1. Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y cumplen diversas funciones como precursores de proteínas, formar parte de vitaminas y hormonas, y actuar como neurotransmisores. 2. Existen 20 aminoácidos diferentes que se clasifican según las características de sus cadenas laterales, y pueden ser ácidos, básicos o neutros dependiendo de los grupos funcionales que contengan. 3. Los aminoácidos tienen propiedades como ser cristalinos, solubles en agua y presentar activ

1. Los aminoácidos constituyen lasunidades estructurales de lasproteínas. Éstas
sonlasmacromoléculascon mayor gradodevariabilidad estmctural, quedesempeñan
lasfuncionesmás diversas; muchasson enzimas,otrasintervienen en eltransportede
diferentes sustancias y constituyen los receptores de diversos ligandos; algunasfor-
man losanticuerpos, variassonhormonas. Estos hiopolímeroscumplen,además, mu-
chas otras funciones disímiles.
La diversidad estmctnralyfuncional vienedadapor la variabilidad en lacompo-
siciónydisposiciónde susmonómeros constituyentesoprecursores: losaminoácidos.
Son20 losaminoácidosque conforman las unidades estmcturales de lospéptidos ylas
proteínas; ellos poseen algunas regularidades estructurales que son comunes a la in-
mensa mayoría, pero presentanotras quediferenciana un aminoácidode otro.
En estecapítulo trataremos elestudiode losaminoácidos,tanto desdeelpunto de
vista estructuralcomofuncional yestudiaremosalgunasde las principales propieda-
desdeestashiomoléculas;también conoceremoscómoseunen paraformarlospéptidos
y lasproteínas, haciendo énfasisen las características de dicho enlace.
Conceptoy característicasgenerales
Los aminoácidospueden existir libres en lostejidosanimales y vegetales; pero en
su mayoría seencuentran formandoparte de lospéptidosyde las proteínas. Estos
compuestos constituyen ácidos orgánicos en los cuales, al menos un hidrógeno, ha
sidosustituido por un grupoamino. De acuerdocon el Cal cual seune dicho grupo
amino, estosaminoácidos seclasifican como a,b,y, 6,E, etc.
CH, CH CH, C COOH CH, CH, COOH
B alanina
a leucina
m,
CH, CH, C H , COOH
Ácido y amino butúico

2. Los aniinoácidos cumplen diversasfunciones:
1. Sonprecursores delas proteiiias.
2. Forman parte devitaniiiias,ejemplola Palanina forma parte delácidopantoténico,
vitamina delcomplejo B.
3.Constituyen, por descarhoxilación,lasaminas biógenas; compuestosquecumplen
funcionesimportantes y que a su vez pueden formar parte de otras hiomoléculas;
ejemplo la etalnolamina quesefornia por descarboxilacibn de la serine y forma
parte de algunos Iípidos, la serotonina -producto de descarboxilación de un
derivado del triptúfano- que es un poderoso vasoconstrictor.
4. Son precursoresen la síntesisdealgunashormonas; ejemplo la tiroxina, hormona
secretada por la glándula tiroides. quesefonna a partir delaminoácidotirosina; la
adrenalina ynoradrenalina seforman también a partir de la tirosina.
5. Constituyen neurotrasmisores muchos de ellos, como la glicina, la histidina y el
glutámico.
6. Son aminoácidos, algunos aiitibióticos; un ejemplo es el cloramfenicol.
7.Algunosson inetabolitosintermediarios deimportantesvíasmetabólicas,ejemplo:
la ornitioa y la citrulina en el ciclode la urea.
A pesar delas nunierosas y variadas funcionesquedesempeñan losaminoácidos,
lamásimportante detodases,sinduda alguna,constituirlosprecunores delospéptidos
ylas proteínas.
Los aminoácidos que se encuentran formando las proteínas son todos alfa
aminoácidos, con la excepciún de la prolina y su derivado, la hidroxiprolina. La
estructura general de losalfa aminoácidos esla siguiente:
coo-
H,N+ c H
donde R representa un residuo que diferenciaa un aminoácidode otro, que presenta
naturaleza quíniica variada. R puede seruna cadena alifática,puede presentar anillos
aron~áticos,heterociclosotener distintosgmpos químicoscomoOH,SH,NH,, COOH
y CONH,. El grupo carhoxilo suele representarsedisociado (concarga negativa) y el
aminosin disociar (con carga positiva), ya que esta forma esla que predomina a pH
fisiolúgico.
Estructuradelos aminoácidosque constituyenlasproteínas
Para proceder alestudiodeestosaminoácidoslosordenaremosdeacuerdocon las
características estructuralesde la cadena lateral en R:
1.Aminoácidos con cadena alifática en su cadena lateral en R. En este grupo se
incluyenaquéllosqueposeen sólouna cadena hidrocarbonada en R y aquéllosque
presentan además,un grupo OH o quecontienenazufre.

