son temas de las IG

1. Lic. Mirna Novas

2.  Angela Michell De Los Santos CA-9722
 Haedi Jiménez 100096766
 María Irene Bello Quezada 100095950
 Rosa Ruiz Báez CF-9052
 Brígida Cayetano AI-1787
 Nayroby Morales Ruiz 100010849

3.  1- QUE AL FINALIZAR LA EXPOSICION EL
ESTUDIANTE PUEDA :
 - Comprender la importancia del sistema
inmunológico para la defensa del organismo.
 -Aprender los diferentes tipos celulares que
constituyen dicho sistema inmunitario
 -Entender los diferentes tipos de las Igs

4.  A finales del siglo XIX, Von Behring observó que los sueros de animales
que habían padecido difteria contenían sustancias que neutralizaban el
efecto de la toxina diftérica. A estas sustancias, que se caracterizaban
por ser termolábiles y no dializables, se les denominó anticuerpos,
debido a su capacidad de reconocer a las toxinas bacterianas.
 En 1937 Tiselius descubre la electroforesis y aplica este nuevo método
al fraccionamiento de proteínas plasmáticas, identificando así los
anticuerpos como las proteínas del suero que se desplazan más
lentamente. Esta fracción recibió el nombre de g-globulina, quedando
así asociados temporalmente, los conceptos de anticuerpo y de g-globulina,
como equivalentes Posteriormente, se comprueba que no
todos los anticuerpos migran electroforéticamente con las g-globulinas,
sino que muchos de ellos lo hacen con las a y b globulinas.
 Esto se observó analizando los niveles de las distintas fracciones de
globulinas antes y después de la inmunización de animales con un
antígeno. Se concluye entonces, que no todos los anticuerpos son
gammaglobulinas, por lo que Hebermans propone el término de
inmunoglobulina unas para designar a todas las sustancias con capacidad
de anticuerpo. Hoy se conocen cinco tipos de inmunoglobulinas: IgM,
IgA, IgG, IgD e IgE, cada una de ellas con ciertas características y
funciones distintas

5.  IgG SON PRODUCIDAS POR LAS CELULAS
PLASMATICAS QUE PROVIENEN DE LOS
LINFOCITOS B.
 IgA
 IgM
 IgD
 IgE
 IgG

7. Inmunoglobulinas: estructura y función.
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que actúan como
anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en
las secreciones o unidas a la superficie de las membranas
de Las inmunoglobulinas se producen como respuesta a la
detección de moléculas extrañas en nuestro cuerpo. Estas
moléculas extrañas que desencadenan la producción de
anticuerpos.
Las inmunoglobulinas circulantes aparecen en una
electroforesis del plasma formando parte de la fracción
de las proteínas plasmáticas de las gamma globulinas o se
denominase distinguen diversos tipos de
inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE.

8. Inmunoglobulina A (IgA)
En humanos existen dos subclases: IgA1 e IgA2. En el suero predomina la
subclase IgA1, constituyendo del 10 al 15% de las Ig totales (1.4-4 mg/ml), y allí
aparece como monómeros (sin embargo, en otros animales, la IgA suele ser
dimérica.
Pero en las secreciones seromucosas es muy abundante la IgA2, que aparece
como dímero.
Para dar una idea de la abundancia de la IgA de las seromucosas, bastará decir
que cada día se secretan unos 40 mg/Kg de peso corporal, frente a los 30 mg/Kg
de IgG.

9. Las secreciones donde aparece la IgA secretoria (IgA) son:
saliva
lágrimas
fluido nasal
tracto bronquial
tracto genitourinario
tracto digestivo
leche materna y calostro

10. La sIgA cumple una misión importantísima en la protección del
organismo frente a la entrada de numerosos agentes patógenos:
Al tener tetravalencia, es capaz de unirse a epitopos
repetitivos de la superficie de virus y bacterias, inhibiendo la
colonización por estos de las mucosas.
Parece que el componente secretor también tiene el efecto de
evitar la adherencia de los microorganismos al epitelio (a esto
se le ha llegado a llamar efecto Teflón.
Los complejos de sIgA y antígeno son atrapados eficazmente en
el fluido mucoso del epitelio, y eliminados por el movimiento
ciliar del tracto respiratorio o por el peristaltismo del
intestino.

11. Estructura, síntesis y funciones.
La IgA secretora es dimérica (cadena J) y va asociada a
un polipéptido llamado componente secretor, derivado
del receptor presente en las células del endotelio,
necesario para el transporte de la IgA hacia la luz.
Su poder opsonizante no es muy grande, solamente los
PMN neutrófilos presentan un receptor para la IgA.
Existen dos subclases de IgA: IgA1 e IgA2, con diferente
distribución en nuestros tejidos corporales.
En los fluidos internos la IgA1 es el 90 % de los anticuerpos
IgA. En las secreciones mucosas, la IgA1 supone un 40-60
% y la IgA2 hasta el 60 %, quizá en respuesta a las
proteasas producidas por algunos microorganismos que
son capaces de hidrolizar la IgA.

