Guía basada en la metodología POGIL sobre la estructura de las proteínas. Los alumnos deben trabajar en grupos de 4 para responder las preguntas planteadas sobre la base del análisis de modelos presentados en la guía. La guía está diseñada sobre la base de que las personas aprenden construyendo su propio entendimiento en un proceso que involucra conocimientos previos y experiencias, siguiendo un círculo de aprendizaje que consiste en exploración, formación de conceptos y aplicación, discusión e interacción con otros reflejando su progreso en el aprendizaje, y evaluando su desempeño.

1. Estructura de las proteínas
¿Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas y cuál es el rol que
juegan los grupos funcionales?
¿Por qué?
Las proteínas realizan muchas funciones en las células, tales como facilitar las reacciones químicas que
ocurren en ellas, proporcionar estructura a la célula, transportar información de una célula a otra,
etc. La manera cómo se enrolla y pliega una cadena proteica determina su forma tridimensional. Su forma,
a su vez, determinará cómo va a interactuar con otras moléculas y, por lo tanto, ejecutar su función en la
célula.
Modelo 1 – Formación de un Enlace peptídico
http://www.bionova.org.es/animbio/anim/enlacepeptidico.swf
Amino ácido 1
CH2OH
Amino ácido 2
O
CH3
H
N
H
C
H
C
H O
C
O H
+
O H H
N C
H
R1
H
N
H
C
H
O
C N
H
R2
O
C
H
C
O H
+ H2O
Dipéptido
1. Examina los amino ácidos en el Modelo 1.
a. Haz un círculo rojo al grupo amino del amino ácido 1.
b. Encierra en un triángulo verde al ácido carboxílico (grupo carboxilo).
2. ¿Cuáles son las similitudes que presentan los dos amino ácidos del diagrama anterior?
3. ¿Cuál es la diferencia que existe entre los dos amino ácidos?
GAToledo, Depto. de Cs. SFC, 2016 1

2. 4. ¿Cuántos amino ácidos están involucrados en la reacción de síntesis de un dipéptido?
5. En el Modelo 1 los amino ácidos originales se combinan mediante una reacción de condensación para
formar el dipéptido .
a. ¿Qué representa R1 en el dipéptido ?
b. ¿Qué representa R2 en el dipéptido ?
6. Dibuja un cuadro alrededor de los átomos de los 2 amino ácidos que forman la molécula de H2O
producida por la reacción en el Modelo 1.
7. Un enlace peptídico es un enlace covalente que une a dos amino ácidos de un péptido.
a. Haz un círculo al enlace peptídico en el Modelo 1.
b. ¿Entre cuáles dos átomos del dipéptido está localizado el enlace peptídico?
c. ¿Entre cuáles dos grupos funcionales está localizado el enlace peptídico?
8. Hay 22 diferentes amino ácidos encontrados en la naturaleza. Dos de ellos fueron mostrados en el Modelo
1. Ejemplos adicionales se muestran a continuación. Con tu grupo, escribe una o dos oraciones,
gramaticalmente correctas, para describir las similitudes y las diferencias que presentan estos amino
ácidos. Usa los términos grupo R, grupo amino y grupo carboxilo en tu descripción.
O
C
H
H2 N C
H
COOH H2 N
CH 2SH
C
H
COOH H2 N
H 2C
C
H
NH2
H2 N
H 2C
C
H
COOHCOOH
Glicina
(Gli)
Cisteína
(Cis)
Asparagina
(Asn)
Fenilalanina
(Fen)
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3. Modelo 2 – Estructura de las proteínas (Parte A)
Estructura primaria http://www.bionova.org.es/animbio/anim/enlacepeptidico.swf
Secuencia de los Amino ácidos: Ser – Tir – Ala – Fen – Val – Cis – Tir – Asp – Cis – Gli
Estructura peptídica :
OH OH
CO 2–
H
C
O
N
CH 2 SH
C
H
C
O
H
N
CH 2
C
H
C
O
H
N
CH 2
C
H
C
O
H
N
CH 2 SH
C C
O
H
N CH 2 CO 2 H
H3 C
CH 2 OH H
H2N C
H
C
O
N
CH 2
C
H
H
C N
O
CH 3
C
H
C
O
H
N
CH 2
C
H
C
O
H
N
CH
C
H
CH 3
Estructura secundaria http://www.bionova.org.es/animbio/anim/proteconforing.swf
OH
Puentes de hidrógeno
H3 C
CH 2 OH
H2N C
H
C
O
N
H
CH 2
C
H
C
O
H
N
CH 3
C
H
C
O
N
H
CH 2
C
H
C
O
H
N
CH
C
H
NH
SH
H
HO2 C CH2 N
O
C
CH 2
C
H
O
C
H
C
H2 C
H
C
CH 2
CH
H
N
C
O
CH 2 SH
CH 3
O
C
H
N
H
N
O
C
CO 2 –
OH
9. Encuentra la estructura primaria del polipéptido del Modelo 2.
a. Dibuja una flecha roja a dos diferentes enlace peptídicos en el primer diagrama de esta hoja.
