1. C4 Bioquímica Clínica
Conceptos previos
5. Polaridad de las moléculas
IES Miquel Martí i Pol
CRÈDIT 4: BIOQUÍMICA CLÍNICA
Lola Santos
POLARIDAD DE LAS MOLÉCULAS
En los compuestos orgánicos el tipo de enlaces que une los diferentes átomos
son los enlaces covalentes, en este tipo de enlaces los átomos comparten uno
o diversos pares de electrones
• Si los dos átomos son iguales, los electrones que comparten son atraídos
con la misma fuerza por los dos núcleos.
• Si son diferentes, la electronegatividad y la tendencia para “guardar”
electrones será diferente y los electrones compartidos serán más atraídos y
estarán más desplazados hacia un átomo que hacia el otro. Así uno de los
átomos gana una cierta carga negativa y el otro la pierde, por eso este
enlace covalente tiene un cierto carácter iónico o polar.
Los enlaces serán tanto más polares
cuanto mayor sea la diferencia de
electronegatividad entre los átomos
enlazados
1
1

2. C4 Bioquímica Clínica
POLARIDAD DE LAS MOLÉCULAS
La polaridad de una molécula depende de:
La polaridad de sus enlaces
De su geometría
Una molécula es polar cuando el centro de la carga negativa
no coincide con el de la positiva. No tienen carga neta pero
tienen una distribución asimétrica de la carga.
Para caracterizar un dipolo se utiliza el símbolo
en el que la flecha apunta desde el extremo positivo al
negativo.
POLARIDAD DE LAS MOLÉCULAS
La magnitud de la polaridad de una molécula se mide por su
momento bipolar total µ, es decir por la suma de los
momentos bipolares de los diferentes enlaces (como si fueran
vectores) Depende de la intensidad de la carga y de la
distancia entre los átomos.
Una molécula puede tener enlaces polares pero no ser polar,
en las moléculas poliatómicas con varios enlaces polares, los
vectores momento dipolar pueden cancelarse, debido a su
geometría.
2
2

3. C4 Bioquímica Clínica
1D (debyes) = 3,3 .10-30 C · m (Coulombios · metro) magnitud de la carga por la
distancia entre los centros de las cargas
Polaridad de diferentes enlaces:
O-H > C-O > N-H > C-H > C-C
Clasificación de los grupos funcionales según la polaridad:
Amidas > ácidos > alcoholes > cetonas > aldehídos > aminas > ésteres >
éteres > alcanos
3
3

4. C4 Bioquímica Clínica
Sustancias no polares
Sustancias polares
4
4

5. C4 Bioquímica Clínica
6. FUERZAS INTERMOLECULARES
Son las fuerzas que se dan entre moléculas y son más débiles que los
enlaces covalentes.
La actividad biología de las moléculas depende de su tamaño y su forma y
de la naturaleza de sus interacciones débiles con otras moléculas.
Tipos
•FUERZAS ELECTROSTÁTICAS O IÓNICA
•FUERZAS POLARES
•PUENTES O ENLACES DE HIDRÓGENO
•FUERZAS DE VAN DER WAALS
•INTERACCIONES HIDROFÓBICAS
FUERZAS ELECTROSTÁTICAS O IÓNICAS
Se produce entre aniones y cationes, por atracción de cargas
diferentes, como un grupo carboxilo (-COO- ) y un grupo amino
(-NH3+).
Son frecuentes entre una enzima y su sustrato, entre los
aminoácidos de una proteína o entre los ácidos nucleicos y las
proteínas
Los aminoácidos cargados de una
proteína pueden establecer enlaces
iónicos dentro de una proteína o entre
proteínas distintas
5
5

6. C4 Bioquímica Clínica
FUERZAS POLARES
Es una interacción no covalente entre dos moléculas
neutras polares o dos grupos polares de la misma
molécula si ésta es grande, debida a la atracción eléctrica
entre dipolos opuestos.
Las moléculas que son dipolos se atraen entre sí cuando la
región positiva de una está cerca de la región negativa de
la otra.
Ej: agua, acetona
FUERZAS POLARES
Una molécula polar puede interaccionar con un ión, o bien con
otra molécula polar.
Es importante la orientación de los grupos que interactúan, en
función de la orientación relativa, puede haber atracción o
repulsión entre los grupos interactuantes.
Destacan por su importancia las interacciones de iones y
grupos cargados con moléculas de agua, que originan la
denominada "atmósfera de solvatación".
Ej. El NaCl se disuelve en agua por la atracción que existe
entre los iones Na+ y Cl- y los correspondientes polos con
carga opuesta de la molécula de agua. Esta solvatación de los
iones es capaz de vencer las fuerzas que los mantienen juntos
en el estado sólido.
6
6