12. Inmunoglobulinas

14. La inmunoglobulina G (IgG)
Es una de las cinco clases de anticuerpos humorales
producidos por el organismo. Se trata de
la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del
cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el
liquido peritoneal (líquido presente en la cavidad
abdominal).
Esta proteína especializada es sintetizada por el organismo
en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Es la
inmunoglobulina más abundante del suero, con una
concentración de 600-1.800 mg por 100 ml. La IgG
constituye el 80% de las inmunoglobulinas totales.

16. La IgG es la única clase de inmunoglobulinas que atraviesa
la placenta, transmitiendo la inmunidad de la madre
al feto de manera natural y pasiva.
Es la inmunoglobulina más pequeña, con un peso
molecular de 150.000 Daltons, así puede pasar fácilmente del
sistema circulatorio del cuerpo a los tejidos. La síntesis de
IgG se controla principalmente por el estímulo de
los antígenos.
En el caso de animales axénicos (sin microbios), con niveles
de IgG muy bajos, el nivel de IgG se eleva en cuanto se les
traslada a un ambiente normal.
Hay veces que estas inmunoglobulinas no responden
adecuadamente. Especialmente en casos de Anaplasmosis
simple.
Las cadenas H de la IgG son del isotipo γ, contiene un 2-3% en
peso de glúcidos.

18.  es un tipo de anticuerpo (o isotopo de inmunoglobulina) presente
únicamente en mamíferos. Está implicada en la alergia
(reacciones del tipo I de hipersensibilidad) y en la respuesta
inmune efectiva contra diversos agentes patógenos,
especialmente parásitos. Por eso, sus niveles suelen estar
bastante elevados tanto en pacientes alérgicos como en personas
que sufren alguna parasitosis.
 La IgE se une a receptores encontrados en mastocitos,
eosinófilos, y basófilos, induciendo la liberación de citocinas y
moléculas pro inflamatorias cuando la inmunoglobulina reconoce
su antígeno específico.

19. Función
La mayor parte de la IgE se encuentra unida a FcεRI en
la superficie de los mastocitos, eosinófilos y basófilos.
El reconocimiento de un antígeno por la IgE
desencadena complejas reacciones inmunitarias, entre
las que pueden destacarse, por ejemplo, la
desgranulación de los mastocitos, que liberan
sustancias vaso activas como la histamina, así como la
intervención de los eosinófilos en la respuesta
inflamatoria

20. CONCENTRACION EN SUERO
Se estudió el efecto de una dieta selenio-deficiente en vacas
gestantes sobre la concentración de inmunoglobulinas en el
calostro y en el suero sanguíneo de las crías en sus primeras horas
de vida. Para ello se trabajó con 12 vacas gestantes (7-8 meses)
entre 4-9 años de edad, mantenidas en estabulación permanente y
sometidas a una dieta deficiente en selenio (0.04 ppm de materia
seca), constituida por heno y un alimento concentrado comercial
selenio deficiente. Un grupo de seis vacas fueron suplementadas
con selenato de bario (1 mg Se/kg, s.c.). El balance de selenio fue
medido a través de la actividad de GSH-Px eritrocítica. La medición
de inmunoglobulinas en el suero y calostro de las vacas y en el
suero de los terneros se realizó por inmunodifusión radial.
Los resultados demostraron que no existen diferencias (P < 0.05)
en la concentración de IgG, IgM e IgA entre vacas suplementadas y
no suplementadas. La deficiencia de Se no afectó la concentración
de IgG total, IgM e IgA en calostro; sin embargo la suplementación
con selenio disminuyó (P < 0.05) la concentración de IgG1. Por otra
parte, la deficiencia nutricional de Se en las vacas no afecta la
concentración de IgG total, IgG1, IgM e IgA en el suero de terneros
en sus primeros seis días de edad.

21. COMO SE PRODUCEN LAS INMUNOGLOBULINAS?
Las inmunoglobulinas son producidas tras la estimulación de un
linfocito B (por antígenos T dependientes o T independientes) y
la posterior transformación en célula plasmática. La células
plasmáticas no se dividen, tampoco cambian de isotipo, ni
expresan SLA II, ni inmunoglobulinas en su superficie. Por
tanto, no pueden interaccionar con ningún tipo de antígeno. Son
células-factoría de Inmunoglobulinas.

