Este documento habla sobre tres enzimas: aldolasa, amilasa y aminotransferasas. Aldolasa cataliza la conversión de fructosa-1,6-P dihidroxiacetona-P + gliceraldehído 3-P. Existen tres isoenzimas de aldolasa. La determinación de la actividad de aldolasa se realiza en suero o plasma evitando la hemólisis. Amilasa hidroliza polisacáridos y existen dos isoenzimas, S y P. La determinación de amilasa se realiza en plasma. Las aminotransfer

1. UNIVERSIDAD TECNICA PARTICULAR DE LOJA
BIOQUIMICA Y FARMACIA
BIOQUIMICA CLINICA
E N Z I M A S :
A L D O L A S , A M I L A S A , A M I N O T R A N S F E R A R A S A S
I N T E G R A N T E S :
C A R R I Ó N M A R Í A J O S É
A L E J A N D R O S T A L I N
S A N T O S M A R Í A S O L E D A D
G A B R I E L P O Z O
R Ó M U L O Y U R I

2. ALDOLASA.
Catalizadora
Fructosa-1,6-P dihidroxiacetona-P + gliceraldehído 3-
P
1.Aldolasa A: mayoría tejidos pero predomina en músculo
2.Aldolasa B: hígado
3.Aldolasa C: cerebro
Clínicamente:
Actividad: enfermedades musculares
Isoenzima
s
Infarto del miocardio
afecciones de ME.
Distrofia muscular
Miositis
Aldolasa

3. DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD ALDOLASA
Muestra biológica: Suero o plasma
¿Qué debemos evitar?
Muestras hemolisis
Conservación de muestras son separación del suero y coagulo
Especificidad: Dicha determinación disminuye
Creatinina Cinasa (CK)

4. AMILASA.
Enzima Hidrolizadora
No degrada: celulosa y otros polisacáridos
1.Isoenzima S: Glándulas salivales 60% suero
2.Isoenzima P: acinos del páncreas 40% suero
. Alteraciones
Hiperamilasemia: liberación de isoenzima P
Alteraciones pancreáticas
- Parotiditis, alteraciones gastrointestinales, abuso de ciertas drogas,
intoxicación aguda de alcohol, embarazos eptópico, enfermedad renal,
cetoacidosis diabética…
Ùtil en la practica clínica habitual
Causada por

5. DETERMINACIÓN DE LA ACTIVIDAD Α-
AMILASA
Muestra biológica: Plasma heparinizado
Existen dos Métodos:
Sacarogénicos Limites de ref: 220U/L a
37ºC
(aunque estos depende del método)
Cromogénicos o de
fluorescencia

6. AMINOTRANSFERASAS: AST Y ALT (TGO Y
TGP
Enzima Catalizadora y de tranferencia
De un grupo amino desde un α-aminoácido hasta un α-cetoácido
Se encuentra en:
Todas célula que participe del metabolismo de a.a. y en glucogenolisis
Amino tranferasa de interes clinicoAlanina amino-tranferasa ALT Pirúvato + glutamato alanina + α cetaglutarato
Aspartato aminotranferasa
AST
Aspartato +α-cetaglutarato glutamato +
oxalacetato

7. AST ALT
Se encuentran en: hígado, corazón, ME,
riñón
Su act. en suero por liberación
desde células lesionas o necrosadas
Predomina en ; hígado,
corazón pulmón y eritrocitos
Vida media: 45horas
Amino-transferasa MÀS
especifica del hígado
Patologías que causan la alteración de AST y ALT:
- ENFERMEDADES INFLAMATORIAS
- CIRROSIS HEPATICA
- INFARTO DEL MIOCARDIO
- COLESTASIS EXTRAHEPATICA

8. DETERMINACIÓN DE LAS ACTIVIDADES AST Y ALT
Se emplea reacciones acopladas (espectrofotometricamente)
NADH
AST : Reacción indicadora cataliza por (MDH)
ALT: Reacción indicadora cataliza por (LDH)
MUESTRA BIOLOGICA: Todos líquidos biológicos, excepto orina
- La hemolisis valores de: ALT, AST
. Estabilidad: 3 días T°ambiente y a 3 semanas 4 °C