Este documento presenta conceptos básicos sobre bioquímica. Explica que la bioquímica estudia los procesos químicos que ocurren a nivel molecular en organismos vivos. Señala que la disciplina surgió de la necesidad de comprender la estructura y composición de las células a nivel químico para explicar los procesos biológicos. También resume los principales descubrimientos e investigaciones científicas que permitieron el desarrollo de la bioquímica como disciplina, incluyendo los estudios de

1. 1
ASIGNATURA BIOQUÍMICA
Escuela de Ingeniería Agroindustrial
Instituto Universitario de La Paz
Barrancabermeja- Santander
2017

2.  http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/M
acromoleculas.cfm
2

3. Concepto de Bioquímica
¿Qué es la Bioquímica?
 Disciplina científica, puede ser considerada rama de la
biología
 la ciencia de los constituyentes químicos de las
células vivas, y de las reacciones y los procesos que
experimentan
 Es una ciencia que permite explicar los procesos biológicos
a nivel molecular
 Estudia las reacciones químicas y procesos biológicos que
ocurren en todas las formas de vida, sean estás
arqueobacterias, procariotas (eubacterias,) o eucariotas
(hongos, plantas, animales) a nivel molecular
 Dominio archae, bacteria y eucaria
3

4. ¿Objetivo?
 Describir y explicar, a nivel molecular, todos los
procesos químicos relacionados con las células vivas.
Robert Murray.
 Bases conceptuales se encuentran en la química
orgánica, la fisicoquímica y la fisiología
4

5. ORÍGENES
 Surge por la necesidad
de desarrollar
conocimiento acerca de
la estructura y
composición de los seres
vivos para poder
comprender los procesos
biológicos.
 A principios del siglo
XIX se comienza a
estudiar a nivel celular y
molecular
 Porque la biología del
siglo XVIII y XIX se
centraba en estudio a
nivel anatómico y de
tejidos
5

6.  Luego la biología
comenzó a reconocer que
la célula tenía funciones
vitales como el
metabolismo, excreción,
respiración y crecimiento
y que necesitaba de la
química y química
orgánica para conocer las
sustancias y
componentes que hacían
posibles estos procesos
 Conociendo ya los
componentes, la biología
necesitaba saber que
papel desempeñaban
esos componentes en los
seres vivos, generándose
la fisiología.
6

7. Estudios o investigaciones que permitieron el desarrollo
de la bioquímica
 Antonie Lavoisier (1780): químico
francés. Realizó estudios sobre la
respiración. Lavoisier encerró a un
cobayo durante unas 10 horas en una
jarra que contenía oxígeno y midió el
dióxido de carbono producido. Midió
también la cantidad de oxígeno
consumido por un hombre en actividad y
durante el reposo. Con estos
experimentos pudo mostrar que la
combustión de compuestos de carbono
con oxígeno es la fuente real del calor
animal y que el consumo de oxígeno se
incrementa durante el trabajo físico. "La
respiración es simplemente una
combustión lenta de carbono y de
hidrógeno, similar en todos los aspectos
a lo que ocurre en una lámpara o vela
encendida y, desde este punto de vista,
los animales que respiran son en realidad
cuerpos combustibles que arden y se
consumen"
 Karl Scheele (1742-1786)
sobre la composición
química de los tejidos
vegetales y animales
constituyeron, sin duda
alguna, el impulso
necesario para el de la
bioquímica.
 Scheele aisló una gran
variedad de sustancias
naturales tales como:
 ácidos úrico, láctico,
oxálico, cítrico, málico, así
como también glicerina,
caseína y diversos ésteres.
7