3. a) Aminoácidos con cadena hidrocatboiiada en R
coo- coo- c o o - coo- c o o -
1 I
H>N-C-H H,N-C-H
l
H,N-C- H
l
H,N+-c-H
1
H , N ~ C - H
I
H
l
CH,
l
H -C -CH,
l I
cH2 CH CH,
Alanina
I
Glicina CH,
I
CH CH,
1
l
CH,
Valina CH,
I
CH,
Leucina Isoleucina
b) Aminoácidos con grupos hidroxilos (OH) en R
coo- c o o -
H,N+ c H H,N+ c H
CH, OH H C OH
Serina CH3
Treonina
c) Aminoácidos que contienen átomos de azufre (S) en R
coo-
c o o - H,N+ c H
H,N+ C H CH,
CH$H CH,
m:-.-:-- 0 0.6
L..,LC,U'. * . A L 3
Metionina

4. 2. Aminoácidos con un anilloaromático en R. En este grupo se incluyen aquellos
aminoácidosque presentan el anillobenceno,el fenol y el indol.
coo- coo- coo-
+ + 1 +H,N -C-H H,N -A-H
I I l
I
Fenilalanina OH
H
Tirosina Triptófano
3. Aminoácidos con un grupo carboxilo (COOH) o amida (CONH,) en R:
coo- coo-
Ácido aspánico COO-
Ácido glutámico
coo- coo-
I
H , N ~ C - H H,N+ c H
I l
CH2
I
CH2
CONH, CH,
Asparagina CONH,
Glutamina
4.Aminoácidoscongruposbásicos:(NHJ,guanidinoo anilloimidazolen R:
coo-
+ 1
H,N-C-H
1
CH,
I
7%' 3 ' 2
I
NH
I
C = NH2
I
N%
Arginina
coo-
H p c A - H
I
CH,
I
CH=CH
I IHN NH+
'CHJ

5. 5.Aminoácidos cíclicos.En estegruposeincluyenalaminoácidoprolina y suderiva-
dola hidroxiprolina:
H
I
"1
CH, HO-C
H2CHN/cH-cOO- NHiH-cOi";
Prolina Hidroxiprolina
Enlatabla6.1 se presentan el nombre abreviado y elsímboloíJeúa)queideníiñcan
a cadaunodelos20aminoácidosqueconstituyenlosprecursoresdelasproteínas.
Rbln6.1. Nombrecompleto, abreviaturaysímbolopara identificarlos aminoácidos
Nombre Abreviatura
Alanina a$
Símbolodeuna letra

6. Clasiñcacióndelos aminoácidos
Esposibleclasificarlosaminoácidossobrela basede distintoscriterios, de acuer-
docon el objetivo que sepersiga. En el acápite anterior realizamos una clasificación
para elestudio de sus estructuras particulares; elcriterio quese seleccionófueron las
características estructurales de sus cadenas laterales. Por el interés que tiene en la
comprensión de la estructura y propiedadesde péptidos y proteínas, seleccionaremos
otros 2 criterios para su clasificación:
1.El número de grupos carboxilosy aminos(u otra agrupación há5ica)presentesenel
aminoácido,de locual derivará elcarácterácido-básicode susdisoluciones.Sobre
este criterio, los aminoácidos se clasificarán en neutros (monoamino-
monocarboxílicos),bcidos(rnonoaminodicarboxílicos)y bhicm (diaminomono-
carboxfiicoc)(tabla 6.2). Se puede apreciar de manera fácil que los aminoácidos
ácidosson 2 (glutámicoy aspártico); básicosson 3(lisina,arginina ehistidina); el
resto sonaminoácidosneutros.
%bla62. Clasificacióndelosaminoácidossegúnnúmero degrupos carboxilosp ami-
nos en la molécula
Neutros Ácidos Básicos
Glicina Ckteína Ácidoglutámico Lkina
Alaniina Metionina Ácidoaspártico m
2. La presencia o no de grupos químicos polares en su cadena lateral R. Sobre
este criterio, los aminoácidos se clasifican en apolares si no poseen ningún
grupo polar en R, y polares -si tienen algún grupopolar en R. Los polares, a su
vez, se subclasifican en polares iónicos- si a valores de pH fisiológico, adquie-
ren carga eléctrica apreciable- y polares poco iónicos- si a valores de pH fisio-
lógico, no adquieren carga eléctrica apreciable. La tabla 6.3 muestra la ubica-
ciúii Ur caiil aiiiiii&i<;~ i r acuri-Uucuii r& Luiiiaiiiciiiu & c;abii';caciÚii. Se
puede observar que los polares iónicos son precisamente los 2 aminoácidos
ácidos y los 3 básicos, según el criterio precedente de clasificación; son pola-
res poco iónicos aquellos aminoácidos que presentan en R alguno de los gru-
pos siguientes: hidroxilo (OH), sulfidrilo (SH), amida (CONH,) o el anillo
indol; el resto de los aminoácidos son apolares.

