Inmunoglobulina D función y enfermedades.

1. “Universidad Técnica de Manabí”
Facultad de salud
Carrera de laboratorio clínico
Inmunología 1
Inmunoglobulina D
AUTORA:
Kiara Nicole Romero Molina
DOCENTE:
Dr. Jorge Cañarte Alcívar
05 de Enero del 2021

2. INMUNOGLOBULINA D
Kiara Nicole Romero Molina, Laboratorio clínico.
“Universidad Técnica de Manabí”
Portoviejo- Manabí -Ecuador
Resumen: La inmunoglobulina es una
proteína plasmática sintetizada por los
linfocitos B maduros y las células
plasmáticas, en respuesta a la
estimulación por un antígeno, y que
actúa como anticuerpo, para la defensa
específica del organismo. La
inmunoglobulina D es una proteína
plasmática que comprende menos del
1% del total de las inmunoglobulinas
séricas, se compone de dos cadenas
pesadas delta y dos cadenas ligeras.
Abstract: Immunoglobulin is a plasma
protein synthesized by mature B
lymphocytes and plasma cells, in
response to stimulation by an antigen,
and which acts as an antibody, for the
specific defense of the organism.
Immunoglobulin D is a plasma protein
that comprises less than 1% of total
serum immunoglobulins, it is made up
of two delta heavy chains and two light
chains.
Palabras Claves: Inmunoglobulina D,
linfocitos B, proteína, enfermedades.
Introducción
En el presente trabajo se dará a conocer
un poco acerca de lo que es la
inmunoglobulina y sus clases
destacando sobre todo la
inmunoglobulina D (IgD) de la cual se
hablara sobre tanto de su estructura, así
como también de su función y
enfermedades.
Desarrollo
La inmunoglobulina es una proteína
plasmática sintetizada por los linfocitos
B maduros y las células plasmáticas, en
respuesta a la estimulación por un
antígeno, y que actúa como anticuerpo,
para la defensa específica del
organismo.
Las moléculas de inmunoglobulinas
están constituidas por cadenas pesadas
(H) y ligeras (L), unidas por puentes
disulfuro. Se subdividen en cinco
clases, denominadas IgG, IgM, IgA,
IgD e IgE, y varias subclases, en
función de la cadena pesada. Existen
dos tipos de cadenas ligeras (kappa y
lambda), que se encuentran en cada uno
de los cinco tipos de inmunoglobulinas,
aunque cada molécula individual solo
dispone de una de ellas.
Las inmunoglobulinas pueden
presentarse en forma monomérica en la
membrana del linfocito B,
comportándose como receptor para el
antígeno, o pueden secretarse al medio
extracelular, en cuyo caso se denominan
anticuerpos. IgG, IgD e IgE se secretan
siempre en forma monomérica, mientras