8.  Jöhns Berzelius (1779-1848)
químico médico sueco y el
químico alemán Justus Von
Liebig (1803-1873: demostraron,
a principios del siglo XIX, que
las sustancias aisladas por
Scheele contenían como
elemento común al carbono
 Siguieron los intentos para
sintetizar sustancias que
contuviesen carbono, esto es,
productos orgánicos. En esta
época estaba muy extendida la
teoría del vitalismo, la cual
sostenía que los compuestos
orgánicos solamente podían ser
sintetizados mediante la acción
de una fuerza vital
 Friedrich Wohler (1800-
1882) sintetizó la urea a
partir de cianatos
metálicos y sales de
amonio, pedagogo y
químico Alemán. Descarto
la teoría del vitalismo
 Adolf Kolbe químico.
(1818-1884), en 1844
sintetizó el ácido acético
 William Prout (médico
inglés) en 1827, estableció
por primera vez la división
de los alimentos en
azúcares, grasas y
proteínas.
8

9.  Michel Chevreul: Francés que en
el siglo XIX, demostró a través de
estudios de saponificación que
las grasas se componían de
ácidos grasos y glicerina. Estudio
la química estructural de los
lípidos.
 Emil Fischer (1852-1919), realizó
investigaciones de las
estructuras de carbohidratos,
grasas y proteínas. Fischer
recibió el premio Nóbel de
Química en 1902. También
dedujo la forma en que se unen
los aminoácidos en las proteínas.
 Gerardus J. Mulder Químico
orgánico holandés - Justus Von
Liebig (Alemán) y el francés Paul
Schutzenberger aislaron
aminoácidos a partir de hidrolizados
de proteínas.
 Friedrich Miescher: Biólogo Suizo
que en 1968 descubrió la presencia
de ácido nucleico en los núcleos de
las células del pus obtenido de
vendajes quirúrgicos desechados.
 Theodor Schwann: zoólogo Alemán
que por esa misma época reconoció
que el proceso de la fermentación
era de origen biológico; describió a
la levadura como una planta capaz
de convertir el azúcar en alcohol y
dióxido de carbono.
9

10.  Louis Pasteur: Químico
francés que identificó
microorganismos
fermentadores que no
necesitan oxígeno,
introduciendo así el
concepto de organismos
aerobios y anaerobios.
 Horace de Saussure: Suizo
botánico que en el siglo
XIX investigó sobre la
fotosíntesis y la fijación de
CO2 por los vegetales
 Carl Neuberg: Bioquímico judío
Alemán en 1903 da el nombre de
bioquímica a esta nueva rama de
la biología, motivo por el cual se
le considera el padre de la
bioquímica.
 Frederick Hopkins (1861-1947) y
sus colaboradores: señalaron la
existencia de enfermedades
causadas por deficiencias
nutritivas
 La pelagra, el escorbuto, el
raquitismo y el beriberi fueron
gradualmente admitidas como
enfermedades nutritivo-
deficientes y sus agentes
curativos, las vitaminas (término
propuesto por el bioquímico
polaco-americano Casimir
Funk), fueron aisladas y
caracterizadas.
10

11.  Eduard Buchner (1860-1917): Químico
alemán. Realizó investigaciones con
sistemas libres de células capaces de
llevar a cabo fermentaciones.
 Arthur Harden y Thomas Young; y
también de los alemanes Gustav Embden
y Otto Meyerhof: Bioquímicos ingléses, a
determinación de la ruta bioquímica
completa desde glucógeno hasta ácido
láctico.
 Al mismo tiempo, los trabajos del
austriaco Edwin Chargaff, el
estadounidense James Watson, el
británico Francis Crick y el neozelandés
Maurice Wilkins determinaron la
formulación de la estructura del ácido
desoxirribonucleico, lo que marcó el
comienzo de la biología molecular
 Adolf Krebs: Profesor de bioquímica.
Realizó estudios sobre el metabolismo
oxidativo de carbohidratos.
 James B. Sumner: Bioquímico
estadounidense, descubrió, en 1926, que
los biocatalizadores, o sea las enzimas,
son proteínas, y este descubrimiento
centra el interés por la investigación de
la estructura y propiedades bioquímicas
de las proteínas.
 Summer se convirtió en el padre de la
moderna enzimología.
 Ya para 1935, Sumner había descrito
claramente el fenómeno catalítico, y
señalado que la diastasa de la papa,
enzima que cataliza la hidrólisis del
almidón constituía un ejemplo de un
biocatalizador e indicaba que todos los
materiales de los tejidos vivos se
formaban bajo la influencia de una
acción catalítica
11