7. mbla63. Clasificación de los aminoácidos según la polaridad de susgrupos en R
Polares Apolares
-
Iónicos
Ácidoaspártico
Ácidoglutámico
Lisina
W i n a
Histidim
Poco iónicos
Scrina
Tmnina
Timsim
Cisteha
Aspiililgbxa
Glutamin.1
Triptófano
Propiedadesfísicasde losaminoácidos
Los aminoácidos son sustancias cristalinas,por lo general, solublesen agua y en
soluciones ácidas o básicas diluidas, e insolubles o muy poco solubles en ,alcoholy
totalmente insolubles en éter. Sin embargo, alguno de ellos se comporta de forma
contraria, comolacisteina, que espoco solubleen agua y la prolina, la cual essoluble
en alcoholy éter. Los aminoácidos poseen un elevado punto de fusión que casi siem-
presobrepasa los200 "C y en algunoscasos los300 "C. Es frecuente que con valores
por encima de estas temperaturas los aminoácidos se descompongan, por lo que no
resulta útil suseparaciónpor destilaciónfraccionada.
1
Propiedades ópticas de losamino4cidos. Seriesestéricas L y D
Con excepción de la glicina, todos los aminoácidos presentan actividad óptica,
son capaces de desviar el plano de vibración de la luz polarizada (capítulo5). La
actividad óptica de los aminoácidos se debe a que, al menos el carbono u de estos
compuestos (excepto la glicina) está sustituido de forma asimétrica con 4 grupos
químicosdiferentes.
Por comparación con elgliceraldehído,respectoa la configuraciónespacialde su
grupo aamino,los aminoácidos seclasifican en 2seriesestéricas: L y D (capítulo5).
Ala serieL pertenecen aquellosaminoácidoscuyogmpouNH, está orientadohaciael
mismoladoque el OH del L gliceraldehído.Sielu NH, está orientado hacia elmismo
ladoque el OH delD gliceraldeliido, el aminoácidoseiá de la serie D.
Como regla general, losaminoácidos naturales pertenecen a la serieL, loque se
ciimpleparticularmente para losa~ninoácidosqueforman las proteínar. Sinembargo,
en algunospéptidos naturales seencuentran, conloexcepción,aminoácidosdela serie
D; un ejemplo loconstituyela pre~enciadela D fenilalanina en sustancias antibióticas
comolos péptidos gramicidina y tirocidina.
Por convenciónse acostumbra a c5docareri la fórmula en proyección el grupo u
amino de los 1, aminoácidos hacia la izquierda del grupo u carboxilo, cuando este

8. último sehayacolocadohacia arribay el cx aminodelosL aminoácidoshacia arriba,
cuandoelgrupo acarboxilosedisponehacia la derecha.
Los aminoácidos pueden constituir mezclas racémicas, que no son más que
disolucionesequimoleculares de las series L y D, las que no presentan actividad
óptica. Para identificar una mezcla racémica se le anteponen las letras DL al
nombre del aminoácido; ejemplo: DL tirosina. En la tabla 6.4 se presentan los
valores de rotación específica (sentido y magnitud de la actividad óptica) de
algunos aminoácidos.
lhbla 6.4. Rotación especií<icadelas disoluciones acuosasde algunosL aminoácidos
Aminoácido Rotación específica
GAlanina + la0
Los aminoácidos deben sus propiedades eléctricas a la presencia de grupos
disociables en su molécula: los grupos carboxilos y aminos, el grupo guanidino
presente enlaarginina, el anilloimidazoldelahistidina,elanillofenoldelatirosina
y elsulfidrilodela cisteína. La disociación (comoácido)decada uno deestosgrupos
sepresenta delaformasiguiente:
Grnpocarboxilo
-COOH -COO- + H'
Grupoamino

9. Anillo imidazol
I l
CH- CH CH- CH
1 - 1 1 + H+
?N ,F. HN
'CH
Gmpoguanidho
Gmpofenólico
Estos grupospueden estar en su forma disociada ono disociada,según elpH del
medio en que se encuentre disuelto el aminoácido; debido a ello estos compuestos
pueden existiren distintasformasiónicas. La relación entreladisociaciónde un gmpo
y el pH del medio viene dada por lafórmula de Henderson-Hasselbach (capítulo5):
Forma disociada]
pH=pK + log
Forma no disociada]
Esconvenienterecordar que a mayor Ka, mayor será la acidezdel gmpoy, por el
conhmio, amenor valordesu pK,mayor serálaacidezdeungrupo.En losaminoácidos
sehanordenadosuspK demenora mayor: (pK,,pK, ypKJ, delgrupomásácidoalmenos
ácido. Apartir delafórmuladeHenderson-Hasselbach,sepuedeesümarladacióndelas