7. C4 Bioquímica Clínica
FUERZAS POLARES
La capa de agua de
hidratación que se forma en
torno a ciertas proteínas y
que resulta tan importante
para su función también se
forma gracias a estas
interacciones
PUENTES DE HIDRÓGENO
Es un caso especial dipolo-dipolo, entre:
• un átomo electronegativo (N, O, F; con carga parcial negativa) y
• un átomo de hidrógeno, (carga parcial +) unido covalentemente a
otro átomo electronegativo, con dobletes electrónicos sin compartir y de
pequeño tamaño, y capaz, por tanto de aproximarse al núcleo del
hidrógeno
La distancia entre los átomos electronegativos unidos mediante un puente
de hidrógeno suele ser de unos 3 Å. El hidrógeno se sitúa a 1Å del átomo al
que está covalentemente unido y a 2 Å del que cede sus e- no apareados
7
7

8. C4 Bioquímica Clínica
PUENTES DE HIDRÓGENO
Se trata de un enlace débil (entre 2 y 10 Kcal/mol),
pero es un enlace fundamental en bioquímica:
• Condiciona en gran medida la estructura espacial de
las proteínas y de los ácidos nucleicos
• Determina propiedades especiales a muchos
compuestos. Ej Los compuestos con puentes de
hidrógeno presentan altos puntos de ebullición.
En las hélices α de las Las dos hebras del
proteínas se forman DNA se mantienen
puentes de hidrógeno unidas mediante los
(en color verde) entre puentes de hidrógeno
los enlaces peptídicos (en color amarillo)
de aminoácidos que que se forman entre
distan 4 posiciones en la las bases
secuencia nitrogenadas (que no
se muestran)
8
8

9. C4 Bioquímica Clínica
Los puentes de hidrógeno son especialmente fuertes entre
las moléculas de agua y son los responsables de sus
especiales propiedades.
En el agua los puentes de hidrógeno se producen por la
distribución de los e- en la molécula: El O2 atrae más a los
e- compartidos que el H2, aunque la carga de la molécula
es nula, es un dipolo.
Cuando dos moléculas de agua se aproximan se establece
una atracción entre las cargas parciales del O2 y del H2
9
9

10. C4 Bioquímica Clínica
En estado sólido todas las
moléculas están unidas por puentes
de hidrógeno
En estado líquido las moléculas
suelen estar unidas por puentes de
hidrógeno en grupos de 8 y hay
otras libres que ocupan los huecos.
En estado gaseoso no están unidas
las moléculas entre ellas.
Esto explica su elevado punto de
ebullición, ya que es necesario
romper gran cantidad de puentes de
hidrógeno para que una molécula
de agua pase al estado gaseoso.
El hecho de ser una molécula bipolar y el formar puentes de H entre
sus moléculas le confiere la propiedad de ser un gran disolvente de
compuestos polares o hidrófilos
• Por formar enlaces de hidrógeno puede disolver a los
alcoholes, aminas, esteres o cetonas.
• Por ser polar puede disolver a compuestos iónicos y a
moléculas orgánicas polares: fenoles, ésteres, amidas
• NO PUEDE DISOLVER los compuestos no polares o
hidrófobos: cadenas hidrocarbonadas
Sí se disuelven en compuestos apolares orgánicos: benzeno,
acetona,…
10
10

11. C4 Bioquímica Clínica
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Son fuerzas inespecíficas y muy débiles, no mayores de 1
cal/mol, que generan dipolos instantáneos. Son importantes
cuando afectan simultáneamente a muchos átomos al mismo
tiempo.
En las moléculas polares los electrones tienden a distribuirse
uniformemente a través de toda la nube; debido a su continuo
movimiento, existe la probabilidad de que en un instante
cualquiera, los electrones se concentren en un extremo de la
molécula, creando momentáneamente una distribución desigual
de cargas, “dipolo instantáneo”, pues la separación de cargas no
es permanente
En promedio, la Sin embargo, a
distribución de cargas en tiempos cortos la nube
torno a una molécula electrónica puede
apolar es simétrica y no fluctuar, creando
hay momento dipolar momentos dipolares
instantáneos
Estos dipolos, aunque globalmente neutros, pueden interaccionar
exactamente igual que las moléculas con carga neta, aunque la energía
de esa interacción será comparativamente menor dado que la carga
presente también lo es.
11
11