12. Proyecto Genoma Humano
 El Proyecto Genoma
Humano (PGH) fue un
proyecto de investigación
científica con el objetivo
fundamental de
determinar la secuencia de
pares de bases químicas
que componen el ADN e
identificar y cartografiar
los aproximadamente
20.000-25.000 genes del
genoma humano desde un
punto de vista físico y
funcional
12

13. Padre de la bioquímica
 Friedrich Wohler. En
1828 sintetiza urea a
partir de sales de amonio
13

14. MÉTODOS DE INVESTIGACIÓN
 Cromatografía: son
aquellos en que los
diferentes componentes
de una mezcla de
biomoléculas se separan
al interactuar con una
matriz porosa inmóvil
dentro de una columna.
El medio móvil puede ser
líquido o gaseoso
 Electroforesis:
14

15. OBJETIVO
 Entender a nivel molecular los procesos químicos
relacionados que se dan en los organismos vivos
15

16. 16

17. CAMPO DE APLICACIÓN
17

18. BIOLO´GÍA BÁSICA
 Diferencia entre citosol y
citoesqueleto
 Función de los lisosomas
 Describir una
mitocondria
 Diferencias entre células
 De que esta compuesta la
cromatina
18

19. 19

20. 20

21. AMINOÁCIDOS
21

22. Concepto.
 Son compuestos orgánicos.
 Son las unidades fundamentales de la proteína.
 Tienen un carbono alfa que se encuentra unido
covalentemente a cuatro grupos funcionales diferentes
(Carbono quiral).
 Son 20 aminoácidos naturales diferentes.
 Las cadenas laterales son las que le proporcionan las
propiedades al aminoácido (son 20 cadenas laterales
diferentes)
22

23. 23
Grupo amino
Grupo carboxilo
Grupo hidrógeno
Cadena lateral

24. Clasificación de los aminoácidos: formas
ionizadas a pH fisiológico.
24

25. 25

26. 26
Tomado de: Biología Celular y Molecular. Lodish Harvey, pág 39.
https://books.google.com.co/books?id=YdyMSxY2LjMC&printsec=frontcover&hl=es&source=gbs_ge_summ
ary_r&cad=0#v=onepage&q&f=false(en línea)

27. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
1.
Tomado de: https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido_esencial (en línea)

28.  La arginina es esencial condicionalmente porque:
Su necesidad puede alterarse según ciertas
enfermedades. Puede causar disminución del
crecimiento, o producir daño hepático en ciertos
animales.
En niños pequeños es más prioritario la obtención
de la arginina, porque su capacidad para sintetizarla
es menor que en un adulto.
28

29. Ejemplos de alimentos que contienen aminoácidos esenciales.
Alimentos con todos los
aminoácidos esenciales
Alimentos que combinados suman
todos los aminoácidos esenciales.
 Carne.
 Huevo.
 Lácteos.
 Soja.
 Quinua.
 Garbanzo + avena.
 Trigo + habichuela.
 Maíz + Lentejas.
 Arroz + maní.
 Nota: No necesariamente tienen
que ingerirse estos alimentos en
la misma comida. Ni en la
misma combinación. Solo tener
una dieta balanceada.
29

30. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS.
2.
 Hidrófobos o Hidrofóbicos: No se disuelven o no
interactúan bien con el agua. A menudo se agrupan al
interior de las proteínas para formar el núcleo
insoluble en agua.
 Pueden subclasificarse en alifáticos (sus cadenas
laterales están compuestas por átomos de carbono e
hidrógeno, son apolares) y
en aromáticos (con cadenas laterales cíclicas,
aromáticas)
30