10. concentracionesde lasformasdisociadasynodisociadaspara cada gmpodisociablede
losaminoácidos,pero, para finesprácticossepuedeasumirque:
Si pA del medio=pK del grupo [formadisociada]=[forniano disociada]
Si pH del medio es>pK del grupo entonces predomina la forma disociada y
[formadisociada]>[formanodisociada]
Si pH del medio es<pK del grupo entoncespredomina la forma no disociada
y [formano disociada]>[formadisociada]
Especiesiónirasdelos aminoácidos
Deacuerdoconloantesexpuesto,acercadela disociacióndelosgmposdisociables
de losaminoácidos,éstospodrán existir en forma de especiesiónicasdistintassegún el
valor del pH del medio en que se encuentren disueltos. El comportamiento de los
aminoácidos en cuanto a cantidad y variedad de sus especies iónicas depende del
número y tipo de susgruposdisociahles,espor elloconveniente analizarlospor sepa-
rado para losaminoácidos neutros, ácidosy básicos.
Especiesi6niu1.sde las aminoácidas neutros
Para estosaminoácidos,el pK,corresponde al pK del gmpo a carboxilo yelpK,
alpKdel grnpoo. amino.Analizaremoslasespeciesiónicaspara estetipodeaminoácido
a partir de valores bajos de pH, menores al valor de su pK,, situación en la que para
todos losgrupospredomiiiará lafonna nodisociada,ya que será pH<pK para ambos
grupos, especie (a):en esta condiciónel grupo carboxilo no presentará carga eléctrica
y el grupo amino presentará carga eléctrica de +1, por lo que el aminoácido tendrá
carga eléctrica neta positiva (+1) ysituadoen u11campo eléctrico sería atraído por el
polo negativo (cátodo).
Siseaumenta el pH del medio dedisolucióndel aminoácido hasta un valor de pH
que sea mayor que pK,, pero menor que pK, (pK, <pH < pKJ, el grnpo carboxilo
predominará ensu formadisociadaypor tanto presentará carga eléctricade -1;mien-
tras elgrupo amino predominará en suforma no disociada (cargaeléctrica de +l),de
dondela carga neta del aminoácidoserá igual a cero, especie (h);en tal condición el
aminoácido no mostrará afinidad por ninguno de los polosde un campoeléctricoy,
por tanto, no sena atraídopor ningunode ellos;esta especieiónicaseconocecomoion
dipolar.
Sise continúa aumentandoelpH del medio hasta lograr que su valor sea mayor
queelvalor depK,,entonces para ambosgrupos predominará laformadisociadayp a n
tal situaciónelgripecarboxilopresentará carga eléctricanegativa(-l),en tanto queel

11. grupo amino nopresentará carga eléctricaalguna. por ello el arnin»ácido tendrá carga
eléctrica neta negativa 1- I! y seria atraído p o r el polo piisitivo o áiiodo especie lc!.
Se pucdc aumentar o disiiiiiiuir de iiiaiierafácil cl p l l del iiietlio por laadicióii eii
el priiiier casode1111álcali í+011.) y eiielsegundo caso de u n Jcido i+Ir).-uiique para
realizar este aiiálisis I i e i i i ~ ~ spii.li<l~~de aloi'es Iia,ios de pH. los qiie se Iiaii ido
iiicreiiieiitaiid~ipor laadicióii <leuiiálcali al iiiediu: es p~isilllede igualForiiia realizar
el aiiálisis iiiterso. a partir de los talores iiiás elevados de p l l y disiiiiiiuirlos p o r l a
adiciúii de uii ácido; por ello. eii las eciiaciuiies <lelasesliecics ióiiicas ae esirilieii las
flechas en anil>ossenticlos con la arlicióii, segiiii corresponda. de u n ácido o u n álcali.
EspeciesióNcasde los amhoáeidos ácidos
Se delieii aiializiii' 3 :i-iipos disnrial~lci:cl t a l w de IIK, ci~ri'csp~~iidc;iI p K del
grupo ocaibouilo; el p K Jalotro griipo carboxili~presriitecii la cadciia U iIjcarhosilo
eii el caso del ácido aspártico y jcarlmxilo en el del ácido glotáiiiico! y por iiltiiiio el
pK,st4 el valordul p K del griipo 1.1 ;iiiiiiio. ( 'CIIIIII piiede ;il>reri;ii.sc cii etc ciiw las
especies iónicas scráii 1.I nuii iiicdio con valor de 1111<pK,. iiiiigiiiio de los grupos
estará disociado. la carga neta del aiiiiiioácidoserá posiliva y en iiiicanipoeléitrico
sería atraído y se desplazariii Iiaciael polo iicgatiw o cátotlo, especie (a).Si se aumeii-
ta el pH.deiiiodoqiie reaiiiayoi-quep K ,pero iiieiiorqiir pK. i p K ,<pT1< ~>K.!.estaiia
predoiiiiiiaiileiiic~itediwciadt~el grupo IL c a r l ~ u d ~ ~!los dciiiás gi'iipus se iiiaiitcii-
driansin disociar. la carga elktrica netaseria U( - I dcl a carboxilo y +I del o ;iiiiiiio!.
por loque iio se desplazaríahacia iiiiigiiiipolo. si se soiiielieia a laacciuii de iiiicaiiipo
elbctrico, espccic (11).
Alcoiitiiiuar clc;iiido cl talorclcl p l l Iiasta lograr que sutalor supere al pK,,pcro
sca inferior al ph,, especie (E) (pK, < p H < ph,!. se consigue que sc disocicii áiiibos
grupos carliosilos y que el aininose iiiaiiteiiga siii disociar: eii tal r~iiidicióiila iarga
iictadclaiiiiiioácido scní -1y. soiiictido a l uacciuii dc u n caiiipo clktrico,sc dcsplara-
ria hacia el áiiodo. I'or iiltiiiio, al contiiiiiar iiicreiiientaiido el p H del iiiedio hasta que
p H > p K , se lograría la disociaci6ii dc todos los grupos, especie Id), el a i i i i w i c i d o
presentaríacargx iiet;i de -'y se desplazaría Iiacia el polo positi! o i~icliisocoi1iiiayor
wlocidatl qiie la cspecic niiterior, debido a iiiia iiiayor afinidad por cl6iiodo al poseer
mayor carga iiegati~i.
Especies iónicas de los aminoácidos básicos
No5 i~;isarciiioscii el aiiiiiioácido lisiiie ) p o r últiiiio Iiai'ciiios liis c~~iisiderii-
ri~niesiicccsari;ir p;ir;i los cnsou de la ai-giiiina y la Iiistidiiiii. I laiiiiiioicido lisiii;~
posee 3 grupos ioiiizahles. c l p K , currcspoiide al griipo a cari>«xil». el pK, a l CL
aniiiio y el pK, al g r u p i ~;IIII~IIO prciciitc eii su cacleiia lateral (E aiiiiiio). b:ii s a l n i ude
pfi <p l i , iiiiigúiigriipu estaridisociado y por tanto laespccic ióiiicas c r i laespecie la!

