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UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD.
ESCUELA DE LABORATORIO CLÍNICO.
TEMA:
ARTÍCULO CIENTÍFICO SOBRE INMUNOGLOBULINA G
ASIGNATURA:
INMUNOLOGÍA.
DOCENTE:
Dr. CAÑARTE ALCÍVAR JORGE ALBERTO
ESTUDIANTE:
ORTIZ MINA ERICK JAIR
NIVEL:
CUARTO “B”
PERIODO ACADÉMICO:
SEPTIEMBRE 2018- FEBRERO 2019
INMUNOGLOBULINAS (IgG)
RESUMEN
Las inmunoglobulinas (Ig) son glucoproteínas responsables de la respuesta
inmune humoral, actúan como anticuerpos (Ac) protegiendo al organismo de
diversas estructuras extrañas como bacterias, virus y hongos.
Según la naturaleza de sus cadenas pesadas, peso molecular, coeficiente de
sedimentación y el contenido de hidratos de carbono, se diferencian cinco
clases de inmunoglobulinas denominadas también isótopos:IgG, IgA, IgE,
IgD e IgM; a su vez, se han descrito dos subclases de IgA en función a sus
cadenas pesadas. (IgA1, IgA2) y cuatro subclases deIgG (IgG1, IgG2, IgG3,
lgG4).
La IgG es la más abundante de las inmunoglobulinas, mientras que la IgM
se produce en primer lugar y tiene la capacidad de activar el sistema de
complemento. A su vez la IgA encargada de la defensa de las mucosas, se
encuentra en las secreciones externas y la IgE se asocia al fenómeno de
anafilaxia. Entre otras funciones las Ig favorece la fagocitosis, la
neutralización de toxinas, bloquean la movilidad, adherencia o entrada de
microorganismos a las células.
Palabras Claves: Anticuerpos, Fagocitosis, Opsonización.
DEFINICIÓN
Es una proteínaplasmática, la más abundante y principal clase deanticuerpos
del plasma sanguíneo; representa el 80% del total de las inmunoglobulinas
séricas, se encuentra en los fluidos internos del cuerpo como ser: la sangre,
líquido cefalorraquídeo y líquido peritoneal.
Es responsable de la respuesta inmunitaria secundaria, presenta una elevada
capacidad de unión al antígeno, activa el sistema de complemento, estimula
la quimiotaxis, tiene la función de opsonina ante microorganismos
facilitando la fagocitosis.
Esta Ig es la única que atraviesa la barrera placentaria, dándole inmunidad
pasiva al feto.
ESTRUCTURA DE LA INMUNOGLOBULINA G
Una molécula de IgG presenta una estructura básica de cuatro cadenas: dos
cadenas pesadas gamma y dos cadenas ligeras kappa o lambda.
En función a sus cadenas sediferencian cuatro subclases deIgG (IgG1, IgG2,
IgG3, IgG4), con un peso molecular de IgG1 146KD, IgG2 146KD, IgG3
170KD e IgG4KD, con vida media de 23 días.
FUNCIONES DE LOS ANTICUERPOS
 Son desencadenadas porla unión al antígeno.
 Son muy variadas desencadenan mecanismos efectores diversos.
 Dependen del isotipo del anticuerpo.
Aumento de la fagocitosis, opsonizaciónporIgG.
• Las partículas antigénicas son recubiertas por anticuerpos cuyas regiones
Fc son a su vez reconocidas por receptores específicos de los neutrófilos y
los fagocitos mononucleares (FcγRI; FcγRII, FcRIII) estimulando la
fagocitosis de las partículas.
Activación del complemento por Ig M e Ig G.
• C1q se une a la región Fc (Cγ2, Cμ3) de inmunoglobulinas unidas a
antígenos.
• De las IgG humanas IgG3 activa eficientemente el complemento, IgG1 algo
menos, IgG2 pobremente, IgG4 nada.
BIBLIOGRAFÍAS
1. Abbas AK, Lichtman AH, Pober. JS. Inmunología celular y
molecular. McGraw-Hill Interamericana de España, Madrid, 1995.
2. Inmunobiología Janeway
3. Fernández del Pozo, MB. Principios básicos del sistema inmune.
(Ed.): Principios básicos delas enfermedades endocrinas, metabólicas
e inmunológicas. Madrid: Acción médica, 2001
4. Matamoros N. Inmunodeficiencias primarias. Perspectivas actuales de
diagnóstico y tratamiento. Med Clin (Barc) Jan 29; 114(3):94-95.
5. Milá J, Pons de Ves J, Raga S, et al. Registro Español de
inmunodeficiencias primarias. REDIP. Informe de actualización.