12. C4 Bioquímica Clínica
FUERZAS DE VAN DER WAALS
•Son responsables del aumento en el punto de ebullición.
•La distancia entre las moléculas influye en su intensidad.
•Se llama radio de van der Waals a la distancia a la que la
fuerza atractiva es máxima:
• Cuando dos átomos se aproxima a distancias
mas cortas que el radio de van der Waals , se
desarrollan fuerzas repulsivas entre los
núcleos y las capas electrónicas
• Cuando la distancia entre dos moléculas es mayor
al radio de van der Waals las fuerzas atractivas
entre las moléculas disminuyen
FUERZAS DE VAN DER WAALS
La intensidad de estas fuerzas viene determinada por
Tamaño de las moléculas
Forma de las moléculas
Polaridad de las moléculas
Número de electrones
12
12

13. C4 Bioquímica Clínica
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Tamaño
Cuanto mayor es el tamaño de la molécula más efectivas son
las fuerzas y la cohesión intermolecular aumenta, resultando
un aumento de la proximidad molecular. Esto se traduce en que
aumenta el punto de ebullición.
Ej Metano CH4 (-161 ºC)
Pentano C5H12 (36 ºC)
Las cadenas hidrocarbonadas con un nº impar de C también se
empaquetan peor y por tanto las fuerzas son menos eficaces y
su punto de ebullición es menor
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Forma
Las formas lineales, por su linealidad, permite un contacto
estrecho con las moléculas adyacentes, mientras que en las
moléculas con ramificaciones, más esféricas, la superficie
efectiva de contacto entre las moléculas disminuye, por
tanto las fuerzas intermoleculares son menores en los
alcanos ramificados y tienen puntos de ebullición más bajos.
N-pentano
P. E. 36 ºC
2,2-dimetilpropano
P. E. 9,5 ºC 9,5ºC
P.E.
13
13

14. C4 Bioquímica Clínica
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Forma
Los cicloalcanos presentan mayores puntos de fusión y
ebullición que los correspondientes alcanos de igual número
de carbonos. La rigidez del anillo permite un mayor número
de interacciones intermoleculares, que es necesario romper
mediante la aportación de energía.
Ejemplo: Pentano (36 ºC) Ciclopentano (49,3ºC)
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Polaridad
Las moléculas polares forman más fuerzas intermoleculares
y por tanto se necesita mayor energía.
Depende del número de electrones
NºElec P.M P.E.ºC
Efecto del
CH4 10 16 -161
número de
electrones sobre
el punto de C2H6 18 30 -88
ebullición de
sustancias no
polares C3H8 26 44 -42
C4H10 34 58 0
14
14

15. C4 Bioquímica Clínica
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Pueden ser muy importantes donde
se encuentren átomos
estrechamente empaquetados
En el interior de las bicapas lipídicas
o el interior de las proteínas.
Entre los átomos de la molécula del
sustrato y los átomos de su enzima
Un ejemplo notable de la
importancia de este enlace es el
estrecho empaquetamiento
de las bases en la doble hélice de Bases apiladas en un
los ácidos nucleicos. pequeño segmento de
ADN bicatenario
INTERACCIONES HIDROFÓBICAS
Son las fuerzas que mantienen juntas las regiones apolares de las moléculas.
Las moléculas apolares (cadenas hidrocarbonadas y aromáticos) son en genera
hidrófobas y tienen tendencia a agruparse entre sí en medio acuoso, por el
simple hecho de que evitan interaccionar con el agua.
Lo hacen por razones termodinámicas: las moléculas hidrofóbicas se asocian
para minimizar el número de moléculas de agua que puedan estar en contacto
con las moléculas hidrofóbicas
15
15

16. C4 Bioquímica Clínica
En medio acuoso, cada Cuando las moléculas de
molécula de lípido lípido se agregan, sólo
obliga a las moléculas están más ordenadas las
de agua vecinas a moléculas de agua que
adoptar estados más están en contacto directo
ordenados (las que con el agregado. Al ser
están sombreadas de menos, la entropía
color azul) aumenta.
Son ejemplos de fuerzas hidrofóbicas:
•las que se establecen entre los fosfolípidos que
forman las membranas celulares (forman bicapas)
•las que se establecen en el interior de una micela
durante la digestión de los lípidos
•las que hacen que los aminoácidos hidrofóbicos se
apiñen en el interior de las proteínas globulares
16
16

17. C4 Bioquímica Clínica
La membrana Micela formada Apiñamiento de
celular es una por moléculas aminoácidos
bicapa lipídica anfipáticas apolares (azul) en el
interior de una
proteína globular
•Las fuerzas de van Der Waals son fuerzas atractivas
de corto alcance entre grupos químicos que se
encuentran muy cercanos. Tienen su origen en
pequeños desplazamientos de carga.
•Las atracciones hidrofóbicas provocan que grupos no
polares, como cadenas hidrocarbonadas, se asocien
unas con otras en un medio acuoso.
•Muchas fuerzas o enlaces débiles pueden dar lugar,
en su conjunto, a interacciones fuertes.
17
17