12. y la carga iieta del aiiiiiioácido sería igual a +2. por lo quesedesplazaría al cátodo en
iiii caiiipueltctric~~.Si seaiiiiieiita el valor del pH del iiiedio.de iiiaiiera qiir sea iiiayi~r
que pK, y iiieiior que pK, (pK, < pll < [>ti,),la especie iúiiica sería la (h), la carga
eléctrica de +1y taiiibiéii sedesplazaría Iiacíael cátodo, pero a iiieiior velocidadque la
especic aiiterior. A1 iiicreiiiciilar ;iúii iiiás el pH del iiicdio, hasta lograr que éste sea
mayor qiie el p k . pero menor que cl pK; ípK, < pH < pK,). estaríaii disoriados los
griiposcarhoxilo y el aamino especie(c).ésta presenta carga neta cero (-1por el grupo
carbosilo y +1por el E aiiiiiio), sería el ioii dipolar y iio se desplazaría en uii caiiipo
eléctrico. Por último, al coiitiiiuar auiiieiitaiidoel pll hasta quesea mayor queel pK,,
todos los grupos se disociariaii, especie Id), ésta con carga eléctrica neta dc -1 se
coiiip(wlaríarnnio iiii a n i h y por t;into se deyhcaríii hacia el polo positivo o ánocln.
Es coiiveiiieiile aclarar que el coiiiportaiiiieiito cii cuaiito a las especies iúiiicas
según el pH dcl iiicdio. esiniilarpara la aryiiiina y la lisiiia. con la difcreiici;~de qiie el
pk, corresponde al grupogiianidin~~.Sin eml>argo.eiiel casodel aminoácidohistidina
el comportainiento resulta diferente, ya qiie el anillo imidazol posee un valor de pK
menor (pK,)queel del oamino (pk,) y por tantosedisociará antes el anillo imidazol
que el o!amino: s?lw esta difcrcncia el rcsto del análisis para el caso de la Iiistidina.
resulta similar al de losdeiiiás aniiiioácidosbásicos.
Puntoisoeléctricode los aminoácidos
Comoconsecuencia del coinportamiento eléctrico de losaminoácidos nos referi-
mos al concepto de piiiito isoeléctrico (1'1). KI punto isoeléctrico de un aiiiiiio5cido es
el i-alor del p11 al riial éstepreseiitn carga iicta ceroy no esatraído por iiiiigúii polo,si
seIc soiiictca la acción de uii caiiipo eléctrico.La especieióiiica predoii~iiiaiiteeiiel PI
será la de ioii dipolai: El piiiito isoeléctrico se calcula diferente segúii ei tipo de
aiiiinoácidocomo seiiiiiestra a coptiniiacióii:
- Paw losaiiiiiio6cidosiieiitros

13. .Para losaminoácidos ácidos
dondeelpK, eseldelgrupoucarboxüoyelpK, correspondeal pK delotro grupo
carboxilo presente en R. Como puede apreciarse para el cálculo del PI de los
aminoácidos neutros y ácidos estas expresiones matemáticas son similares, sin
embargo,sedeberecordar queaunqueelpK, enamboscasoscorresponde algrupo
a carboxilo,nosucedeasípara el pK,, elcualcorrespondepara elgrupo aamino
en elcasode los aminoácidosneutros, y para elotro grupocarboxilopresente en
la cadena lateral R de este tipo de aminoácidos (pcarboxilosi se trata del ácido
aspártico y ycarboxilo, del ácido glutámico),para los aminoácidos ácidos.
-Para losaminoácidosbásicos
El pK, eselpK del grupo uamino yelpK, eselpK delotro grupo básicopresente
en R (E amino para el caso de la lisina y guanidino para el de la arginina), debe
recordmequeelaminoácidohistidina constituyeuna excepciónentrelosaminoácidos
básicos; su pK, corresponde al pK del anilloimidazol y su pK, al del grupoaamino,
aunque es obvio que para el cálculo del valor del PI esto no implica ninguna conse-
cuencia.
Sepuede inferir la carga eléctrica neta de un aminoácido al comparar el pH del
medio con el valor de su punto isoeléctrico. Si sabemos que el pH del medio coincide
con eldesu PI, elaminoácido presenta carga neta cero,y resulta claro quea valoresde
pHmenores quesu PI,su carga neta seríapositiva, pues losgrupos hásicospredomi-
narán sindisociar, con carga positiva y losgmpos carboxilos sin disociar (sin carga);
si el pH es mayor que su PI, la carga eléctrica neta sería negativa, pues todos los
grupos carboxilos estarán disociados (carga negativa) y predominarán los grupos
básicosya disociados (carga eléctrica cero). De manera que se puede resumir:
-SipH del medio =PI del aminoácido carga eléctrica neta =O y no se
desplaza en un campoeléctrico
-SipH del medio <PI del aminoácido carga eléctrica neta positiva y se
desplaza al cátodoen un campo
eléctrico
-SipH del medio >PIdel aminoácido carga eléctrica neta negativa y se
desplaza al ánodo en un campo
eléctrico
En la tabla 6.5 aparecen los valores de pK de todos los grupos de los diferentes
aminoácidos, así como el valor de su punto isoeléctrico.

