2. PROTEÍNAS
● Cadenas de aminoácidos unidos
mediante enlaces peptídicos.
● Biomoléculas formadas por
Carbono, Hidrogeno, Oxigeno y
Nitrogeno. Pueden contener Azufre
y en algunos tipos Fósforo, Hierro,
Magnesio y Cobre etc.
3. Fuerzas Estabilizadoras de la estructura proteica
Enlaces quimicos:
● Enlaces Iónicos.
● Enlaces Covalentes.
Fuerzas débiles
intermoleculares:
● Enlaces o puentes de
hidrógeno.
● Fuerzas de Van der Waals.
● Interacciones electrostáticas
o puentes salinos.
● Interacciones Hidrofóbicas.
4. Enlaces Iónicos
● Enlace químico de dos o
mas atomos.
● Diferencia de
electronegatividad.
● Uno de los átomos capta
electrones del otro.
5. Enlaces Covalentes:
● Enlace de dos átomos o grupos de átomos.
● Comparten electrones de último nivel, para la estabilización de su unión.
6. Enlace de Hidrógeno: ● Átomo de hidrógeno es enlazado a
un átomo fuertemente
electronegativo.
● Cuanto mayor sea la diferencia de
electronegatividad entre el H y el
átomo interactuante, más fuerte será
el enlace.
● Tipo de interacción dipolo-dipolo.
7. Fuerzas de Van der Waals:
● Corresponden a las interacciones entre moléculas con enlaces covalentes
apolares debido a fenómenos de polarización temporal.
8. Interacciones Hidrofóbicas:
● Se produce al plegarse un polipéptido, radicales hidrófobos se acercan
debido a que son excluidos por el agua.
● Moléculas de agua ordenadas en cubierta de solvatación se liberan del
interior.
● Ocurren entre moléculas apolares.
● Le dan rechazo al agua.
9. Interacciones Electrostáticas o Puentes Salinos:
● Se presenta entre iones.
● Responsable de la atraccion o repulsion entre objetos con carga.
● Pueden debilitarse por iones diferente se encuentran en cercanía o cuando
iones se disuelve en un solvente capaz de rodearlos.
10. Se definen cuatro niveles de
la estructura proteica:
- Estructura Primaria
- Estructura Secundaria
- Estructura Terciaria
- Estructura Cuaternaria
La estructura de moléculas grandes como la
proteína puede describirse según varios niveles de
complejidad ordenados en una especie de jerarquía
conceptual.
Estructura de Proteínas
11. Estructura Primaria
● Determinada por la secuencia de
los aminoácidos, unidos por
enlaces peptídicos.
● Hace referencia a:
-La identidad de
aminoácidos.
-La secuencia de
aminoácidos.
-La cantidad de aminoácidos.
12. Estructura Secundaria
● Disposición de la secuencia
de aminoácidos en el espacio.
● Configuración espacial de la
proteína, determinada por la
proximidad de los AA.
● Algunos poseen forma de
hélice (alfa), otras de hoja
plegada (beta) y otras de giros
(beta).
13. HÉLICE ALFA
● Se forma cuando una
región de la cadena
polipeptídica se enrolla
sobre sí misma.
● Grupo C=O forma
puente de hidrógeno
con el grupo N-H de un
enlace peptídico.
14. HOJA PLEGADA BETA
● Plegamientos de la cadena.
● Establece puente de
hidrógeno entre distintas
cadenas de polipéptidos.
● Paralela o antiparalela.
● Formadas cuando se
alinean de lado dos o más
segmentos de cadenas
polipeptídicas.
● Estabilizadas por enlaces de
hidrógeno formados entre
los grupos Amino y carbonilo
del esqueleto polipeptídico
de cadenas adyacentes.
15. GIRO BETA
● Secuencias cortas con conformación característica que impone brusco giro
de 180° a la cadena principal de un polipéptido.
● Conexiones entre hélices y/o láminas b.
● Determinan cambio de dirección de cadenas polipeptídicas.
● Puente de Hidrógeno entre un residuo y el situado 3 posiciones después.
16. Estructura Terciaria
● Atracciones presentes entre alfa
hélice y hoja plegada.
● Forma tridimensional o
conformación que adopta la proteína
en el espacio.
● Aminoácidos apolares se sitúan
hacia el interior y las polares hacia el
exterior en medios acuosos.
● Se distinguen dos tipos de
estructuras terciaria:
- Tipo fibroso
- Tipo Globular
18. Estructura Cuaternaria
● Posee dos o más subunidades polipeptídicas.
● Interacciones entre distintas cadenas polipeptídicas en proteínas
compuestas por más de un polipéptido.
19.
20.
21. FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS
Dentro de las funciones de las proteínas se encuentran:
● Estructural.
● Contráctil.
● Transporte.
● Defensa.
● Hormonal.
Otras proteínas cumplen con la función reguladora y la de reserva alimenticia.
22. FACTORES QUE AFECTAN LA ESTRUCTURA Y
FUNCIÓN DE LAS PROTEINAS: DESNATURALIZACION
E HIDRÓLISIS
● Desnaturalización: Es el cambio de la conformación natural de una proteína,
debido a cambios ambientales y/o el uso de reactivos desnaturalizantes.
Ejemplo:
23. HIDRÓLISIS
● Es la transformación química de una proteína nativa a hidrolizada mediante
métodos biológicos por acción enzimática en medio acuoso y factores
fisicoquímicos.
