Este documento describe el modelo cinético de Michaelis-Menten para la velocidad de reacciones catalizadas por enzimas. Explica que la velocidad de la reacción aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima cuando la enzima se satura, y presenta la ecuación de Michaelis-Menten que modela este comportamiento. También define los conceptos de KM, afinidad enzimática, y tipos de inhibidores enzimáticos.

2. • estudia la velocidad
de las reacciones
catalizadas por
enzimas.

4. La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la
concentración de sustrato hasta que la enzima se satura.

5. Factores físico-
químicos que pueden
modificar la actividad
enzimática
Temperatura
PH
Concentración salina

9. • Leonor Michaelis y Maud
Menten desarrollaron esta
teoría y propusieron una ecuación
de velocidad que explica el
comportamiento cinético de los
enzimas.
MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN

12. ecuación de Michaelis-Menten

13. KM es la concentración de sustrato
para la cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad máxima.
KM es la concentración de sustrato
para la cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad máxima.
El valor de KM da idea de la afinidad
del enzima por el sustrato: A menor
KM, mayor afinidad del enzima por
el sustrato, y a mayor KM, menor
afinidad.

16. Inhibidor: Efector que se une al enzima y
hace disminuir su actividad,
mediante interacciones con el centro
activo u otros centros específicos.
Inhibidores reversibles:
establece un equilibrio con la
enzima libre,
con el complejo enzima-
substrato, o con ambos.
Inhibidores irreversibles:
modifican químicamente
a la enzima mediante
uniones covalentes.