31. Hidrofóbico, no polar, alifático.
Hidrofóbico, apolar, aromático (A
excepción de la tirosina que tienen
un grupo OH que la hace polar.)
31

32.  Hidrófilos o Hidrofílicos: Tienen afinidad por el agua,
tienden a estar en las superficies de las proteínas.
 Pueden subclasificarse en básicos (su cadena lateral
esta cargada positivamente) ó ácidos (su cadena lateral
esta cargada negativamente)
 «Al poder interactuar con el agua, hacen que las
proteínas sean solubles en soluciones acuosas y
puedan formar enlaces no covalentes con otras
moléculas solubles en agua»
32

33. Hidrofílicos, básicos, cargados
positivamente.
Hidrofílicos, ácidos, cargados
negativamente.
33

34. Hidrofílicos, polares, con grupo R sin carga.
34

35. • Aminoácidos especiales
- Cisteína: Tiene azufre (grupo tiol, sulfihídro) en
su cadena lateral, que le permite formar puentes
disulfuro por oxidación.
- Glicina: Es el aminoácido más pequeño. No tiene
carbono quiral, puesto que solo tiene tres grupos
funcionales diferentes unidos a su carbono alfa.
- Prolina: Rompe hélices alfa. Su cadena lateral es
cíclica.
35

36. La prolina rompe hélices alfa porque no tiene un
hidrógeno unido al nitrógeno involucrado en el enlace
peptídico, que le permita formar puentes de hidrógeno
con otro residuo de aminoácido en la hélice alfa.
36
Especiales

37. Dipéptido entre alanina y prolina
(alanil- prolina)
37
CH3
No hay un hidrógeno unido
al nitrógeno, no puede
establecer un puente de
hidrógeno con el residuo de
aminoácido n+4 en una
hélice alfa.
CH3
H
NH3 +
COO-
COO-
Si cuenta con un hidrógeno
para establecer puente de
hidrógeno con el residuo de
aminoácido n+4
Cadena lateral

38. Aminoácidos
especiales
Prolina:
Producción de
colágeno.
Reparación-
mantenimiento
músculos y huesos
Cisteína:
Ayuda a proteger el
hígado.
Relacionada con
producción de
antioxidantes.
Glicina:
Neurotransmisor.
Inhibidor del sistema
nervioso.
38

39. Aminoácidos D y L
39
 El carbono alfa en los
aminoácidos es quiral, a
excepción de la glicina
que tiene solo tres
grupos funcionales
diferentes unidos a su
carbono alfa.
 Cada aminoácido
excepto la glicina, puede
tener dos isómeros
ópticos.
 Los aminoácidos D Y L
tienen actividades
biológicas diferentes.
Imágen tomada de : Biología celular y molecular . Lodish, Harvey. (en línea)
https://books.google.com.co/books?id=YdyMSxY2LjMC&printsec=frontcover&hl=es&source=gbs_ge_summary_r&cad=0#v=onepage&
q&f=false. Pág 39.

40. Carbono quiral: que tiene unidos a él, cuatro
grupos funcionales diferentes
L-aminoácidos:
 En proteínas de mamíferos.
D-aminoácidos:
 Algunos se encuentran en paredes de bacterias y
hongos, reptiles y otras especies no mamíferas.
D-alanina y D-glutamato en paredes celulares de
bacterias Gram positivas.
 En péptidos y algunos antibióticos.
40

41. Contenido de aminoácidos en proteínas
 La composición en la proteína de a.a, puede variar.
 Cisteína, triptófano, metionina : 5% de a.a de proteínas
 Leucina, serina, lisina, ácido glutámico: representan el
32% de todos los restos de a.a en una proteína típica.
41