Noviembre 1999. Inmunología 2000.

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Inmunoglobulina G

  • 1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD. ESCUELA DE LABORATORIO CLÍNICO. TEMA: ARTÍCULO CIENTÍFICO SOBRE INMUNOGLOBULINA G ASIGNATURA: INMUNOLOGÍA. DOCENTE: Dr. CAÑARTE ALCÍVAR JORGE ALBERTO ESTUDIANTE: ORTIZ MINA ERICK JAIR NIVEL: CUARTO “B” PERIODO ACADÉMICO: SEPTIEMBRE 2018- FEBRERO 2019
  • 2. INMUNOGLOBULINAS (IgG) RESUMEN Las inmunoglobulinas (Ig) son glucoproteínas responsables de la respuesta inmune humoral, actúan como anticuerpos (Ac) protegiendo al organismo de diversas estructuras extrañas como bacterias, virus y hongos. Según la naturaleza de sus cadenas pesadas, peso molecular, coeficiente de sedimentación y el contenido de hidratos de carbono, se diferencian cinco clases de inmunoglobulinas denominadas también isótopos:IgG, IgA, IgE, IgD e IgM; a su vez, se han descrito dos subclases de IgA en función a sus cadenas pesadas. (IgA1, IgA2) y cuatro subclases deIgG (IgG1, IgG2, IgG3, lgG4). La IgG es la más abundante de las inmunoglobulinas, mientras que la IgM se produce en primer lugar y tiene la capacidad de activar el sistema de complemento. A su vez la IgA encargada de la defensa de las mucosas, se encuentra en las secreciones externas y la IgE se asocia al fenómeno de anafilaxia. Entre otras funciones las Ig favorece la fagocitosis, la neutralización de toxinas, bloquean la movilidad, adherencia o entrada de microorganismos a las células. Palabras Claves: Anticuerpos, Fagocitosis, Opsonización. DEFINICIÓN Es una proteínaplasmática, la más abundante y principal clase deanticuerpos del plasma sanguíneo; representa el 80% del total de las inmunoglobulinas séricas, se encuentra en los fluidos internos del cuerpo como ser: la sangre, líquido cefalorraquídeo y líquido peritoneal.
  • 3. Es responsable de la respuesta inmunitaria secundaria, presenta una elevada capacidad de unión al antígeno, activa el sistema de complemento, estimula la quimiotaxis, tiene la función de opsonina ante microorganismos facilitando la fagocitosis. Esta Ig es la única que atraviesa la barrera placentaria, dándole inmunidad pasiva al feto. ESTRUCTURA DE LA INMUNOGLOBULINA G Una molécula de IgG presenta una estructura básica de cuatro cadenas: dos cadenas pesadas gamma y dos cadenas ligeras kappa o lambda. En función a sus cadenas sediferencian cuatro subclases deIgG (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), con un peso molecular de IgG1 146KD, IgG2 146KD, IgG3 170KD e IgG4KD, con vida media de 23 días. FUNCIONES DE LOS ANTICUERPOS  Son desencadenadas porla unión al antígeno.  Son muy variadas desencadenan mecanismos efectores diversos.  Dependen del isotipo del anticuerpo.
  • 4. Aumento de la fagocitosis, opsonizaciónporIgG. • Las partículas antigénicas son recubiertas por anticuerpos cuyas regiones Fc son a su vez reconocidas por receptores específicos de los neutrófilos y los fagocitos mononucleares (FcγRI; FcγRII, FcRIII) estimulando la fagocitosis de las partículas. Activación del complemento por Ig M e Ig G. • C1q se une a la región Fc (Cγ2, Cμ3) de inmunoglobulinas unidas a antígenos. • De las IgG humanas IgG3 activa eficientemente el complemento, IgG1 algo menos, IgG2 pobremente, IgG4 nada. BIBLIOGRAFÍAS 1. Abbas AK, Lichtman AH, Pober. JS. Inmunología celular y molecular. McGraw-Hill Interamericana de España, Madrid, 1995. 2. Inmunobiología Janeway 3. Fernández del Pozo, MB. Principios básicos del sistema inmune. (Ed.): Principios básicos delas enfermedades endocrinas, metabólicas e inmunológicas. Madrid: Acción médica, 2001 4. Matamoros N. Inmunodeficiencias primarias. Perspectivas actuales de diagnóstico y tratamiento. Med Clin (Barc) Jan 29; 114(3):94-95. 5. Milá J, Pons de Ves J, Raga S, et al. Registro Español de inmunodeficiencias primarias. REDIP. Informe de actualización. Noviembre 1999. Inmunología 2000.