b. Haz un círculo a tres amino ácidos diferentes que fueron enlazados para sintetizar al
polipéptido .
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4. 10. Los cinco primeros amino ácidos en este polipéptido son serina, tirosina, alanina, fenilalanina y
Valina, en ese orden (Ser-Tir-Ala-Fen-Val). Si los amino ácidos fueran cambiados o reordenados
(por ejemplo, que quedaran así: Val-Fen-Ala-Ser-Tir), el polipéptido podría tener un nombre o
identidad diferente. Con tu grupo, usa esta información para escribir una definición de la estructura
primaria de una proteína.
11. Localiza la estructura secundaria de las proteínas del Modelo 2.
a. ¿Qué tipos de enlaces mantienen la estructura secundaria?
b. ¿Cuáles grupos de los amino ácidos están siempre involucrados en estos enlaces?
12. Dibuja un rectángulo alrededor de dos grupos R diferentes en los amino ácidos que forman las estructura
secundaria en el Modelo 2.
13. ¿Hay alguna interacción entre los grupos R en la estructura secundaria del Modelo 2?
14. La estructura secundaria de las proteínas puede tomar la forma de un alfa(α)-hélice o de una hoja
plegada beta(β), tal como se ilustra más abajo.
a. ¿Cuál diagrama representa a una α-hélice, la Molécula 1 o la Molécula 2? Explica tu respuesta
razonadamente.
b. ¿Cuál diagrama representa a una β hoja plegada? Explica tu respuesta razonadamente.
Molécula 1
Amino
ácidos
Molécula 2
R
R
R R R
Puentes de
Hidrógeno
R R R
R
R
R
15. Con tu grupo, escribe una oración, gramaticalmente correcta, que resuma cómo se forma la
estructura secundaria de las proteínas a partir de la estructura primaria .
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5. Modelo 3 – Estructura de las proteínas (Parte B)
Estructura terciaria
H
CH2 O H
O CH2
CH2
(CH2)4 NH3+
O–
O
C CH2
S S CH2
CH
CH3
CH3
CH3
CH
CH3
Estructura cuaternaria
CH
Tres cadenas polipeptídicas CH3
CH3
CH
CH3
CH3
CH2
S
S
CH2
O C
O–
CH2
NH3+
(CH2)4
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6. 16. Examina la estructura terciaria en el Modelo 3 y nota las interacciones que mantienen estabilizada la
estructura terciaria de las proteínas.
a. Se muestran 4 tipos de enlaces o interacciones. Rotúlalos con los siguientes términos.
Puentes disulfuro
Interacciones Hidrofóbicas
Puentes de hidrógeno
Enlace iónico
b. Describe la parte del amino ácido que participa en estas interacciones.
c. ¿En qué se diferencia tu respuesta anterior (Parte b) en cuanto a los enlaces que estabilizan la
estructura secundaria?
17. ¿Qué tipo de grupos funcionales o átomos tendrían que presentarse en los grupos R para que se formaran
puentes de hidrógeno entre dos amino ácidos en una cadena proteica?
18. ¿Qué tipo de grupos funcionales o átomos tendrían que presentarse en los grupos R para que ocurrieran
interacciones hidrofóbicas entre dos amino ácidos en una cadena proteica?
19. ¿Cuántas cadenas polipeptídicas están ilustradas en la estructura terciaria de la proteína en el
Modelo 3?
20. Muchas proteínas, pero no todas, tienen un cuarto nivel estructural denominado estructura
cuaternaria.
a. ¿Cuántas cadenas polipeptídicas se ilustran en la estructura cuaternaria de la proteína en el
Modelo 3?
b. ¿Qué tipos de enlaces e interacciones mantienen en su lugar la estructura
cuaternaria?
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7. 21. Con tu grupo, usando oraciones gramaticalmente correctas, define lo siguiente:
a. Estructura Terciaria de las
proteínas .
b. Estructura Cuaternaria de las
proteínas .