22. Clases
Hay cinco tipos de cadenas pesadas de inmunoglobulina en mamíferos: γ, δ, α,
μ y ε.1 Estas definen las llamadas clases de las inmunoglobulinas.
•Las cadenas pesadas α e γ poseen aproximadamente 450 aminoácidos.
•Las cadenas pesadas μ y ε tienen unos 550 aminoácidos.
Regiones
Diagrama esquemático de un anticuerpo típico mostrando dos cadenas pesadas Ig
(azul) unidas por enlaces disulfuro a dos cadenas Ig ligeras (verde). Se muestran los
dominios constante (C) y variable (V).
cada cadena pesada tiene dos regiones:
•una región constante (que es la misma para todas las inmunoglobulinas de la misma
clase, pero difiere entre las diferentes clases de inmunoglobulina).
Las cadenas pesadas γ, α y δ tienen una región constante compuesta por tres
dominios estructurales de inmunoglobulina en tándem, aunque también poseen
una "región bisagra" que le añade flexibilidad.
Las cadenas pesadas μ y ε tienen una región constante distinta compuesta por
cuatro dominios de inmunoglobulina.
•Una región variable que es diferente entre los distintos linfocitos B, pero que es la
misma para todas ls inmunoglobulinas producidas por el mismo linfocito B o su línea
clonal. El dominio variable de una cadena pesada está compuesta por un único dominio
inmunoglobulina. Estos dominios tienen unos 110 aminoácidos de longitud.

23. En humanos
Existen dos tipos de cadena ligera en mamíferos:
Cadena lambda (λ) (1, 2, 3, y 4)
Cadena kappa (κ) (un solo tipo)
En otros animales
Se pueden encontrar otros tipos de cadena ligera en
vertebrados inferiores, como la cadena ligera Ig-ι de
condrictios y teleósteos.
Los camélidos son únicos entre los mamíferos porque tienen
anticuerpos completamente funcionales con dos cadenas
pesadas, pero carecen de las cadenas ligeras que
normalmente están apareadas con las otras dos.
El papel funcional de este repertorio independiente aún se
desconoce.

24. La inmunoglobulina M (IgM)
Es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D)
presentes en mamíferos, constituyendo un 6% de la población
presente ensangre. También se encuentra presente
en elasmobranquios, teleósteos, anfibios,reptiles y aves,
siendo uno de los anticuerpos más antiguos en la historia
evolutiva.
Se denomina también macroglobulina (de ahí el nombre de la
enfermedad en la que se presenta exceso, macroglobulinemia
de Waldenström) debido a su tamaño: es la inmunoglobulina
más grande (950.000 Daltons) aunque el tamaño no se debe
exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que
ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de
interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM, formando un
complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM.

25. La capacidad de la IgM para formar estos complejos -lo
cual le da gran facilidad para unir el complemento- es la
que le da el poder de opsonizar determinados antígenos,
provocando la lisis de bacterias, envueltas víricas y otros
agentes patógenos. Es el primer tipo de inmunoglobulina
sintetizada en respuesta a una infección.
se encuentra principalmente en la sangre y en el líquido
linfático. Es el primer anticuerpo que el cuerpo genera
para combatir una infección.
Esta última propiedad hace que esta inmunoglobulina ejerza su
acción normalmente en los espacios intravasculares.
Representa del 5 al 10 % de las Igs séricas totales y junto a la
IgD es la más frecuentemente encontrada en la superficie de los
linfocitos B como inmunoglobulina de membrana.

27. La inmunoglobulina D (IgD)
Es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D)
presentes en el organismo humano. Se halla en cantidades
pequeñas, 0-1% de las inmunoglobulinas, y tiene un peso de
185.000 Daltons. No es secretada por los plasmocitos.
Se conoce por ser el mayor componente de la superficie de
muchos linfocitos B en etapas de maduración. Su presencia sobre
las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede
servir para controlar la activación y supresión de linfocitos. La
IgD no se encuentra de manera soluble en el plasma.

28. Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos
B circulantes, indicando que las células B vírgenes están listas
para entrar en contacto con el antígeno.
La IgD se pierde durante la estimulación antigénica,
las células de memoria han perdido esta inmunoglobulina.
La IgD es una proteína funcional importante, pero su papel no
es bien conocido; se sugiere que es un receptor antigénico de
membrana, que conduciría a la diferenciación linfocitaria y
también que es un ligando para los receptores de IgD en la
inmunoregulación de las células T‘helper’. Es muy susceptible
a la proteólisis.
La IgD representa menos del 1% del total de inmunoglobulinas
plasmáticas; la concentración en suero depende de la edad y
de la herencia genética. En suero de pacientes
con mieloma IgD se encuentran concentraciones de IgD muy
elevadas.

29. La concentración de esta inmunoglobulina en suero es
muy baja. Hasta fechas muy recientes no se ha
conocido su función aunque según los datos existentes
colabora de forma importante en la activación de
linfocitos B al actuar como receptor en la superficie
de los mismos.

30.  Las inmunoglobulinas son de gran importancia en la
defensa del organismo ya que tienen la capacidad de
identificar y neutralizar sustancias extrañas.
 De ahí que históricamente las inmunoglobulinas (Igs) se
conociesen con el nombre de anticuerpos (ACs), por su
función de anteponerse a lo extraño. Son las principales
sustancias responsables de la respuesta inmune humoral
y su correcto funcionamiento es esencial para la defensa
frente a microbios. Su carencia hace que el individuo
muera por infecciones si no se instaura un tratamiento
adecuado y a tiempo.

31. Muchas Gracias¡¡¡¡