1. PROTEÍNAS DIGESTIÓN
ABSORCIÓN y
METABOLISMO
UNIVERSIDAD NACIONAL DE
EDUCACIÓN
“Enrique Guzmán y Valle”
Dra. María Sánchez Charcape

2. DIGESTIÓN : PROTEÍNAS
Es un proceso de desnaturalización de su
estructura (terciaria,secundaria,primaria)
Las enzimas que digieren (hidrolizan ) las
proteínas se denominan PROTEASAS
• Proteasas :
ENDOPEPTIDASAS –interior proteína
(tripsina, Quimotripsina, elastasa)
EXOPEPTIDASAS exterior proteína
(carboxipeptidasas : A y B )

3. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
• Digestión gástrica- Primera digestión, ácido
clorhídrico y pepsina, ataca los enlaces CO-NH
adyacentes a los aa aromáticos y a la leucina. Se
forman péptidos medianos.
• Digestión intestinal- Digestión completa .
Tripsina, quimotripsina, elastasa (pancreáticas)
,actúan en ph alcalino. Carboxipeptidasas A (aa
neutros) y B (aa básicos) y péptidos pequeños. Son
enzimas de la mucosa intestinal .
• Dipeptidasas :del borde en cepillo,atacan los
dipéptidos hasta liberar a los aa.

4. DIGESTIÓN DE PROTEINAS
ESTÓMAGO PROTEINAS
Pepsina
Polipéptidos
LUMEN INTESTINAL
Tripsina Carboxipeptidasa A
Quimotripsina Carboxipeptidasa B
Elastasa Dipeptidasas
ENTEROCITO
Dipéptidos Tripéptidos Aminoácidos
Dipeptidasas
Tripeptidasas
AMINOACIDOS

5. ABSORCIÓN DE LOS aa
Los aa libres absorción : mecanismo de
transporte activo, dependiente del transporte de Na.
Existen transportadores para aa libres en membrana
celular del duodeno y yeyuno.
Requisito para la absorción del aa : estar en su forma L y
que tengan libre el grupo alfa-amino.
Los mejores absorbidos son los oligopéptidos (péptidos
pequeños, que se digieren intra celularmente con
peptidasas intracelulares) y aa neutros.

6. Destino de los aa
• Los aa absorbidos se dirigen al hígado a
través de la sangre.
• Los tejidos toman un cierto tipo de aa para
fines anabólicos (biosíntesis) o catabólico
(degradación)
• El hígado es la glándula centro de
distribución de aa a los demás tejidos.
Degrada la mayoría de los aa. Algunos son
convertidos a úrea, o cedidos a la circulación
general.

7. Destino de los aa
• Los aa ramificados ( valina,
leucina,isoleucina) participan en reacciones
de transaminación.
• Síntesis de glutamina y alanina en músculo
esquelético
• Síntesis de glutamina por el cerebro.
• Ayuno : se liberan aa de los tejidos
(gluconeogénesis)
• Síntesis proteica.

8. DESTINOS DEL NITROGENO
CORPORAL
PROTEINAS ENDOGENAS
Síntesis (300 g) Degradación
AMINOACIDOS
Digestión Excreción
(100 g) (100 g)
PROTEINAS PRODUCTOS
DE LA DIETA DE DESHECHO

9. VIAS DE UTILIZACION DE LOS
AMINOACIDOS
PROTEÍNA CORPORAL
Proteolisis Síntesis de proteínas
Fondo, Pozo o Pool de
AMINOACIDOS Urea
Absorción de
Aminoácidos CO2 + H2O
Biosíntesis de Moléculas
Especiales
Porfirinas Nucleótidos
Hormonas Neurotransmisores
Creatina Poliaminas

10. FLUJO DEL NITROGENO
En el músculo.-
Ile,Val, Phe, α -cetoglutarato Alanina
Tyr, Ser, etc.
α -cetoácido Glutamato Piruvato
El Glutamato puede ser convertido en Glutamina:
Glutamina sintetasa
Glutamato + ATP + NH4 Glutamina + ADP + Pi
El músculo libera a la sangre principalmente Alanina y
Glutamina, los que se transportan al hígado.

11. FLUJO DEL NITROGENO
• En el hígado.-
• La Alanina es el más importante precursor gluconeogénico.
Alanina α -cetoglutarato
Glutamato deshidrogenasa
Piruvato Glutamato NH3 + CO2
α -cetoglutarato
UREA
Glutaminasa
Glutamina Glutamato + NH3

12. CATABOLISMO DE AMINOACIDOS
Ala Leu
Ser Lys
Cys Piruvato Acetil-CoA Trp
Hyp Trp Phe
Gly Thr Tyr
Oxalacetato Citrato Thr
Asn
Asp
Malato Isocitrato
Arg
Phe Fumarato α -cetoglutarato His
Tyr Glu
Succinato Succinil-CoA
Pro
Ile Met Val

13. PROTEINAS DE LAS CELULAS
MUSCULARES
Miosina.-
La cabeza globular formada por 2 cabezas pesadas y
4 cadenas ligeras, tiene acción catalítica: hidroliza el
ATP.
Constituye el 60 a 70% de las proteínas totales.
Es el mayor componente de los filamentos gruesos.
La parte globular se liga a la actina.

14. PROTEINAS DE LAS CELULAS
MUSCULARES
Actina.-
Se encuentra en 2 formas: G (globular) y F (fibrosa).
Cuando se liga al ATP se polimeriza y forma la Actina
F.
Es el mayor constituyente de los filamentos delgados.
Capta ávidamente un Ca2+.
La Actina F consta de hebras de Actina G monómeras
dispuestas en una disposición superenrrollada.

15. CONTRACCION MUSCULAR
BANDA A BANDA I
Zona H
Línea M
Línea Z Línea Z
SARCOMERO

16. USO DE LOS AMINOACIDOS
• Durante el ejercicio el músculo capta
aminoácidos.
• Los tejidos esplácnicos liberan aminoácidos
ramificados.
• El ejercicio incrementa la liberación de
aminoácidos ramificados.
• Los aminoácidos ramificados contribuyen
con el 5% del metabolismo oxidativo del
músculo durante el ejercicio.

17. Destino de las proteínas alimenticias
• Una parte es absorbida bajo forma aa
• Si absorción es alta…síntesis proteica
• Hígado capta aa para producir proteínas lábiles
(enzimas,proteínas plasmáticas),forma úrea, o
para fines energéticos.
• Tejidos que extraen aa (pelos, uñas)
• Excreción proteica : proteína ingerida no
absorvida : heces, Nitrógeno fecal (constante y de
la dieta)

18. RECOMENDACIONES DE
PROTEÍNAS
• EDAD Y ESTADO FISIOLÓGICO
• Niño: 2 gramos /kg de peso/día
• Adolescente: 1.5 gramos /kg de peso/día
• Adulto sano: 1 gramos /kg de peso/día
• Mujer embarazada: 1.5 gramos /kg de
peso/día (2do y 3 er trimestre)
• Anciano: 0.8 gramos /kg de peso/día
• Deportistas: 2 a + gramos /kg de peso/día