Este documento resume conceptos clave de la cinemática enzimática. Explica que la cinemática enzimática determina la velocidad de las reacciones enzimáticas y los factores que la afectan. También describe los modelos de Michaelis-Menten y de Fisher-Koshland, así como conceptos como la constante de Michaelis Km, la velocidad máxima Vmax, y los diferentes tipos de inhibición enzimática como la competitiva, no competitiva y acompetitiva.

1. Generalidades de Cinemática de
Enzimas
ÁREA CRECIMIENTO Y DESARROLLO – UP 1
CICLO PROMOCIÓN DE LA SALUD
INSTITUTO AULA DE MEDICINA ROSARIO

2. CINEMATICA ENZIMATICA
MODELO DE FISHER MODELO DE KOSHLAND
ESTÁTICO DINÁMICO

3. CINEMÁTICA ENZIMÁTICA
Área de la bioquímica que determina la velocidad de las reacciones
enzimáticas y los factores que la afectan.
La velocidad de Reacción de una enzima con baja concentración de
sustrato, será diferente ante altas concentraciones.
OCURRE
CUANDO LA
ENZIMA ESTA
SATURADA

4. Si el sustrato y la enzima tienen ALTA AFINIDAD, se saturara mas rápido y
llegara a su Vmax. Por lo que su Km será menor
ALTAS CONCENTRACIONES: curva
permanece como MESETA, orden cero.
BAJAS CONCENTRACIONES: Curva
asciende.
Km: cantidad de sustrato necesaria, para obtener la
mitad de la velocidad máxima de la reacción

5. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
V: VELOCIDAD INICIAL
Vmax: VELOCIDAD MAXIMA
[S]: SUSTRATO
Km: Constante Michaelis
FORMULA DONDE MUESTRA LA RELACION ENTRE LA VELOCIDAD
Y LA CONCENTRACION DEL SUSTRATO.

6. IMPORTANCIA DE LA KM
NOS DA LA IDEA DE LA
AFINIDAD EXISTENTE ENTRE
LA ENZIMA Y EL SUSTRATO
A MENOR VALOR KM >>>
MAYOR AFINIDAD
A MAYOR VALOR KM >>>
MENOR AFINIDAD

7. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Existen ciertos factores las cuales tienen
influencia en la actividad enzimática
inhibiéndola
Tema muy importante en FARMACOLOGIA
INHIBIDORES
ENZIMATICOS
NO ESPECIFICOS ESPECIFICOS
IRREVERSIBLES REVERSIBLES
DESNATURALIZAN:
Ácidos, bases
Temperatura
Alcohol
COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS ACOMPETITIVOS
SE UNEN
POR ENLACES:
PUENTES DE H+ Y
ENLACES IONICOS
Se asemejan a los
sustratos
Se unen en lugares
diferentes al sitio activo
Solo se unen al complejo
E+S

8. INHIBIDORES ENZIMATICOS

9. INHIBICIÓN COMPETITIVA
EL INHIBIDOR INTERFIERE CON EL SITIO ACTIVO
DE LA ENZIMA Y EL SUSTRATO NO PUEDE UNIRSE
Km aumenta
Vmax. Es igual

10. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
EL INHIBIDOR SE UNE A UN LUGAR DISTINTO DEL
SITIO ACTIVO Y CAMBIA LA FORMA DE LA ENZIMA.
EL SUSTRATO PUEDE UNIRSE PERO NO REACCIONA
KM: IGUAL
Vmax: DISMINUYE

11. INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
EL INHIBIDOR SE UNE A UN LUGAR
DISTINTO DEL SITIO ACTIVO, PERO
DESPUES DE LA UNION ENZIMA +
SUSTRATO
INACTIVACION DEL COMPLEJO E+S
KM: DISMINUYE
Vmax: DISMINUYE
DISMIUNUYE
TODO

12. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS