La hemoglobina es una proteína transportadora de oxígeno en la sangre formada por cuatro cadenas polipeptídicas unidas a grupos hemo que contienen hierro. Transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de regreso. Existe en varios tipos como la hemoglobina A normal en adultos, la hemoglobina F fetal y la hemoglobina S asociada a la anemia falciforme.

2. Características
Es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular
68.000 (68 kD).
Color rojo característico
Transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios
hasta los tejidos, en mamíferos.

3. Características
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada
una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de
hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno.

4. Grupo hemo
Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o
ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina
formando un grupo pirrol.
Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina
IX.
La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro
ferroso (Fe2+
) formando el grupo hemo.
Cuatro grupos hemos forman la hemoglobina:
• Oxihemoglogina. Con oxigeno. (arterial)
• Hemoglobina reducida.(desoxihemoglobina)
• Sin oxigeno.(venosa)

5. Estructura primaria
La hemoglobina se forma por combinación de dos
subunidades de una cadena peptídica llamada  y dos de
 donde las cadenas polipeptídicas están constituidas por
eslabones de aminoácidos (AA) denominados residuos;
conteniendo 141 residuos la cadena  y 146 la cadena .
La Hb de una persona adulta normal se designa por Hb A =
 2
A
 2
A
y de igual forma, la HB fetal es Hb A =  2
A 
2
F
.
Las cadenas ,  y  contienen todas ellas 146 unidades
que se asemejan mucho entre sí en la secuencia de AA,
hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las cadenas 
y  y solo 10 entre  y .

6. Estructura secundaria
El 75% es -hélice.
Residuo de histidina (F8) unido al grupo hemo.

7. Estructura terciaria
Diámetro de 55 Å.
No hay enlaces de tipo S-S.

8. Estructura cuaternaria

9. Tipos de hemoglobina
Hemoglobina A: representa aproximadamente el 97% de la
hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos
globinas  y dos globinas .
Hemoglobina A2: representa menos del 2,5% de la
hemoglobina después del nacimiento, formada por dos
globinas  y dos globinas , que aumenta de forma
importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar
globinas .
Hemoglobina S: alterada genéticamente presente en la
anemia de células falciformes.
Hemoglobina T

10. Tipos de hemoglobina
Hemoglobina F: Hemoglobina característica del feto.
Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se
encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2)
Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con
hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este
tipo de hemoglobina no se une al oxígeno. Se produce por
una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de
metahemoglobina reductasa, la cual mantiene el hierro
como Fe(III). La metahemoglobina también se puede
producir por intoxicación de nitritos, porque son agentes
metahemoglobinizantes.

11. Tipos de hemoglobina
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida
al CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos
rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión
con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El
CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno
por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo
hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal
(produce coloración sanguínea fuertemente roja)
(Hb+CO).
Hemoglobina glucosilada: presente en patologías como la
diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos
libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas