que es una enzima

1. ENZIMAS
Bioquímica
Universidad de Pamplona

2. ¿QUÉ ES UNA ENZIMA?
Las enzimas son proteínas “especializadas” y controlan TODAS las
reacciones químicas de nuestro cuerpo
Se dice que son catalizadores, porque cada reacción
química necesita una enzima para que se realice,
actuando como una llave y una cerradura

3. PARTES DE UNA ENZIMA ACTIVA

4. Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de
baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima.
El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y
el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.
PARTES DE UNA ENZIMA

5. PARTES DE UNA ENZIMA ACTIVA
El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para
ser catalizado.
La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su
estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las
actividades con otras moléculas.

6. PARTES DE UNA ENZIMA ACTIVA

7. CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
• Con excepción de una pequeña cantidad de RNA catalítico todas
las enzimas son proteínas.
• La desnaturalización produce la perdida de la actividad catalítica
• Hay coenzimas que no pueden ser sintetizados por el
organismo sino que algunos de sus componente o
precursores deben ser consumidos en la dieta.
• La vitaminas por ejemplo, son esenciales dentro de la
catálisis y deben ser consumidos en la dieta

8. COFACTORES
Orgánicos Inorgánicos

9. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

10. CINÉTICA ENZIMÁTICA
Ninguna reacción biológica se da en los seres vivos, sin catálisis
ENZIMAS
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
Complejos transitorios
Su función: aumentar la velocidad de la reacción, NO, modificar el
equilibrio.

11. CINÉTICA ENZIMÁTICA
CONDICIONES
ESTÁNDAR:
T=298K
P=1atm
[sto]=1M
Energía de activación
˃Energía de activación ˂ Velocidad de la reacción.
La catálisis aumenta la velocidad de la reacción
disminuyendo la energía de activación.
P-S= Energía libre; como S>P, Energía libre es negativa

12. CINÉTICA ENZIMÁTICA
E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
La velocidad depende de la barrera de activación en la
reacción

13. CINÉTICA ENZIMÁTICA
Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de:
1. la concentración de moléculas de sustrato [S]
2. la temperatura
3. la presencia de inhibidores
4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura
espacial) de la molécula enzimática

14. CINÉTICA ENZIMÁTICA: El Modelo de
Michaelis-Menten
1913: La concentración de sustrato afecta la
velocidad de reacción catalizada por enzimas

15. CINÉTICA ENZIMÁTICA: El Modelo de
Michaelis-Menten
1. Orden Cero: Para una concentración alta de
sustrato, la velocidad de la reacción se hace
prácticamente constante e independiente de la
concentración de sustrato.
2. De Primer Orden: Para una concentración baja de
sustrato, la velocidad de la reacción es directamente
proporcional a la concentración del sustrato (relación
lineal).
3. Cinética Mixta: Para concentraciones de sustrato
intermedias la velocidad del proceso deja de ser
lineal.
https://www.youtube.com/watch?v=lrcS8_wukqo

16. Inhibidores enzimáticos
• Son moléculas que disminuyen la actividad de una enzima.
• Inhibe el proceso de la prostagiandinas que producen dolor.

17. Tipos de inhibidores enzimáticos
• Reversibles

18. Tipos de inhibidores enzimáticos
• Irreversible
Unión de la
quimiotripsina con
DIFP
(Diisopropilfluorofosf
ato), inhibe esta
enzima a través de
la serina 195.

19. Enzimas alostéricas
• Son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo
que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de
otro ligando en un sitio distinto de la molécula.