Un aminoácido es un ácido carboxílico con un grupo amino y un grupo R en el carbono alfa. Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas y existen 20 aminoácidos estándares que forman las proteínas, clasificados según su polaridad.

2. Un aminoácido es un ácido carboxílico
con un grupo amino y un grupo R en
el carbono αlfa

3. COO-
C
R
H3N+
H
Aminoácidos
Grupo carboxilo
(disociado)
Grupo amino
(protonado)
Cadena
lateral
Carbono α

4. Propiedades de los AminoácidosPropiedades de los Aminoácidos
 Son sustancias cristalinasSon sustancias cristalinas
 De sabor dulceDe sabor dulce
 Tienen carácter ácido y básico (anfoteros)Tienen carácter ácido y básico (anfoteros)
 Tienen actividad ópticaTienen actividad óptica
 Son las unidades basicas de las proteinasSon las unidades basicas de las proteinas
 A pH 7 los aminoácidos sin cadena lateral cargada sonA pH 7 los aminoácidos sin cadena lateral cargada son
zwitteriones (presentan simultáneamente una cargazwitteriones (presentan simultáneamente una carga
positiva y una negativa)positiva y una negativa)

5. L-Alanina D-Alanina
Estereoisomería
C
COO-
+
H3N H
CH3
C
COO-
CH3
NH3
+
H

7. Aminoácidos Alifáticos
Su característica fundamental es la hidrofobicidad de
la cadena lateral (con excepción de G)
Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares,
donde contribuyen a la estructura global de la proteína
debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
Reactividad química muy escasa
Glicina tiene un destacado papel estructural

8. COO-
CH3N+
H
H
COO-
CH3N+
H
CH3
COO-
CH3N+
H
CH
H3C CH3
Glicina
Gly
Alanina
Ala
Valina
Val
Aminoácidos Alifáticos o Neutros, 1

9. Aminoácidos Alifáticos o Neutros, 2
COO-
CH3N+
H
CH2
CH
H3C CH3
COO-
CH3N+
H
CH
H3C CH2
CH3
Leucina
Leu
Isoleucina
Ile

10. Aminoácidos Aromáticos
La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban
luz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las proteínas
se debe a su contenido en estos aminoácidos.
Son hidrofóbicos

11. COO-
CH3N+
H
CH2
COO-
CH3N+
H
CH2
OH
COO-
CH3N+
H
CH2
NH
Fenilalanina
Phe
Tirosina
Tyr
Triptófano
Tr
Aminoácidos Aromáticos

12. Hidroxiaminoácidos
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro
activo de muchas enzimas (serin proteinasas)
Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas
glicoproteínas
El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible de
fosforilación: importante modificación postraduccional
que regula la actividad de muchas proteínas

13. COO-
CH3N+
H
CH2OH
COO-
CH3N+
H
C OHH
CH3
Serina
Ser
Treonina
Thr
Hidroxiaminoácidos

14. Tioaminoácidos
Importante papel estructural de la cisteína por la
posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro
residuo de cisteína
La cisteína participa en el centro activo de muchas
enzimas
La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis
de proteínas (codon AUG)

15. COO-
CH3N+
H
CH2
SH
COO-
CH3N+
H
CH2
CH2
S
CH3
Cisteína
Cys
Metionina
Met
Tioaminoácidos

16. Aminas Secundarias (“Iminoácidos”)
Prolina
Pro
NH2
+
COO
-
Su estructura secundaria la
involucra
en la producción del colágeno y
mantenimiento de los músculos y
huesos.

17. Aminoácidos Dicarboxílicos y sus Amidas
Todos ellos son importantísimos intermediarios en el
metabolismo nitrogenado
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de
las serin enzimas
Proveen a la proteína de superficies aniónicas que
sirven para fijar cationes (p.e., Ca++
)

18. COO-
CH3N+
H
CH2
COO-
COO-
CH3N+
H
CH2
CONH2
COO-
CH3N+
H
CH2
CH2
COO-
COO-
CH3N+
H
CH2
CH2
CONH2
Ác.Aspártico
Asp
Asparragina
Asn
Ác.Glutámico
Glu
Glutamina
Gln
Aminoácidos dicarboxílicos y amidas

19. Aminoácidos Dibásicos
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes en
catálisis enzimática
Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimas
a la estructura de la proteína
Arginina es un importante intermediario en el ciclo de
la urea
Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,
debido al carácter nucleófilo
Histidina contribuye al tamponamiento de los medios
biológicos por tener un pKa cercano al pH intracelular

20. COO-
CH3N+
H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3
+
COO-
CH3N+
H
CH2
CH2
CH2
NH
C+
H2N
NH2
COO-
CH3N+
H
CH2
HN
NH+
Lisina
Lys
Arginina
Arg
Histidina
His
Aminoácidos Dibásicos

21. Aminoácidos apolares o hidrofóbicos:
- A, V, L, I, F, W, M, P
Aminoácidos polares sin carga eléctrica:
- G, Y, S, T, C, N, Q
Aminoácidos polares con carga eléctrica:
- Aniónicos (-): D, E
- Catiónicos (+): K, R, H
Clasificación de Aminoácidos según Polaridad

23. Arginina 12.48 +
Aspártico (ác.) 3.86 -
Cisteína 10.78 -
Glutámico (ác.) 4.25 -
Histidina 6.00 +
Lisina 10.53 +
Tirosina 10.57 -
Cadenas laterales con carga eléctrica

24. Aminoácidos no Estándar
Son aminoácidos distintos de los 20 que forman las proteínas , pero derivan
de éstos y realizan funciones biológicas importantes como mensajeros o
precursores .
• Neurotransmisores:
γ-aminobutírico (GABA), derivado de la Gln
Serotonina, derivado del Trp(5-hidroxitriptamina)
• Hormonas:
Tiroxina, derivado de la Tirosina(Tyr)
Acido indol acético, derivado del Triptófano(Trp)
• Precursores e intermediarios metabólicos:
Citrulina
Ornitina

25. C
COO-
+
H3N H
CH2
CH2
CH2
NH3
+
C
COO-
+
H3N H
CH2
CH2
CH2
NH
CO
NH2
C
COO-
+
H3N H
CH2
CH2
SH
C
COO-
+
H3N H
CH2
CH2OH
Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos
Ornitina Citrulina
Homocisteína Homoserina

26. C
COO-
+
H3N H
CH2
OH
HO
Aminoácidos no proteicos: DOPA
L-DOPA
(dihidroxifenilalanina)
Catecolaminas
Hormonas
tiroideas
Melanina

28.  Es un enlace tipo amidaEs un enlace tipo amida origina losorigina los
péptidospéptidos..
 Se aproxima a un doble enlaceSe aproxima a un doble enlace ..
 Los átomos implicadosLos átomos implicados están contenidosestán contenidos
en el mismo plano.en el mismo plano.
 Presenta polaridad por lo que participaPresenta polaridad por lo que participa
de los puentes de hidrógenode los puentes de hidrógeno ..

29. AMINOÁCIDOS ESENCIALESAMINOÁCIDOS ESENCIALES
 TriptofanoTriptofano
 FenilalaninaFenilalanina
 ValinaValina
 LeucinaLeucina
 IsoleucinaIsoleucina
 TreoninaTreonina
 ArgininaArginina
 Histidina(niños)Histidina(niños)
 MetioninaMetionina
 LisinaLisina