14. lsbla 65. Valores de pK y delpuiito isoeléctrico de los aminoácidos
G i u p
Glicina u carboxilo
Alanina acarbosilo
Valina ocarhoxilo
1,euciiia ncarbosilo
Isoleiicina ncarhoxilo
Seiina ncarlwxilo
Treoniiia u carboxilo
Fenilalanina
Triptófano
Metioiiina
Prolina
Asparagiiia
Glutainha
Tirosina
Idsina
Histidiiia
hrginina
Ácido aspártico
hdoglutámico
Cisteína
ucarboxilo
ncarboxilo
acarboxilo
u carhoxilo
u carhoxilo
a carboxilo
acarhoxilo
u carboxilo
ucarboxilo
u carboxilo
ncarhoxilo
acarhoxilo
ucarboxilo
Valor
2,34
2,35
2,32
2,36
2,36
2,21
2,63
G N ~
v.amino
namiiio
u amino
<yamino
naniiiio
naniino
tx ariiiiio
naniiiio
aainiiio
o.amino
nainiiio
uamino
uaniino
uaiiiino
naniino
Iniidazol
uamino
carhoxilo
y carboxilo
Sulfidrilo
Valor
9,60
9,69
9,62
9,60
9,68
9.15
10,43
G m p Valor
5,97
6,02
597
538
6,02
5,68
653
fenólico
E amino
aamino
guanidino
uainino
uamino
aainino
Electroforesisde los aminoácidos
Losaniinokidos por su carácter de anfolilo, inolGciilascuya carga eléctrica depende del pH del medio en el
que seeiicneiitren disueltas, pueden ser separadas mediante la técnica deelectroforesis. ksta consisteen someter

15. bajo la acción de un campo eléctrico, a un valor de pH determinado, una mezcla de
variosaminoácidos.En dependencia fundamentalmentedesu carga, losaminoácidos
seseparan al desplazarse hacia polos distintos ycon velocidadesdiferentes.
Para realizar esta técnica se utilizan distintos soportes, en los que se coloca la
solucióndeaminoácidosque sedeseaseparar;lossoportes pueden serpapel,agarosa,
almidón,poliacrilanuda, etcétera.
El voltaje que se debe aplicar y el tienipo de corrida dependen de las cargas
eléctricas y el peso molecular de los anfolitos que se van a separar. Al finalizar la
corrida, la tira de papel -oelsoporteutilizado-se revela por coloraciÚn,frecuentc-
mentecon ninliidrina, para visualizar la separación.
Importanciade los gruposenla cadena R de los aminoácidos
En las cadenas laterales de los aminoácidos están presentes diferentes grupos
químicossegúnelaminoácidoespecíficoquesetrate. Estos grupostienen in~portancia
en la determiiiaciún de la estructura tridimensional que adopten las proteínas. Así, la
glicina que es un aminoácido pequeño puede localizarse en sitios inaccesibles para
otrosaminoácidos;losaminoácidosdecadeiialarga perturban lasestructurasen hélice
alfay en hoja plegada; losaniinoácidos con cadeuaslaterales hidrofóbicas son abun-
dantes en proteínas intrínsecasde membrana en las zouas de dichas proteíiias quese
hallan en contactoestrechocon la doblecapa lipídica,la prolina seencuentraen zonas
degirosode fallas dela estructura en hélice de las proteinas; losaminoácidos polares
iónicos se disponen hacia &era en la estructura de proteínas globulares, pues
interactúan con mayor efectividad que otros con el medio amhiente acuoso.
El anillo imidazúlico de la histidina desenipefia una función importante en el
mantenimientodel pH sanguíneodebido asu valorde pK cercanoa 7. Losgrupos OH
delaserina y la tirosina tiene11importancia en la funciúncatalíticadealgunas enziinas,
así como en la unibn covalente a grupos fosfatos que interviene11en procesos de
regulaciónde laactividad de determinadas enzimas.
Entre varios deestos grupospresentesen lascadenas laterales de losaminoácidos
seestablecendeterminadosenlacesointeraccionesqueinfluyen en laestructura espa-
cialde las proteíiias, entrelos más frecuentes seencuentran los siguientes:
G ~ P O S Enlace ointeracción
Entreun grupo básicocon carga +
..............y un grupo ácido coi1carga -. .Unión saliiia
EntrelascadenasIiidrocarbonadas
de 2 aminoácidos apolares .................Unión hidrofóbica
Entre el -COO'deun aminoácidoácido
......................y otro con OH en R.. .Puentede hidrógeno
EntreelNH,'de un aminoácido bisico
......................y otro con OH en R.. .Puente de hidrógeuo
Entre2 aniinoácidoscon grupos
OH en R.. ................................ Puente de hidrógeno
Entre 2grupos SH ................................ Puente disulfuro
Entredos anillosaromáticos
presentes en R.. ........................... Fuerzas de Van der Waals que
en estos casos se conocen con
el nombre de apilamiento
o sti~cking