22. Imagina a una cadena proteica que incluya los siguientes amino ácidos entre muchos otros.
O
C
CH2OH
H2 N C
H
COOH H2 N
CH2SH
C
H
COOH H2 N
H 2C
C
H
NH2
H2 N
H2C
C
H
COOHCOOH
Serina Cisteína Asparagina Fenilalanina
a. ¿Cuál de los amino ácidos podría formar un puente de hidrógeno con otro amino ácido de la cadena
para estabilizar la estructura secundaria de una hoja plegada?
b. ¿Cuál de los amino ácidos podría formar puentes disulfuros con otro amino ácido en la cadena
para estabilizar la estructura terciaria de la proteína?
c. ¿Cuál de los amino ácidos podría participar en interacciones hidrofóbicas con otro amino
ácido de la cadena para estabilizar la estructura terciaria de la proteína?
d. ¿Qué tipos de enlaces o interacciones podría formar la asparagina con otro amino ácido de la
cadena para formar una estructura cuaternaria con otra cadena proteica?
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8. 23. Completa la siguiente tabla usando lo que has aprendido de los modelos 1 al 3.
Estructura
Enlace (s) o interacciones
que mantienen unida a la
estructura
Breve descripción
Nº de cadenas
polipeptídicas
involucradas
Primaria 1
Secundaria 1
Terciaria 1
Cuaternaria 2 o más
¡LEE ESTO!
El aumento de la Tº o el cambio de los niveles de pH son dos formas que alteran la forma de una proteína.
Las altas temperaturas o los niveles de pH muy diferentes al del ambiente natural de la proteína
romperá los Puentes de hidrógenos, los Enlaces iónicos, los Puentes disulfuros y las interacciones
hidrofóbicas. Los enlaces covalentes permanecerán inalterados. Este proceso de destrucción de la forma
de una proteína se llama desnaturalización.
24. ¿Cuál de los 4 niveles estructurales de las proteínas es mantenido después de la desnaturalización?
Explica tu respuesta.
8 GAToledo, Depto. de Cs. SFC, 2016

9. 25. Las Proteínas realizan una variedad de funciones y su función depende críticamente de su estructura y
forma. Las Enzimas son proteínas. ¿Qué le podría pasar a la estructura y función de una enzima que fue
expuesta al calor o a un cambio drástico de pH?
26. Cuando la gente se alisa químicamente su cabello, se le agrega un líquido a su cabello para romper los
puentes disulfuros que le otorgan su forma particular (rizado) y un segundo químico es usado para reformar
los puentes disulfuros para llevar al cabello a su estructura natural (liso).
a. ¿Qué nivel(es) estructural (es) de las proteínas es/son afectado (s) por
estos procesos?
b. ¿Por qué el cabello no permanecerá para siempre recto después de este tratamiento?
GAToledo, Depto. de Cs. SFC, 2016 9

10. Preguntas de Extensión
27. Si una mutación en el ADN de un organismo da como resultado la sustitución de un amino ácido que
contiene un grupo R polar por otro amino ácido que contiene un grupo R no polar, ¿cómo podría ser afectada
la estructura de la proteína? En tu respuesta, aborda el impacto que tendrá esta mutación sobre todos los
niveles estructurales de la Proteína.
28. Las claras de los huevos están compuestos principalmente de la proteína albúmina. Un ejemplo familiar de
la desnaturalización de las proteínas es la diferencia entre la estructura de la albúmina en un huevo crudo en
comparación con la de un huevo cocido. Usando lo que sabes acerca de los 4 niveles estructurales de las
proteínas, propone una explicación de los cambios que se producen en la albúmina (y de otras proteínas)
durante la cocción. http://www.bionova.org.es/animbio/anim/proteodesnat.swf
29. Predice qué le pasaría a la clara del huevo si un huevo crudo fuese sumergido en vinagre. Fundamenta
tu respuesta.
Sitios web para aprender más
http://www.austincc.edu/biocr/1406/lec/proteins/main.swf (muy interesante y con actividades)
http://www.bcconline.com/biol10rs/Pearson-Animations/protein_structure.swf
http://www.bionova.org.es/animbio/anim/proteinfolding.swf
http://spot.pcc.edu/~jvolpe/b/bi234/lec/1_intro/images/proteinStructure3_2_7a_plain.htm
10 Guía traducida del proyecto Process oriented guided inquiry learning. Modificada parcialmente.