3. que la IgM y la IgA se secretan en
forma polimérica.
La inmunoglobulina D (IgD) es una
proteína plasmática que comprende
menos del 1% del total de las
inmunoglobulinas séricas. A esta
inmunoglobulina (IgD) Se la conoce por
ser el mayor componente de la
superficie de muchos linfocitos B en
etapas de maduración. Su presencia
sobre las células B sirve como marcador
de diferenciación, y puede servir para
controlar la activación y supresión de
linfocitos. La IgD no se encuentra de
manera soluble en el plasma. Se dice
que se encuentra presente en la
superficie de la mayor parte de
linfocitos B circulantes, indicando que
las células B vírgenes están listas para
entrar en contacto con el antígeno. Se
estima que la vida media de la
inmunoglobulina D es de
aproximadamente de dos a tres días.
Estructura
Todos los anticuerpos son moléculas
polipeptídicas complejas con forma de
“Y”. Están conformadas por cuatro
cadenas polipeptídicas, dos de ellas
cadenas livianas (cortas) idénticas de
unos 214 aminoácidos cada una, y las
otras dos cadenas pesadas (largas)
también idénticas entre sí, del doble de
aminoácidos. Un enlace disulfuro une
una cadena liviana a una pesada.
Ambos tipos de cadenas tienen regiones
constantes (característica del tipo de
anticuerpo y de la especie a la que
pertenece el organismo), donde la
secuencia de aminoácidos se repite de
una molécula a otra, y también tienen
regiones variables de aproximadamente
100 aminoácidos de longitud.
Un puente disulfuro (enlace de tipo
covalente) une cada cadena ligera a una
pesada y a su vez uno o dos de estos
enlaces pueden unir las dos cadenas
pesadas.
Al plegarse las cadenas, se reúnen las
secuencias variables de aminoácidos
formando dos regiones activas: sitios de
combinación o regiones determinantes
de complementariedad (CDR).
Estos sitios son los que se unen como
un guante a una región particular del
antígeno específico, epítope o
determinante antigénico. La
estabilización de esta interacción ocurre
gracias a numerosos enlaces no
covalentes.
Estas secuencias CDR son muy
variables entre los anticuerpos,
generando especificidad para distintos
tipos de antígenos.
Respecto a las particularidades de la
inmunoglobulina D, se conoce que
presenta una amplia diversidad entre los
vertebrados. En términos generales, esta
se compone de dos cadenas pesadas
delta y dos cadenas ligeras. La IgD se
encuentra libre en el suero, o bien unida

4. a los linfocitos B a través de un receptor
Fc.
Función
Se dice que la inmunoglobulina D es
importante en el proceso de activación
de linfocitos B al actuar como receptor
en la superficie de los mismos, sin
embargo aún no se conoce con precisión
cuáles son sus funciones específicas.
Enfermedades
A pesar de que se cree que la
inmunoglobulina D ( IgD) cumple
funciones vitales , de todas las
inmunoglobulinas ha sido la que menos
se ha estudiado, por lo cual aún no se
conocen con exactitud las funciones
específicas en suero de la sIgD,
mientras que si se han propuesto varias
funciones para la mIgD.
sIgD
Una de las causas del reciente interés en
el estudio de la sIgD, ha sido el hallazgo
de altos niveles de esta Ig en algunos
niños con fiebre periódica. A su vez,
otro factor de interés, es su utilidad en
el monitoreo de los mielomas.
Se cree que la sIgD tiene alguna función
en la sangre, en las secreciones mucosas
y en la superficie de células efectoras
inmunes innatas, como los basófilos.
Son altamente reactivas contra
patógenos del sistema respiratorio y sus
productos de excreción. Se ha reportado
que las IgD aumentan la inmunidad de
las mucosas, gracias a su efecto sobre
bacterias y virus presentes.
mIgD
Respecto a mIgD, se considera como un
receptor antigénico de membrana de los
linfocitos B, que favorecería la
maduración de la célula. A su vez, se
cree que es un ligando para los
receptores de IgD en la
inmunoregulación de las células T
helper.
Linfocitos B
Se cree que los linfocitos B productores
de IgD, representan un linaje celular
particular denominado linfocitos B-1.
Estos son linfocitos autoreactivos que
han escapado de la deleción clonal.
Los autoanticuerpos generados por estos
linfocitos, reaccionan con el ácido
desoxirribonucléico o ADN (mono y
bicatenario), con receptores celulares,
las membranas celulares de los glóbulos
rojos y el tejido epitelial.
Es así como generan las enfermedades
autoinmunes, como el lupus eritematoso
sistémico, la miastenia gravis, la anemia
hemolítica autoinmune y la púrpura
trombocitopenia idiopática.
Sistema inmune-inflamatorio
Se conoce también que las IgD están
involucradas en la orquestación de un
sistema que interfiere entre el sistema