16. Reaccionesquímicasde los aminoácidos
Púmura de Ruhemann
Fig. 6.1 Fórmulas de la ninhidrina y de la
púrpura de Ruhemann.
Los aminoácidos pueden participar en numerosas reacciones químicas, po-
seen grupos que son capaces de intervenir en diferentes tipos de reacciones: me-
diante elgrupo amino pueden formarbases de Schiff-deimportancia en algunas
vías metabólicas deestoscompuestos- también mediante el grupo amino reaccio-
nan con el dinitrofluorobenceno o el ácido nitroso o con el fenilisotiocianato
(reacciónde Edman),entreotras muchas reacciones que han sidode utilidad en la
identificaciónde los grupos aminos terminales, y por ello empleadas en la deter-
minación de la secuencia de péptidos y proteínas.
Por su grupo carboxilo los aminoácidos pueden formar ésteres o
descarboxilarse y dar lugar a las llamadas aminas biógenas, muchas de ellasson
compuestoscon importantes funcionesbiológicas.Los aminoácidos pueden for-
mar sales si reacciona el grupo carboxilo con un álcali, por ejemplo con el
OHNa se formaría la sal sódica del aminoácido; si reacciona el grupo amino con
un ácido, por ejemplo el HCI, se obtendría el clorhidrato del aminoácido. Por
supuesto los aminoácidos también pueden reaccionar por los diferentesgrupos
que poseen en R, incluso algunas de estas reacciones han sido empledas para
identificar a los diferentes aminoácidos.Estudiaremos sólo 2reacciones,la reac-
ción de la ninhidrina por su amplio uso en la identificación y cuantificación de
los aminoácidos y la formación del enlace peptídico por su trascendencia en la
formaciónde los péptidos y las proteínas.
Reaefi6n de la ninhidrina
Estareacciónesunade lasmásempleadaspara laidentificacióndelosaminoácidos.
Ella transcurre a elevadas temperaturas (ebullición)y reaccionan 2 moléculas de
ninhidrinapor cada moléculadelaminoácido,seformaun complejodecolor violeta
(púrpuradeRuhemann)yseliberaCO, y NH,. La estructuradela ninhidrina yladel
complejocoloreadodepúrpura de Ruhemann semuestran en lafigura 6.1.
Fomaci6n del enlace peptídico
El enlacepeptídicoesuna amidasustituidaqueseforma al reaccionarelgrupo
carboxilodeun aminoácidoconelgrupoaminodeotro y pérdida deuna molécula de
agua:
El grupo peptídico formado está constituidopor el carbono carbonflicoy el N
amídico,ambosunidosalcarbono alfa.En elenlacepeptídicoseestableceuna reso-
nancia electrónica,debido a la posibilidad que presentan los electrones del enlace
para desplazarseentre el C y el N, por las interaccionesque se establecenentre los
orbitalesp del N, el C y el O (Fig 6.2).
Debidoa la resonancia elenlacepeptídicopresenta característicasdedobleenla-
ce, comprobado mediante la espectroscopia,ya que la distancieentre el átomode
carbono y el oxígenoes 0,02 gmayor que la distancia promedio de enlaces dobles
C=Odealdebídosycetonas;asícomoelC-Npeptídicoes0,13R menor queel enlace
simpleN-Ca; por consecuenciasedicequeelenlacepeptídicoposee carácter parcial
dedobleenlace. El enlace Ca-N es el enlace@, y el Ca-Ces el (Fig6.3).

17. Esta característica determina que los elementosdel enlace peptídico seencuen-
tren en un mismo plano y los giros se establezcan sólo al nivel de los carbono alfa;
además, debido a las limitaciunes de giros que condiciona este cáracter de doble
enlace existe la posibilidad de la presencia de isomería geométrica (cidtrans). La
configuraciónpredominante en los péptidos y proteínas esla trans, donde losátomos
de Ca sucesivosse disponen a los lados opuestos del grupo peptídico (Fig 6.4). La
energíaderesonancia alcanza su valormáximocuandoelgrupopeptídicoescoplanar,
ya queelsobresolapamientode losorbitales p esmáximo en esta conformación. Este
sobresolapamientoy, por tanto, la energía de resonancia se hacen cero, si el enlace
peptídico realiza un giro que lo aleje 90' de la planaridad, lo cual explica la rigidez
planar delgrupo peptidico.
Fig.6.3 Representación de dos cnlsrcs peptidicos contiguos. 1.0s clcincntos dcl enlace pcptídico se
eneiicntran en un mismo plano dehido a las limitaeioncs en el giro del enlace C-N ( earáctcr
parcial de doble cnlacc). Los giros se producen a nivel dc los earhonos o; enlace C-Cm(yrl
y del C,;N ($1.
Fig. 6.2 Representaci6ii de la estructura dcl
enlace peptídieo; a) cstruetura re-
senaiitc; Iil solapamiento de los
orbitales p del C, cl O y cl N.
Fig. 6.4. Rcpresentacibn dc los cnlaces peptidicos de un segmento de una cadena polipeptidirii.
Pueden ohscrrarse los elementos del eiilacc peptídico en un mismo plano y la disposición
trans dc los grupos laterales R de las rcsiduas de los aiiiino:ieidor y del propia grupo
peptídico.

