Este documento trata sobre enzimas. Explica que las enzimas son biocatalizadores que aceleran reacciones químicas específicas mediante la disminución de la energía de activación requerida. También describe la estructura, clasificación, cinética, regulación y mecanismos de acción de las enzimas, así como su relación con vitaminas y coenzimas.

1. ENZIMAS

2. Enzimas
• Enzimas. Concepto de biocatalizador.
• Estructura y propiedades de las enzimas. Características de las
enzimas como catalizadores.
• Especificidad enzimática. Reacción catalizada por una enzima.
Concepto de coenzima y cofactor.
• Clasificación de las enzimas.
• Cinética enzimática: curva de actividad enzimática (conceptos de
Vmax y KM).
• Inhibición y activación enzimática.
• Regulación de la actividad enzimática: alosterismo.
• Concepto de vitamina. Función de las vitaminas como coenzimas.
Función bioquímica del NAD(P)H, FADH2 y CoA.

4. S → ES → E + P[ [
E

7. Enzima (E)
Sustratos (S)
Complejo
enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)
Productos (P)
Esquema de una reacción enzimática

8. Enzima inactiva
sustrato
Enzima
productos
Coenzima
Centro activo
Mecanismo de actuación
enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-
sustrato o sustratos.
2) Se une la coenzima a este
complejo.
3) Los restos de los aminoácidos
que configuran el centro
activo catalizan el proceso.
Para ello debilitan los enlaces
necesarios para que la
reacción química se lleve a
cabo a baja temperatura y no
se necesite una elevada
energía de activación.
4) Los productos de la reacción
se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en
el proceso; bien aportando
energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catálisis enzimática

9. Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
Complejo
enzima- sustrato
Especificidad enzimática

10. Energía
Progreso de la reacción
Variación
de la
energía
Energía de activación
con la enzima
Energía de activación
sin la enzima
Energía de
los productos
Energía de
los reactivos
Las enzimas actúan como un catalizador:
♦ Disminuyen la energía de activación.
♦ No cambian el signo ni la cuantía de la
variación de energía libre.
♦ No modifican el equilibrio de la reacción.
♦ Aceleran la llegada del equilibrio.
♦Al finalizar la reacción quedan libres y
pueden reutilizarse.

13. Sustrato
Inhibidor
Sustrato
Enzima
Inhibidor unido
a la enzima
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

14. ENZIMAS –
INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
INHIBIDORES
REVERSIBLES IRREVERSIBLEIS
COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS

15. ENZIMAS –
INHIBICIÓN
COMPETITIVA

16. ENZIMAS –
INHIBICIÓN
NO-COMPETITIVA

17. Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos
compiten por la enzima.
Enzima
Enzima
sustrato
inhibidor
Sin inhibidor
con inhibidor
Inhibición competitiva

18. Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares
diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que,
aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de
inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
Enzima
sustrato
Enzima
No se produce la
catálisis
inhibidor
Inhibición no competitiva
Sin inhibidor Con inhibidor

20. Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética enzimática
KM

21. KM
KM

22.  Constante de equilibrio
[E] =[ES]
Ke = KM ½ v max

23. Pepsina Tripsina
Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima
para actuar.
pH
óptimo
Tª óptima
pH
óptimo
Los cambios de pH alteran la estructura
terciaria y por tanto, la actividad de la
enzima.
Las variaciones de temperatura provocan
cambios en la estructura terciaria o
cuaternaria, alterando la actividad de la
enzima.
INFLUENCIA DEL pH Y DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

25. Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro
activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.
activador
Enzima inactiva
sustrato
Enzima activa
productos
activadores

26. Nombre Sistemático
• El nombre sistemático de una enzima
consta actualmente de 3 partes:
el sustrato preferente
el tipo de reacción realizado
terminación "asa“
• ejemplo: glucosa fosfato isomerasa

28. OXIDORREDUCTASAS
• Catalizan reacciones de oxidorreducción, es
decir, transferencia de hidrógeno (H2) o
electrones (e-
) de un sustrato a otro, según
la reacción general:
• AH2
+ B A + BH2

29. El NAD+
/NADH y el NADP+
/NADPH intervienen en los procesos de
transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que
se reduce, G.
e-
e-

30. TRANSFERASAS (TRANSAMINASAS)
Las transaminasas catalizan la transferecia del grupo amino de un aminoácido
a un cetoácido, por ejemplo la alanina transaminasa (transaminasa glutamico-pirúvica)
http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/vitaminas/piridoxal/index.htm

31. Catalizan reacciones de hidrólisis
A-B + H2O A-OH + H-B
No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las
hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
primitivo: Tripsina, Pepsina, Papaína, etc.
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
Lactosa + agua glucosa + galactosa
HIDROLASAS

32. ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
• Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa
isomerasa
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato
glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato

33. Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a
un doble enlace:
A=B + X AXB
COO-
CH
CH
COO-
H2O COO-
CH
CH2
COO-
HO
Fumarato
(trans-)
L-Malato
LIASAS

34. Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un enlace de alta energía.
A + B + ATP A-B + ADP + Pi
O bien
C + D + ATP C-D + AMP + PPi
LIGASAS

35. Mecanismos de regulación alostérica
Retroalimentación negativa (feedback negativo) en una ruta metabólica. Cuando el producto final Z se acumula, inhibe alguno de los
primeros pasos de la ruta.

36. Ligando Centro
regulador
Sustrato
Sustrato
Centros activos
modificados
Ligando unido al
centro regulador
Enzima
Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo
MODELO DE INHIBICIÓN ALOSTÉRICA

37. Los inhibidores
alostéricos se unen a una
zona de la enzima y
cambian la configuración
del centro activo de tal
manera que impiden que
el sustrato se pueda unir
a él.
sustrato
inhibidor
Enzima inactiva
Enzima activa
Inhibición alostérica.
Sin inhibidor
con inhibidor

38. Activación Enzimática
• Algunas enzimas no se sintetizan como tales,
sino como proteínas precursoras sin actividad
enzimática.
• Estas proteínas se llaman proenzimas o
zimógenos.
• Muchas enzimas digestivas se secretan en
forma de zimógenos y en el tubo digestivo se
convierten en la forma activa.
• Es el caso de la a-quimotripsina, que se
sintetiza en forma de quimotripsinógeno
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#z

39. http://www.um.es/molecula/vita.htm
VITAMINAS
• INDICE
1.- CARACTERISTICAS GENERALES
• 2.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES
2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica.
2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril.
2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica.
2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica.
3.- VITAMINAS HIDROSOLUBLES
3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica.
3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica.
3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina.
3.4.- VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa.
3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W.
3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina.
3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.
3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico.
3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina.

40. HORMONAS
http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/regulacion/index.htm#1