5. inmune y el inflamatorio: las altas
concentraciones de IgD, se relacionan
con desórdenes autoinflamatorios
(síndrome de hiperinmunoglobulemia
D, HIDS o hiper-IgD).
Por ejemplo, en pacientes con
padecimientos autoinmunes, como la
artritis reumatoide, se encuentran
valores elevados de ambas, sIgD y
mIgD. Se cree por ello, que esta
condición contribuye a la patogénesis
de la enfermedad.
Actualmente se estudian las posibles
funciones de este anticuerpo en las
células mononucleares de sangre
periférica (PBMC) de estos pacientes.
Todo esto, ha llevado a considerar que
la IgD podría ser un potencial objetivo
inmunoterapéutico en el tratamiento de
la artritis reumatoide.
Conclusión
La inmunoglobulina D ha sido la menos
estudiada de las inmunoglobulinas por
lo que las funciones específicas que
cumple siguen siendo todo un enigma ,
sin embargo se sabe que puede ser parte
importante en el proceso de activación
de los linfocitos B, así como también se
piensa que puede relacionarse con
varias enfermedades.
Referencias
1. Ángeles, G. Estudios sobre la estructura primaria de la inmunoglobulina D(IgD)
del suero humano.(2019)
2. Blattner FR, Tucker PW. La Biología molecular de la inmunoglobulina D.
Nature 1984;307:417-22.
3. Chen, K. and Cerutti, A. (2011). La función y regulación de la inmunoglobulina
D. Current opinion in immunology, 23(3), 345-52.
4. Drenth JPH, Denecker NEJ, Prieur AM, van der Meer JWM. Le syndrome
hypér-immunoglobuline D. Press Med 1995;24:1211-3.
5. Lawrence DA, Weigle WO, Spiegelberg HL. Immunoglobulins cytophilic for
human lymphocytes, monocytes and neutrophils. J Clin Invest 1975;55:368-87.
6. Litwin SD, Zehr BD. In vitro studies on human IgD. I. Sources and
characteristics of "externalized" IgD in tonsil lymphocyte cultures. Eur J
Immunol 1987;17:483-9.
7. Spiegelberg HL, Götze O. Conversion of C3 proactivator and activation of the
alternate pathway of complement activation by different classes and subclasses
of human immunoglobulins. Fed Proc 1972;31:655.
8. Liu YJ, Bouteiller O de, Arpin C, Briere F, Galibert L, Ho S, et al. Normal
human IgD+/IgM+ germinal center B cells can express up to 80 mutations in the
variable region of their IgD transcripts. Immunity 1996;4:603-13.
9. Harfi, A. H. and Godwin, J.T. (1985). Normal serum levels of IgG, IgA, IgM,
IgD, and IgE in Saudi Arabia. Annals of Saudi Medicine, Vol 5, No. 2.99-104.
doi: 10.5144/0256-4947.1985.99

6. 10. Josephs, S.H. and Buckley, R.H. (1980). Serum IgD concentrations in normal
infants, children, and adults and in patients with elevated IgE. The Journal of
Pediatrics, Vol. 96, No. 3, pp 417-420.
11. Vladutiu, A.O. (2000). Immunoglobulin D: properties, measurement, and
clinical relevance. Clinical and diagnostic laboratory immunology, 7(2), 131-40.
12. Voet, J.G. and Voet, W.P.D. (2005). Fundamentals of Biochemestry: Lyfe al the
Molecular Level. Wiley. pp 1361.
13. Wu, Y., Chen, W., Chen, H., Zhang, L., Chang, Y., Yan, S., Dai, X., Ma, Y.,
Huang, Q.and Wei, W. (2016). The elevated secreted immunoglobulin D
enhanced the activation of peripheral blood mononuclear cells in rheumatoid
Arthritis. PloS one, 11(1). doi:10.1371/journal.pone.0147788
14. Davies, DR and Chacko, S: Antibody structure. Acc. Chem. Res. 1993, 26:421-
427.
15. Edmundson, A.B. Guddat, L.W. Shan, L. Fan, Z.C. Hanson, B.L. (1994):
Structural aspects of conformational changes in ligand binding by antibody
fragments. Research in Immunology. 145:56-61.