18. Resumen
Los aminoácidos son ácidos orgánicos en los que un H ha sido reemplazado
por un grupo amino. Los aminoácidos cumplen funciones variadas, pero la más
importante es constituir las unidades estructurales de los péptidosy las proteínas.
Losaminoácidos que forman las proteínas son todos alfa aminoácidos, exceptola
pmlina y La hidroxipmlina.
Los aminoácidos que forman las proteínas pertenecen a la serieL. La cadena
lateral en R diferencia un aminoácidode otro y puede estar constituida por cade-
nas aüfáticas que contengan grupos qnúnicosdiversoso por d o s aromáticos.
Los aminoácidos pueden clasificarse según diferentes criterios. De acuerdo
con el número de grupos carboxilos y aminos se clasüican en neutros, ácidos y
básicos; de acuerdo con la polaridad de su grupo R se clasiñcan en apolares y
polares -estos Úitimos a su vez pueden ser polares iónicoso polares poco iónicos.
Entre los grupos presentes en los radicales R se pueden establecer diferentes
interaccionescomo: uniones salinas, uniones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno,
puentes disulfuroy apiiamiento,que desempeñanuna funciónmuy importante en
la determinacióndela estructura espacial delas proteínas.
Los aminoácidos presentan propiedades eléctricas debido a la presencia de
grupos disociables;la disociación deestos grupos dependedel valor desu pK y del
pH del medio en que se encuentren disueltos, por ello los aminoácidos pueden
existiren diversasespeciesiónicasy presentar carga neta distinta. De acuerdocon
su carga eléctrica serán atraídos por el ánodo o el cátodo si son sometidos a la
accióndeun campoeléctricoy sedesplazarán enunou otro sentido.Al valor delpH
al cual el aminoácido presenta carga neta cero y no se desplaza en un campo
elédricoseledenominapuntoisoeléctrico(Po.Dela relaciónentre elpH delmedio
yelPIdeun aminoácidosepuede predecir su comportamientoelectrnforético.Las
técnicasde electroforesisbasadas en laspropiedades eléctricasde los aminoácidos
son de ualidad en la separauón e identificación de estas biomolécuias.
Los aminoácidos se unen por medio del enlace peptidico para originar los
péptidosy lasproteínas.El enlacepeptídieo esun enlacedetipoamidasustituida,y
seforma cuando reacciona el gmpo carbodo de un aminoácidocon el anúnico de
otroy seelimina una moléeuiadeagua. Esteenlaceposee carácter parcial dedoble
enlaceylimitaelgirodeloselementosconstituyentesqueseencuentran todosen un
mismo plano y en disposicióntrans.
Ejercicios
1.Defina el conceptode aminoácido.
2. Cite2 criteriosde clasificacibnde los aininoácidos.
3.Clasifiquelosaminoácidossiguientesdeacncrdocon el numerodegruposcarbori-
los y aminosque poseen:
alanina ualina gliitiiniico Iiistidiria
.serina glicina arginina fenilalanina
cisteína aspáiiico lisina tirosiiia
4. Clasifiquelos aininoácidosdel ejercicio anterior de acuerdocon la polaridad de
5'11sgrupos1<.
5. Calculeel punto isocléctricodela Iiidroxiproliiiasi usted sabeque su pK,=1,<)2y
su pK,=Y,73.
6.¿Cíiai sera la especie ibnica predomiiiaiitede la alanina a un valor de pl-1=8,5?
1Sscril)nlaestructuradela especie,señalesu carganeta y predigasuc«niportanien-
to elcctrofor6tico.
7. ,Cuálserá laespecieibnicapredominante dela histidina a iin pH=7,2?Ikriba la
estructura de la especie, seíiale sil carga neta y prediga su con~portainicnlo
electroforttico.

19. g. ;Cuál será la especie iónica predominante del ácido glutámicoa un pH=3,0?
Escribalaestructuradelaespecie,seiialesucarga netay predigasucomportamien-
toelectroforético.
9. Identifiquela interacción que puedeestablecerseentre losgmpos en lascadenas
lateralesen R delassiguientesparejas deaminoácidos:
ala-ile glu-tir val-leu cis-cis
fen-fen lis-ser asp-lis tir-tk
@u-ser @u-=¡?
10.iQuétipodeinteracciónusted consideraquepueda establecerseentrelosgmpos
en Rdelassiguientesparejas.deaminoácidos?Fundamentesurespuesta.
glu-glu glu-asp lis-lis lis-arg
11.Si se realiza una electroforesis a una mezcla de los aminoácidos hipotéticos A
(PI=3,00), B (PI=6,00)y C (PI=9,00)utilizandoun mediocon pH=6¿Cuálserá el
comportamientoeleetroforéticodecadaaminoácidoy por qué?Asumaquetodos
tienensimilarpeso molecular.
12.Enumerelascaracterísticasdelenlacepeptídico.