no
pueden superponerse sobre su imagen en el espejo.
• LóD
• Las proteínas contienen aminoácidos de tipo L.
(Voet, 2004)
82. Estructura primaria Residuos de los distintos aminoácidos
(Secuencia lineal)
Estructura secundaria Estructura terciaria
(forma adoptada espontáneamente) (Forma tridimensional: globular,
tubular, como una rueda, etc.)
Las proteínas sufren transformaciones post-traduccionales
83. ESTRUCTURA PRIMARIA:
FORMACIÓN DE UN ENLACE PEPTÍDICO
Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
(Creighton 2000)
84. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere al ordenamiento espacial de los aminoácidos que
se encuentran cerca en la secuencia.
Los aminoácidos, a medida
que van siendo enlazados
durante la síntesis de
proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una
disposición espacial estable,
la estructura secundaria
(Creighton 2000)
86. • α- hélice:
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno
entre el -C=O de un aminoácido y el
-NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
(Creighton 2000; Voet, 2004)
87. • Forma-β
Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
(Creighton 2000; Voet, 2004)
88. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es su disposición espacial; es decir, el plegamiento de los
elementos estructurales secundarios, junto con las
disposiciones espaciales de sus cadenas, esto es, el
arreglo tridimensional de todos los aminoácidos)
89. La estructura terciaria informa sobre la disposición de
la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una conformación globular.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R.
90. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las cadenas polipeptídicas se pueden ensamblar en
estructuras de múltiples subunidades.
(se presenta en proteínas que contienen más de una
cadena polipeptídica, conocidas como subunidades)
(Creighton 2000)
91. La FUNCIÓN de una proteínas es directamente
dependiente de su estructura tridimensional.
Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA LA FUNCIÓN
Determina la especificidad de interacción con otras moléculas,
Determina su función,
Determina su estabilidad y tiempo de vida media
92. DESNATURALIZACIÓN
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
• La mayoría de las proteínas biológicas pierden su
función biológica cuando están desnaturalizadas, por
ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica,
porque los sustratos no pueden unirse más al sitio
activo, y porque los residuos del aminoácido implicados
en la estabilización de los sustratos no están
posicionados para hacerlo.
(Cueto et all., 2007)
93. Los agentes que provocan la desnaturalización de una
proteína se llaman agentes desnaturalizantes.
1. la polaridad del disolvente,
2. la fuerza iónica,
3. el pH,
4. la temperatura.
Desnaturalización de la estructura
trimimensional con urea y
reducción de puentes disulfuro
con 2-mercaptoetanol.
(Cueto et all., 2007)
94. •La polaridad del disolvente:
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden
sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona.
Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la molécula proteica,provocando la agregación y
precipitación.
•Aumento de la fuerza iónica del medio:
(por adición de sulfato amónico o urea, por ejemplo) provoca una
disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el
agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones
electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y
precipitan.
(Cueto et all., 2007)
95. •Efecto del ph:
Los iones H+ y OH- del agua afectan a la carga eléctrica de
los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las
proteínas elimina las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su
precipitación.
•Efecto de la temperatura:
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética
de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura
acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un
aumento de la temperatura destruye las interacciones
débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma
que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y
se produce la agregación y precipitación de la proteína
desnaturalizada.
(Cueto et all., 2007)
101. James D. Watson y Francis Crick en 1957, plantea que
en el mecanismo de la síntesis de proteínas a partir del
DNA, la información genética fluye en una dirección
solamente según el siguiente diagrama simplificado:
DNA -> RNA -> Proteína
